Методичні вказівки та контрольні завдання з біологічної хімії для студентів факультету заочного навчання

Вид материалаДокументы

Содержание


1. В чому полягає ліпогенез і ліполіз у жировій тканині? Які гормони регулюють ці процеси?
Заняття № 11
Актуальність теми
Міжкафедральна інтеграція
Зміст теми
Значення для фармації та клініки
Подобный материал:
1   ...   19   20   21   22   23   24   25   26   ...   29

1. В чому полягає ліпогенез і ліполіз у жировій тканині? Які гормони регулюють ці процеси?

2. Де відбувається β-окиснення жирних кислот? Які переносники при цьому використовуються?


3. З яких метаболітів синтезуються жирні кислоти? У яких компартментах клітини відбувається синтез жирних кислот?

4. Що означає термін “кетонові тіла”? Яке діагностичне значення їх визначення у крові та сечі?

5. Які фармацевтичні препарати – похідні ліпідів ви можете назвати?

6. Які патологічні процеси пов’язані з ліпідним обміном ви знаєте?


ЗАНЯТТЯ № 11


Тема заняття: ЗАГАЛЬНІ ШЛЯХИ ОБМІНУ АМІНОКИСЛОТ. ВИЗНАЧЕННЯ АКТИВНОСТІ ТРАНСАМІНАЗ


Мета заняття: Вивчити загальні шляхи перетворення амінокислот, оволодіти методом ідентифікації їх метаболітів. Засвоїти метод визначення активності трансаміназ у сироватці крові та вміти використовувати отримані показники в клініці.

Актуальність теми: У зв'язку з тим, що обмін білків є центральною ланкою всіх біохімічних процесів, знання і розуміння загальних шляхів перетворень амінокислот, їх метаболітів та визначення активності ферментів, що беруть участь у цих перетвореннях, є необхідним для оцінки обміну білків.

Міжкафедральна інтеграція: Знати: 1. Теоретичні і практичні аспекти фотометрії як методу кількісного визначення в біохімії (кафедра біохімії). 2. Методи кількісного визначення піровиноградної кислоти (кафедра біохімії). 3. Фізико - хімічні і хімічні властивості біогенних амінів (кафедра органічної і біоорганічної хімії).
Література

ОСНОВНА:
  1. Вороніна Л.Н., Десенко В.Ф., Мадієвська Н.Н. та ін. Біологічна хімія. – Харків.: Основа, 2000. – С. 333-342.
  2. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – С. 236 – 242, 248 – 250.
  3. Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Біохімія людини. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2001. – С. 406-413.
  4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 337 – 350.
  5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986. – С. 277 – 281, 287 – 288.
  6. Савицкий И.В. Биологическая химия.- К.:Высшая школа, 1982. – С. 131-136, 154-155, 409-410.
  7. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 466 – 480.
  8. Біологічна хімія. Тести та ситуаційні задачі. / За ред. О.Я. Склярова. – Львів: Світ, 2006. – C.131-135.

ДОДАТКОВА:
  1. Бышевский А.Ш., Терсенов О.А. Биохимия для врача. – Екатеринбург: Уральский рабочий, 1994. – С. 115-117.
  2. Ленинджер А.. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985. – С. 238, 572-575, 578-579, 587-588, 787.

ЗМІСТ ТЕМИ

теоретичні питання:
  1. Фонд вільних амінокислот в організмі людини.
  2. Дезамінування амінокислот: види, характеристика ферментів.
  3. Трансамінування амінокислот, шлях біосинтезу замінних амінокислот. Хімічна структура амінотрансфераз та механізм реакції трансамінування.
  4. Взаємозв’язок реакцій транс- і дезамінування, біологічне значення цього процесу.
  5. Локалізація трансаміназ в органах і тканинах. Клінічне значення визначення активності трансаміназ.
  6. Вплив холестатичних і гепатотоксичних лікарських препаратів на активність трансаміназ.
  7. Механізм реакції декарбоксилювання. Утворення біогенних амінів і їх роль.
  8. Біогенні аміни як лікарські препарати (ГАМК, гістамін, дофамін, серотонін).
  9. Характеристика амінооксидаз МАО й ДАО. Лікарські препарати - інгібітори амінооксидаз.


Питання для засвоєння матеріалу по практичній роботі
  1. Яка роль ЦТК у перетворенні безазотистих залишків амінокислот?
  2. Які амінокислоти називають кетогенними, а які глікогенними?
  3. Яка роль глутаматдегідрогенази й глутамінової кислоти в обміні амінокислот?
  4. Яке біологічне значення реакцій трансамінування?
  5. Яке біологічне значення взаємозв’язку реакцій трансамінування й

окиснювального дезамінування?
  1. Яке клініко-діагностичне значення визначення активності трансаміназ?
  2. Яка біологічна роль біогенних амінів?
  3. Які біогенні аміни використовуються як лікарські засоби?
  4. Які лікарські препарати є інгібіторами амінооксидаз?


ЗНАЧЕННЯ ДЛЯ ФАРМАЦІЇ ТА КЛІНІКИ

В організмі людини процес трансамінування активно протікає в печінці, серці, скелетних м’язах, нирках та ін. органах. У сироватці крові активність трансаміназ дуже низька. При порушенні цілісності клітинних мембран амінотрансферази проникають із клінин у кров. Тому визначення активності трансаміназ у сироватці крові є важливим тестом для діагностики таких захворювань як інфаркт міокарда, вірусний гепатит, цироз печінки та ін.

В нормі у сироватці крові дорослої людини активність аланінамінотрансферази (КФ 2.6.1.2) становить 0,1-0,68 мкмоль/(год∙мл) або 28-190 нмоль/(сек∙л); аспартатамінотрансферази (КФ 2.6.1.1) – 0,1-0,45 мкмоль/(год∙мл) або 28-125 нмоль/(сек∙л).

Підвищують активність у сироватці крові гепатотоксичні (ацетилсаліцилова кислота, бутадіон, естрогени, індометацин, ібупрофен, левоміцетин, нікотинова кислота, папаверин, парацетамол, пеніцилін, пероральні контрацептиви, сульфаніламіди, тетрацикліни, тетурам, фенобарбітал та ін.), холестатичні (еритроміцин, естроген, нікотинова кислота, пеніцилін та ін.) лікарські препарати, а також наркотики.


Питання для перевірки засвоєння матеріалу