Влияние экзогенного кальция на функционально-технологические свойства свинины
Дипломная работа - Разное
Другие дипломы по предмету Разное
?чием заряда белковой молекулы и находящейся вокруг нее водной оболочки. При удалении этих факторов белок выпадает в осадок. Данный процесс может быть обратимым и необратимым. [15]
Обратимое осаждение белков (высаливание) предполагает выпадение белка в осадок под действием определенных веществ, после удаления которых он вновь возвращается в свое исходное (нативное) состояние. Для высаливания белков используют соли щелочных и щелочноземельных металлов (наиболее часто в практике используют сульфат натрия и аммония). Эти соли удаляют водную оболочку (вызывают обезвоживание) и снимают заряд. Между величиной водной оболочки белковых молекул и концентрацией солей существует прямая зависимость: чем меньше гидратная оболочка, тем меньше требуется солей. Так, глобулины, имеющие крупные и тяжелые молекулы и небольшую водную оболочку, выпадают в осадок при неполном насыщении раствора солями, а альбумины как более мелкие молекулы, окруженные большой водной оболочкой - при полном насыщении. [7]
1.3Гидратация белков
В зависимости от количества воды растворимые белки животных тканей могут находиться в состоянии золя или геля, нерастворимые белки - только в состоянии геля. В клетках животных тканей существуют твёрдая и жидкая фаза. В составе твёрдой фазы находятся структурные белки, вообще не растворимые (белки типа коллагена и эластина), а частью хотя и растворимые в иных условиях, но остающиеся в состоянии геля при условиях, существующих в клетке (например, актин и миозин мышечной ткани).
В связи с посмертными изменениями клеток в твёрдую фазу переходит некоторая часть белков, которые при жизни находились в жидкой фазе. Например, в процессе развития посмертного окоченения часть белков саркоплазмы мышечной ткани образует гель.
Белковые вещества в водной среде являются многовалентными амфотерными электролитами, поэтому характер их взаимодействия с водой зависит от активной реакции среды.
В животных белках носители кислых функций - остатки аминокислот, содержащих карбоксильные группы (аспарагиновой и глутаминовой кислот); носители основных функций - остатки аминокислот, содержащих аминогруппы (аргинина, лизина, гистидина). Эти группы определяют зарядность молекулы и легко доступны для взаимодействия с ионами электролитов (в том числе и с Н+ и ОН- ионами).
Они также обуславливают способность белковых молекул к взаимодействию друг с другом с образованием более крупных ассоциатов.
Изменение реакции среды в кислую сторону от изоэлектрической точки подавляет кислотную диссоциацию белков и они выступают как основания, неся на себе положительные заряды
Сдвиг реакции среды в щелочную сторону вызывает противоположные последствия
В обоих случаях способность белков мяса к гидратации возрастает в связи с увеличением числа заряженных групп по мере сдвига реакции среды.
Минимальная гидратация имеет место, когда число групп одного заряда в белковой молекуле становится равным числу групп противоположного заряда, т. е. когда суммарный заряд равен нулю и наступает изоэлектрическое состояние белка. При этом кислотные и основные группировки белковых молекул взаимно блокируются и роль гидрофильных центров играют лишь другие полярные группы (полярные группы цистина, цистеина, серина, метионина, тирозина, триптофана, оксипролина).
Кислотная и основная диссоциация белков отличаются по величине, а число кислых и основных групп в белковой молекуле неодинаково. Большинство белков животных тканей обладают явно выраженными кислыми свойствами и более высокой константой диссоциации их в сравнении с основными. Поэтому изоэлектрическое состояние этих белков наступает в кислой среде:
Белки Изоэлектрическая точка при рН
МиозинтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАж 5,1
АктинтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАж4,7
Глобулин - ХтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАж...5,2
МиогентАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАж.6,5
Коллаген тАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАж. 6,36 - 6,75
ЖелатинтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАж... 4,5 - 5,5
Альбумин сывороточныйтАжтАжтАжтАжтАжтАж...4,6
Глобулин сывороточныйтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАж 4,8 - 6,4
Гемоглобин сывороточныйтАжтАжтАжтАжтАжтАж6,7
ФибриногентАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАжтАж.6,4
Изоэлектрическая точка белков мышечного волокна лежит в границах рН 5,2 - 5,5, в среднем при рН 5,3.
В отсутствии солей при изоэлектрическом значении рН растворимые белки не только наименее гидратированы, но и наименее растворимы.
Кислоты и щёлочи при действии на белковые вещества, кроме изменения их растворимости за iёт изменения зарядности молекул, могут вызывать таутомерные превращения пептидных связей и образование нерастворимых в воде ацидальбуминов и алкалиальбуминов.
В присутствии нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов гидратация и растворимость белковых веществ изменяются. Характер действия этих солей зависит от их химической природы и концентрации. Неорганические ионы в той или иной мере и форме взаимодействуют с белками. В разбавленных растворах (0,1 - 0,6 М) с ионами солей щелочных и щелочноземельных металлов, прежде всего, реагируют наиболее активные группы белковых молекул: аминные и карбоксильные группы боковых цепей, не участвующие в образовании внутримолекулярных связей. При этом водородные и гидроксильные ионы вытесняются в раствор.
Катионы и анионы нейтральных солей чаще связываются в неодинаковых количествах. Когда в основном фиксируется катион, раствор незначительно подкисляется