Влияние экзогенного кальция на функционально-технологические свойства свинины
Дипломная работа - Разное
Другие дипломы по предмету Разное
?тся для усиления обезвоживающего действия рассолов при консервировании шкур.
Белковые вещества с различными катионами и анионами способны образовывать плохо растворимые соли, а с другими белками и нуклеиновыми кислотами - комплексы. Для этого необходимо, чтобы взаимодействующие молекулы несли противоположные заряды в области рН, лежащей между их изоэлектрическими точками. В образовании таких комплексов существенная роль принадлежит водородным связям.
Органические соли способны вызывать пептизацию белковых комплексов. Пептизирующее действие возрастает в такой последовательности: янтарная кислота > лимонная > винная > молочная > щавеливая > пропионовая.
Нагревание белков в водной среде до достаточно высокой температуры, специфичной для каждого белка, приводит к их денатурации. Она сопровождается изменением гидрофильных свойств белков. Уменьшается гидратация и резко падает растворимость, особенно вблизи изоэлектрической точки, в результате агрегирования белковых частиц за iёт межмолекулярных сил. Изоэлектрическая точка белков смещается в щелочную сторону. [17]
1.4Влияние температуры и рН на свойства белков мышечной ткани
1.4.1Влияние температуры на свойства белков
Структура молекул белков сравнительно легко изменяется при воздействии различных физических и химических факторов, при этом теряется ряд первоначальных свойств, и прежде всего растворимость белков. Это явление получило название денатурации. Под влиянием теплоты, ультразвука, ультрафиолетового и ионизирующего излучений, высокого давления, при воздействии солей тяжёлых металлов и других химических веществ происходит поверхностная денатурация белковых молекул - изменение нативной пространственной четвертичной структуры, не сопровождающееся разрывом ковалентных связей. При этом развёртывается в пространстве спираль полипептидной цепочки и образуется беспорядочный клубок. В зависимости от степени денатурации могут разрушаться также вторичная и третичная структуры белка, что приводит к потере биологической активности. Денатурация белков происходит в присутствии воды.
При тепловой денатурации (60 - 100о С) белки теряют способность растворяться в воде, растворах солей и органических растворителях, снижается и их способность к набуханию. Изменение белка при тепловой денатурации тем значительнее, чем выше температура и продолжительность нагревания, причём белок в водном растворе денатурирует быстрее, чем в высушенном состоянии.
Денатурация белков играет важную роль при изготовлении колбасных изделий, производстве кормовой муки, сушке яичного порошка, крови и кровепродуктов, варке мяса, стерилизации мясных баночных консервов.
Изменения белка мяса при тепловой обработке влияют на технологические и качественные показатели готовых изделий. [3]
Деструкция белков. При длительной тепловой обработке белки подвергаются более глубоким изменениям, связанным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные группы с образованием таких летучих соединений, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накапливаясь в продукте, они участвуют в образовании вкуса и аромата готовой продукции. При дальнейшей гидротермической обработке белки гидролизуются, при этом первичная (пептидная) связь разрывается с образованием растворимых азотистых веществ небелкового характера (например, переход коллагена в глютин). Деструкция белков может быть целенаправленным приемом кулинарной обработки, способствующим интенсификации технологического процесса (использование ферментных препаратов для размягчения мяса, ослабления клейковины теста, получение белковых гидролизатов и др.).
1.4.2Влияние рН на свойства белков
Кислотность (рН), обусловленная наличием ионов водорода, является важным показателем качества мяса. Данный показатель всегда возрастает после убоя. Показатель рН мяса влияет на его микроструктуру, развитие микрофлоры, интенсивность процессов гниения и аутолитические изменения после убоя, а в конечном итоге на органолептические характеристики и способность кулинарной переработки.
Сдвиг рН мяса в кислую сторону запускает механизм превращений миофибриллярных белков:
изменяется проницаемость мембран миофибрилл;
ионы кальция выделяются из каналов саркоплазматического ретикулума, концентрация их возрастает;
ионы кальция повышают АТФ-азную активность миозина;
глобулярный Г-актин переходит в фибриллярный (Ф-актин), способный вступать во взаимодействие с миозином в присутствии энергии распада АТФ;
энергия распада АТФ инициирует взаимодействие миозина с фибриллярным актином с образованием актомиозинового комплекса.
Результатом сокращения является нарастание жёсткости мяса, уменьшение эластичности и уровня водосвязывающей способности.
Уменьшение гидратации белков влияет на жесткость мяса, поскольку рН мышечной ткани приближается к рН изоэлектрической точки основных белков. Наибольшая жесткость мяса наблюдается при рН = 5,5. При смешении рН в любую сторону от изоэлектрической точки белков увеличивается нежность мяса. Смещение рН приводит к расклиниванию полипептидных цепей отдельных белков, увеличению гидрофильных центров и соответственно росту влагопоглощающей способности мяса. [5]
.5 "ияние экзогенного кальция на свойства белков
.5.1 Структурные изменения мыш