Влияние экзогенного кальция на функционально-технологические свойства свинины
Дипломная работа - Разное
Другие дипломы по предмету Разное
вследствие преимущественного вытеснения гидроксильных ионов, при адсорбции аниона - наоборот
Пептидные группы главных цепей обладают слабо выраженными амфотерными свойствами и также, по-видимому, связывают неорганические ионы. Предполагается, что эти группы способны образовывать резонансные формы.
Общее количество ионов электролитов, связываемых белками, велико. Оно в 10 - 20 раз меньше кислотной ёмкости белка.
При неодинаковом количестве катионов и анионов, фиксируемых белком в разбавленных растворах, соотношение зарядов разного знака в белковой частице меняется. Изоэлектрическое состояние белка достигается при ином значении рН, т. е. происходит сдвиг изоэлектрической точки в ту или иную сторону. В большинстве случаев, но не всегда, для белков животных тканей изоэлектрическая точка сдвигается в кислую сторону.
Если белок присоединяет к себе такое количество катионов, которое достаточно для уравновешивания избыточных отрицательных зарядов в молекуле белка, он переходит в изоэлектрическое состояние, а его гидратация и растворимость достигают минимума.
Если при преимущественном фиксировании иона начинают преобладать заряды одного знака над другим, гидратация и растворимость белка увеличиваются как в изоэлектрической точке, так и при отклонении в любую сторону от неё. Так, например, повышение концентрации ионов калия или натрия сверх необходимой для достижения изоэлектрического состояния миозина приводит к повышению его гидратации и растворимости соответственно увеличению концентрации электролита. При концентрации около 0,6 М достигается максимум растворимости актина и миозина.
В растворах электролитов (нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов) каждая группа белковой молекулы с адсорбированными на ней ионами оказывается окружённой слоем ионов противоположного знака так что общий заряд всей частицы становится равен нулю, а полярные группы её несут на себе двойной электрический слой ионов электролита. Этот слой, взаимодействуя с диполями воды, повышает гидратацию белковых частиц и стабилизирует белок в растворе.
Растворимость белка увеличивается соответственно возрастанию ионной силы раствора электролита (в особенности ионов с зарядом больше единицы). Логарифм растворимости возрастает пропорционально ионной силе раствора. При этом действие одновалентных анионов эффективнее двухвалентных, а двухвалентных катионов эффективнее действия одновалентных.
Соотношение количеств фиксируемых белками ионов зависит не только от природы белка, но и от вида соли. Из растворов хлористых солей кальция, бария, калия адсорбируются преимущественно катионы, а из растворов оксалатов, роданатов и пирофосфатов - анионы.
Растворимость многих белков растёт с повышением температуры, но бывает и наоборот, например, растворимость сывороточного альбумина, инсулина уменьшается. При повышении температуры гидратация белковых молекул, как правило, уменьшается вследствие повышения интенсивности теплового движения молекулы воды, удерживаемых молекулярно-силовым полем гидрофильных центров белковых молекул.
Фиксации ионов электролитов белковой молекулой сопутствует пептизирующий эффект. Он заключается в нарушении тех межмолекулярных связей, которые являются центрами фиксации ионов и осуществляют межмолекулярное взаимодействие белков.
В концентрированных растворах солей щелочных и щелочноземельных металлов, как правило, гидратация белков уменьшается и большинство растворимых белков высаливается из растворов. Это происходит в результате понижения активности молекул воды, связываемых силовым полем ионов. Благодаря этому ослабляется взаимодействие между молекулами воды и полярными группами белковой молекулы.
Характер действия ионов солей щелочных и щелочноземельных металлов в разбавленных и концентрированных растворах определяется их способностью к взаимодействию с полярными группами белковых молекул и диполей воды. Ионы, способные к сильной гидратации и характеризующиеся слабой адсорбируемостью полярными группами белков (например SO42-, CO32-), обладают сильным обезвоживающим действием. Ионы, хорошо взаимодействующие с заряженными центрами белковой молекулы, и сами менее склонные к гидратации, в умеренных концентрациях увеличивают гидратацию и растворимость белков.
По характеру влияния неорганических солей на гидратацию и растворимость животных белков их можно разбить на три группы. [16]
1.Соли, вызывающие высокую гидратацию белков. К ним можно отнести соли бария, кальция, магния. Они вызывают сильное набухание коллагена, сопровождающееся резким укорочением и утолщением коллагеновых волокон и снижением температуры сваривания коллагена. В концентрированных растворах этих солей коллаген сваривается при комнатной температуре. В их присутствии золи желатина не застудневают.
2.Соли, не вызывающие резких изменений способности белков к гидратации. Это такие, как хлористый натрий, хлористый калий. Они в умеренных концентрациях несколько повышают гидратацию и способствуют растворению белков, а в высоких - вызывают неполное их обезвоживание.
.Соли с невысокой адсорбируемостью, но с большим обезвоживающим действием. К ним относятся сульфаты и (в меньшей степени) карбонаты. В концентрированных растворах этих солей происходит сильное обезвоживание белков. Насыщенные растворы сульфатов осаждают желатин и применяются для выделения клея из клеевых бульонов. Сульфаты использу?/p>