Geum.ru

Методичні вказівки та контрольні завдання з біологічної хімії для студентів факультету заочного навчання

Вид материалаДокументы

Содержание


Питання для засвоєння матеріалу по практичній роботі
Значення для фармації та клініки
Питання для перевірки засвоєння матеріалу
Заняття № 4
Зміст теми
Подобный материал:
1   ...   15   16   17   18   19   20   21   22   ...   29

Питання для засвоєння матеріалу по практичній роботі

  1. Які загальні механізми осадження білків із розчину?
  2. Якими реагентами можна провести денатурацію білка?
  3. У якому процесі білки втрачають гідрофільні і набувають гідрофобних властивостей?
  4. Які білки плазми крові осаджуються у 50%, а які у 100% насиченні розчину амонію сульфатом?
  5. Якими способами можна відокремити білки від низькомолекулярних сполук? Як перевірити чистоту білка?
  6. Які зміни відбуваються з білками у водному середовищі за присутності надлишку кислоти або основи?



ЗНАЧЕННЯ ДЛЯ ФАРМАЦІЇ ТА КЛІНІКИ

Осадження білків застосовується при виділенні їх з тканин, розділені суміші білків, для виявлення у різних біологічних рідинах. Методом висолювання виділяють три фракції білків плазми крові: альбуміни, глобуліни, фібриноген.

Під час денатурації відбувається руйнування нативної просторової структури білкової молекули, що проявляється зменшенням або повною втратою їх розчинності, зміною хімічних властивостей білків, втратою специфічної біологічної активності. Явище денатурації широко використовують у практиці. Так, денатуровані білки краще піддаються дії протеолітичних ферментів. Під час денатурації втрачається біологічна активність білків (відбувається інактивація ферментів, гормонів, вірусів) тому водний розчин фенолу (карболова кислота) застосовують як антисептик..

У клінічній практиці використовують в’яжучі фармацевтичні препарати (танін, танальбін, протаргол тощо), які денатурують поверхневий шар білків слизової кишок з утворенням плівки коагульованого білка. Остання покриває слизову і таким чином зменшує її механічне й хімічне подразнення.

Явище денатурації білків широко використовують у промисловості (при випіканні хліба, дубінні шкіри тощо).


Питання для перевірки засвоєння матеріалу

1. Назвіть типи зв`яків амінокислот в білковій молекулію

2. Поясніть що розуміють під первинною, вторинною, третинною і четвертинною структурами білків? Які зв`язки їх формують?

3. Поясніть що таке гідроліз білків, і які види гідролізу ви знаєте?

4. Поясніть що таке денатурація білків і якими властивостями вони володіють?

5. Назвіть критерії чистоти виділених білків

6. Як класифікуються прості і складні білки?

7. Поясніть принцип методу висолювання білків із розчинів і за допомогою яких речовин він здійснюється.

ЗАНЯТТЯ № 4


Тема заняття: ГЕМОГЛОБІН ТА ЙОГО ПОХІДНІ


Мета заняття: Вміти проводити спектроскопічне і хімічне дослідження гемоглобіну і його похідних для правильної інтерпретації в клінічній і судовій медицині; знати будову та функцію гемоглобіну та його похідних, мати поняття про гемоглобінопатії та їх розповсюдження.

Конкретна мета: 1. Вміти виявити гемінову групу гемоглобіну як пробу на мінімальну кількість крові у біологічному матеріалі. 2. Визначення оксигемоглобіну (НвО2) та дослідження спектрів поглинання. 3. Визначення та дослідження спектрів поглинання гемоглобіну (Нв), карбокси гемоглобіну (НвСО) та метгемоглобіну (МеtНв). 4. Виявлення кислого і лужного геміну.

Міжкафедральна інтеграція: Знати: 1. Хімічну структуру порфіринів (каф.біоорганічної хімії). 2. Генні мутації та їх роль (каф.біології). 3. Хлорофіл, його хімічна природа та роль (каф.біоорганічної хімії та каф. біології). 4. Принципи рентгенструктурного та спектрального аналізу (каф.фізики). 5. Функції гемоглобіну та його похідних (каф.нормальної фізіології).


Література

ОСНОВНА:
  1. Вороніна Л.Н., Десенко В.Ф., Мадієвська Н.Н. та інші. Біологічна хімія – Харків,Основа, 2000. – С.57 – 62.
  2. Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Біохімія людини. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2001. – С.58 – 60, 553 – 556.
  3. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – С.419 - 423.
  4. Березов Т.Г., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С.65 - 71.
  5. Савицкий И.В. Биологическая химия – К.: Вища школа, 1982. – С.123 - 124, 390 - 393.
  6. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1982. – С.30,31,39,45,46,143,146.
  7. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986. – С.103 - 107.

ДОДАТКОВА:
  1. Ленинджер А. Биохимия. – М.: Мир, 1984. – С.119 - 121, 138 - 141.
  2. Страйер Л. Биохимия. – М.: Мир, 1984,т.1. – С.232.
  3. Бышевский А.Ш., Терсенов О.А. Биохимия для врача. – Екатеренбург: Уральский рабочий, 1994. – С.43-45.
  4. Ангельські С., Якубовскі З., Домінічак М.Г. Клінічна біохімія. – Сопот, 1998. – С.332,340 - 341,373 - 374.


ЗМІСТ ТЕМИ

теоретичні питання:
  1. Основні представники хромопротеїдів і їх біологічна роль. Будова простетичної групи і їх зв’язок з глобіном.
  2. Роботи Л.Полінга, Дж.Кендрью, М.Перутса по будові глобіну. Сучасні дані про первинну, вторинну, третинну та четвертинну структури гемоглобіну.
  3. Фізіологічна роль гемоглобіну. Гемоглобін дорослої людини, ембріона, плода.
  4. Похідні гемоглобіну, їх будова, утворення і біологічне значення (оксигемоглобін, карбгемоглобін, карбоксигемоглобін, метгемоглобін).
  5. Гемоглобінопатії і талесемії. Аномальні гемоглобіни.
  6. Міоглобін, його структура і біологічна роль.