Методичні вказівки та контрольні завдання з біологічної хімії для студентів факультету заочного навчання

Вид материала

Документы

Содержание Питання для засвоєння матеріалу по практичній роботі Значення теми для фармації та клініки Методи дослідження активності ферментів на прикладі пептидаз панкреатину Актуальність теми Зміст теми Значення для фармації та клініки Питання для перевірки засвоєння матеріалу Заняття №6 Актуальність теми Зміст теми Значення для фармації та клініки Заняття № 7 Актуальність теми Зміст теми Питання для засвоєння матеріалу по практичній роботі Значення для фармації та клініки Питання для перевірки засвоєння матеріалу Заняття №8 Актуальність теми Міжкафедральна інтеграція ... Полное содержание

Подобный материал:

• Львівський національний медичний університет імені данила галицького кафедра біологічної, 1655.89kb.
• Програма, методичні вказівки та контрольні завдання з дисципліни «екологія» для студентів, 566.78kb.
• Робоча програма, методичні вказівки до вивчення дисципліни та контрольні завдання для, 393.01kb.
• Програма, методичні вказівки І контрольні завдання з дисципліни "основи екології" для, 325.1kb.
• Програма, методичні вказівки та контрольні завдання з дисципліни " виробництво виливків, 797.9kb.
• Типова програма, методичні вказівки та контрольні завдання для студентів навчального, 708.32kb.
• Програма, методичні вказівки та контрольні завдання з дисципліни «охорона праці в галузі», 339.25kb.
• Львівський національний медичний університет імені Данила Галицького кафедра біологічної, 1954.66kb.
• Робоча програма, методичні вказівки та індивідуальні завдання до вивчення дисципліни, 165.04kb.
• Програма, методичні вказівки та контрольні завдання з дисципліни " виробництво виливків, 864.84kb.

Питання для засвоєння матеріалу по практичній роботі

1. Дайте характеристику спектрів поглинання оксигемоглобіну, метгемоглобіну.

2. Який метод дослідження використовують для виявлення похідних гемоглобіну?

3. Яку реакцію використовують для виявлення мінімальної кількості крові ?

4. В яких частинах спектра спостерігають смуги поглинання оксигемоглобіну, карбоксигемоглобіну, гемоглобіну та метгемоглобіну ?

5. На яких властивостях карбоксигемоглобіну ґрунтується метод його виявлення?
   

ЗНАЧЕННЯ ТЕМИ ДЛЯ ФАРМАЦІЇ ТА КЛІНІКИ

Концентрація гемоглобіну в крові у жінок становить 120-140 г/л, у чоловіків – 130-140 г/л. Зменшення концентрації гемоглобіну є основним лабораторним симптомом анемії. Зниження рівня гемоглобіну в крові залежить від форми анемії.

Для діагностики цукрового діабету визначають рівень глікозильованого гемоглобіну. В нормі його концентрація становить 5-7% від загальної кількості гемоглобіну.

В судовій хімії і клінічній медицині широко використовують методи якісного визначення вмісту гемоглобіну, проби Тейхмана, спектральний аналіз похідних гемоглобіну.


Питання для перевірки засвоєння матеріалу

1. Перерахуйте які білки відносяться до хромопротеїнів.

2. Вкажіть будову гемоглобіну.

3. Напишіть структуру гему і як проходить його з`єднання із глобіном.

4. Назвіть похідні гемоглобіну і які вони виконують функції.

5. Вкажіть чим відрізняється аномальний гемоглобін від нормального.

6. Назвіть чим відрізняється міоглобін від гемоглобіну і яка його функція.

7. Поясніть на чому грунтується метод визначення похідних гемоглобіну.

ЗАНЯТТЯ№ 5


Тема заняття: МЕТОДИ ДОСЛІДЖЕННЯ АКТИВНОСТІ ФЕРМЕНТІВ НА ПРИКЛАДІ ПЕПТИДАЗ ПАНКРЕАТИНУ


Мета заняття: На прикладі пептидаз панкреатину показати каталізуючу роль ферментів у хімічних перетвореннях. Засвоїти методику визначення активності пептидаз і оцінити їх клініко-діагностичне значення.

Актуальність теми: Швидкість протікання біохімічних реакцій залежить від активності ферментів, що в цілому забезпечує структурно-функціональну організацію клітин та тканин. Оцінка ферментативної активності має значення не тільки для розуміння перебігу біохімічних реакцій, але й використовується з клініко-діагностичною метою. Враховуючи клінічне значення пептидаз панкреатину, кінетичні характеристики ферментів розглядатимуться на їх прикладі.

Міжкафедральна інтеграція: Знати: 1.Константу рівноваги та динаміку хімічних реакцій (каф. біоорганічної хімії). 2. Загальні властивості ферментів. (каф. біохімії). 3.Секреторну функцію підшлункової залози (каф. нормальної фізіології).


Література

ОСНОВНА:

1. Вороніна Л.М., Десенко В.Ф., Мадієвська Н.М. та ін. Біологічна хімія. – Харків: Основа, 2000. – С. 115-117, 137-147, 150-160.
   
2. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль, 2000. – С.87-121.
   
3. 3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф, Биологическая химия. – Москва: Медицина, 1990. – С. 108-132.
   
4. Савицкий И.В. Биологическая химия. – Київ:Вища школа, 1982. – С.269-270, 277-303.
   
5. Біологічна хімія. Тести та ситуаційні задачі. / За ред. О.Я. Склярова. – Львів: Світ, 2006. –С. 32-44.
   
6. Строев Е.А. Биологическая химия. – Москва: Высшая школа, 1986. – С.153-160, 162-163.
   
7. Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Біохімія людини. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2001. – С.86-106.
   

ДОДАТКОВА:

1. Бышевский А.Ш., Терсенов О.А. Биохимия для врача. – Екатеринбург: Уральский рабочий, 1994. – 384 с.
   
2. Ленинджер А. Основы биохимии. – Москва: Мир, 1985. – 1056 с..
   
3. Мецлер Д. Биохимия. – Москва: Мир, 1980. – 488 с.
   

ЗМІСТ ТЕМИ

теоретичні питання:

1. Проферменти. Механізм їх активації, ковалентна модифікація ферментів. Приклади.

2. Регуляція дії ферментів. Алостеричні ферменти. Активатори та інгібітори. Одиниці активності ферментів.

3. Метаболічні шляхи. Принцип звортнього зв’язку в саморегуляції активності ферментів. Алостерична регуляція. Лікарські препарати- активатори та інгібітори активності ферментів.

4. Локалізація ферментів в клітинах та органах. Особливості функціонування ферментів біомембран. Вікові зміни складу та активності ферментів. Отримання та очищення ферментів.

1. 
   Принципи міжнародної класифікації та номенклатури ферментів. Класи ферментів. Гідролази та трансферази. Їх роль в обміні речовин.
   
2. Іммобілізовані ферменти, їх характеристика і отримання.
   

6. Первинні та вторинні ензимопатії. Ензимодіагностика та ензимотерапія. Ферменти-фармпрепарати.


Питання для засвоєння матеріалу по практичній роботі

1. До якого класу ферментів відносять пептидази? Яку реакцію вони каталізують?

2.На якому принципі засновано кількісне визначення активності пептидаз панкреатину?

3. Яка активність пептидаз панкреатину у нормі?


ЗНАЧЕННЯ ДЛЯ ФАРМАЦІЇ ТА КЛІНІКИ

Пептидази – це група гідролітичних ферментів, що розчеплюють білкові молекули до амінокислот. У організмі пептидази локалізовані як в окремих клітинах, так і секретуються екзокринними залозами в шлунково-кишковий тракт. Найбільш активні пептидази підшлункової залози: трипсин /КФ 3.4.21.4/, хімотрипсин /КФ 3.4.4.5/, карбоксипептидаза /КФ 3.4.2.1/.

У нормі активність пептидаз сироватки крові становить 0,2-1,7мкмоль/ мл.год. Збільшення вмісту пептидаз у сироватці крові та зростання їх активності спостерігаються, перш за все, при станах організму, коли наявний розпад окремих ділянок органів і тканин. Це стосується в першу чергу гострого панкреатиту, виразкової хвороби, обширних опіків, гострого гепатиту. При таких станах активність пептидаз в сироватці крові може збільшуватися у десятки й сотні разів. Зниження активності пептидаз може спостерігатися при емфіземі легень, цирозі печінки.

Ферменти трипсин, хімотрипсиня як у вільному стані так і в складі різних лікарських форм застосовуються при шлунково-кишкових захворюваннях.


Питання для перевірки засвоєння матеріалу

1.Перерахуйте які властивості характерні для ферментів і каталізаторів. Їх спільні і відмінні риси

2. Що потрібно розуміти під термолабільністю ферментів?

3. Як залежить активність ферменту від рН і температури середовища?

4. Що таке специфічність ферментів і які види існують?

5. Що таке інгібітори ферментів і на які групи вони поділяються?

6. Як класифікуються ферменти?

7. Використання інгібіторів і активаторів у медицині

8. Поясніть принцип методу визначення активності пептидаз


ЗАНЯТТЯ №6

Тема заняття. ЗАГАЛЬНІ ВЛАСТИВОСТІ ОКИСНО-ВІДНОВНИХ ФЕРМЕНТІВ


Мета заняття: Засвоїти основні принципи організації та особливості функціонування окислювально-відновних ферментів, оволодіти методикою визначення активновсті лактатдегідрогенази та визначити її активність в сироватці крові у нормі.

Актуальність теми: Окислювально-відновні ферменти забезпечують перебіг ланцюга реакцій, що пов'язані з перенесенням електронів та протонів водню і лежать в основі утворення макроергічних сполук. Вивчення будови та функціонування оксидоредуктаз необхідне для глибокого розуміння механізмів клітинного дихання і його ролі при різних функціональних станах організму.

Міжкафедральна інтеграція: Знати:1.Окислювально-відновні сполуки (каф. неорганічної хімії). 2.Термодинаміку хімічних реакцій (каф. неорганічної хімії). 3.Будову та механізм дії ферментів (каф.біоорганічної хімії).


Література

ОСНОВНА:

1. Вороніна Л.М., Десенко В.Ф., Мадієвська Н.М. та ін. Біологічна хімія. – Харків: Основа, 2000. – С. 184-195,444-446,448-450.
   
2. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль, 2000. С.122-127.
   
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – Москва: Медицина, 1990. – С. 213-220.
   
4. Савицкий И.В. Биологическая химия. – Київ: Вища школа, 1982. – С.318-327.
   
5. Біологічна хімія. Тести та ситуаційні задачі. / За ред. О.Я. Склярова. – Львів: Світ, 2006. – С. 32-44.
   
6. 5.Строев Е.А. Биологическая химия. – Москва: Высшая школа, 1986. – С.203- 205-307.
   
7. Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Біохімія людини. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2001. – С.256-268, 277-286.
   

ДОДАТКОВА:

1. Бышевский А.Ш., Терсенов О.А. Биохимия для врача. – Екатеринбург: Уральский рабочий, 1994. – С. 384.

2. Ленинджер А. Основы биохимии. – Москва : Мир, 1985. – 1056 с..


ЗМІСТ ТЕМИ

теоретичні питання:

1. Розвиток вчення про біологічне окиснення. Значення праць А.М.Баха, В.І. Палладіна та О.Варбурга.

2. Піридинзалежні дегідрогенази. Будова НАД і НАДФ. Їх значенння у реакціях окиснення та відновлення.

3. Флавінзалежні дегідрогенази і оксидази. Будова ФАД і ФМН. Їх значення у реакціях відновлення.

4. Убіхінон. Його хімічна природа і біологічне значнення.

5. Цитохроми та їх роль у тканинному диханні. Будова їх простетичної групи.

6. Вітаміни В₂ і РР. Їх будова і участь в окислювально-відновних реакціях і застосування в якості лікарських препаратів.

Питання для засвоєння матеріалу по практичній роботі

1. Яку реакцію каталізує фермент фенолоксидаза?

2. На якому принципі засноване визначення активності альдегіддегідрогензи?

3.Яка активність лактатдегідрогенази сироватки крові у нормі?


ЗНАЧЕННЯ ДЛЯ ФАРМАЦІЇ ТА КЛІНІКИ

Лактатдегідрогеназа /КФ І.І.І.27/ – гліколітичний фермент, який каталізує зворотню реакцію відновлення піровиноградної кислоти в молочну. Лактатдегідрогеназа представлена в організмі п’ятьма ізоферментними формами. Ізоферменти ЛДГ є органоспецифічними і при розвиткові патологічного процесу в окремих органах і тканинах загальна активність фермента обумовлена зміною активності його окремих ізоформ. Діагностична значимисть визначення загальної активності ЛДГ є нижчою ніж її ізоферментів, тому і клініці частіше визначають активність окремих фракцій ензиму.

В нормі активність лактатдегідрогенази в сирватці крові становить 0,63 - 1,41мккат/л (40 -83 МЕ).

При інфаркті міокарда, метаболічній чи гемолітичній анемії суттєво зростає активність ЛДГ₁ та ЛДГ₂. При гострих захворюваннях легень та злоякісних новоутвореннях збільшується активність ЛДГ₃. При хронічних захворюваннях нирок - зростає активність ЛДГ₄, а при гепатитах - ЛДГ₅.


Питання для перевірки засвоєння матеріалу

1. Які ферменти активують окиснення речовин шляхом дегідрування?

2. Які речовини входять в склад коферментів дегідрогеназ?

3. Напишіть структурні форми коферментів НАД, ФАД, убіхінону в окисленій і відновленій формах.

4. Напишіть схему перенесення елктронів і протонів від субстрату на кисень.

5. Напишіть активну частину простетичної групи цитохромів в окисленій і відновленій формах.

6. В чому заключається особливість будови цитохромоксидази?

7. Поясніть принцип методу дослідження фенолоксидази.


ЗАНЯТТЯ № 7

Тема заняття: МЕХАНІЗМ УТВОРЕННЯ АТФ. ЦИКЛ ЛИМОННОЇ КИСЛОТИ


Мета заняття: Знати структуру і функції піруватдегідрогеназного комплексу, послідовність реакцій циклу лимонної кислоти. Оволодіти методом кількісного визначення піровиноградної кислоти. Оволодіти методом визначення активності сукценатдегідрогенази.

Актуальність теми: Знання особливостей функціонування циклу лимонної кислоти і окиснювального фосфорилювання є важливими для розуміння їх ролі у енергозабезпеченні клітини. Вміння інтерпретувати ці знання є необхідними для розуміння цілісної картини обміну речовин у живій природі.

Міжкафедральна інтеграція: Знати: 1. Процеси асиміляції та дисиміляцій (каф. біології). 2. Основи енергетичного обміну організму механізми терморегуляції (каф. нормальної фізіології). 3. Особливості енергетичного обміну в осіб похилого віку, дітей, підлітків (каф. нормальної фізіології).


Література

ОСНОВНА:

1. Вороніна Л. Н., Десенко В. Ф., Мадієвська Н. Н. та ін. Біологічна хімія. – Харків: Основа, 200. – С.256-265.
   
2. Губський Ю. І., Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – С.137-140.
   
3. Гонський Я. І., Максимчук Т. П. Біохімія людини. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2001. – С. 312-318.
   
4. Мещишин І.Ф., Пішак В.П., Григор’єва Н.П. Основи клінічної біохімії. – Чернівці: Медик, 2000. – 164с.
   
5. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.:Медицина, 1990. – С.147-149, 160-161, 167, 259-273.
   
6. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 212-220, 256-260.
   
7. Савицкий И.В. Биологическая химия. – К.: Вища школа, 1982. – С.49-57, 223-226, 260-265, 307-317.
   
8. Біологічна хімія. Тести та ситуаційні задачі. / За ред. О.Я. Склярова. – Львів: Світ, 2006. – С. 109-117.
   

ДОДАТКОВА:

1. Страєр Л. Биохимия. – М.:Мир, 1985. – т.2, С. 49-68, 85-87, 95-105, 280-298.

2. Лениджер А. Основы биохимии. – М.:Мир, 1985. – т.2. – С. 477-507, 702-707, т.3 С.827-829.

3. Бышевский А. Ш., Терсенов О. А. Биохимия для врача. – Екатеринбург: Уральский рабочий, 1994. – 384 с.

4. Ангельскі С., Якубовскі З., Домінічак М. Клінічна біохімія. – Сопот, 1998. – 451с.


ЗМІСТ ТЕМИ

теоретичні питання:

1. Загальні шляхи катаболізму та його характеристика.
   
2. Будова ферментів піруватдегідрогеназного комплексу. Роль вітаміну В₁, пантотенової та ліпоєвої кислот в окисному декарбоксилюванні -кетокислот.
   
3. Механізм реакції окисного декарбоксилювання пірувату.
   
4. Цикл лимонної кислоти, його біологічне значення.
   
5. Лимоннокислий цикл, послідовність реакцій та характеристика ферментів.
   
6. Вплив алостеричних модуляторів на регуляцію циклу трикарбонових кислот
   
7. Енергетичний ефект циклу трикарбонових кислот.
   
8. Окислювальне фосфорилювання, речовини які впливають на його інтенсивність. Субстратне фосфорилювання.
   
9. Діагностичне значення визначення кількості піровиноградної кислоти в крові та сечі.
   

Питання для засвоєння матеріалу по практичній роботі

1. В чому полягає принцип методу визначення ПВК в сечі?
   
2. При яких патологічних станах збільшується кількість пірувату в сечі?
   
3. На чому базується принцип визначення активності сукценатдегідрогенази?
   
4. Назвіть роль СДГ в енергетичному обміні.
   

ЗНАЧЕННЯ ДЛЯ ФАРМАЦІЇ ТА КЛІНІКИ

Ліпоєва кислота є коферментом, який бере участь в окислювальному декарбоксилюванні піровиноградної і -кетокислот і відіграє важливу роль в процесі утворення енергії в організмі. Ліпоєва кислота приймає участь в регуляції ліпідного і вуглеводного обміну, володіє ліпотрофним ефектом, впливає на обмін холестрину, покращує функцію печінки, володіє детоксикаційною дією при отруєнні солями важких металів і інших інтоксикаціях. Ліпоєву кислоту назначають з профілактичною метою при коронарному атеросклерозі, захворюваннях печінки, діабетичному поліневриті, при інтоксикаціях.

Лимонна кислота – трикарбонова оксикислота, один із метаболітів циклу Кребса. Солі лимонної кислоти (цитрати, наприклад цитрат натрію) використовують в якості засобів, що запобігають згортанню крові і у вигляді добавок до деяких ліків. Протизгортальтальна дія цитрату натрію полягає в переході кальцію, що міститься в крові, в цитрат кальцію. Це призводить до зв’язування вільних іонів кальцію, які приймають участь в утворенні тромбопластину і в переході протромбіну в тромбін.

АТФ (аденозинтрифосфорна кислота) – багата енергією сполука, що відіграє центральну роль в енергетичному обміні організму. Препарати АТФ застосовують при м’язевих дистрофіях і атрофіях, спазмах периферичних судин, дистрофічних змінах міокарду, стенокардії, синдромі Паркінсона і для прискорення родового акту.


Питання для перевірки засвоєння матеріалу

1. Напишіть будову сполук які входять в склад піроватдегідрогеназного комплексу.

2. Напишіть послідовність реакцій перетворення піровату до ацетил-КоА і вкажіть енергетичний ефект цього процесу.

3. Напишіть послідовність реакцій ЦТК і вкажіть енергетичний ефект при окисленні ацетил-КоА.

4. Поясніть, що таке субстратне фосфорилювання і де воно відбувається?

5. Вкажіть які речовини впливають на регуляцію ЦТК.


ЗАНЯТТЯ №8

Тема заняття: ВЛАСТИВОСТІ ТА ФУНКЦІЇ ВУГЛЕВОДІВ


Мета заняття: Оволодіти методами якісного та кількісного аналізу цукрів і їх похідних (глюкозамінгліканів) з метою їх ідентифікації в крові, сечі та інших біологічних рідинах.

Актуальність теми: Якісне та кількісне визначеня цукру в сечі має суттєве значення в клінічній практиці. При недостатньому виділенні гормону підшлункової залози – інсуліну – порушується обмін глюкози, що призводить до збільшення її рівня в крові – гіперглікемії, і як наслідок – глюкозурії (появи цукру в сечі). З усього вищесказаного витікає актуальність проведення досліджень вуглеводів у різних біологічних рідинах.

Міжкафедральна інтеграція: Знати: 1. Хімічну будову, класифікацію та біологічну роль моно-, оліго- та полісахаридів (кафедра біоорганічної хімії). 2. Будову та властивості глюкозаміногліканів (кафедра біоорганічної хімії). 3. Значення вуглеводів як харчових продуктів (кафедра біології).


Література

ОСНОВНА:

1. Вороніна Л.Н., Десенко В.Ф., Мадієвська Н.Н. та ін. Біологічна хімія. – Харків: Основа, 2000. – С. 229-241.
   
2. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – 508с.
   
3. Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Біохімія людини. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2001 – С.287-289.
   
4. Гонський Я.І. Біологічна хімія (лабораторний практикум). – Тернопіль: Укрмедкнига, 2001. – С.129-131.
   
5. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1982. – С.299-317, 719-725.
   
6. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 226-238, 518-526.
   
7. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 232, 263-270, 405-408.
   
8. Савицкий И.В. Биологическая химия. – К.: Вища школа, 1982.– С. 18-37, 125-126.
   
9. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986. – С. 60-69, 98-99.
   
10. Біологічна хімія. Тести та ситуаційні задачі. / За ред. О.Я. Склярова. – Львів: Світ, 2006. –С. 46-65.
    

ДОДАТКОВА:

1. Страйєр Л. Биохимия. – М.: Мир, 1984. – т.1.-С.203-205, 214-215, 1985, т.2.- С.24-27, 46-48.
   
2. Ленинджер А. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985, т.1. – С.302-324.
   
3. Бышевский А.Ш., Терсенов О.А., Биохимия для врача. – Екатеринбург: Уральский рабочий, 1994. – 384 с.
   
4. Ангельскі С., Якубовскі З., Домінічак М. Клінічна біохімія. – Сопот, 1998. –- 451с.
   

ЗМІСТ ТЕМИ

теоретичні питання:

1. Основні вуглеводи, їх класифікація, вміст в тканинах та біологічна роль.
   
2. Моносахариди (альдози і кетози), їх будова та біологічне значення.
   
3. Поняття про асиметричний атом вуглецю, належність цукрів до D- i L-ряду, явище мутаротації.
   
4. Похідні моносахаридів (гексуронові кислоти, спирти, аміноцукри, нейрамінова та сіалові кислоти).
   
5. Олігосахариди, які мають відновні властивості (мальтоза, лактоза, целобіоза) їх будова та біологічна роль.
   
6. Олігосахариди, які не мають відновних властивостей (сахароза, трегалоза), їх будова та біологічна роль. Явище інверсії.
   
7. Крохмаль (амілоза та амілопектин), будова і біологічне значення.
   
8. Будова, властивості та розповсюдження глікогену, як резервного полісахариду.
   
9. Клітковина (целюлоза), будова, біологічна роль.
   
10. Глюкозамінглікани (гіалуронова, хондроїтинсірчана кислоти, гепарин), будова і біологічне значення.
    
11. Уявлення про будову та функції вуглеводної частини глікопротеїнів. Сіалові кислоти. Глікопротеїни плазматичної мембрани.
    
12. Застосування вуглеводів та їх похідних у фармації, як лікарських засобів (розчини глюкози, гепарин, серцеві глікозиди).