Geum.ru

Предмет биохимии. Химия белка. (Занятия I – IV)

Вид материалаДокументы

Содержание


Занятие ii.
Задания для самоконтроля
Занятие iii.
Задания для самоконтроля
Подобный материал:
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   12
^

ЗАНЯТИЕ II.




Усвоить, что:

1. Из известных аминокислот (около 200) только 20 видов входят в состав белков - протеиногенные аминокислоты.

2. По структуре различают 7 классов аминокислот - 1) алифатические, 2) оксиаминокислоты, 3) дикарбоновые и их амиды, 4) двуосновные, 5) ароматические, 6) серусодержащие и 7) иминокислоты.

3. По строению соединений, которые образуются в организме при расщеплении углеродной цепи аминокислот, различают глюкогенные (глюкопластичные) и кетогенные (кетопластичные) - первые могут превращаться в глюкозу, вторые - ускоряют образование кетоновых тел.

4. В зависимости от способности синтезироваться в организме различают заменимые (синтезируются) и незаменимые (не синтезируются в организме).

5. Белки уникальны по структуре. Это обусловлено различием набора аминокислот и их последовательностью в молекуле.

6. Изучить свойства белков: форма молекул, амфолитность, растворимость, электролитические свойства.

7. Усвоить понятия «денатурация» и «ренатурация» белка, уяснить, как вызвать то и другое, знать денатурирующие агенты.

^ ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ:

1. Выбрать из перечисленных (аланин, серин, валин, лейцин, изолейцин, гистидин, аспарагиновая кислота, метионин, треонин, глутаминовая кислота, аргинин) аминокислоты семи классов и внести их в соответствующие рубрики: 1. Алифатические 2. Оксиаминокислоты. 3. Дикарбоновые (и их амиды). 4. Двуосновные. 5. Ароматические 6. Серусодержащие. 7. Иминокислоты.

2. Выбрать из перечисленных (треонин, валин, гистидин, лейцин, аланин, глицин, гистидин, триптофан, фенилаланин, аргинин, тирозин, изолейцин) глюко- и кетопластичные аминокислоты.

3. Записать аминокислоты в следующем порядке: 1. Заменимые. 2. Незаменимые.

4. Какие из аминокислот при недостаточном поступлении углеводов или нарушении их обмена превращаются в глюкозу?

5. Какие из аминокислот, являясь глюкопластичными, могут ускорять образование кетоновых тел?

6. Написать структурные формулы фенилаланил - аспарагил - гистидина, гистидил - аланил - изолейцил - тирозина, тирозил - аспарагинил - триптофана, изолейцил - пролил - цистина, цистеинил - глутамина.

7. Написать фрагмент полипептида с внутрицепочечной дисульфидной связью, включающего остатки гистидина (1), аланина (2), цистеина (3) и глицина (последовательность произвольна) и записать его полное название.

8. Назвать С - и N-концевые аминокислоты во фрагменте из п. 7.

9. Какие аминокислоты в растворе имеют кислую реакцию: а) аланин, б) валин, в) глутаминовая кислота, г) лейцин, д) аспарагиновая кислота? Почему?
  1. Какие аминокислоты в растворе имеют основную реакцию: а) лейцин, б) треонин, в) гистидин, г) лизин, д) метионин, е) гидроксилизин, ж) аргинин? Почему?
  2. Что такое «нативный белок»?

12. Вписать необходимое в нижеприведенное утверждение:

«Денатурация белка - результат нарушения ............................. уровней организации его молекулы, сопровождающийся разрывом ................................ связей при сохра­нении .......................структуры».

13. Перечислить виды денатурирующих воздействий в зависимости от их природы и в скобках после каждого привести конкретный пример.

14. Как используется в медицине свойство белка связывать тяжелые металлы?

15. Написать пределы молекулярной массы для одноцепочных и многоцепочных олигомерных белков.

16. Написать каким белкам свойственна -конфигурация (одним словом), перечислить виды связей, обеспечивающих -спиралевидную и -конфигурацию.

17. Написать на какие виды делятся белки в зависимости от характера третичной структуры.

18. Написать функциональные группы, обуславливающие амфолитную природу белковой молекулы: важнейшие и второстепенные.

19. Чем обусловлены электролитические свойства белков?

20. Определить понятие 1) «изоэлектрическая точка» и 2) «изоэлектрическое состояние белковой молекулы».

21. В каком направлении в поле постоянного тока движется нейтрально заряженная молекула при рН электролита 5,8; 8,7; при рН, соответствующем изоэлектрическому состоянию?

22. Почему при одинаковой реакции среды молекула белка заряжена или положительно или отрицательно в зависимости от вида белка?

23. Перечислить, какими факторами определяется растворимость белка.

24. Как можно снизить растворимость белка?

25. Принципы определения молекулярной массы белков методами гель-фильтрации и ультрацентрифугирования.
  1. Что называют высаливанием белка? В каких целях его используют?



Лабораторные работы:
  1. Проба с сульфосалициловой кислотой.
  2. Проба с кипячением.
  3. Кольцевая проба Геллера.
  4. Демонстрация хроматограммы белков сыворотки крови.
  5. Высаливание белков.
  6. Определение белка в моче методом «сухой химии».



Контрольные задачи:
  1. Как, используя биуретовый метод определения белка и сульфат аммония, установить соотношение между альбуминами и глобулинами крови?
  2. Отношение количества альбуминов к количеству глобулинов в сыворотке крови больного равно 1,5. Рассчитайте содержание глобулинов, если концентрация альбуминов равна 50 г/л.
  3. Концентрация свободных аминокислот в растворе белка равна 0,01 мкмоль/л. Растворитель удален нагреванием и замещен таким же объемом серной кислоты. Через 24 ч концентрация свободных аминогрупп оказалась равной 0,04 мкмоль/л. Какой процесс происходит, можно ли его выразить количественно?
  4. Как выяснить, произошло ли полное осаждение белка из биологической жидкости, в которой создано 50%-ное насыщение сульфатом аммония (после отделения осадка жидкость прозрачна)?
  5. Укажите суммарный заряд (+,0 или -) для лейцина, треонина, цистеина и лизина при следующих рН: а) 1,5; б) 6,0; в) 8,5; г) 11, исходя из данных о значении их рI.
  6. В каком направлении будут двигаться в электрическом поле (к катоду, аноду или оставаться на старте) следующие белки: а) яичный альбумин при рН 5,0; б) лактоглобулин при рН 5,0 и 7,0; в) химотрипсиноген при рН 5,0; 9,5 и 11 (изоэлектрические точки для этих белков соответственно равны: а) рН 4,6; б) рН 5,2; в) рН 9,5)?
  7. При определении молекулярной массы белка методом ультрацентрифугирования получены следующие величины: 13100, 13640, 13250, 13790. Вычислите среднее квадратическое отклонение и среднюю ошибку опыта. Представьте данные о молекулярной структуре белка в виде показателя М  т.
  8. Необходимо из смеси белков сконцентрировать (не нарушая нативности) один из белков с известным значением изоэлектрической точки. Как действовать, располагая набором кислот, оснований и этанолом?



^ ЗАНЯТИЕ III.


Усвоить:

1. Принцип классификации белков по составу.

2. Принцип деления простых белков.

3. Основные группы глобулярных и фибриллярных белков и их свойства.

4. Принцип деления сложных белков на классы.

5. Понятие «простетическая группа» и виды этих групп.

6. Структуру нуклеопротеида, его виды, компоненты молекулы, их разновидности, структуру, способы связи в мононуклеотиде и в полимере, структурные и функциональные отличия между ДНК и РНК, их преимущественную локализацию в клетке, виды РНК.
  1. Структуру и функции гемоглобина (белковой и небелковой составляющей).
  2. Формы существования гемоглобина.
  3. Биологическое значение и свойства глико-, липо-, фосфо-, флаво- и металлопротеидов.

10. Функции белков, условность их разделения.

11. Нормальную электропротеинограмму белков сыворотки крови и получить общее представление об ее диагностическом значении.


^ ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ:

1. Закончить фразу (или перестроить): «Систематизировать белки по структурно-функциональным свойствам, как принято в химии, нельзя, так как ...».

2. Продолжить фразу: «Принятая классификация белков основана на …...

3. Чем отличаются простые и сложные белки?

4. Простые белки делят на .................. группы в зависимости от .……….…

5. Перечислить группы простых белков.

6. Назвать основные отличия между альбуминами и глобулинами.

7. Протамины от гистонов отличаются тем, что .…….

8. Особенность структуры фибриллярных белков.

9. Необычным свойством фибриллярных белков является их .……

10. На каком принципе основана классификация сложных белков?

11. Перечислить классы сложных белков, называя в скобках их простетические группы.

12. Функции и строение гликопротеинов. Что такое кислые гликозаминогликаны?

13. Функции и классификация липопротеинов.

14. Нуклеопротеид состоит из: ……………...
  1. Перечислить классы нуклеиновых кислот (НК).
  2. Назвать мономер, из которого образованы НК, и перечислить его компоненты.

17. Вписать виды азотистых оснований, входящих в состав НК (отдельно в ДНК и РНК).

18. Написать структурные формулы мононуклеотидов, включающих аденин, гуанин, тимин или цитозин.

19. Перечислить особенности пространственной организации ДНК.

20. Перечислить виды и функции РНК.

21. Из каких элементов состоит молекула гемоглобина?

22. Какие элементы включает структура глобина?

23. Назвать основной вид гемоглобина человека и его структурные особенности

24. Формула гемоглобина А.

25. Из каких компонентов состоит молекула гема?

26. Написать принятыми обозначениями восстановленный, окисленный, карбокси- и карбгемоглобин, метгемоглобин.

27. Перечислить связи глобина с гемом.

28. Назвать функции белков.

29. Функциональное значение фосфо- и металлопротеинов.

30. Понятие о сыворотке и плазме крови.

31. «Общий белок» сыворотки крови и его нормальное значение.

32. Классификация белков сыворотки крови, разделенных методом электрофореза.

33. Нормальные значения белковых фракций крови (в абсолютных цифрах и в процентах от общего белка).

34. Что такое «белки острой фазы»? Основные представители.

35. Понятие о гипер-, гипо-, дис- и парапротеинемии.