Предмет биохимии. Химия белка. (Занятия I – IV)

Вид материала

Документы

Содержание Тема: «метаболизм белков.» Экзаменационные вопросы Занятие хviii. Задания для самоконтроля Занятие xix. Задания для самоконтроля Если инкубировать аспарагиновую кислоту, содержащую метку ( Занятие xx. Задания для самоконтроля Укажите место радиометки в пиримидиновом основании, биосинтез которого протекал в среде, содержащей углекислоту с радиоактивным ЗАНЯТИЕ XXI (итоговое). Тema: «биомолекулы с преимущественно регуляторными функциями.» Экзаменационные вопросы Занятие xxii. Задания для самоконтроля Какие субстраты служат источником водорода в цепи ферментов тканевого дыхания при недостаточности никотиновой кислоты? Занятие xxiii. Задания для самоконтроля

Подобный материал:

• Курс лекций 1999-2000, 11782.85kb.
• Курс по выбору для предпрофильной подготовки учащихся 9-х классов. (предмет «химия»), 96.19kb.
• Методические рекомендации для подготовки к гиа (9 класс) Русский язык, 157.38kb.
• Рабочая программа дисциплины (модуля) «математический анализ», 424.74kb.
• Рабочая программа дисциплины (модуля) «Уравнения математической физики», 266.58kb.
• «Химия глазами Д. И. Менделеева», 383.59kb.
• Рабочая программа дисциплины (модуля) «Линейная алгебра и аналитическая геометрия», 275.82kb.
• 7 класс химия (1 час в неделю) Календарно-тематическое планирование, 214.58kb.
• Хрипунова Елена Анатольевна Класс 10 Предмет мировая художественная культура Тема учебного, 118.44kb.
• Учебно-методический комплекс учебного занятия по дисциплине «Физическая и коллоидная, 127.59kb.

^ ТЕМА: «МЕТАБОЛИЗМ БЕЛКОВ.»

(занятия XVIII – XXI)


ЦЕЛЬ: 1) изучить механизмы переваривания и всасывания простых и сложных белков, источники аминокислот в организме, пути их превращения в обменных процессах, катаболизм пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, их биосинтез, механизмы обезвреживания токсических продуктов, образую­щихся при бактериальном распаде аминокислот в кишечнике, конечных про­дуктов метаболизма аминокислот, пуринов и пиримидинов, а также гема. 2) изучить патохимические изменения, сопутствующие важнейшим врожден­ным нарушениям метаболизма аминокислот, катаболизма гема, пуринов и синтеза гема.


^ ЭКЗАМЕНАЦИОННЫЕ ВОПРОСЫ: 1. Переваривание и всасывание нуклеопротеидов, метаболизм пурино­вых и пиримидиновых оснований. 2. Синтез пиримидиновых и пуриновых оснований. 3. Биологические функции белков, условность разделения функций. 4. Реакции дезаминирования, переаминирования, восстановительного аминирования и декарбоксилирования аминокислот: энзимы, кофакторы, продукты превращения. 5. Основные направления в использовании аминокислот, роль системы глутаминовой – -кетоглутаровой кислот в сохранении баланса аминокислот. 6. Важнейшие биологически активные амины: образование, функция. 7. Источники аммиака, пути обезвреживания, орнитиновый цикл Кребса. 8. Понятие об азотистом равновесии как основе для установления норм потребности в белках. 9. Протеолитические ферменты пищеварительного тракта, профер­менты, их активация. 10. Потребность в белках, критерии пищевой ценности. 11. Белки плазмы крови по данным электрофореза. 12. Основные индивидуальные белки плазмы крови, общее содержание белка в сыворотке крови, соотношение альбуминов и глобулинов. 13. Основные типы изменений содержания белков в сыворотке крови. 14. Типы гипопротеинемий (абсолютных и относительных) и вызываю­щие их патологические состояния. 15. Гиперпротеинемии: типы, причины. 16. Типы врожденных нарушений обмена аминокислот (гипераминоаци­демии с гипераминоацидурией, врожденные нарушения транспорта амино­кислот, вторичные аминоацидурии). 17. Наиболее частые виды молекулярных нарушений обмена аминокис­лот. 18. Основной конечный продукт обмена аминокислот, пути его обезвре­живания. 19. Катаболизм гема, конечный продукт. 20. Обезвреживание и выведение билирубина. 21. Причины и уровни нарушения катаболизма билирубина (патохимия желтух). 22. Катаболизм пуриновых оснований. 23. Молекулярные механизмы нарушений пуринового обмена (классиче­ская подагра, вторичные гиперурикемии).

ИСТОЧНИКИ: конспекты лекций; учебник биохимии А. Я. Нико­лаева, 1989, с. 303–350, 415-418; учебник биохимии А.Ш.Бышевского, О.А.Терсенова, 1994, с. 107-133, 231-246, 266-276; учебник биохимии Т.Т.Березкина, Б.Ф.Коровкина, 1998, с. 409-509.


^ ЗАНЯТИЕ ХVIII.


Усвоить:

1. Представление о многообразии функций белков в организме и их связи со структурой.

2. Какими ферментами катализируется переваривание белков в желудке и тонком кишечнике, как активируются эти ферменты, ка­кие связи в белках атакуют.

3. Как происходит всасывание аминокислот.

4. Какие виды азотистого баланса известны, и как данные об азотистом балансе использовали для установления суточной потребности в белках.

5. Чем опре­деляется пищевая ценность белков.


^ ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ:


1. Назвать функции белков в организме.

2. Назвать белок, являющийся одновременно структурным, каталитиче­ским и выполняющим механохимическую функцию.

3. При каких состояниях азотистый баланс является положительным, от­рицательным, когда обнаруживается азотистое равновесие?

4. При каком условии определен коэффициент изнашивания и чему он равен?

5. Суточная потребность в белках составляет ..............................

6. Критерии пищевой ценности белка.

7. Обратить внимание на содержание белка в мясных и молочных продуктах, злаках, бобовых и картофеле.

8. Назвать наиболее ценные в пищевом отношении белки.

9. В состав суточного рациона входят альбумины и глобулины (58 г), же­латин (120 г), проламины и гистоны (40 г). Не избыточно ли содержание белка в рационе? Аргументировать ответ.

10. В состав суточного рациона входят яичный белок (25 г), коллаген и кератин (75 г), растительные белки (34 г). Является ли рацион полноценным по содержанию белка? Аргументированный ответ.

11. Назвать условия, необходимые для нормального переваривания белка в желудке.

12. Какие связи атакует в белках пепсин?

13. Нарисовать схему активации протеолитических ферментов тонкого кишечника.

14. Какие связи атакуют в белках трипсин, химотрипсин, карбокси- и аминопептидазы?

15. Какие токсические продукты превращения аминокислот образуются под действием микрофлоры кишечника?

16. Как происходит их обезвреживание?

17. Нарисовать схему последовательного расщепления белка протеоли­тическими ферментами пищеварительного тракта человека.

18. Назвать ключевой фермент механизма транспорта аминокислот в тонком кишечнике.

19. Изобразить структурную формулу трипептида, участвующего в транспорте аминокислот в тонком кишечнике.

20. Нарисовать схематически основные реакции транспорта аминокислот в тонком кишечнике.

21. Как происходит регенерация глутатиона, используемого в процессе транспорта аминокислот в тонком кишечнике (схема)?

22. Какова энергоемкость процесса всасывания аминокислот в тонком кишечнике?

23. Какие факторы способствуют всасыванию нативных белков в кишеч­нике новорожденных?
    
24. Смысл парентерального белкового питания и его особенности.
    

Лабораторные работы:

1. Переваривание белка под действием желудочного сока.
   
2. Обнаружение крови в желудочном соке.
   

Контрольные задачи:

1. Потребность в белках определяется величиной энерготрат – за счет белка организм должен получать 18% всей расходуемой энергии. Чему равна потребность в белке человека умственного труда?
   
2. Энерготраты человека, занятого полумеханизированным трудом, составляют 3500 ккал. Рассчитайте суточную потребность в белке.
   
3. Энерготраты биатлониста составляют 5000 ккал. В составе рациона присутствуют 30 г коллагена. Каким должно быть общее количество белка в суточном рационе?
   
4. В организме лабораторного животного осуществляется биосинтез специфического белка, содержащего тирозин, метионин и гистидин в соотношении 2:3:1. Сколько пищевого белка необходимо вводить в организм, если соотношение перечисленных аминокислот в нем равно 1:3:1? Какие аминокислоты окажутся в относительном избытке?
   
5. Может ли произойти переваривание белка в желудочно-кишечном тракте при полном отсутствии пепсина?
   
6. Напишите продукты, которые образуются при действии трипсина на следующие соединения: а) мет-лиз-ала-фен-гис-лиз-лей-изолей-гли-арг-фен-тир-арг; б) лиз-ала-фен-тир-арг-гис-изолей-гли-арг-лиз-три-тир.
   
7. Напишите продукты, которые образуются при действии химотрипсина на следующие соединения: а) мет-ала-гис-лей-гли-гли-тир-арг-изолей-три-ала-тир-гли; б) ала-лей-фен-гли-сер-мет-гли-изолей-про-три-фен-ала-гли-сер.
   

^ ЗАНЯТИЕ XIX.


Знать:

1. Какой процесс является основным источником свободных ами­нокислот в организме, какова роль в этом обновления тканевых белков и био­синтеза.

2. Направления, по которым используются аминокислоты в организме.

3. Иметь представление о сбалансированности процессов рас­пада белков и их биосинтеза.

4. Механизмы биосин­теза белка.

Изучить:

5. Судьбу аминокислот, не использующихся в процессах 6иосинтеза (дезаминирование, трансаминирование, трансметилирование, де­карбоксилирование).

6. Пути обезвреживания аммиака.

7. Основные продукты декарбоксилирования аминокислот и их биологическое значение.

8. Наиболее распространенные наследственные нарушения обмена аминокислот.


^ ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ:


1. Назвать источники аминокислот в организме.

2. Назвать пути использования аминокислот в организме.

3. Скорость синтеза белка у взрослого (масса тела 70 кг) составляет ..................или.......................... азота на кг массы в сутки.

4. Зарисовать на отдельном листке (приложить) схему синтеза матричной РНК на основе двунитевой ДНК.

5. Назвать факторы, участвующие в рекогниции аминокислот и продукт этой стадии синтеза белка.

6. Назвать следующий за рекогницией этап биосинтеза белка и его ста­дии.

7. Перечислить последовательность событий, происходящих на стадиях инициации и элонгации.

8. Что происходит на стадии терминации и в процессе посттрансляцион­ных изменений белка?

9. В каких субклеточных структурах может происходить биосинтез белка?

10. Назвать основные типы индукторов биосинтеза белка.

11. Назвать основные типы ингибиторов биосинтеза белка.

12. Назвать пути превращения аминокислот, не используемых в биосин­тезах.

13. Изобразить структурными формулами окислительное дезаминирова­ние аланина.

14. Изобразить структурными формулами схему переаминирования глу­таминовой и пировиноградной кислот.

15. Какие при этом образуются продукты, их возможная судьба.

16. Составить схему взаимосвязи переаминирования и дезаминирования.

17. Назвать важнейшие реакции переаминирования.

18. Назвать коферменты трансаминаз. Произ­водными какого витамина они являются?

19. Что происходит с кетокислотами, образующимися при окислитель­ном дезаминировании аминокислот?

20. Почему при усиленном распаде аминокислот вследствие энергетиче­ского голода ускоряется накопление кетоновых тел?

21. Назвать 4 пути обезвреживания аммиака. Где преимущественно протекает образование глутамина и аспара­гина? Значение процесса их образования.

22. Где и как образуются аммонийные соли?

23. Изобразить структурными формулами на отдельном листке последо­вательность процессов орнитинового цикла.

24. Изобразить структурными формулами декарбоксилирование глута­миновой кислоты.

25. Заполнить таблицу:

Биологически активные амины

Название	Предшественник	Преимущественное место образования	Характер и объ­екты действия
ГАМК Гистамин Серотонин Дофамин Норадреналин

26. Назвать: 1) важнейшие донаторы метильных групп; 2) переносчики метильных групп; 3) важнейшие продукты переметилиро­вания.

27. Назвать группы нарушений обмена аминокислот.

28. Кратко охарактеризовать каждую группу.

29. Заполнить таблицу.

Важнейшие наследственные нарушения обмена аминокислот

Нарушения	Энзимдефект	Продукт, обмен ко­торого нарушен	Накапливающиеся в избытке продукты
Фенилкетонурия Алкаптонурия Цистинурия Цистиноз

Лабораторные работы:

1. Определение активности аспартатаминотрансферазы в сыворотке крови.
   
2. Определение уровня мочевины в сыворотке крови.
   

Контрольные задачи:

1. Потребление 1 г белка сопровождается образованием 0,16 г азота в форме мочевины. Энерготраты человека равны 4000 ккал/сут. и полностью обеспечиваются рационом. Какова доля белка в энерготратах, если за сутки с мочой выделяется 22 г азота в форме мочевины?
   
2. Какие соединения и в каком количестве затрачиваются на синтез 20 моль мочевины?
   
3. Сколько затрачено энергии (в молях АТФ) в процессе биосинтеза мочевины, если при этом образовалось 15 моль фумарата?
   
4. В сыворотке крови снижено содержание мочевины. О чем это может свидетельствовать, если известно, что организм исследуемого не страдает белковым голоданием?
   
5. Под действием аланинаминотрансферазы /АЛТ/ мышц в реакции между -кетоглутаратом и аланином за 1 ч образовалось 110 мг глутумата. Какое количество глутамата образуется за 2 ч под действием АЛТ печени, активность которой в 5 раз выше, чем в мышцах?
   
6. ^ Если инкубировать аспарагиновую кислоту, содержащую метку (¹⁴С) в -положении, с тканью печени, то в составе какого соединения обнаружится метка?
   
7. В каких соединениях обнаружится радиометка, принадлежащая атому углерода в углекислоте (Н₂СО₃), если ее инкубировали с печеночной тканью, осуществляющей тканевое дыхание?
   
8. У пациентов А. и Б., находящихся в различных отделениях ОКБ с диагнозами «состояние после острого инфаркта миокарда» и «хронический токсический гепатит» повышено содержание в крови АЛТ и АСТ. В чем общность механизмов развития гиперферментемии?
   

^ ЗАНЯТИЕ XX.

Знать:

1. Какие ферменты и в какой последовательности обеспечивают перева­ривание ДНК и РНК, как протекает всасывание продуктов переваривания. 2. В каких тканях и из каких предшественников синтезируется пуриновый ске­лет и пиримидиновое ядро.

3. Как протекает катаболизм пиримидиновых и пуриновых оснований, характер и пути удаления конечных продуктов, а также нарушения обмена пуриновых и пиримидиновых оснований.

4. Основ­ные этапы биосинтеза гема, глобина и гемоглобина, функции гемоглобина и на­рушения его синтеза

5. Распад гема, пути обезвреживания билирубина и на­рушения его обмена.


^ ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ:


1. Изобразить схему переваривания нуклеопротеинов в желудочно-ки­шечном тракте.

2. Изобразить схематически пуриновый скелет, указать происхождение его элементов.

3. Изобразить структурными формулами биосинтез пиримидинового ядра.

4. Изобразить структурными формулами синтез цитидиловых нуклеоти­дов из УТФ и тимидиловых – из дУМФ.

5. Дезоксинуклеотиды образуются из рибонуклеотидов за счет восста­новления остатка рибозы (донор Н-групп – тиоредоксин). Написать суммар­ную схему по образцу:

АДФ  дАДФ  дАТФ

ГДФ 

ЦДФ 

УДФ 

6. С какой целью в практике используются ингибиторы син­теза дезоксирибонуклеотидов?

7. Изобразить структурными формулами катаболизм пуриновых нуклео­тидов.

8. Назвать типы гиперурикемий.

9. Назвать факторы, обусловливающие классическую подагру.

10. Назвать генетические энзимдефекты, приводящие к урикемии.

11. Энзимдефект, обусловливающий синдром Леша-Нихана.

12. Назвать факторы, вызывающие вторичные гиперурикемии.

13. Энзимдефект, обусловливающий наследственную оротацидурию, на­звать биохимические последствия этого дефекта.

14. Какой механизм препятствует избыточному образованию  - или -цепей глобина – белковой части гемоглобина?

15. Перечислить основные этапы синтеза гема и назвать ферменты про­цесса.

16. Какие ферменты синтеза гема тормозит конечный продукт процесса?

17. Как обеспечивается транспорт кислорода и монооксида углерода ге­моглобином?

18. Что лежит в основе гемоглобинопатий?

19. Написать формулу врожденного дефекта гемоглобина, сопровождающегося серповидноклеточной анемией.

20. Дефект, лежащий в основе М-гемоглобинопатий?

21. Дефекты, вызывающие талласемии?

22. Какие дефекты приводят к развитию порфирий?

23. Уметь нарисовать схему катаболизма гемоглобина в тканях с указанием ло­кализации процессов.

24. Нарисовать схему превращений билирубина с указанием локализации процессов.

25. Детально разобраться с понятиями «прямой», «непрямой», «связанный», «несвязанный (свободный)» билирубин, уробилин, стеркобилин. Какие термины являются синонимами?
    
26. Разобраться в различиях и причинах различий между надпеченочной, печеночной и подпеченочной желтухами с помощью самостоятельно состав­ленной схемы.
    

Лабораторные работы:

1. Определение содержания общего и прямого билирубина в сыворотке крови.
   
2. Определение содержания мочевой кислоты в сыворотке крови.
   

Контрольные задачи:

1. Укажите место радиоактивной метки в пуриновом ядре, биосинтез которого протекал в присутствии глутамина: а) содержащего радиоактивный углерод в -положении; б) радиоактивный азот в аминогруппе; в) радиоактивный азот в амидогруппе.
   
2. ^ Укажите место радиометки в пиримидиновом основании, биосинтез которого протекал в среде, содержащей углекислоту с радиоактивным углеродом.
   
3. Урацил, содержащий в положении 6 радиоактивный атом углерода, подвергся распаду в тканях при нормальном течении процесса. В составе какого соединения и в какой функциональной группе обнаружится ¹⁴С?
   
4. У пациента Р. на фоне описторхозной инвазии развилась механическая желтуха. Какие сдвиги обнаружатся в крови и моче, если функция печеночной ткани не нарушена?
   
5. У поступившего в приемное отделение пациента Н. развилось тяжелое гемолитическое состояние. Какие сдвиги в пигментном обмене будут наблюдаться?
   
6. Пациент Л., обратился к участковому терапевту с жалобами на потемнение мочи и желтушность кожных покровов. Какие вопросы следует адресовать пациенту, стоит ли назначать дополнительные лабораторные анализы для уточнения диагноза и оценки тяжести состояния?
   
7. Почему больным с гиперурикемией (классической подагрой) противопоказаны: а) кофе; б) алкоголь, особенно красные вина и темное пиво; в) мясные продукты, в том числе приготовленные из внутренних органов?
   

^ ЗАНЯТИЕ XXI (итоговое).


Систематизировать полученные при подготовке к занятиям XVIII - ХХ сведения и составить цельное представление о метаболизме белков.

1. Почему отсутствие или недостаток триптофана или лизина в пище ве­дет к тяжелым последствиям?

2. На каком принципе основано деление аминокислот на заменимые и незаменимые?

3. Достаточно ли вводить в суточную порцию рациона белок в количе­стве, соответствующем коэффициенту изнашивания? Аргументированный ответ.

4. Каким является азотистый баланс при полном белковом голодании и каким он станет при введении 40 г белка в сутки?

5. Почему при стабильно отрицательном азотистом балан се (на фоне полного белкового голодания) введение белка в суточной дозе, не достигаю­щей потребности, не обеспечивает азотистого равновесия?

6. Как скажется на переваривании белков дефицит пепсина, если осталь­ные протеолитические ферменты в достатке? Аргументируйте ответ.

7. Как скажется на переваривании белков обширное удаление тонкого кишечника? Аргументированный ответ.

8. Аланин с рационом поступает в организм в 3-кратном избытке. Что происходит с избытком? Показать в структурных формулах.

9. Показать, посредством каких процессов организм может восстановить дефицит глутаминовой и ацетоуксусной кислот при достаточном содержании других аминокислот (структурные формулы).

10. Изобразить структурными формулами и рассчитать энергетический эффект окислительного дезаминирования глицина.

11. Изобразить структурными формулами биосинтез мочевины и пока­зать на схеме связь орнитинового цикла с процессами окислительного деза­минирования и переаминирования аминокислот.

12. Изобразить схематически связь между процессами, обеспечиваю­щими баланс аминокислот.

13. Изобразить структурными формулами процесс биосинтеза норадре­налина.

14. Составить таблицу с графами: 1. биологически активный амин; 2. предшественник; 3. энзим, участвующий в образовании; 4. функция; 5. структуры, на которые влияет амин.

15. Составить схему обезвреживания билирубина с указанием уровней, нарушение которых ведет к патологии билирубинового обмена.

16. Составить дифференциально-диагностическую таблицу важнейших врожденных нарушений обмена аминокислот, включающую следующие графы: 1) наименование патологии; 2) энзимдефект; 3) субстраты, обмен ко­торых нарушен; 4) субстраты, уровень которых в тканях изменяется; 5) ве­дущие клинические признаки.

17. Составить дифференциально-диагностическую таблицу желтух в за­висимости от уровня, на котором нарушен обмен билирубина (на отдельном листке - приложить).

18. По следующим данным аргументировать предположения о характере патологии: кожные покровы и конъюнктивы желтушны, зуд, кал обесцвечен, гипербилирубинемия за счет прямого и связанного билирубина, билирубину­рия.

19. Какая дополнительная информация необходима для постановки диагноза, если известно, что у больного имеется легкая желтуш­ность кожных покровов и конъюнктив, кал обычной окраски?

20. Назвать аллостерический фермент и аллостерический эффектор син­теза гема.

21. Назвать состояния, сопровождающиеся избыточным накоплением и усиленным выведением промежуточных продуктов синтеза гема.

22. Заполнить таблицу со следующими графами: 1) типы порфирий; 2) молекулярный дефект; 3) накапливающиеся в крови и моче продукты; 4) осо­бые признаки признаки.

23. О чем свидетельствует повышение в крови уровня мочевой кислоты?


Контрольные задачи:

1. Энерготраты человека, который выделяет в сутки 18 г азота в форме мочевины, - 4000 ккал. Какая часть суточного расхода энергии обеспечивается белком?
   
2. В крови повысился уровень глутамина, увеличилось количество аммонийных солей и мочевины в моче, одновременно снизился уровень глутаминовой кислоты в крови. Оцените эти сдвиги.
   
3. Через сосуды переживающей печени перфузируют жидкость, содержащую углекислый газ и аммиак. Как изменяется содержание этих соединений в оттекающей жидкости, какой продукт появляется в ней, как изменится процесс при блокаде тканевого дыхания, что произойдет при последующем добавлении в перфузируемый раствор АТФ?
   
4. В составе каких соединений обнаружится маркированный азот аммиака, инкубируемого с печеночной тканью, которая сохраняет тканевое дыхание (назвать промежуточный и конечный продукт).
   
5. Найдите место радиометки в пуриновом ядре, биосинтез которого осуществляется в присутствии аспарагиновой кислоты, меченной по азоту; муравьиной кислоты, меченной по углероду; глицина, меченного по азоту и α-углероду; глутамина, меченного по азоту; углекислоты, меченной по углероду.
   
6. Найдите место радиометки в пиримидиновом основании, биосинтез которого осуществляли в присутствии аммиака, меченного по азоту; углекислоты, меченной по углероду; аспарагиновой кислоты, меченной по азоту.
   
7. Урацил, содержащий в положении 1 радиоизотоп азота, а в положении 6 – радиоизотоп углерода, подвергся распаду в тканях. В составе каких продуктов и в каких позициях обнаружатся метки?
   
8. При каком состоянии можно наблюдать гипербилирубинемию преимущественно за счет связанного билирубина при одновременном исчезновении уробилиногена из крови и мочи?
   
9. Уровень свободного билирубина в крови выше нормы, связанного – не изменен, повышено содержание уробилиногена в моче, окраска кала обычная. Назовите причину изменений и их механизм.
   

Практические навыки:

Знать:

1. Критерии пищевой ценности белков. Представлять, употребление каких продуктов и в каком количестве сможет покрыть суточную потребность в белке.
   
2. Механизмы развития желтух. Дифференцировать понятия «прямой», «непрямой», «свободный», «связанный» билирубин, уробилин, стеркобилин.
   
3. Механизмы развития подагры. Особенности диеты при гиперурикемиях.
   
4. Способы обезвреживания аммиака. Особенности диеты при болезнях печени, сопровождающихся ее функциональной недостаточностью.
   

Уметь:

1. По лабораторным данным отдифференцировать типы желтух и иметь представление о причинах их развития.
   
2. Интерпретировать показатели содержания в крови мочевины и мочевой кислоты.
   
3. Оценить показатели активности в крови аланин- и аспартатаминотрансферазы.
   

^ ТEMA: «БИОМОЛЕКУЛЫ С ПРЕИМУЩЕСТВЕННО РЕГУЛЯТОРНЫМИ ФУНКЦИЯМИ.»

(Занятия XXII - XХVI)


ЦЕЛЬ: 1) усвоить принципы, на основании которых биологически активное соединение может быть отнесено к классу «Витамины», изучить механизмы участия витаминов в обменных процессах, механизмы нарушений обмена при дефиците витаминов и возникающие при этом биохимические сдвиги; 2) изучить классификацию и номенклатуру гормонов, механизмы их действия, органы-мишени, эффекты, возникающие под их влиянием.


^ ЭКЗАМЕНАЦИОННЫЕ ВОПРОСЫ: 1. Какие признаки позволяют отнести биологически активное вещество к классу витаминов, к витаминоподобным соединениям? 2. Классификация витаминов. 3. Что представляет собой кофермент, что обозначают как коферментную функцию витаминов, назовите коферменты, содержащие тиамин, рибофлавин, пантотеновую кислоту, никотиновую кислоту, пиридоксин и процессы, в которых они участвуют? 4. Назвать важнейшие источники витамина ..........., суточную потребность, процессы, в которых он участвует, его коферментную форму (если она известна), биохимические сдвиги при гипер-, гипо-, и авитаминозе (вопрос может быть отнесён к каждому отдельному витамину). 5. Какие витамины или их коферментные формы участвуют в транспорте протонов и электронов по дыхательной цепи? 6. Какие витамины (витаминоподобные вещества) и каким путем определяют соотношение между синтезом триглицеридов и фосфолипидов в печени? 7. Как связан процесс светоощущения с обеспеченностью организма витамином А? 8. Опишите последовательность превращений 7-дегидрохолестерола в организме и связь его с обменом кальция. 9. Какие реакции, связанные с тромбинообразованием, зависят от витамина К? 10. Сформулируйте понятие «Антивитамины», назовите принцип их классификации и механизмы действия. 11. Какие биологически активные соединения можно называть гормонами? На чем основана их номенклатура и классификация? 12. В какой последовательности взаимодействуют гормоны в управлении метаболизмом (характер соподчиненности)? 13. Какими путями реализуются эффекты гормонов на органы-мишени (механизм действия гормонов)? 14. Назовите нейрогормоны гипофиза, их органы-мишени и эффекты. 15. Назовите гормоны аденогипофиза, охарактеризуйте эффекты тиреотропина, расскажите, как регулируется его продукция и каковы его функции. 16. Как регулируется продукция АКТГ? Какие функции он выполняет? 17. Назовите гонадотропные гормоны аденогипофиза, их мишени и опишите эффекты. 18. Опишите этапы и регуляцию продукции тироксина и трийодтиронина, их эффекты на метаболизм. 19. Как регулируется продукция паратгормона и кальцитонина, какие виды обмена и в каких тканях они регулируют? 20. Охарактеризуйте природу гормонов коркового и мозгового вещества надпочечников, их влияние на обменные процессы. 21. Опишите гормональную регуляцию овогенеза, функцию желтого тела, взаимодействие гонадотропных гормонов, эстрогенов, прогестерона в осуществлении подового (оварио-менструального) цикла у самок. 22. Экскреторная и инкреторная функции семенников (сперматогенез и андрогены). 23. Биологическое значение инкреторного отдела поджелудочной железы: молекулярные механизмы влияния инсулина на метаболизм глюкозы, липогенез и протеиногенез; функции глюкагона (стимуляция глюконеогенеза, торможение элонгации или терминации в биосинтезе белка; активация протеолиза).

ИСТОЧНИКИ: Конспекты лекций, учебник биохимии А. Я. Николаева, 1989, с. 167-172, 351-358, 384–398; учебник биохимии А.Ш.Бышевского, О.А.Терсенова, 1994, с. 134-162; учебник биохимии Т.Т.Березкина, Б.Ф.Коровкина, 1998, с. 204 - 297.


^ ЗАНЯТИЕ XXII.


Усвоить, что:

1. Витамины – это группа низкомолекулярных биологически активных соединений различной химической природы, являющихся микронутриентами, имеющими общие функциональные особенности.
   
2. Изучить принципы номенклатуры и классификации витаминов.
   
3. Изучить биологическую роль водорастворимых витаминов.
   

^ ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ:


1. Заполнить характеристику класса: «К витаминам относят низкомолекулярные органические вещества, характеризующиеся тем, что они …………….»

2. Проставить против тривиальных названий водорастворимых витаминов их наименования по системе IUPAC и буквенные обозначения:

Название	IUPAC	Буквы
Анейрин Рибофлавин Пантотеновая кислота Антипеллагрический фактор Пиридоксин Биотин Фолиевая кислота Цианкобаламин Витамин проницаемости Антицинготный фактор

3. Составить таблицу на развернутом листе по схеме:

Водорастворимые витамины	Источники в питании	Суточная потребность	Коферментные формы, функции	Признаки дефицита	Биохимические сдвиги при дефиците

4. Назвать коферментные формы цианкобаламина и катализируемые реакции.

5. Назвать коферментные формы фолиевой кислоты и катализируемые реакции.

6. Каким образом взаимосвязаны превращения витаминов В₁₂ и В_с?

7. Назвать предположительные механизмы капилляроукрепляющего действия фактора проницаемости (биофлавоноидов).

8. Перечислить процессы, в которых участвует витамин С.

9. Каков механизм разрыхления соединительной ткани при цинге?

10. Почему недостаточность витамина С проявляется плохим заживлением ран?

11. В связи с чем большинство пероральных препаратов железа выпускают в комплексе с аскорбиновой кислотой?

12. Какой витамин участвует в катализе начальной реакции образования жирных кислот из ацетил-КоА?

13. Недостаток какого витамина приводит к торможению реакций взаимопревращения аминокислот?

14. Почему недостаток триптофана в пище может привести к развитию гиповитаминоза? Какого?

15. Биологическое значение рибофлавина.

16. Понятие о гипер-, гипо- и авитаминозах. Причины развития.

17. Перечислить экзогенные и эндогенные факторы, приводящие к развитию гиповитаминозов.


Лабораторные работы:

1. Реакция восстановления рибофлавина.
   
2. Проба с медью на никотиновую кислоту.
   

Контрольные задачи:

1. Почему при недостаточной скорости фосфорилирования тиамина замедляется пентозный путь превращения углеводов?
   
2. Можно ли компенсировать сдвиги, обусловленные В₁ – авитаминозом, за счёт усиленного распада белков, если считать, что основная масса продуктов превращения аминокислот поступает в ЦКТ, минуя стадию пировиноградной кислоты?
   
3. ^ Какие субстраты служат источником водорода в цепи ферментов тканевого дыхания при недостаточности никотиновой кислоты?
   
4. Какие сдвиги произойдут в обмене веществ при дефиците витамина В₃?
   
5. Какие витамины участвуют в тканевом дыхании?
   
6. Продемонстрируйте на примере окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты взаимодействие витаминов (тиамин, рибофлавин, пантотеновая кислота, никотиновая кислота).
   
7. Какие витамины имеют отношение к гемопоэзу?
   
8. Почему при недостатке тиамина замедляются процессы синтеза, сопровождающиеся реакциями восстановления (гидрирования)?
   
9. Выбрать правильные выражения из нижеперечисленных: а) источником никотиновой кислоты является хлеб, крупы, мясные продукты, дрожжи; б) витамин В₁₂ – предшественник липидов; в) все витамины содержат аминогруппу; г) недостаточное поступление в организм витаминов вызывает авитаминоз; д) эндогенные гиповитаминозы возникают при недостаточном поступлении витаминов с пищей; е) синнергистом витамина С является витамин Р.
   

^

ЗАНЯТИЕ XXIII.

Усвоить, что:

1. К жирорастворимым относят витамины групп А, К, D, Е.
   
2. Дефицит жирорастворимых витаминов нередко связан не с их недостатком в рационе, но с нарушением процесса всасывания.
   
3. Гипервитаминозы D и А имеют очень тяжелые последствия.
   
4. Изучить биологическую роль жирорастворимых витаминов и нарушения обмена при их дефиците.
   
5. Изучить биологическую роль некоторых витаминоподобных соединений и получить представление об антивитаминах.
   

^ ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ:

1. Проставить против тривиальных названий жирорастворимых витаминов и витаминоподобных веществ наименования по системе IUPAC и буквенные обозначения:
   

Название	IUPAC	Буквы
Аксерофтол Антирахитический фактор Антистерильный фактор Антигеморрагический фактор Холин Липоевая кислота Оротовая кислота Пангамовая кислота Незаменимые жирные кислоты Противоязвенный фактор

2. Составить на развернутом листе таблицу согласно схеме:

Жирорастворимый витамин или витаминоид	Источники	Суточная потребность	Нарушения при дефиците
Клинические признаки	Биохимические сдвиги