Влияние экзогенного кальция на функционально-технологические свойства свинины
Дипломная работа - Разное
Другие дипломы по предмету Разное
-5 сут характеризовались структурными особенностями, свойственными комплексу посмертных изменений: послеубойному сокращению мышечных волокон (rigor mortis), расслаблению послеубойного сокращения и последующей деструкции мышечных волокон. Проведенные исследования показали, что динамика и глубина этих изменений находятся в прямой зависимости от концентрации экзогенного Са2+.
Наименьшие изменения в структуре мышечных волокон наблюдали при введении в опытные образцы 0,2 мМ Са2+. Однако, начиная с концентрации 0,6 мМ и до 5 мМ Са2+ отчетливо выявляются деструктивные процессы в мышечной ткани опытных образцов по сравнению с контролем. Так, если в контрольных образцах разрешение rigor mortis наступает через 72 ч (рис. 2), то в присутствии 3 мМ Са2+ - через 48 ч, а 5 мМ Са2+ к этому времени индуцируют образование множественных микротрещин в волокнах.
Через 72 ч инкубации при этой концентрации Са2+ обнаруживаются гомогенизация мышечных волокон, нарушения упорядоченного расположения миофибрилл в волокнах и множественный их распад по Z-пластинкам - опорному аппарату саркомеров. На это же указывают данные по динамике изменения величин коэффициента деструкции мышечной ткани.
Таким образом, введение в мышечную ткань экзогенного Са2+ сокращает сроки rigor mortis, ускоряет процесс послеубойного расслабления мышечной ткани, приводит к деструкции миофибрилл и их ультраструктуры, индуцирует, как было ранее показано, разрушение цитоскелетных белков. Все Са2+-индуцируемые процессы деструкции напрямую зависят от его концентрации и максимально проявляются в присутствии 5 мМ Са2+. При замене буферного раствора рассолом (10%-ный раствор NaCl) деструкция мышечной ткани даже в контрольных образцах (в отсутствие Са2+) развивается в более ранние сроки по сравнению с контролем в буферных растворах. Процесс rigor mortis мышечных волокон к 48 ч инкубации сглаживается, отмечаются усиление набухания волокон, ослабление или иiезновение поперечной иiерченности, гомогенизация и пикноз ядер, появление зернистой массы в поверхностных слоях ткани. Это связано с физико-химическим воздействием рассола на мышечные волокна: изменением осмотического давления, повышением проницаемости клеточных мембран, выходом из клеток солерастворимых белков.
Наибольший эффект на деструкцию мышечной ткани оказывало совместное действие СаС12 и рассола. При инкубации образцов в рассоле, содержащем 5 мМ Са2+, деструктивные изменения отмечались уже через 24 ч, а через 48 ч деструкция приобретала множественный характер: восстановление поперечной иiерченности, набухание волокон, множественные микротрещины в них, мелкозернистая белковая масса между пучками волокон и в соединительнотканных прослойках.
Дальнейшая инкубация (до 120 ч) мышечной ткани в этих условиях приводила к чрезмерному разрушению волокон и коагуляции белков, что ухудшало ее текстуру. Таким образом, наиболее приемлемым временем обработки мясного сырья в этих условиях можно iитать 48 - 72 ч.
Представленные результаты показывают, что сочетание Са2+ с рассолом значительно сокращает периоды rigor mortis и его последующего разрешения, ускоряет деструкцию миофибриллярных структур. Вследствие этого сокращаются периоды созревания и тендеризации мясного сырья.
Возникает вопрос, какие механизмы лежат в основе вызываемых ионами Са2+ процессов созревания и тендеризации мяса. Сторонники протеолитической гипотезы полагают, что ионы Са2+ являются лишь активаторами Са2+-зависимьгх эндогенных протеаз (в основном кальпаинов), играющих ключевую роль в этих процессах.
Тем не менее все авторы подчеркивают, что улучшение текстуры и нежности мясного сырья наступает после его обработки 30-150 мМ СаС12. Эти концентрации более чем на два порядка превышают концентрацию Са2+, необходимую даже для активации m-кальпаина. На это же указывают в своих публикациях Neyraud и Dransfield [18] и Gerelt и др., причем отмечается, что причины этого явления до сих пор не исследованы.
Представленные экспериментальные данные о концентрационной зависимости Са2+-индуцированной деструкции мышечной ткани дают основание предполагать, что этот процесс обусловлен не только активацией Са2+-зависимых протеаз, но и другими механизмами. Ранее было показано, что ослабление Z-дисков миофибрилл скелетных мышц, обработанных 0,1 мМ СаС12 в присутствии кальпастатина, приводит к вымыванию из них только фосфолипидного матрикса, не затрагивая структуру Z-филаментов. Авторы показали, что этот процесс обусловлен взаимодействием фосфатных групп фосфолипидов с ионами Са2+. Z-филаменты, состоящие из молекул ?-актинина, сохраняют свою структуру.
В мышечной ткани post mortem все регуляторные и сигнальные системы разрушены, саркоплазматический ретикулум и митохондрии не способны аккумулировать Са2+ при нефизиологических условиях. Его предельная концентрация может возрастать в миоплазме до 2-10-4 М. В этих условиях происходит насыщение всех центров связывания Са2+ в белковых и мембранных структурах мышечной ткани. Это, в свою очередь, приводит к необратимым структурным изменениям в Са2+-связывающих доменах некоторых цитоскелетных белков, диссоциации межмолекулярных взаимодействий в тропонин-тропо-миозиновом и актомиозиновом комплексах, что вызывает ослабление ригорных сшивок и ослабление структуры Z-дисков. Введение в послеубойную мышечную ткань СаС12 в более высоких концентрациях ускоряет эти деструктивные процессы и сокращает время послеубойного окоченения и его последующего разрешения, интенсифицируя процессы созревания и тендериза