Методичні вказівки та контрольні завдання з біологічної хімії для студентів факультету заочного навчання

Вид материалаДокументы

Содержание


Питання для засвоєння матеріалу по практичній роботі
Заняття № 2
Актуальність теми
Зміст теми
Питання для засвоєння матеріалу по практичній роботі
Значення теми для фармації та клініки
Фармакологічна та хімічна інтерференція.
Заняття № 3
Актуальність теми
Зміст теми
Подобный материал:
1   ...   14   15   16   17   18   19   20   21   ...   29

Питання для засвоєння матеріалу по практичній роботі


1. Який принцип лежить в основі колориметричних методів дослідження?

2. Який принцип лежить в основі флюориметрії?

3. На якому принципі грунтуються електрофотометричні методи

кількісного визначення речовин?

4. На чому грунтується застосування в біохімії флюориметричних методів?

5. Які біохімічні показники можна визначити полярографічним методом?

6. Яка різниця між іонообмінною і афінною хроматографіями?

7. У яких випадках використовується манометричний метод?

8. Назвіть принципи радіоізотопних методів і їх застосування?


Питання для перевірки засвоєння матеріалу

1. Перерахувати з яких структурних елементів складається клітина і які функції вони виконують.

2. Поясніть які речовини можна визначити:

а) фотоелектроколометрично;

б) спектрофотометрично;

в) флюорометрично

і на чому грунтується дані процеси?

3. Поясніть які речовини можна розділити електрофоретично і на якому принципі грунтується даний метод. Покажіть схематично цей процес.

4. Поясніть де застосовується радіоізотопний метод в медицині.


ЗАНЯТТЯ № 2

Тема заняття. ОСНОВНІ ВЛАСТИВОСТІ АМІНОКИСЛОТ


Мета заняття: Знати будову, класифікацію та фізико-хімічні властивості амінокислот. Вміти проводити якісні реакції на амінокислоти та кількісно визначати білок.

Актуальність теми: Білки високомолекулярні сполуки, що складаються з амінокислот. Вони становлять більшу частину сухого залишку органів і тканин. З білками пов'язані всі ознаки життя: обмін речовин, здатність до росту й розмноження, постійного самовідновлення. Від амінокислотного складу білків залежать їх властивості та функції. Окремі амінокислоти можуть бути лікарськими засобами, гідролізати білків використовують у медицині для парентерального харчування.

Міжкафедральна інтеграція: 1. Хімічну будову амінокислот похідних карбонових кислот (каф. біоорганічної хімії). 2. Методи дослідження амінокислот і білків (каф. біоорганічної хімії). 3. Основи хроматографії (каф. біоорганічної хімії). 4. Фотоелектроколориметричні методи дослідження (каф. біофізики).

Література


ОСНОВНА:
  1. Вороніна Л.М., Десенко В.Ф., Мадієвська Н.М., Кравченко В.М., Сахарова Т.С., Савченко Л.Г., Шоно Н.А. Біологічна хімія. – Харків: Основа; Видавництво НФАУ, 2000. – С. 10-19.
  2. Гонський Я. І., Максимчук Т. П. Біохімія людини. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2001. – С. 15-19.
  3. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – С. 18-26.
  4. Біологічна хімія. Тести та ситуаційні задачі. / За ред. О.Я. Склярова. – Львів: Світ, 2006. – C.6-23.
  5. Біохімічний склад рідин організму та їх клініко-діагностичне значення. Довідник / За ред. Склярова О.Я. – Київ: Здоров’я, 2004. – 191 с.
  6. Клінічна біохімія. Курс лекцій для студентів вищих навчальних медичних закладів / За ред. проф. Склярова О.Я. – Львів, 2004. – 295 с.
  7. Практикум з біологічної хімії / За ред. О.Я. Склярова. – К.: Здоров’я, 2002. – 297 с.
  8. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986. – С.339-349, 352-372.

ДОДАТКОВА:
        1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: Медицина. –2002. – 704 c.
        2. Марри Р. Биохимия человека 2-х томах. М.: Мир. – 2004. 670 с.
        3. Ленинджер А. Основы биохимии. М.: Мир. – 1984.
        4. Бышевский А.Ш., Терсенов О.А. Биохимия для врача Екатеринбург. Уральский рабочий. 1994. – 384 с.
        5. Ангельскі С., Якубовскі З., Домінічак М. Г. Клінічна біохімія. – Сопот. 1998. – 451 с.


ЗМІСТ ТЕМИ

теоретичні питання:
  1. Загальна характеристика амінокислот. Класифікація амінокислот (структурна, електрохімічна, біологічна). Значення окремих амінокислот для синтезу білків сполучної тканини.
  2. Фізико-хімічні властивості амінокислот.
  3. Методи дослідження амінокислотного складу білків. Методи гідролізу білків. Розділення та визначення окремих амінокислот методами хроматографії та електрофорезу.
  4. Біологічно активні пептиди, їх значення та застосування у медицині (глутатіон, гормони задньої долі гіпофізу і гіпоталамусу, інсулін тощо).
  5. Застосування амінокислот як лікарських засобів, механізм їх дії.

Питання для засвоєння матеріалу по практичній роботі

  1. Написати реакцію взаємодії білків з сірчанокислою міддю в лужному середовищі.
  2. Написати реакцію взаємодії білків з реактивом Міллона.
  3. Написати реакцію взаємодії білків з нітратною кислотою і пояснити механізм їх взаємодії.
  4. Написати реакцію взаємодії білків з реактивом Фоля і поянити механізм їх взаємодії.



ЗНАЧЕННЯ ТЕМИ ДЛЯ ФАРМАЦІЇ ТА КЛІНІКИ


Амінокислоти широко використовуються для синтезу багатьох небілкових азотовмісних речовин: холіну, фосфатидів, креатину, медіаторів (включаючи біогенні аміни), пігментів, вітамінів, коферментів, порфіринів, пуринових і піримідинових основ; в рослинах – алкалоїдів та інших продуктів метаболізму, а в мікроорганізмах – антибіотиків.

Широко використовуються в клініці глутамінова і аспарагінова кислоти у вигляді калієвих і магнієвих солей – “панангін”, “аспаркам”, які відіграють центральну роль у знешкодженні аміаку та інших реакціях амінокислотного обміну.

Як фармацевтичні препарати використовуються в клінічній практиці гідролізин, гідролізат казеїну, амінопептид, церебролізин, амінокровін, фібриносол. Ці препарати компенсують білкове голодування організму, забезпечують азотисту рівновагу і навіть позитивний азотистий балансу хворих після операції на травний тракт, з порушеннями травлення білків і всмоктування амінокислот, при важких опіках.

У нормі азот амінокислот в сироватці крові міститься у кількості 200-515 мкмоль/л у чоловіків та 140-340 мкмоль/л у жінок.

Відомо, що амінокислотний склад сироватки крові є одним з показників, який характеризує стан білкового обміну в організмі. Вміст амінокислот в сироватці крові здорових людей постійний, але його рівень може змінюватись під час різних патологічних станів, які пов'язані з порушеннями в білковому обміні (білкове голодування, дисбаланс амінокислот в їжі), а також при ураженні печінки різної етіології.

У хворих з гострим епідемічним гепатитом, хронічним гепатитом та цирозом печінки спостерігається збільшення вмісту в сироватці крові: лейцину та ізолейцину, фенілаланіну, валіну, тирозину, аланіну, аспарагінової кислоти, гліцину, серину, цистеїну, зменшення вмісту метіоніну, лізину.

Відомі також спадкові захворювання, які пов'язані з порушенням обміну окремих амінокислот (наприклад при фенілпіровиноградній олігофренії спостерігається значне збільшення вмісту фенілаланіну).

Фармакологічна та хімічна інтерференція.

Завищують результати дослідження ЗБ в сироватці (плазмі) крові амінокислоти при довенному введенні, анаболічні стероїди, андрогени, АКТГ, ацетилсаліцилова кислота, бутамід, імізин, інсулін, кортикотропін, кортикостероїди, прогестерон, рентгеноконтрастні препарати, левоміцетин, стрептоміцин, сульфаніламіди, тетрациклін, фенотіазин, місклерон, бромсульфалеїн. Занижують результати досліджень: тразинамід, іони амонію, проносні препарати.

Питання для перевірки засвоєння матеріалу

1. Які існують класифікації амінокислот?

2. Якими методами досліджують амінокислотний склад білків?

3. Як класифікуються природні пептиди?

4. Які амінокислоти використовуються як фармацевтичні препарати?


ЗАНЯТТЯ № 3

Тема заняття. ФІЗИКО-ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ.

ОСАДЖЕННЯ ТА РОЗДІЛЕННЯ БІЛКІВ


Мета заняття: Знати будову, властивості та біологічні функції білків. Уміти проводити реакції осадження білків для одержання безбілкових фільтратів, для виявлення білка в біологічних рідинах при різних патологічних станах, а також для очистки білків і одержання на їх основі препаратів (лікувальні сироватки, кристалічні білки тощо.).

Актуальність теми: Під впливом різних факторів білки випадають в осад. Осадження білків використовується для виділення їх з тканин, виявлення у біологічних рідинах при патологічних станах, для одержання білкових препаратів тощо.

Міжкафедральна інтеграція: Знати: 1.Первинну структуру білків і методи її визначення (кафедра біоорганічної хімії). 2.Властивості розчинів високо- молекулярних сполук (кафедра біофізколоїдної хімії). 3.Фізіологічні функції та властивості білків (кафедра нормальної фізіології).


Література

ОСНОВНА:
  1. Вороніна Л.М., Десенко В.Ф., Мадієвська Н.М., Кравченко В.М., Сахарова Т.С., Савченко Л. Г., Шоно Н.А. Біологічна хімія. – Харків: Основа; Видавництво НФАУ, 2000. – С. 7-79.
  2. Гонський Я. І., Максимчук Т. П. Біохімія людини. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2001. – С. 20-65.
  3. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – С. 18-36.
  4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф.Биологическая химия.М.: Медицина. – 1990. – С. 16–28, 37 – 63, 519-521.
  5. Біологічна хімія. Тести та ситуаційні задачі. / За ред. О.Я. Склярова. – Львів: Світ, 2006. – C.6-23.
  6. Савицкий И.В. Биологическая химия.К:. Вища школа. – 1982. – С. 98 – 99, 107 – 123.
  7. Строев Е.А. Биологическая химия. М:.Высшая школа, 1986. – С. 24 –26, 35 –60.

ДОДАТКОВА:
  1. Ленинджер А. Основы биохимии. – М.: Мир, 1984.
  2. Страйер Л. Биохимия. – М.: Мир, 1984. – 232 с.
  3. Бышевский А.Ш., Терсенов О.А. Биохимия для врача. – Екатеринбург: Уральский рабочий, 1994. – 384 с.
  4. Ангельскі С., Якубовскі З., Домінічак М. Г. Клінічна біохімія. – Сопот. – 1998. – 451 с.


ЗМІСТ ТЕМИ

теоретичні питання:
  1. Рівні структурної організації білків. Типи хімічних зв`язків, що їх утворюють і стабілізують. Методи їх визначення. Доменна структура білків. Олігомірні білки.
  2. Фізико-хімічні властивості білків. Ізоелектричний стан та ізоелектрична точка білків. Амфотерні властивості білків. Ліганд-білкові взаємодії, їх комплементарність та біологічна роль.
  3. Електрохімічні властивості білків. Механізм утворення заряду білкової молекули. Фактори стабілізації білків у розчині. Білки та напівпроникні мембрани, онкотичний тиск білків.
  4. Виділення білків із тканин, методи фракціонування, їх характеристика. Критерії чистоти білків. Висолювання та діаліз білків, їх значення.
  5. Денатурація білків (зворотня і незворотня). Властивості денатурованих білків. Використання методів висолювання, діалізу в технології одержання білкових препаратів.
  6. Електрофорез білків, його види. Використання методів електрофорезу для одержання білкових препаратів.
  7. Молекулярна маса білків, методи її визначення.
  8. Біологічне значення білків. Їх класифікація. Характеристика простих білків.
  9. Змішані макромолекули (гетеромакромолекули), визначення. Класифікація складних білків.
  10. Білки як лікарські препарати.