Предмет биохимии. Химия белка. (Занятия I – IV)

Вид материала

Содержание

Представителем каких белков является коллаген (А), миозин (Б), гемоглобин (В): а) глобулинов; б) хромопротеидов; в) протеиноидов
Количество альбуминов снижено, 
«ферменты. биоэнергетика. окислительно
Экзаменационные вопросы
Занятие v.
Задания для самоконтроля
Назовите классы и группы, к которым относятся ферменты, катализирующие реакции
—co—cooh + co
Занятие vi.
Задания для самоконтроля
Концентрация субстрата, ммоль/л
Концентрация субстрата, ммоль/л
Занятие vii.
Задания для самоконтроля
Какие из перечисленных соединений являются субстратами флавиновых ферментов: глюкоза, сахароза, янтарная кислота, З-ФГА, глутами
Какие из перечисленных соединений являются субстратами НАД-зависимых дегидрогеназ: глюкоза, изоцитрат, сукцинил-КоА, малат, аско
2, пировиноградная кислота, НАД, цитохром аа
Какой структурный элемент цепи тканевого дыхания не относится к группе сложных белков?
—ch(oh)—r’  r—ch=ch—r’ + h
Занятие viii.
...
Полное содержание

Подобный материал:

1 2 3 4 5 6 7 8 9 ... 12

Контрольные задачи:

Содержание азота в осадке, полученном при кипячении 5 мл исследуемой жидкости, равно 2,3 мг. В надосадочной жидкости, по данным биуретовой пробы, оставался белок, который осадили добавлением ТХУ. В осадке, полученном из 5 мл жидкости после добавления ТХУ, найдено 0,1 мг азота. Какова концентрация белка в исследуемой жидкости, какая часть белка осаждается при кипячении (выразить в мг/мл, г/л, мг/% и %)?
Какие из отмеченных свойств характерны для белков: а) коллоидные; б) независимость от изменения рН и повышения температуры; в) наличие свободных аминогрупп, принадлежащих -аминогруппе остатка лизина и свободных карбоксильных групп , принадлежащих остаткам аспартата и глутамата; г) обусловленность специфических свойств аминокислот наличием пептидных связей в них; д) закономерный характер расположения аминокислот в полипептидных цепях; е) высокая специфичность первичной структуры; ж) незначительное количество в белковых молекулах иных ковалентных связей, кроме пептидных?
Какова роль белков – инсулина (А), миоглобина (Б), родопсина (В), хлорофилла (Г): а) простетическая группа белка, участвующая в фотосинтезе; б) белок с гормональной активностью, участвующий в регуляции уровня глюкозы крови; в) белок мышц млекопитающих; г) хромопротеид, присутствующий в палочках сетчатки глаза?
^ Представителем каких белков является коллаген (А), миозин (Б), гемоглобин (В): а) глобулинов; б) хромопротеидов; в) протеиноидов?
Смесь аминокислот, содержащая лизин, валин, лейцин, аспарагиновую кислоту, гистидин, серин, была подвергнута фракционированию методом электрофореза на бумаге при рН 6,2. Какие аминокислоты будут перемещаться к аноду (А), катоду (К), останутся на линии старта (С)?
Вычислите длину (в нанометрах) полипептидной цепи, содержащей 105 аминокислотных остатков, если: а) вся цепь целиком представлена -спиралью; б) цепь полностью вытянута; в) спираль составляет 20% цепи.
В каком направлении будут мигрировать в процессе электрофореза на бумаге при рН 1,6; 6,5; 11,0 следующие пептиды; а) арг-гли-ала-ала; б) лиз-ала-гли-асп; в) гис-гли-ала-глу; г) асп-гли-ала-глу; д) глн-гли-ала-арг?
^ Количество альбуминов снижено, ₂-глобулинов – повышено, общий белок – 89 г/л, обнаруживается С-реактивный белок, повышено содержание ₁-антитрипсина и ₂-макроглобулина. Ваши предположения о характере патологического процесса.
Содержание общего белка сыворотки крови – 42 г/л. В протеинограмме существенно снижен уровень альбуминов. Ваши предположения о причинах названных сдвигов.

Практические навыки:

Уметь:

1. Приготовить плазму или сыворотку крови для исследования.

2. Определить содержание общего белка в сыворотке крови биуретовой реакцией.

Определить уровень фибриногена в плазме крови.
Определить наличие белка в моче кольцевой пробой Геллера и методом “сухой химии”.
Интерпретировать показатели общего белка и белковых фракций сыворотки крови.

ТЕМА: ^ «ФЕРМЕНТЫ. БИОЭНЕРГЕТИКА. ОКИСЛИТЕЛЬНО-

ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЕ ПРОЦЕССЫ. БИОМЕМБРАНЫ.»

(Занятия V – Х)

ЦЕЛЬ: 1) усвоить, что ферменты – это биологические катализаторы белковой природы, реализующие одну из функций белков – каталитическую; 2) что практически все химические реакции обмена веществ катализируются ферментами; 3) изучить их структуру, номенклатуру, классификацию, механизм действия и факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций, в том числе ферментативные эффекторы; 4) изучить основные положения энергетики живого организма (источники энергии, механизм ее извлечения, депонирования и использования); 5) изучить структуру биологических мембран, связь с функцией, механизмы переноса веществ через мембраны.

^ ЭКЗАМЕНАЦИОННЫЕ ВОПРОСЫ: 1. Ферменты: природа и свойства. Ферменты – простые и сложные, типы коферментов. 2. Номенклатура и классификация ферментов. 3. Как установить скорость ферментативной реакции, как выражают активность или количество фермента? 4. Зависимость скорости ферментативной реакции от времени (реакции нулевого и первого порядка), концентрации субстрата, температуры и pH: графическое выражение зависимостей. 5. Эффекторы ферментативных реакций (активаторы и ингибиторы). Биологический смысл конкурентного ингибирования продуктами реакции. 6. Аллостерические эффекторы, их особенности, биологическое значение (привести примеры). 7. Как с помощью графического анализа результатов эксперимента отличить конкурентное торможение от неконкурентного? 8. Ферменты плазмы крови: диагностическое значение в лабораторной диагностике. 9. Понятия «Обмен веществ», «Метаболизм», «Катаболизм», «Анаболизм», «Амфиболизм», «Анаплеротический процесс», «Метаболический путь», «Метаболический цикл», «Метаболит» и «Конечный продукт». 10. Основные положения биоэнергетики. Сходство и различия в использовании энергии ауто- и гетеротрофными организмами, связь между теми и другими. 11. Сформулировать понятия «Макроэргическая связь», «Макроэргическое соединение». Макроэргические соединения в живых организмах. Виды работ, совершаемых живым организмом, связь с окислительно-восстановительными процессами. 12. Особенности биологического окисления, его виды. Тканевое дыхание. 13. Ферменты тканевого дыхания, их особенности, компартментализация. 14. Типы дегидрирования основных окисляемых в организме субстратов (насыщенных и ненасыщенных соединений, спиртов, кетонов, кислот, аминокислот). 15. Как запасается энергия, высвобождающаяся при биологическом окислении? Хемиоосмическая гипотеза Митчелла (принципы). 16. Механизм окислительного фосфорилирования. Почему окислительное фосфорилирование называют также сопряженным фосфорилированием, какой структурный элемент клетки является сопрягающим фактором? 17. Классификация ингибиторов окислительного фосфорилирования. Понятие о разобщении тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования. Разобщающие факторы. 18. Субстратное фосфорилирование: биологическое значение, примеры. 19. Принципиальные стадии метаболизма и анаболизма. 20. Связь основного метаболического пути Мейергофа – Парнаса – Эмбдена – Кребса с тканевым дыханием (точки ответвления дыхательных цепей от основного пути). 21. Главные составные компоненты мембран. Состав и характеристика липидного бислоя, его свойства, белки мембран, их функции. 22. Типы механизмов чрезмембранного переноса веществ, простая и облегченная диффузия. 23. Активный транспорт веществ через мембраны: механизм первично активного транспорта. 24. Механизмы вторично активного транспорта веществ через мембраны (симпорт, антипорт). 25. Перенос через мембрану секретирующихся в клетке соединений.

ИСТОЧНИКИ: конспекты лекций; учебник биохимии Л. Я. Николаева, 1989, с. 53-92, 160-230; учебник биохимии А.Ш.Бышевского, О.А.Терсенова, 1994, с. 4-8, 34-73, 119-121; учебник биохимии Т.Т.Березкина и Б.Ф.Коровкина, 1998, с. 114-168, 298-318.

^ ЗАНЯТИЕ V.

Усвоить что:

1. Обмен веществ – важнейшее свойство живого организма – представляет собой совокупность химических реакций, которые протекают в сложившейся эволюционно последовательности; что все реакции обмена катализируются, что биологические катализаторы – ферменты – являются по природе белками – простыми или сложными.

2. Ферменты высокоспецифичны по отношению к субстратам или катализируемым реакциям (знать типы специфичности).

3. Активность ферментов зависит от ряда факторов (каких, каким образом?). Уметь изображать графически зависимость скорости реакции (V) от этих факторов.

4. Номенклатура и классификация ферментов являются функциональными (на чем основаны?).

^ ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ:

1. Подчеркнуть утверждения, доказывающие белковую природу энзимов:

1) энзим катализирует реакцию, изменяя концентрацию взаимодействующих веществ; 2) активность энзима зависит от температуры и рН; 3) активность энзима зависит от его концентрации; 4) ферменты утрачивают активность при действия денатурирующих агентов; 5) активность энзима пропорциональна концентрации реагирующих веществ; 6) энзимы в чистом виде дают положительную биуретовую реакцию; 7) энзимы в чистом виде дают положительную нингидриновую реакцию; 8) ферменты осаждаются при высоких концентрациях нейтральных солей; 9) ферменты растворимы при низкой ионной силе; 10) в гидролизате очищенного энзима всегда присутствует смесь аминокислот.

2. Закончить фразу: «Фермент ускоряет реакцию, но не входит в ...».

3. Скорость ферментативной реакции при температуре 2, 8, 16, 25, 28, 35 и 42C равна соответственно 2, 13, 14, 28, 23, 15 и 1,5 ммоль/л. Изобразить графически зависимость скорости реакции (v) от температуры (t), назвать температурный оптимум.

4. Скорость реакции при постоянной температуре и изменяющемся рН такова: при рН 1,5; 4,0; 5,5; 7,0; 7,5 и 8,5 равна соответственно 35, 48, 29, 20, 14 и 1,8 ммоль/л. Изобразить графически зависимость скорости реакции от значения рН, найти рН оптимум.

5. Построить график зависимости скорости (v) ферментативной реакции от концентрации субстрата ([S]) по данным:

[S]

1 ммоль/л

2 «

4 «

10 «

15 «

20 «

25 «

30 «

[V]

0,5 ммоль/л  с

0,7 «

0,9 «

1,2 «

1,6 «

1,7 «

1,8 «

1,8 «

Найти концентрацию насыщения

6.Построить график зависимости V от [S] по данным:

[S] [V]

2.5 ммоль/л 3.0 ммоль/л с

3.7 « 5.5 «

4.5 « 6.5 «

5.8 « 6.6 «

8.0 « 6.1 «

9.5 « 5.5 «

12.0 « 4.5 «

14.5 « 3.5 «

16.5 « 2.0 «

Найти [S] при V, равной ½ от Vmax.

7. Энзим катализирует гидролитическое расщепление уксусного эфира масляной кислоты. Назвать класс, к которому он относится.

8. Энзим катализирует реакцию, в которой субстрат является донором водорода. Определить класс и дать общее название.

9. Энзим катализирует окислительно-восстановительную реакцию. К какому классу он относится, какие дополнительные данные необходимы для определения подкласса?

10. Энзим катализирует перенос метильной группы от донора к акцептору. Назвать класс энзима и его общее наименование.

Назвать функцию карбосилтрансфераз.

12. Энзим катализирует перенос остатка фосфорной кислоты от донора на молекулу акцептора. Назвать класс и общее наименование подкласса.

13. Энзим катализирует гидролитическое отщепление остатка фосфорной кислоты в молекуле глюкозо-6-фосфата. Назвать класс и дать рабочее имя.

14. Энзим катализирует гидролитическое расщепление пептидной связи в белковых молекулах. Назвать класс фермента и рабочее имя.

15. Энзим катализирует расщепление пептидной связи в пептидах. Назвать класс и рабочее имя.

16. Энзим катализирует разрыв эфирных связей в триглицериде (нейтральный жир). Назвать класс и рабочее имя энзима.

Энзим катализирует гидролиз связи С-С. Назвать класс и подкласс.
Энзим катализирует гидролиз связи С-О. Назвать класс и подкласс.
Энзим катализирует гидролиз связи С-N. Назвать класс и подкласс.
Назвать реакции, катализируемые изомеразами.
Назвать класс энзима, катализирующего превращение D-аланина в L-аланин и его общее наименование.
Назвать класс и общее наименование энзима, катализирующего превращения УДФ-галактозы в УДФ-глюкозу.
Энзим катализирует образование С-О, С-S, C-N, C-C и фосфоэфирных связей. К какому классу он относится?
Классификация ферментов основана на (подчеркнуть верное утверждение): 1) природе субстрата; 2) природе химических связей; 3) растворимости субстратов; 4) характере взаимодействия фермент-субстрат; 5) типе химической реакции, катализируемой ферментом; 6) молекулярной массе субстрата или фермента.
Перечислить классы химических реакций, протекающих в живом организме.
Виды специфичности ферментов. Привести примеры.

Лабораторные работы:

Влияние температуры на каталитическую активность амилазы слюны.
Влияние рН на действие ферментов.
Специфичность действия ферментов.

Контрольные задачи:

Какой фермент обладает абсолютной специфичностью к субстрату: а) трипсин; б) пепсин; в) уреаза; г) лизоцим?
При какой температуре ферменты денатурируют: а) 0С; б) 80-100С; в) 20-30С; г) 30-40С?
Как доказать, что способность дрожжевых клеток расщеплять крахмал сохраняется и при их разрушении? Вы располагаете раствором крахмала, раствором Люголя, поваренной солью и льдом.
Каким раствором можно воспользоваться для обнаружения примеси свежей крови в воде: разбавленным этанолом, муравьиной кислотой, перекисью водорода, раствором хлорида кальция?
Скорость взаимодействия А+В увеличилась в 3 раза после добавления вещества К. В качестве конечных продуктов обнаружились вещества АК и ВК. Является ли К катализатором?
К какому классу относится фермент пируваткиназа: а) лигаз; б) гиролаз; в) оксидоредуктаз; г) трансфераз; д) изомераз?
Оптимум рН исследуемого фермента 6,9-7,0, субстратом фермента является высокомолекулярный природный полимер, обнаруживаемый по характерному окрашиванию в присутствии йода, продукты взаимодействия фермента с субстратом окрашиваются при нагревании в присутствии сернокислой меди в красно-кирпичный цвет. Назовите фермент, субстрат, реактив, используемый для обнаружения субстрата, продукты гидролиза субстрата и определите принадлежность фермента к классу, группе.
^ Назовите классы и группы, к которым относятся ферменты, катализирующие реакции:

О

||

а) R₁—CН—NH₂ + R₂—C  R₁—C=O + R₂—CН—NH₂

| | | |

COOH COOH COOH COOH

б) R—CH₃ + R₁—H  R—H + R₁—CH₃

в) RH₂ + O₂ R + H₂O₂

г) RH₂ + R₁  R + R₁H₂

д) CH₃^ —CO—COOH + CO₂  HOOC—CH₂—CO—COOH

9. Какую реакцию катализируют изомеразы:

а) H₂N—CO—NH₂ + H₂O  CO₂ + 2 NH₃;

б) UDP-глюкоза  UDP-галактоза;

в) лактат + NAD⁺  пируват + NADH + H⁺?

^ ЗАНЯТИЕ VI.

Усвоить:

Данные о механизме ферментативной реакции, ее этапах, знать, чем обеспечивается специфичность, что такое активный центр, как он устроен, какие аминокислотные остатки чаще содержатся в нем, что такое центр связывания.
Знать, что представляют собой кофакторы, их виды (органические и неорганические), какие из них – коферменты.
Знать типы коферментов.
Знать, как изменяется скорость ферментативной реакции и способы выражения активности ферментов, уметь различать реакции нулевого и первого порядка.
Уметь определять константу Михаэлиса по экспериментальным данным, знать смысл её определения.
Знать, что собой представляют эффекторы, усвоить их виды (активаторы и ингибиторы), типы ингибирования (конкурентное, неконкурентное, ингибирование субстратом).
Знать типы активации (ионами, путем воздействия на субъединицы, путем защиты фермента).
Изучить особенности распределения ферментов в организме (ферменты жизнеобеспечения, органоспецифические, проферменты, изоферменты, ассоциации ферментов).
Ферменты плазмы крови: классификация, примеры, диагностическое значение в лабораторной практике.

^ ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ:

1. Е-энзим, S-субстрат, P-продукт реакции. Используя эти символы, записать ферментативную реакцию, как трехэтапный процесс.

2. Назвать первый этап ферментативной реакции.

3. Назвать второй этап ферментативной реакции.

4. Назвать третий этап ферментативной реакции.

5. Сформулировать понятие «активный центр энзима».

6. Зачеркнуть во фразе лишнее: «В образовании активного центра участвуют остатки углеводов, альдегидов, аминокислот, далеко расположенные друг от друга в полипептидной цепи молекулы энзима. Они удалены, сближаются в пространстве за счет эфирных, гликозидных, пептидных связей, благодаря трехмерной структуре белка. Геометрическая форма пространства, ограниченного остатками липидов, аминокислот, углеводов, образующих активный центр, должна быть идентичной, комплементарной, зеркальной к форме молекулы субстрата».

7. Зачеркнуть лишнее: «Оптимальная пространственная форма активного центра возникает только в присутствии минеральных веществ, жиров, альдегидов, субстрата или активаторов».

8. Определить понятие «индуцируемая адаптация фермента».

9. Активный центр многих гидролаз включает остаток цистеина, глицина, серина, изолейцина, гистидина (зачеркнуть лишнее).

Следующие аминокислоты могут содержаться в активном центре ферментов: лейцин, серин, аланин, триптофан, гистидин, изолейцин, цистеин, фенилаланин, валин, тирозин, пролин, лизин (лишнее зачеркнуть).
Активный центр многих дегидрогеназ включает остаток лизина, цистеина, аланина, серина, лейцина, триптофана (зачеркнуть лишнее).
Ингибировать сериновые ферменты можно метиленовым синим, уксусной кислотой, диизопропилфторфосфатом (ДФФ), гуанином, метилурацилом (зачеркнуть лишнее).
Ингибитором цистеиновых ферментов является глицерол, сульфаты, парахлормеркурибензоат, вообще, соединения, взаимодействующие с тиоловой группой цистеина (ненужное зачеркнуть).
Закончить фразу: «Кофакторы ферментов – вещества, ..............»
Различают следующие группы кофакторов: 1) .................. 2) ...................
Коферменты – это ...................
Что такое сложный фермент? Из чего он состоит?

18. Выбрать из перечисленных соединения, образующие коферменты: 1) минеральные вещества; 2) липиды; 3) витамины; 4) гормоны; 5) нуклеотиды; 6) пирокатехины; 7) тетрапиррольные соединения.

19. Что изучает кинетика ферментативных реакций?

20. Скорость ферментативной реакции измеряется: 1)...................... 2).....................

21. Активность фермента принято выражать:

1.

2.

3.

22. Изобразить графики зависимости V от t для реакций нулевого и первого порядка: описать отличие между ними словесно: 1)................................. 2)..............................

23. Построить график зависимости V от [S] по экспериментальным данным (приложить на отдельном листке):

[S] V

1 ммоль/л 0.1 ммоль/ л с Найти с помощью графика Км

2 « 0.2 « Км =.................

4 « 0.4 «

6 « 0.6 «

10 « 1.0 «

15 « 1.5 «

17 « 1.6 «

18 « 1.6 «

22 « 1.6 «

24. Как по константе Михаэлиса судят о степени сродства энзима к субстрату? Дать биологическую интерпретацию высокому значению константы Михаэлиса: высокая Км означает, что фермент ...............; низкая, что -...............

Эффекторы - соединения, которые тормозят, изменяют, ускоряют ферментативные реакции (зачеркнуть ненужное).
Основная особенность конкурентных ингибиторов -...................
Показать с помощью символов (E-энзим, S-субстрат, I-ингибитор) как протекает реакция E+S в присутствии ингибитора.
Изобразить графически зависимость Vmax. от [S] без ингибитора и в присутствии конкурентного ингибитора в концентрациях 1 и 2 ммоль/л. Сопоставить значения Км. О чем говорит увеличение Км в присутствии ингибитора?

29. Какие ингибиторы называют антиметаболитами?

30. В чем биологический смысл существования антиметаболитов?

31. Особенность неконкурентных ингибиторов.

32. К неконкурентным ингибиторам относятся: производные глюкозы, стерины, фториды, масла, этилендиаминтетраацетат, эфиры глицерина (зачеркнуть лишнее).

33. Изобразить график зависимости Vmax от [S] в присутствии неконкурентного ингибитора в двух концентрациях (1 и 2 ммоль/л). Обратить внимание на зависимость Vmax от [S] и на неизменность Км!

34. Изобразить (рисунок), каким образом избыток субстрата может вызывать торможение ферментативной реакции.

35. Ферментативная реакция ускоряется путем: 1) воздействия на субъединицы; 2) снижения энергетического порога реакции; 3) повышения концентрации реагирующих веществ; 4) за счет активации ионами; 5) путем защиты фермента; 6) за счет взаимодействия с субстратом (выбрать верные утверждения).

36. Подчеркнуть особенности аллостерических активаторов: сходны по структуре с субстратом, изменяют конфигурацию субстрата, значительно отличаются от природного энзима, условно специфичны, неспецифичны, строго специфичны, действуют на предпоследнее звено в цепи ферментативных реакций, на первое звено, на любое звено цепи, не действуют на ферменты.

37. Для каких ферментов характерен кооперативный эффект, в чем он состоит?

38. Изобразить графики зависимости V от [S] для аллостерического фермента в присутствии активатора и ингибитора порознь: как обьясняет теория наведенной адаптации фермента к субстрату (теория Кошланда) сигмовидный характер кривых?

39. Какие ферменты обнаруживаются практически во всех клетках?

40. Назовите два состояния ферментов в клетке.

41. Что такое проферменты?

42. Изоферменты – это ферменты, отличающиеся по структуре, но..... (закончить фразу).

43. Что такое ассоциации ферментов?

44. Определите понятие «лимитирующий фермент».

Лабораторные работы

Количественное определение амилазы мочи.
Влияние активаторов и ингибиторов на активность амилазы слюны.

Контрольные задачи

Салицилат ингибирует каталитическое действие глутаматдегидрогеназы. Определите путем графического анализа приведенных ниже данных, является ли ингибирование конкурентным или неконкурентным. Вычислите К_м для фермента.

^ Концентрация субстрата, ммоль/л	1,5	2,0	3,0	4,0	8,0	16,0
V образования продукта в отсутствии салицилата, мг/мин	0,21	0,25	0,28	0,33	0,44	0,40
V образования продукта в присутствии салицилата, мг/мин	0,08	0,10	0,12	0,13	0,16	0,18

Из приведенных ниже данных для ферментативной реакции определите, является ли действие ингибитора конкурентным или неконкурентным. Вычислите К_м для фермента и V_max.

^ Концентрация субстрата, ммоль/л	2,0	3,0	4,0	10,0	15,0
Скорость образования продукта в отсутствии ингибитора, мкг/ч	139	179	213	313	370
Скорость образования продукта в присутствии ингибитора, мкг/ч	88	121	149	257	313

Для какого класса ферментов коферментом является тиаминпирофосфат: а) трансфераз; б) оксидоредуктаз; в) гидролаз; г) лиаз?
Какие коферменты содержат витамин В₂: а) никотинамидные; б) пиридоксалевые; в) флавиновые; г) кофермент А; д) кобамидные?
Какие коферменты содержат никотиновую кислоту: а) тиаминпирофосфат; б) никотинамидадениндинуклеотид; в) пиридоксальфосфат; г) флавинаденинмононуклеотид?
Для каких ферментов активатором являются ионы Mg: а) фосфорилазы; б) амилазы; в) гексокиназы; г) креатинкиназы; д) карбоксипептидазы?
Для каких ферментов активатором являются ионы Zn: а) карбоксипептидазы; б) карбоангидразы; в) алкогольдегидрогеназы; г) глутаматдегидрогеназы; д) лактатдегидрогеназы?
У пациента К. в сыворотке крови повышена активность ЛДГ, ЛДГ₅, АЛТ и ЩФ. Выскажите предположение о том, какой орган вовлечен в патологический процесс.
У пациента Н., поступившего в приемное отделение, через 3 ч после острого начала заболевания в сыворотке крови в 1,5 раза повышена активность КФК. К исходу первых суток отмечалось двукратное повышение АСТ, ЛДГ и ЛДГ₁. К З-й неделе содержание названных ферментов вернулось к норме, но возросла активность -ГТТП. О каком патологическом процессе идет речь, о чем свидетельствует рост активности -ГТТП?

^ ЗАНЯТИЕ VII.

Усвоить, что:

Организм, как открытая система, должен непрерывно возобновлять запасы энергии, расходуемой на поддержание процессов жизнедеятельности.
Существует два источника энергии для живых систем: энергия ультрафиолетовой части солнечного спектра, которую используют аутотрофы, и энергия химических связей, которую используют гетеротрофы.

Изучить:

Как извлекается энергия химических связей, в какой форме запасается и для выполнения каких видов работ используется.
Структуру и локализацию ферментов, обеспечивающих важнейшие химические реакции, которые ведут к высвобождению энергии – окислительно-восстановительные.
Молекулярные образования, в которых запасается энергия.

^ ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ:

Превращение энергии в клетках подчиняется следующим общим для неживой и живой природы законам (зачеркнуть лишнее): А) клетка продуцирует, но не расходует энергию; Б) общая энергия замкнутой системы всегда постоянна; В) энергия существует в форме свободной (полезной) и рассеиваемой (бесполезной); Г) система, продуцирующая энергию, может существовать без притока её извне; Д) любое физическое изменение ведет к рассеиванию энергии – к уменьшению свободной и росту энтропии.
Клетка – замкнутая открытая система и, следовательно, должна, не должна получать энергию из окружающей среды (зачеркнуть лишнее в этом утверждении).
Выбрать из нижеприведенных утверждений те, которые можно назвать основными положениями биоэнергетики: А) живые организмы используют энергию солнца, механического движения, химическую энергию и другие её формы; Б) живые организмы используют только энергию фотонов ультрафиолетовой части солнечного спектра и энергию химических связей; В) живые организмы используют только энергию солнечного света; Г) энергия в живых организмах запасается в виде разнообразных соединений; Д) живыми организмами для выполнения работ используется только энергия макроэргических связей в высокоэнергетических соединениях (каких?); Е) энергия химических связей в биополимерах используется непосредственно для выполнения некоторых видов работ в организме; Ж) для выполнения всех видов работ используется в организме энергия любых химических связей; З) в зависимости от источника энергии все живые системы разделяют на: - позвоночные и беспозвоночные; - млекопитающие и парнокопытные; - аутотрофы и гетеротрофы; - теплокровные и холоднокровные.
Энергию, поступающую извне, аутотрофы и гетеротрофы используют непосредственно для перемещения тела, для трансформации в электрическую энергию, для синтеза макроэргических соединений, для обеспечения осмотических процессов (подчеркнуть правильное утверждение).
Составить схему связи между ауто- и гетеротрофами в энергопотреблении.
Особенность макроэргической связи состоит в следующем (подчеркнуть правильные утверждения):

это связь между атомами углерода и другими элементами;
это связь, подвергающаяся гидролизу при нагревании;
это связь, при распаде которой высвобождается более 4 ккал/моль;
это связь между прошлым и будущим;
это связь, на синтез моля которой затрачивается более 4 ккал.

Изобразить структурную формулу важнейшего макроэргического соединения, синтезируемого ауто- и гетеротрофами. Обвести в формуле макроэргические связи.
Перечислить виды работ, выполняемых живой системой.
Перечислить важнейшие макроэрги кроме АТФ.

10. Окисление может реализовываться: а) присоединением кислорода к атому водорода в субстрате, б) отщеплением водорода, в) потерей электрона, г) путем последовательного переноса водорода и электронов к атому кислорода (подчеркнуть путь окисления, реализующийся в клетке).

11. Зачеркнуть ненужное во фразе: «Биологическое окисление - процесс, в ходе которого субстраты приобретают дополнительный атом кислорода, теряют протоны и электроны, являясь акцепторами донаторами водорода, кислорода».

12. Обвести правильные утверждения, относящиеся к живой системе: 1) перенос протонов и электронов от окисляемых субстратов на кислород - одноэтапный процесс; 2) перенос протонов и электронов с субстрата на кислород обеспечивается промежуточными акцепторами – донаторами неорганической природы; 3) промежуточные акцепторы – донаторы водорода – ферменты; 4) конечный акцептор водорода – фермент; 5) конечный акцептор водорода – белок; 6) конечный акцептор водорода – кислород.

13. Закончить фразу: «Перенос водорода через ряд промежуточных переносчиков предупреждает ............................................................................ в виде тепла».

14. Что такое окислительно-восстановительный потенциал?

Сформулировать понятие «Тканевое дыхание».

16. Сформулировать понятия «Аэробное окисление», «Анаэробное окисление».

17. Составить схему ферментов тканевого дыхания.

Написать структурные формулы коферментов 1-го, 2-го и 3-го звеньев дыхательной цепи.
Составить схему последовательности переброски электронов в электронтранспортном участке дыхательной цепи.
Показать с помощью фрагментов структурных формул как происходит дегидрирование: 1) насыщенных соединений, 2) ненасыщенных соединений, 3) первичных и вторичных спиртов, 4) альдегидов, 5) кислот, 6) аминокислот.
Изложить общие принципы дегидрирования, сопоставив разные его типы.
Чем обусловлена специфичность дегидрогеназ?
Назовите разновидности дегидрогеназ в зависимости от характера простетической группы.
Назовите точки ответвления дыхательных цепей от основного метаболического пути (аэробного окисления глюкозы).
Чем обусловлено движение протонов и электронов по цепи тканевого дыхания?
Сколько энергии высвобождается при синтезе одного моля пирофосфатной связи в АТФ?
Сколько энергии затрачивается на синтез одного моля пирофосфатной связи в АТФ?

Лабораторные работы:

Сопоставление окислительно-восстановительного потенциала рибофлавина и метиленовой сини.
Обнаружение тирозиназы в картофеле.

Контрольные задачи:

Напишите реакции дегидрирования следующих соединений:

а) R—CH₂—CH₂—R

б) R—CH=O

в) R—CHOH—R

г) R—CH=CH—R

Соединения А, В, С, Д, Е имеют соответственно редокс-потенциалы, равные –0,39; +0,22; -0,37; -0,35; +0,28 В. В какой последовательности будет происходить перенос электронов в системе, включающей эти соединения (от водородного электрода)?
^ Какие из перечисленных соединений являются субстратами флавиновых ферментов: глюкоза, сахароза, янтарная кислота, З-ФГА, глутаминовая кислота, НАД Н⁺, НАДФ Н⁺?
Какие из перечисленных соединений могут служить акцепторами водорода от флавиновых ферментов: О₂, НАД, НАДФ, цитохромы, глутаминовая кислота, пировиноградная кислота, фумаровая кислота?
^ Какие из перечисленных соединений являются субстратами НАД-зависимых дегидрогеназ: глюкоза, изоцитрат, сукцинил-КоА, малат, аскорбиновая кислота, этанол?
Постройте окислительно-восстановительную цепь из следующих элементов: ФМН, О_{^ 2}, пировиноградная кислота, НАД, цитохром аа₃, цитохром b, убихинон. Какое соединение является донатором водорода, какое – конечным акцептором? Какова роль остальных субстанций?
^ Какой структурный элемент цепи тканевого дыхания не относится к группе сложных белков?
Какую реакцию катализируют оксидазы: a) H₂O₂ + AH₂  2H₂O + A; б) R—CH₂^ —CH(OH)—R’  R—CH=CH—R’ + H₂O; в) AH₂ + O₂  A + H₂O₂?
Какую реакцию катализируют дегидрогеназы: а) 2H₂O₂  2H₂O + O₂; б) AH₂ + B  A + BH₂; в) AH₂+ O₂  A + H₂O₂?

^ ЗАНЯТИЕ VIII.

Усвоить:

Что синтез АТФ из АДФ и неорганического фосфата – основной путь запасания энергии в организме.
Что на этот синтез затрачивается энергия, высвобождающаяся в процессе переноса протонов и электронов по дыхательной цепи.
Что синтез АТФ из АДФ и неорганического фосфата сопряжен с тканевым дыханием, что определило название «Сопряженное фосфорилирование» или «Окислительное фосфорилирование».
Что структурой, обеспечивающей сопряжение, является внутренняя мембрана митохондрий.

Изучить:

Современные представления о механизмах сопряжения.
Механизмы синтеза АТФ, идущего помимо дыхательной цепи (субстратное фосфорилирование).
Механизмы действия различных классов ингибиторов окислительного фосфорилирования.

^ ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ:

Закончить фразу: «Синтез АТФ из АДФ и неорганического фосфата за счет энергии, высвобождающейся при транспорте протонов и электронов по дыхательной цепи, называют………………………………………….или ….................……….фосфорилированием».
Наличие сопряжения между тканевым дыханием и синтезом АТФ доказывают следующие экспериментальные данные (зачеркнуть ненужное):

существует кратное отношение между количеством потребленного кислорода и количеством потребленного неорганического фосфата;
введение тироксина активирует тканевое дыхание;
блокада тканевого дыхания в клетке ведет к блокаде синтеза АТФ;
дефицит в клетке АТФ ведет к активации тканевого дыхания;
введение цианидов блокирует тканевое дыхание;
дефицит АДФ или неорганического фосфата не замедляет тканевого дыхания.

Структурой, сохранность которой необходима для сопряжения, является (зачеркнуть ненужное): цитоплазматическая мембрана, аппарат Гольджи, митохондриальная мембрана, пассатижи, рибосомы, щетинки, С-клетки. Нарисовать схему этой органеллы в разрезе, обозначить внутреннюю и внешнюю мембраны, матрикс.
Какие из перечисленных фактов доказывают роль целостной мембраны митохондрий в сопряжении (обвести):

- не удалось найти переносчик активированного фосфата;

- мембрана непроницаема для протонов;

- в изолированных митохондриях тканевое дыхание сопряжено с окислительным фосфорилированием;

- в присутствии протонофоров тканевое дыхание усиливается, а синтез АТФ угнетается;

- при повторном замораживании – оттаивании митохондрии сохраняют способность к тканевому дыханию, но не синтезируют АТФ.

Какое свойство митохондриальной мембраны обеспечивает сопряжение (подчеркнуть): наличие интегральных белков, присутствие холестерола и его производных, непроницаемость для протонов, избирательная проницаемость для ацилпроизводных карнитина.
Какие из ниже приведенных фактов доказывают, что именно избирательная проницаемость мембраны обеспечивает сопряжение (подчеркнуть):

- механическое разрушение мембраны нарушает сопряжение;

- введение в среду цианидов блокирует тканевое дыхание и синтез АТФ;

- введение протонофоров не угнетает тканевого дыхания, но тормозит синтез АТФ;

- небольшое изменение ионной силы в среде не вызывает разобщения.

Перечислить основные факты, свидетельствующие в пользу хемиоосмотической гипотезы Митчелла.
Подчеркнуть правильные утверждения:

А. Протонный градиент по обе стороны внутренней митохондриальной мембраны создается: 1) переносом протонов к наружи; 2) переносом протонов в матрикс; 3) непроницаемостью мембраны для глюкозы.

Б. рН с наружной стороны внутренней мембраны ниже, чем с внутренней в связи с: 1) накоплением протонов снаружи и электронов – внутри; 2) тем, что в мембрану вмонтирована АТФ-аза.

В. Дыхательная цепь в мембране локализована так, что её начальное звено: 1) обращено в матрикс; 2) обращено кнаружи; 3) находится в толще мембраны.

Г. Протонофоры – это соединения, которые 1) разрушают внутреннюю мембрану митохондрий; 2) разрушают наружную мембрану; 3) могут транспортировать протоны через неповрежденную мембрану.

Д. Протонофоры блокируют: 1) тканевое дыхание; 2) синтез АТФ; 3) оба процесса.

Е. Ингибиторы транспорта электронов прекращают: 1) тканевое дыхание; 2) синтез АТФ; 3) уменьшают диурез.

При неповрежденной мембране транспорт протонов в матрикс:

- не происходит;

- происходит через протонный канал;

- происходит, как заблагорассудится;

- происходит только в присутствии протонофоров.

Протонный канал (фактор Fо) представляет собой:

- индивидуальный белок;

- липопротеид;

- водосточную трубу;

- компонент белкового комплекса.

Фактор F₁ представляет собой:

- часть протонного канала;

- АТФ-синтетазу;

- структурный белок;

- питательный сэндвич.

Фактор Fo обращен: 1) внутрь; 2) кнаружи мембраны; 3) пронизывает мембрану.
Фактор F₁ обращен: 1) внутрь; 2) кнаружи; 3) пронизывает мембрану; 4) не имеет отношения к мембране.
Расположить в логической последовательности факторы, обеспечивающие синтез АТФ: активация АТФ – синтетазы  движение протонов по дыхательной цепи  движение протонов через протонный канал  возникновение разницы потенциалов  дегидрирование окисляемого субстрата  синтез АТФ  желание поработать.
Транспорт АТФ из матрикса обеспечивает транслоказа, АТФ – трансфераза, изомераза или бульдозер (подчеркнуть) в обмен на глюкозо–6– фосфат, сахарную пудру или АДФ (подчеркнуть).
Транспорт неорганического фосфата в матрикс обеспечивается двумя системами: 1) диффузия в обмен на перенос ионов…....................в обратном направлении; 2) за счет градиента…............................... (вписать).
Что обуславливает градиент pH: 1) синтез АТФ в матриксе, накопление протонов на внешней поверхности мембраны; 2) разница потенциалов (подчеркнуть правильный ответ).
Разобщение возникает, если: 1) протоны накапливаются, а тканевое дыхание подавлено; 2) мембрана проницаема для протонов; 3) разница потенциалов на мембране имеется, а тканевое дыхание активировано.
Разобщителями называют: 1) воздействия, которые способствуют прохождению окислительных процессов; 2) вещества, «проводящие» протоны на плазматическую поверхность мембраны; 3) воздействия или вещества, не влияющие на тканевое дыхание, но угнетающие окислительное фосфорилирование; 4) вещества, обеспечивающие транспорт протонов через митохондриальную мембрану (подчеркнуть необходимое).
Продолжить фразы: «Основной путь продуцирования энергии - ….........................................». «Непосредственно за сопряжение отвечает движение протонов через ….................................». «Разница потенциалов по обе стороны митохондриальной мембраны связана с двумя моментами: 1)…...................................................... и 2)…......................................................».
Как влияет на скорость окислительного фосфорилирования накопление АТФ или АДФ?
Как изменяется тканевое дыхание при накоплении АТФ или АДФ?
Субстратное фосфорилирование не связано с процессом…..................... (дописать).
Изобразить субстратное фосфорилирование в структурных формулах на примере окисления 3 – фосфоглицеринового альдегида.
Изобразить субстратное фосфорилирование, связанное с внутримолекулярной перестройкой на примере преобразования: 3–фосфоглицериновая кислота  2–фосфоглицериновая кислота  пировиноградная кислота.
Какие классы ингибиторов окислительного фосфорилирования вам известны?
Какие витамины и витаминоподобные соединения необходимы для нормального функционирования цепи тканевого дыхания?

Лабораторные работы:

Открытие каталазы, количественное определение.

Контрольные задачи:

Как изменится коэффициент полезного действия тканевого дыхания, сопряженного с окислительным фосфорилированием, если в переносе протонов и электронов не участвуют НАД-дегидрогеназы (КПД в условиях нормы принимаем равным 0,4).
Как изменится теплопродукция органа, если блокирована НАД-дегидрогеназа, но сохранена функция других элементов дыхательной цепи? В качестве субстрата используется глутаминовая кислота (до повреждения орган продуцировал 50 кал/мин).
^ Коэффициент Р/О ткани упал с 3 до 2 (с 3 до 1). Какой процесс, на каких этапах нарушен в первом и втором случаях?
Сколько молей АТФ может синтезировать ткань печени за счет энергии полного сгорания 5 моль глюкозы до СО₂ и Н₂О, если: а) функционируют все элементы дыхательной цепи; б) заблокирован первый этап сопряжения; в) в среде присутствуют ингибиторы цитохромоксидазы.
С чем связана повышенная теплопродукция в ткани бурого жира: а) в клетках образуются ионофоры; б) заблокирован Н-АТФазный канал; в) внутренняя митохондриальная мембрана более, чем в норме проницаема для протонов; г) резко интенсифицирован липолиз?
Как изменится концентрация неорганического фосфата и АДФ в системе, содержащей неповрежденные митохондрии и снабжаемой способным к окислению субстратом: а) в присутствии тироксина; б) в присутствии олигомицина; в) в присутствии гемоглобина? В каком случае значительно возрастет теплопродукция?
^ Какое из соединений тормозит окислительное фосфорилирование на более раннем этапе: а) 2,4-динитрофенол; б) цианистый калий; в) соль мышьяка; г) валиномицин?
В чем причина субфибрилитета у больных с гиперфункцией щитовидной железы?
У кого и в связи с чем содержание бурого жира выше: а) у детей; б) у взрослых; в) в инволютивном периоде жизни?

^ ЗАНЯТИЕ IX.

(для самостоятельного изучения)

Усвоить:

Что, несмотря на разнообразие мембранных образований клетки, все они имеют общий план строения.
Состав и взаиморасположение компонентов мембран, их относительную подвижность, функции липидов и белков, входящих в состав мембран.
Что жизнедеятельность клетки невозможна без сохранения определенного соотношения между ее компонентами, которое поддерживается регулированием обмена между клеткой и окружением.
Что регуляция потока веществ в клетку и из нее – функция мембран.
Механизмы чрезмембранного переноса веществ.

^ ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ:

1. Назвать главные составные компоненты мембран.

2. Внести пропущенные слова: «Основа мембран - ............................... который образован главным образом..................................................... и гликолипидами.

3. Какое свойство липидов обуславливает возможность образования бислоя: 1) нерастворимость в воде; 2) амфипатность; 3) высокая молекулярная масса; 4) высокое содержание углерода (подчеркнуть).

4. Изобразить структурные формулы высшей жирной кислоты, фосфолипида и гликолипида и обвести в них прямоугольником гидрофильный и окружностью – гидрофобный компоненты.

5. Непрерывность (целостность) бислоя обеспечивается: ковалентными, гидрофобными, дисульфидными, электростатическими и водородными взаимодействиями (зачеркнуть ненужное).

Функционально разные мембраны отличаются, одинаковы по белковому составу (зачеркнуть ненужное).
Среди белков мембран различают (зачеркнуть ненужное):

- фибриллярные и глобулярные;

- периферические и интегральные;

- простые и сложные;

- хромопротеиды и металлопротеиды.

Классификация белков мембран основана на:

- структуре;

- прочности связи с мембраной;

- аминокислотном составе или секвенции (зачеркнуть ненужное).

Вписать: «Полярными взаимодействиями связаны с мембраной..........................белки. К этим взаимодействиям относятся: ......................... и .............................».
Вписать: «Часто............................. белки присоединены к поверхности......................белков».
Интегральные белки погружены в билипидный слой и связаны с углеводородными цепями липидов:

- гидрофобными взаимодействиями;

- ковалентными связями;

- кислородными мостиками;

- вандерваальсовыми силами (зачеркнуть ненужное).

Нарисовать схему строения мембраны, включающую билипидный слой, интегральный и периферический белки.
Белки обеспечивают реализацию следующих функций мембраны (зачеркнуть ненужное): 1) преобразование энергии; 2) деполимеризацию полисахаридов; 3) продукцию гормонов; 4) коммуникацию (связь клетки с окружением); 5) восприятие света; 6) восприятие информации, которую несут гормоны; 7) восприятие механических воздействий.
От чего зависит переход цепей жирных кислот в бислое от упорядоченного состояния к жидкому?
Какие факторы повышают жесткость бислоя (подчеркнуть):

- длина цепей;

- снижение содержания ненасыщенных ацильных остатков;

- рост содержания холестерола;

- рост числа ненасыщенных ацильных остатков.

Существуют следующие механизмы переноса веществ через мембрану (зачеркнуть ненужное): активный транспорт, принцип сообщающихся сосудов, проталкивание под давлением, облегченная диффузия, простая диффузия.
Небольшие нейтральные молекулы могут перемещаться через мембрану за счет ....................., а если они несут заряд, то и за счет разницы........................... (вписать необходимое).
Перенос путем простой диффузии прекращается после установления равенства .....……...............
Как называют белки-переносчики?
Нарисовать схемы переноса вещества с помощью переносчика:

Вариант 1 – й Вариант 2 – й

Вписать источники энергии, обеспечивающие: 1) первично-активный транспорт, 2) вторично-активный транспорт.
Нарисовать схему первично – активного транспорта на примере натриевого насоса.
С чем связано появление трансмембранного потенциала?
К какому виду транспорта относятся симпорт и импорт? Чем они отличаются?
Нарисовать схемы разновидностей вторично-активного транспорта.
Нарисовать схему эндоцитоза.
Выбрать из перечисленного то, что относится к понятиям «пиноцитоз» и «фагоцитоз»:

- транспорт в клетку микроорганизмов;

- перенос в клетку частиц туши;

- перенос в клетку растворенных веществ;

- перенос в клетку взвешенных частиц.

28. Записать 7 последовательных этапов экзоцитоза белка, синтезирующегося на рибосомах шероховатого эндоплазматического ретикулума.

^ ЗАНЯТИЕ Х (итоговое).

Провести самостоятельный контроль усвоения теоретического материала по теме «Ферменты. Биоэнергетика. Окислительно-восстановительные процессы. Биомембраны.».

^ ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ:

Заполнить таблицу:

Класс фермента	Вид катализируемой реакции
1.
2.
3.
4.
5.
6.

2. Какое из реагирующих соединений можно отнести к катализаторам:

1) А + В  АВ; 2) АВ  АP; 3) AP  A + P. Объяснить почему.

3. В чем разница между активным центром и каталитическим центром фермента?

4. Какие аминокислоты чаще других входят в состав активного центра?

Записать три последовательных стадии ферментативной реакции.
Перечислить факторы, влияющие на скорость ферментативной реакции.
Назвать виды эффекторов.
Назвать виды торможения.
Перечислить свойства аллостерических ингибиторов.
В чем заключается биологическая роль аллостерических ингибиторов?
Назвать ферменты, свойственные только некоторым органам, ферменты, обязательные для каждой клетки, ферменты, находящиеся в цитозоле и связанные с мембранами.
Перечислить способы выражения скорости ферментативной реакции или активности фермента.
Построить график зависимости скорости реакции от концентрации субстрата (данные взять произвольно, но так, чтобы они согласовывались с тем, что Вам известно о свойствах ферментов).
Энергия необходима для обеспечения следующих видов работ: 1)................................ 2)...................................... 3)............................................ 4)............................................................
Вписать пропущенное: источник энергии в клетке гетеротрофного организма -...................., запасается энергия в клетках в виде........................... соединений, представленных главным образом....................................
Высвобождение энергии химических связей происходит в клетке путем транспорта.............................и...........................на кислород с помощью.................................. , которая представлена ферментами, объединенными общим названием :........................................................ ферменты (вписать пропущенное).
Изобразить схему дыхательной цепи.
Назвать последовательно ферменты дыхательной цепи и их коферментные группы.
Где локализованы ферменты тканевого дыхания?
Свойство митохондриальной мембраны, обеспечивающее сопряжение окислительного фосфорилирования и тканевого дыхания.
Нарисовать схему сопряжения.
Иметь представление о факторах, тормозящих процессы окислительного фосфорилирования.
Нарисовать схему фрагмента плазматической мембраны (липидный бислой, периферический и интегральный белки, холестерол).
Перечислить виды чрезмембранного транспорта.
Изобразить схематически симпорт и антипорт.
Изобразить схему первично-активного транспорта (перенос ионов натрия и калия).

Практические навыки:

Уметь:

Самостоятельно исследовать активность ферментов в сыворотке крови, располагая наборами стандартизованных реактивов и необходимым оборудованием.
Строить калибровочные графики, необходимые для фотометрической оценки ферментативной активности, исходя из имеющихся калибровочных стандартов.
Интерпретировать результаты лабораторного исследования уровня органо- и плазмоспецифических ферментов плазмы крови.

Знать:

Что активность ферментов принято выражать в различных единицах, на что необходимо обращать внимание при анализе данных лабораторного исследования.
Что разброс нормально допустимых значений ферментативной активности во многом зависит от метода исследования.

Контрольные задачи:

1. Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов: а) 50-60C; б) 15-20C; в) 80-100C; г) 35-40C?

2. Какой фермент обладает стереоспецифичностью: а) альдолаза; б) пируватдегидрогеназа; в) -глюкозидаза; г) фумаратгидратаза; д) липаза?

Как называется участок молекулы фермента, ответственный одновременно и за присоединение субстрата и за осуществление ферментативного катализа: а) гидрофобный центр; б) каталитический центр; в) активный центр; г) адсорбционный центр; д) аллостерический центр?
^ Какие коферменты содержат витамин В₁₂: а) пиридоксалевые; б) флавиновые; в) кобамидные; г) никотинамидные; железопорфириновые?
Какую реакцию катализирует фермент каталаза: а) AH₂ + O₂  A + H₂O₂; б) 2H₂O₂  2H₂O + O₂; в) H₂O₂ + AH₂  2H₂O + A?
Какой элемент отсутствует в уравнении:

Сукцинатде-

HOOC—CH₂—CH₂—COOH + ? ------- HOOC—CH=CH—COOH + ?

гидрогеназа

Четыре названных ниже продукта могут составить окислительно-восстановительную цепь: О₂, убихинон, ФМН-протеин, -кетоглутарат. Постройте цепь в последовательности:донатор – промежуточные акцепторы протонов и электронов – конечный акцептор.
После осмотра пациента, поступившего в приемное отделение с диагнозом «острый живот» врач заподозрил патологию одного из органов брюшной полости и направил в лабораторию мочу для исследования ферментативной активности. О каком органе и каком ферменте идет речь? Целесообразно ли исследовать его активность в сыворотке крови, если в моче обнаруживается ферментурия?
В пробирке создана система, содержащая неповрежденные митохондрии, обеспечивается доступ кислорода, присутствуют достаточные количества АДФ и неорганического фосфата. Подберите из нижеперечисленных субстратов такие, окисление которых может обеспечить коэффициент Р/О, равный 2 или 3: глюкоза, 3-ФГА, глутаминовая кислота, янтарная кислота, НАД Н⁺, малат?

Blog

Предмет биохимии. Химия белка. (Занятия I – IV)

Содержание

Контрольные задачи:

Практические навыки: