Geum.ru

Методичні вказівки та контрольні завдання з біологічної хімії для студентів факультету заочного навчання

Вид материалаДокументы

Содержание


А. Обидва вимагають енергії АТФ
E. Здійснюється в мітохондріях
Заняття № 8
Актуальність теми
Зміст заняття
Блок інформації
Ротова порожнина
Протеолітичні ферменти травних залоз і їх дія
Характер дії
Прокарбоксипептидаза А Прокарбоксипептидаза В
Подобный материал:
1   ...   10   11   12   13   14   15   16   17   ...   29

Тест 3


Чоловік, 67 років, хворіє на атеросклероз судин головного мозку. Під час обстеження виявлено гіперліпідемію. Вміст якого класу ліпопротеїнів плазми крові буде істотно підвищений під час біохімічного дослідження:

А. ЛПВЩ

B. Комплекси жирних кислот з альбумінами

C. Хіломікрони

D. ЛПНЩ

E. ЛПДНЩ


Тест 4.

Спільним для транспорту речовин через мембрани за допомогою простої і полегшеної дифузії є:

А. Обидва вимагають енергії АТФ


B. Переносять макромолекули

C. Здійснюються переносниками

D. Переносяться низькомолекулярні речовини за концентраційним градієнтом

E. Здійснюється в мітохондріях



Ситуаційні задачі
  1. Під час аналізу крові виявлено високий вміст холестерину в -ліпопротеїдній фракції. Назвіть причини цього явища та можливі наслідки для організму?
  2. Концентрація фосфоліпідів у крові становить 0,7 г/л. Про які метаболічні порушення це свідчить?


Питання для контролю виконання практичної роботи
  1. Які речовини і чому можуть бути емульгаторами?
  2. Чим зумовлене емульгування жиру содою?
  3. Якою якісною реакцією можна виявити жовчні кислоти в біологічних рідинах?
  4. Вказати вміст загальних фосфоліпідів у нормі та причини збільшення їх концентрації в сироватці крові?
  5. На чому базується принцип методу визначення холестерину?


Науково-дослідна робота студентів

Теми для реферативних доповідей:
  1. Клінічне значення визначення фракцій ліпопротеїнів.
  2. Особливості ліпідного складу крові в дитячому віці.
  3. Атерогенез і ліпідний обмін.


Література

ОСНОВНА :
  1. Вороніна Л.Н., Десенко В.Ф., Мадієвська Н.Н. та ін. Біологічна хімія. – Харків: Основа, 2000. – С. 282-297.
  2. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ–Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – C. 72-85.
  3. Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Біохімія людини. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2001. – С. 213-244, 348-356.
  4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. - М.: Медицина, 1990. –С. 276-286.
  5. Біологічна хімія. Тести та ситуаційні задачі / За ред.О. Я.Склярова. – Львів.:Світ.2006. –С. 71-90.
  6. Савицкий И.В. Биологическая химия. – К.: Вища школа, 1982. – С.59-72.
  7. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986. – С.84-98.

ДОДАТКОВА:
  1. Ленинджер А. Основи биохимии. – М.: Мир, 1984. – 1056 с.
  2. Бышевский А.Ш., Терсенов О.А. Биохимия для врача.- Екатеринбург:Уральский рабочий, 1994. – С. 28-33, 65-73.
  3. Кольман Я., Рем К.-Г. Наглядная биохимия. – М.: Мир, 2000. – С. 52-63, 216-223.
  4. Ангельскі С., Якубовскі З., Домінічак М.Г. Клінічна біохімія. – Сопот, 1998. – 451 с.

НАУКОВА:
  1. Геннис Р. Биомембраны. Молекулярная структура и функции. – М.: Мир, 1997. – 622 с.
  2. Гичка О.Г. Жирнокислотный состав липидов конденсата выдыхаемого воздуха у больных с осложнённым и неосложнённым течением инфаркта миокарда // Лік. cправа. – 1998. – №7. – С.57-59.
  3. Творогова М.Г, Рожкова Т.А., Семёнова О.А., Лупанов П.П., Нуралиев Е.Ю., Кухарчук В.В., Титов В.М. Аполипопротеин Е и активность переноса эфиров холестерина при гиперлипопротеинемии IIA и IIB типов // Тер. архив. – 1997. – №12. – С. 30-33.


ЗАНЯТТЯ № 8


Тема заняття: ФУНКЦІОНАЛЬНА БІОХІМІЯ ТРАВНОГО ТРАКТУ. БІОХІМІЧНИЙ АНАЛІЗ ШЛУНКОВОГО СОКУ

Мета заняття: Оволодіти методами визначення компонентів шлункового соку (вміти визначати складові компоненти шлункового соку) та інтерпретувати отримані результати.

Актуальність теми: Якісна та кількісна оцінка шлункового соку є важливим діагностичним критерієм функціонального стану шлункових залоз. Для корекції секреторної функції шлунка (гіпер- чи гіпосекреція) використовуються різні фармакологічні препарати, що мають як стимулюючу, так і гальмівну дію. Конкретна мета: Вміти: 1. Визначати загальну кислотність шлункового соку титраційним методом. 2. Проводити визначення вільної гідрохлоридної кислоти. 3. Проводити визначення молочної кислоти (реакція Уффельманна). 4. Проводити дослідження на наявність крові в шлунковому соці (бензидинова проба на кров). 5. Визначати наявність уреази в гастробіоптатах. 6. Давати оцінку отриманим показникам, зробити висновок про їх діагностичне значення та можливість їх корекції відповідними фармакологічними препаратами.

Міжкафедральна інтеграція: Знати: 1. Механізми регуляції секреторної функції травних залоз (кафедра нормальної фізіології). 2. Фізико - хімічні властивості гідрохлоридної кислоти (кафедра загальної і біонеорганічної хімії). 3. Будову, кровопостачання та іннервацію органів травної системи (кафедра нормальної анатомії та гістології). 4. Мікрофлору травного тракту (кафедра мікробіології).


ЗМІСТ ЗАНЯТТЯ

Питання для самопідготовки:

1. Біологічна цінність білків. Білки їжі як джерело амінокислот. Азотистий баланс організму.

2. Травлення білків у травному тракті. Особливості розщеплення білків у шлунку та тонкій кишці.

3. Роль гідрохлоридної кислоти і механізм її утворення. Кислотність шлункового соку та форми її вираження, кількісні показники в нормі і при патології.

4. Ферменти, які беруть участь у процесі перетравлення білків у шлунку - пепсин, гастриксин, ренін (характер активації та умови їх дії).

5. Кінцеві продукти гідролізу білків пепсином та їх хімічна будова.

6. Вплив фармакологічних препаратів (стимуляторів та інгібіторів) на біохімічний механізм стимуляції виділення гідрохлоридної кислоти та ферментів.

7. Хімічний склад шлункового соку. Діагностичне значення біохімічного аналізу шлункового соку.

8. Загальна характеристика протеїназ травного тракту, їх структура, механізм дії. Ферменти, що каталізують процеси пристінкового травлення. Трипсиноген, хімотрипсиноген, прокарбоксипептидази, нуклеази та інші - їх субстратна специфічність.

9. Біохімічні механізми всмоктування амінокислот.

10.Процеси гниття білків у травному тракті

11.Внутрішньоклітинний обмін білків. Катепсини, їх локалізація, регуляція активності. Біологічне значення катепсинів.

12.Фонд вільних амінокислот клітини та його джерела. Основні шляхи використання вільних амінокислот в організмі.

13.Використання протеолітичних ферментів, їх сумішей (абомін, пепсин, пепсидил) для виготовлення лікарських форм при захворюваннях травного тракту.

14.Ферменти підшлункової залози як лікарські препарати.

15.Гормони ГЕП системи (гастроентеропанкреатичної системи) та блокатори їх рецепторів як лікарські препарати.


Блок інформації

У клінічній практиці широко використовуються методи аналізу шлункового соку, які відіграють важливу роль у діагностиці та лікуванні багатьох захворювань травного тракту. При різних захворюваннях може змінюватись як активність протеолітичних ферментів, так і кількість шлункового соку, що виділяється, а також вміст у ньому гідрохлоридної кислоти.

Загальна кількість шлункового соку при нормальному харчовому режимі складає 1,5-2,5 л на добу. Це безбарвна, прозора, слабо опалесцююча рідина з питомою густиною 1,002-1,007 г/см3, в якій можуть міститися шматочки слизу. Шлунковий сік має кислу реакцію (рН 1,5-2,5), кількість води в ньому коливається в межах 99,0-99,5%, твердого залишку – 0,5-1,0%. Твердий залишок складається з органічних і неорганічних речовин (хлоридів, сульфатів, фосфатів, гідрокарбонату натрію, калію, кальцію, магнію). Основний неорганічний компонент шлункового соку – гідрохлоридна кислота (НС1) може бути як у вільному, так і зв'язаному з протеїнами станах. Органічна частина твердого залишку – це ферменти, глікопротеїди – муцини, які послаблюють механічні і хімічні подразнення травного тракту і стійкі до дії протеолітичних ферментів. Покриваючи стінку шлунка і кишок, вони захищають їх від розщеплення травними ферментами. Якщо в склад глікопротеїдів входять сіалові кислоти (ацильні похідні нейрамінової кислоти), то вони називаються сіалопротеїдами. У склад шлункового соку входить також гастромукопротеїд (внутрішній фактор Касла), який необхідний для всмоктування вітаміну В12). Крім цього, в шлунковому соці міститься невелика кількість азотовмісних речовин небілкової природи (сечовина, сечова кислота і ін.).

Поряд із нормальними складовими частинами в шлунковому соці при деяких захворюваннях можуть з'являтись й інші речовини - молочна кислота (утворюється при молочнокислому бродінні в застійному шлунковому вмісті при відсутності вільної НСІ, а також як продукт метаболізму ракових клітин); кров (може потрапляти в шлунковий сік при кровотечі із стінок шлунка, стравоходу, при легеневих кровотечах тощо); леткі жирні кислоти (оцтова, масляна - можуть утворюватись при ахлоргідрії); жовчеві пігменти (білірубін, білівердин - можуть потрапляти в шлунок із дванадцятипалої кишки внаслідок дуодено-гастрального рефлюкса). У клініці часто визначають ці речовини за допомогою спеціальних реакцій.

Білки їжі, поступаючи в шлунок, стимулюють виділення гормонів гістаміну та гастрину, які викликають секрецію гідрохлоридної кислоти обкладовими (парієтальними) клітинами, що розташовані в перешийку, шийці і верхньому відділі тіла залози. кислота, яка потрапляє в просвіт шлунка, є необхідною для травлення, тому що:
  1. сприяє перетворенню пепсиногену в пепсин шляхом відщеплення інгібуючого білкового комплексу;
  2. створює оптимальний рН для дії протеолітичних ферментів шлункового соку;
  3. викликає денатурацію і набухання білка, що сприяє розщепленню його ферментами;
  4. забезпечує антибактеріальні властивості шлункового соку;
  5. приймає участь у регуляції секреції шлункових і підшлункових залоз, гальмуючи утворення гастрину та стимулюючи синтез секретину та інших гастроінтестинальних гормонів;
  6. стимулює секрецію фермента ентерокінази ентероцитами 12-палої кишки;
  7. приймає участь у звурджуванні молока, створюючи оптимальні умови середовища;
  8. впливає на моторну функцію шлунка.

Слід відзначити, що при секреції кислоти під час травлення рН біля поверхні слизової оболонки коливається від 1,0 до 2,0, в той час як в порожнині шлунка рН хімуса може бути 4,0-6,0.

Шлунковий сік має протеолітичну активність у широкому інтервалі рН з оптимумом дії при рН 1,5-2,0 і 3,3-4,0.

Зі шлункового соку методом електрофорезу виділено 7 видів пепсиногенів, об'єднаних однією назвою – пепсини. Пепсиногени знаходяться в головних клітинах шлункових залоз у вигляді гранул білкового секрету, які в порожнині шлунка активуються гідрохлоридною кислотою шляхом відщеплення від них інгібуючого білкового комплексу. Під час подальшої секреції шлункового соку активація пепсиногену здійснюється автокаталітично під дією пепсину, що утворився раніше.

При оптимальній активності середовища пепсин гідролізує білки шляхом розриву в білковій молекулі пептидних зв'язків, в утворенні яких беруть участь аміногрупи ароматичних амінокислот, а також ряд інших. Каталітична активність пепсину дуже значна: 1 г чистого пепсину впродовж 2 год здатний гідролізувати 50 000 г денатурованого яєчного альбуміну або може викликати згортання 100 000 л молока.

Ротова порожнина

гідроліз крохмалю та глікогену під впливом амілази та мальтози




Шлунок

розщеплення білків під впливом пепсину



жовчний міхур

накопичення жовчі


проксимальний відділ

тонкої кишки (дванадцятипала кишка)

завершення перетравлення білків


підшлункова залоза

утворення протеолітичних, амілолітичних та ліполітичних ферментів, , НСОз




дистальний відділ тонкої кишки (порожня та клубова кишки)

всмоктування у кров простих цукрів, амінокислот, електролітів та води, всмоктування жирів у лімфатичні капіляри




товста кишка

подальше всмоктування води, місце дії бактерій

Рис.1. Поступові етапи перетравлення і всмоктування у травному тракті людини


Як тільки вміст шлунка потрапляє у тонку кишку, під впливом низького рН розпочинається виділення S-клітинами гормону секретину, який поступає в кров. Цей гормон, у свою чергу, стимулює виділення підшлунковою залозою гідрокарбонату, що призводить до нейтралізації гідрохлоридної кислоти шлункового соку. В результаті рН різко зростає від рН 1,5-2,5 до ~ 7. У тонкій кишці перетравлення білків продовжується.

Ферменти травних соків мають характерні властивості, які проявляються прискоренням біохімічних реакцій і специфічністю дії. Так, наприклад, фермент ентерокіназа переводить трипсиноген в його активну форму - трипсин. Ці властивості залежать від здатності розщеплювати певні речовини і дозволяють поділити травні ферменти на:
  1. протеолітичні (розщеплюють білки);
  2. гліколітичні (розщеплюють вуглеводи);
  3. ліполітичні (розщеплюють ліпіди).


Таблиця № 1

ПРОТЕОЛІТИЧНІ ФЕРМЕНТИ ТРАВНИХ ЗАЛОЗ І ЇХ ДІЯ

№

з/п
ОРГАН
ФЕРМЕНТ
ХАРАКТЕР ДІЇ

1

Шлункові


залози
Пепсиноген I


Гастриксин (пепсиноген ІІ, пепсин С)


Ренін

(хімозин, пепсин Д)

Желатиназа


(парапепсин, пепсин В)



Пепсин гідролізує пептидні зв’язки, утворені аміногрупами ароматичних амінокислот, а також лейцину і аргініну.

Пепсиноподібний фермент. рН дії 3,0-3,5. Гідролізує пептидні зв’язки дикарбонових аміно-кислот.

Звурджує молоко в присутності Са2+. Присутній в шлунку дітей грудного віку.

Розщеплює білки сполучної тканини. При рН 5,6 дія ферменту пригнічується.

2
Залози тонкої

кишки
Амінопептидази


Дипептидази

Трипептидази

Ентерокіназа
Каталізують відщеплення амінокислот від поліпептидного ланцюга з N-кінця (крім залишків проліну).

Розщеплюють тільки дипептиди.

Розщеплюють тільки трипептиди.

Глікопротеїд. Активує трипсиноген до трипсину.

3
Підшлункова

залоза

Трипсиноген


Хімотрипсиноген


Проеластаза


Прокарбоксипептидаза А




Прокарбоксипептидаза В
Ендопептидаза. Трипсин гідролізує пептидні зв’язки, утворені карбоксильними групами діаміномонокарбонових кислот (аргінін, лізин).

Ендопептидаза. Хімотрипсин гідро-лізує пептидні зв’язки, утворені карбоксильними групами ароматичних амінокислот (тирозин, триптофан, фенілаланін).

Ендопептидаза. Еластаза гідролізує пептидні зв’язки, утворені нейтральними амінокислотами; найактивніша у відношенні еластину.

Карбоксипептидаза А розриває переважно пептидні зв'язки утворені кінцевими ароматичними аміно-кислотами.

Екзопептидаза. Карбоксипептидаза В відщеплює лізин і аргінін з С-кінця поліпептидного ланцюга.