Суми Вид-во СумДУ
| Вид материала | Документы |
- Конспект лекцій Суми Вид-во Сумду 2008, 1319.71kb.
- Конспект лекцій Суми Видавництво Сумду 2009, 1181.15kb.
- Конспект лекцій Суми Видавництво Сумду 2009, 635.24kb.
- Сумський державний університет к афедра ф ілософії, 4422.85kb.
- В примерах и задачах, 3217.34kb.
- Методичні рекомендації щодо укладання робочої програми та регламенту, 617.25kb.
- Міністерство освіти І науки України Сумський державний університет, 1631.14kb.
- Конспект лекцій для студентів спеціальності "Правознавство", 1754.63kb.
- Конспект лекцій для студентів спеціальності 050104 "Фінанси", 2580.36kb.
- Закон Тора, 482.31kb.
МІНІСТЕРСТВО ОХОРОНИ ЗДОРОВ`Я УКРАЇНИ
МІНІСТЕРСТВО ОСВІТИ І НАУКИ УКРАЇНИ
СУМСЬКИЙ ДЕРЖАВНИЙ УНІВЕРСИТЕТ
Методичні вказівки
для виконання
комплексних контрольних робіт
з біологічної хімії
для студентів спеціальності 7.110101
денної форми навчання
Суми
Вид-во СумДУ
2006
Навчальне видання
Методичні вказівки
для виконання
комплексних контрольних робіт
з біологічної хімії
для студентів спеціальності 7.110101
денної форми навчання
Укладачі: Людмила Іванівна Гребеник,
Людмила Олександрівна Прімова,
Ігор Юрійович Висоцький
Відповідальний редактор С.М. Симоненко
Редактор Н.В. Лисогуб
Відповідальний за випуск Ігор Юрійович Висоцький
Підп. до друку .
Формат 60х84 1/16. Папір офс. Друк. офс.
Ум. друк. арк. Обл.-вид. арк.
Тираж 150 пр.
Зам. №
Вид-во СумДУ при Сумському державному університеті
40007, м. Суми, вул. Р.-Корсакова, 2
Свідоцтво про внесення суб`єкта видавничої справи до Державного реєстру
ДК № 2365 від 08.12.2005 р.
Надруковано у друкарні СумДУ
40007, м. Суми, вул. Р.-Корсакова, 2
Методичні вказівки для виконання комплексних контрольних робіт з біологічної хімії / Укладачі: Л.І. Гребеник, Л.О. Прімова, І.Ю. Висоцький. - Суми: Вид-во СумДУ, 2006. - 200 с.
Кафедра біохімії та фармакології
Передмова
Біохімія є цікавою і разом з тим складною наукою. Починаючи з історичного моменту відокремлення біологічної хімії наприкінці ХVІІІ ст. як самостійної науки, створена могутня база наукових даних про структуру і функціонування молекулярного рівня організації живої матерії. З кожним роком розробляються нові прилади і створюються оригінальні методики, які дозволяють ще детальніше вивчати біохімічні перетворення в живих організмах.
Тому при вивченні біохімії перед сучасними студентами стоїть непросте завдання - засвоїти великий обсяг інформації, яка є фундаментом знань для їх майбутньої професії.
Для допомоги в цьому процесі і контролю вивчення матеріалу створені комплексні контрольні роботи (ККР), які стосуються найбільш практично спрямованих тем з біохімії.
Тема 1 Методи вивчення структурно-функціональних особливостей білків.
Тема 2 Тканинне дихання. Хеміосмотична теорія Мітчела.
Тема 3 Метаболізм ліпідів в організмі людини.
Тема 4 Патологія ліпідного обміну: генетичні порушення; атеросклероз, ожиріння, цукровий діабет.
Тема 5 Біохімія ферментів. Ферменти вуглеводного обміну.
Тема 6 Біохімічні перетворення вуглеводів, ліпідів, білків, нуклеїнових кислот в організмі людини.
Кожен варіант ККР містить питання, які дозволяють активізувати аналітичне та логічне мислення студентів. Крім того, до ККР включені питання, аналогічні тестам “Крок - 1”, що дозволяє оптимізувати підготовку до державного тестування з “Крок - 1”.
Рекомендації
до виконання комплексних контрольних робіт
Для виконання ККР кожен студент отримує один варіант. На питання з першого по четверте студент повинен дати детальну відповідь і навести приклади.
Наприклад:
1 Поясніть принцип методу фракціонування білків сироватки крові методом електрофорезу, назвіть послідовність операцій.
Метод ґрунтується на різній рухливості білків в електричному полі залежно від заряду та молекулярної маси білка. Електрофорез на папері дозволяє розподілити білки сироватки крові на 5 фракцій.
Для фракціонування білків використовують негемолізовану сироватку крові. На смужку електрофоретичного паперу наносять 0,01-0,005 мл сироватки і поміщають у прилад для електрофорезу, камери якого заповнені буферним розчином з рН=8,6. Електрофорез проводять при напрузі 220 В, силі струму 0,1-0,3 мА/см протягом 18-20 годин. Електрофореграми висушують при 1050С 20 хв для фіксації білкових фракцій, забарвлюють бромфеноловим синім протягом 20 хв, відмивають у 2% розчині оцтової кислоти і висушують на повітрі.
З електрофореграми вирізають забарвлені смужки, які відповідають певним фракціям білків, екстрагують барвник із смужок 5 мл 0,01 М розчином NaOH протягом 1 год. Для контролю використовують смужку електрофореграми, яка не містить білка. Вимірюють оптичну щільність у кожній пробірці, суму цих показників беруть за 100% і обчислюють вміст білків у кожній фракції у відсотках. Для встановлення концентрації білкових фракцій, г/л, необхідно додатково визначити вміст загального білка у досліджуваній сироватці крові одним із стандартних методів.
Для вивчення окремих білків у фракціях використовують більш чутливі методи електрофорезу - електрофорез у крохмальному гелі, поліакриламідному гелі, імуноелектрофорез.
У питаннях 5-14 вибирається одна правильна відповідь і даються пояснення .
Наприклад:
Аміак є надзвичайно токсичною речовиною, особливо для нервових клітин. Назвіть інтермедіат циклу лимонної кислоти, який бере участь у знешкодженні аміаку в тканинах мозку:
А α-кетоглутарат.
В Цитрат.
С Оксалоацетат.
Д Малат.
Е Сукцинат.
Правильна відповідь “А”. У мозку аміак зв’язується з α-кетоглу-таратом під дією глутаматдегідрогенази, яка функціонує переважно у напрямку синтезу глутамату:
СООН СООН
│ │
NН3 + СН2 СН2│ Глутаматдегідрогеназа │
СН2 СН2
│ │
С = О СН─NН2
│ │
СООН СООН
Контрольна робота виконується в окремому зошиті і зараховується з урахуванням правильності і повноти відповідей з кожного питання теми.
Комплексна контрольна робота 1
Тема. Методи вивчення структурно-функціональних
особливостей білків
Варіанти контрольної роботи
Тема. Методи вивчення структурно-функціональних особливостей білків.
Мета - більш детально вивчити та закріпити питання, які стосуються основних методичних прийомів визначення амінокислотного складу та структури білків.
| Номер варіанта | Номер питання | Контрольні завдання |
| 1 | 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 | Назвіть методи та послідовність стадій виділення та очищення білків. Поясніть принцип методу розподільної хроматографії. Поясніть принципи методу електрофоретичного фракціонування білків. При визначенні амінокислотного складу білків були проведені кольорові реакції, результат яких був таким: реакція Сакагучі - позитивна; ксанто-протеїнова реакція - позитивна; нітропрусидна реакція - позитивна; реакція Ерліха - негативна. Проаналізуйте результати досліду. Лікар, перш ніж призначити тяжкому хворому білкове парентеральне харчування, направив до лабораторії кров для визначення електрофоретич-ного спектра білків. На яких фізико-хімічних властивостях білків ґрунтується цей метод? А В’язкість. В Наявність заряду. С Нездатність до денатурації. Д Гідрофільність і здатність до набрякання. Е Оптична активність. Жінка 30 років хворіє близько одного року: біль у суглобах, їх припухлість, почервоніння шкіри над ними. Попередній діагноз – ревматоїдний артрит. Одна з ймовірних причин цього захворювання – зміна у структурі білка сполучної тканини? А Міозину. Д Овоальбуміну. В Муцину. Е Тропоніну. С Колагену. Відомо, що молекула колагену містить амінокис-лоти – оксипролін, оксилізин. Які з перелічених речовин беруть участь у гідроксилюванні проліну та лізину під час синтезу? А Аспарагінова кислота. В Фолієва кислота. С Пантотенова кислота. Д Глутамінова кислота. Е Аскорбінова кислота. Хвора 36 років страждає на колагеноз. Збільшення вмісту якого метаболіту найбільш імовірно буде встановлено в сечі? А Індикану. Д Сечовини. В Оксипроліну. Е Уробіліногену. С Креатиніну. Альбіноси погано переносять вплив ультрафіо-лету – під час засмагання отримують опіки. Пору-шення метаболізму якої амінокислоти лежить в основі цього явища? А Триптофану. Д Глутамінової кислоти. В Метіоніну. Е Гістидину. С Фенілаланіну. При пародонтозі відбувається деструкція білкових та полісахаридних компонентів сполучної тканини. Який із наведених білків входить до складу сполучної тканини? А Колаген. Д Церулоплазмін. В Альбумін. Е Антитрипсин. С Трансферин. В організмі людини є пептид, в утворенні якого бере участь γ-карбоксильна група глутамінової кислоти. Як називається цей пептид? А Вазопресин. Д Окситоцин. В Карнозин. Е Глутатіон. С Ансерин. Яка речовина надає слині в’язкого, слизистого характеру, виконує захисну роль, запобігає механічному пошкодженню слизової оболонки ротової порожнини? А Лізоцим. Д Амілаза. В Глюкоза. Е Муцин. С Калікреїн. Гемоглобін дорослої людини (HbA) – білок-тетрамер, який складається з двох α- та двох β-пептидних ланцюгів. Яку назву має така структура цього білка? А Первинна. Д Четвертинна. В Третинна. Е Пептидна. С Вторинна. У хворого з тяжкою формою гемолітичної анемії еритроцити мають серпоподібну форму. У чому виявляється молекулярна причина виникнення даного захворювання? A Заміна глутамінової кислоти на валін в ланцюгу гемоглобіну. B Порушення синтезу порфіринів. C Порушення синтезу ланцюга гемоглобіну. D Порушення синтезу ланцюгів гемоглобіну. E Порушення синтезу гему. |
| 2 | 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 | Назвіть методи та послідовність етапів екстракції білків. Поясніть принцип методу іонообмінної хроматографії. Наведіть та поясніть електрофореграму білків сироватки крові на папері. Після проведення реакції висолювання білків спостерігали появу осаду. Поясніть хімізм процесу утворення цього осаду. Вживання забруднених овочів і фруктів протягом тривалого часу призвело до отруєння пацієнта нітратами і утворення в крові похідного гемоглобіну: A Hb-OH. D Hb CN. B Hb СО. E Hb NHCOOH. C Hb O2. У хворого з тяжкою формою гемолітичної анемії еритроцити мають серпоподібну форму. У чому виявляється молекулярна причина виникнення даного захворювання? A Заміна глутамінової кислоти на валін в ланцюгу гемоглобіну. B Порушення синтезу порфіринів. C Порушення синтезу ланцюга гемоглобіну. D Порушення синтезу ланцюгів гемоглобіну. E Порушення синтезу гему. Робітник цеху з виробництва нітросполук звернувся до лікаря із скаргами на задишку та швидку втомлюваність. При обстеженні хворого виявлено ціаноз нижніх кінцівок. Яка причина цього стану? A Посилене метгемоглобіноутворення. B Гіповітаміноз. C Гіпервітаміноз. D Жирова інфільтрація печінки. E Авітаміноз. У крові хворого на рак сечового міхура високий вміст серотоніну й оксіантранілової кислоти. З надмірним надходженням в організм якої амінокислоти це пов’язано? А Тирозину. Д Метіоніну. В Аланіну. Е Триптофану С Гістидину. Немовля відмовляється від ссання грудей, збуджене, дихання неритмічне, сеча має запах пивної закваски або кленового сиропу. Природжений дефект якого ферменту зумовив цю патологію? А Аспартат-амінотрансферази. В Глюкозо-6-фосфатдегідрогенази. С Гліцеролкінази. Д Дегідрогенази розгалужених α-кетокислот. Е УДФ-глюкуронілтрансферази. У немовляти на 6-й день у сечі виявлено над-лишок фенілпірувату та фенілацетату. Обмін якої амінокислоти порушено в організмі людини? А Метіоніну. Д Гістидину. В Триптофану. Е Аргініну. С Фенілаланіну. Альбіноси погано засмагають – отримують опіки. Порушення метаболізму якої амінокислоти лежить в основі цього явища? А Глутамінової кислоти. Д Фенілаланіну. В Метіоніну. Е Гістидину. С Триптофану. У хворого з черепною травмою спостерігаються епілептиформні судомні напади, що регулярно повторюються. Утворення якого біогенного аміну порушено при цьому стані? А Гістаміну. Д Серотоніну. В ГАМК. Е Дофаміну. С Адреналіну. При алкаптонурії в сечі хворого виявлено велику кількість гомогентизинової кислоти (сеча темнішає на повітрі). Природжений дефект якого ферменту спостерігається? А Оксидази гомогентизинової кислоти. В Аланін-амінотрансферази. С Тирозинази. Д Фенілаланін-4-монооксигенази. Е Тирозинамінотрансферази У хворих на колагеноз діагностують процес де-струкції сполучної тканини. Підвищення вмісту яких сполук у крові це підтверджує? А Ізоферментів ЛДГ. Д Трансаміназ. В Креатину та креатиніну. Е Уратів. С Оксипроліну й оксилізину. |
| 3 | 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 | Поясніть принцип методу фракціонування білків, який має назву “гель-фільтрація”. Поясніть принципи фракціонування білків за допомогою зонального електрофорезу. Назвіть переваги цього методу. Поясніть, в чому полягає суть діалізу та назвіть можливості використання цього методу при дослідженні білків. Наведіть алгоритм дослідження амінокислот-ного складу білка та підтвердження наявності в його складі Тир, Трп і Арг. У чоловіка 53 років діагностовано хворобу Педжета. У добовій сечі різко підвищений рівень оксипроліну, що свідчить передусім про посилення розпаду: А Кератину. Д Еластину. В Колагену. Е Фібриногену. С Альбуміну. При хворобі Вільсона (гепатоцеребральна дис-трофія) в крові знижений вміст церулоплазміну. Що є наслідком недостатності цього транспортного білка? А Декарбоксилювання амінокислот. В Розпад тканинних білків. С Комплексоутворення амінокислот з міддю. Д Синтез сечовини. Е Переамінування амінокислот. У дитини грудного віку спостерігається потемніння склер, слизових оболонок, вушних раковин. Виділена сеча темнішає на повітрі. У крові та сечі виявлено гомогентизинову кислоту. Ваш діагноз? А Алкаптонурія. Д Порфірія. В Альбінізм. Е Гемолітична анемія. С Цистинурія. У лікарню госпіталізовано 9-річного хлопчика, розумово й фізично відсталого. При біохімічному аналізі крові виявлено підвищену кількість фенілаланіну. Блокування якого ферменту може призвести до такого стану? А Глутаматдекарбоксилази. В Оксидази гомогентизинової кислоти. С Глутамінтрансамінази. Д Аспартат-амінотрансферази. Е Фенілаланін-4-монооксигенази. Мати виявила занадто темне забарвлення сечі її 5-річної дитини. Дитина ні на що не скаржиться. Жовчних пігментів у сечі немає. Встановлено діагноз: алкаптонурія. Дефіцит якого ферменту спостерігається? А Оксидази оксифенілпірувату. В Фенілаланін-4-гідроксилази. С Тирозинази. Д Оксидази гомогентизинової кислоти. Е Декарбоксилази фенілпірувату. У клініку госпіталізований хворий з підозрою на подагру. Який біохімічний аналіз слід провести для уточнення діагнозу? А Визначення вмісту амінокислот у крові. В Визначення концентрації сечовини в крові та сечі. С Визначення рівня креатину в крові. Д Визначення активності урикази в крові. Е Визначення рівня сечової кислоти в крові та сечі. Аміак – дуже отруйна речовина, особливо для нервової системи. Яка сполука бере особливо активну участь у знешкодженні аміаку в тканинах мозку? А Лізин. Д Гістидин. В Глутамінова кислота. Е Аланін. С Пролін. Біогенні аміни - гістамін, серотонін, дофамін та ін. – дуже активні речовини, які впливають на різноманітні фізіологічні функції організму. У результаті якого процесу утворюються біогенні аміни в тканинах організму? А Декарбоксилювання амінокислот. В Дезамінування амінокислот. С Трансамінування амінокислот. Д Окиснення амінокислот. Е Відновного реамінування. До лікаря звернулися батьки 5-річної дитини. При обстеженні виявлено: відставання у розумовому розвитку та зростанні, дитина малорухлива. Загальний обмін знижений. Яке захворювання у дитини? А Синдром Леша-Ніхана. Д Гіперпаратиреоз. В Кретинізм. Е Ендемічний зоб. С Фенілкетонурія. Яка із сполук є акцептором аміногруп у реакціях трансамінування амінокислот? А Аргініносукцинат. Д Цитрулін. В α-Кетоглутарат. Е Орнітин. С Лактат. |
| 4 | 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 | Поясніть принцип фракціонування білків методом ультрацентрифугування. Поясніть принцип використання 2,4-динітрофтор-бензолу для розшифрування первинної структури білків. Зобразіть схему аналізу трипептиду Гли-Мет-Ала за методом п. Едмана. Зобразіть електрофореграму суміші білків А (рІ=8,0); В (рІ=5,4); С (рІ=2,0); D (рІ=8,6) при рН=8,7, поясніть. Цикл Кребса відіграє важливу роль у реалізації глюкопластичного ефекту амінокислот. Це зумовлено обов’язковим перетворенням їх безазотистого залишку на: А Малат. Д Фумарат. В Оксалоацетат. Е Цитрат. С Сукцинат. Добовий раціон дорослої здорової людини повин-ні складати жири, білки, вуглеводи, вітаміни, мінеральні солі та вода. Назвіть кількість білка, яка забезпечує нормальну життєдіяльність організму? А 100 – 120 г на добу. Д 70-80 г на добу. В 50-60 г на добу. Е 40-50 г на добу. С 10-20 г на добу. Хворий 13 років скаржиться на загальну слабість, запаморочення, швидку втомлюваність. Спостері-гається відставання в розумовому розвитку. При обстеженні виявлено високу концентрацію валіну, ізолейцину, лейцину в крові та сечі. Сеча специфічного запаху. Що може бути причиною такого стану? А Гістидинемія. В Хвороба Аддісона. С Тирозиноз. Е Дифузний епідемічний зоб. Яка із сполук є акцептором аміногруп у реакціях трансамінування амінокислот? А Аргініносукцинат. Д Цитрулін. В α-Кетоглутарат. Е Орнітин. С Лактат. У лікарню госпіталізований дворічний хлопчик з частим блюванням, особливо після їжі. Дитина не набирає масу тіла, відстає у фізичному розвитку. Волосся темне, але трапляються сиві пасма. Яке лікування треба провести. А Введення специфічних амінокислотних сумішей. В Ферментативну терапію. С Дієту із зниженим вмістом фенілаланіну. Д Дієту з підвищеним вмістом вуглеводів (або жирів) і зниженим вмістом білків. Е Безбілкову дієту. До лікарні швидкої медичної допомоги госпіталі-зували дитину 7 років у стані алергійного шоку, який розвинувся після укусу оси. У крові підвищена концентрація гістаміну. У результаті якої реакції утворюється цей амін? А Відновлення. Д Дезамінування. В Гідроксилювання. Е Декарбоксилювання. С Дегідрування. У дитини грудного віку спостерігається темне забарвлення склер, слизових оболонок. Виділя-ється сеча, яка темнішає на повітрі. У крові та сечі виявлено гомогентизинову кислоту. Що може бути причиною цього стану? А Цистинурія. Д Алкаптонурія. В Альбінізм. Е Гістидинемія. С Галактоземія. Виродження генетичного коду – здатність декіль-кох триплетів кодувати одну амінокислоту. А яка амінокислота кодується одним триплетом? А Лейцин. Д Метіонін. В Серин. Е Лізин. С Аланін. При декарбоксилюванні амінокислоти гістидину утворюється надзвичайно активний амін – медіатор запалення та алергії, а саме: А Серотонін. Д γ-Аміномасляна кислота. В Гістамін. Е Триптамін. С Дофамін. Одна із форм вродженої патології супроводжуєть-ся гальмуванням перетворення фенілаланіну на тирозин. Біохімічною ознакою хворого є накопи-чення в організмі деяких органічних кислот, у тому числі: А Фенілпіровиноградної. Д Молочної. В Цитратної. Е Глутамінової. С Піровиноградної. |
| 5 | 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 | Поясніть принцип методу афінної хроматографії. Назвіть етапи визначення послідовності аміно-кислот у молекулах білків. Зробіть пояснення. Назвіть послідовність етапів виділення білків. Зобразіть електрофореграму суміші амінокислот Гіс, Цис, Про, Глн при рН=8,0. У юнака 19 років виражені ознаки депігментації шкіри, зумовленої порушенням синтезу меланіну. Порушенням обміну якої амінокислоти це спричинено? А Гістидину. Д Проліну. В Триптофану. Е Гліцину. С Тирозину. Під дією опромінення ультрафіолетовими про-менями в людини темнішає шкіра, що є захисною реакцією організму. Яка захисна речовина – похідне амінокислот – синтезується в клітинах під впливом ультрафіолету? А Аргінін. Д Фенілаланін. В Меланін. Е Тироксин. С Метіонін. У сечі хворого виявлено оксипролін і пролін у підвищених концентраціях. Порушення метабо-лізму якого білка можна припустити у цього хворого: A Колагену. D Фібриногену. B Гемоглобіну. Е Протромбіну. C Міозину. Хворий госпіталізований у реанімаційне відділен-ня з підозрою на отруєння чадним газом (моноок-сидом вуглецю). Яка сполука гемоглобіну буде виявлена при спектральному аналізі? A Карбоксигемоглобін. D Оксигемоглобін. B Карбгемоглобін. E Дезоксигемоглобін. C Метгемоглобін. Хворому з печінковою недостатністю проведено дослідження електрофоретичного спектра білків сироватки крові. Які фізико-хімічні властивості білкових молекул покладено в основу цього методу? A Наявність заряду. D Оптична активність. B Гідрофільність. E Нездатність до діалізу. C Здатність набрякати. Поряд з нормальними типами гемоглобіну в організмі дорослої людини можуть бути патологічні. Назвіть один з них. A HbA1. D HbA2. B Hb. E HbO2. C HbS. У хворого виявлена серпоподібноклітинна анемія. Заміна якої амінокислоти в поліпептидному ланцюгу Hb на валін призводить до цього захворювання? A Глутамінової кислоти. D Аргініну. B Аспарагінової кислоти. E Треоніну. C Лейцину. Катіонні глікопротеїни є основними компонен-тами слини привушних залоз. Які амінокислоти обумовлюють їх позитивний заряд? A Глутамат, валін, лейцин. B Аспартат, глутамат, гліцин. C Аспартат, аргінін, глутамат. D Лізин, аргінін, гістидин. E Цистеїн, гліцин, пролін. Гемоглобін дорослої людини (HbA) – білок-тетра-мер, який складається з двох альфа- та двох бета-поліпептидних ланцюгів. Яку назву має така структура цього білка? A Четвертинна. D Первинна. B Третинна. E - C Вторинна. Вживання забруднених овочів і фруктів протягом тривалого часу призвело до отруєння пацієнта нітратами і утворення в крові похідного гемоглобіну: A Hb-OH. D Hb CN. B Hb СО. E Hb NHCOOH. C Hb O2. |
| 6 | 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 | Поясніть принцип методу фракціонування суміші амінокислот білкових гідролізатів методом електрофорезу. Назвіть методичні прийоми, які використовують для визначення гомогенності білків. Поясніть принцип методу хроматографічного розділення амінокислот на папері. Зобразіть електрофореграму суміші білків А (рІ=3,5); В (рІ=3,6); С (рІ=7,1); D (рІ=5,5), електрофорез проводили при рН=7,8. Лікар, перш ніж призначити виснаженому хворо-му білкове парентеральне харчування, направив до лабораторії кров для визначення електрофоре-тичного спектра білків. На яких фізико-хімічних властивостях білків ґрунтується цей метод? А В’язкість. Е Оптична активність. В Наявність заряду. С Нездатність до денатурації. Д Гідрофільність і здатність до набрякання. Жінка 30 років хворіє близько одного року: біль у суглобах, їх припухлість, почервоніння шкіри над ними. Попередній діагноз – ревматоїдний артрит. Одна з ймовірних причин цього захворювання – зміна у структурі білка сполучної тканини: А Міозину. В Муцину. С Колагену. Д Овоальбуміну. Е Тропоніну. Відомо, що молекула колагену містить амінокис-лоти – оксипролін, оксилізин. Які з перелічених речовин беруть участь у гідроксилюванні проліну та лізину під час синтезу? А Аспарагінова кислота. Д Глутамінова кислота. В Фолієва кислота. Е Аскорбінова кислота. С Пантотенова кислота. Хвора 36 років страждає на колагеноз. Збільшення вмісту якого метаболіту найбільш імовірно буде встановлено в сечі? А Індикану. Д Сечовини. В Оксипроліну. Е Уробіліногену. С Креатиніну. Альбіноси погано переносять вплив ультрафіоле-ту – під час засмагання отримують опіки. Пору-шення метаболізму якої амінокислоти покладено в основу цього явища? А Триптофану. Д Глутамінової. В Метіоніну. Е Гістидину. С Фенілаланіну. При пародонтозі відбувається деструкція білко-вих та полісахаридних компонентів сполучної тканини. Який із наведених білків входить до складу сполучної тканини? А Колаген. Д Церулоплазмін. В Альбумін. Е Антитрипсин. С Трансферин. В організмі людини є пептид, в утворенні якого бере участь γ-карбоксильна група глутамінової кислоти. Як називається цей пептид? А Вазопресин. Д Окситоцин. В Карнозин. Е Глутатіон. С Ансерин. Яка речовина надає слині в’язкого, слизистого характеру, виконує захисну роль, запобігає механічному пошкодженню слизової оболонки ротової порожнини? А Лізоцим. Д Амілаза. В Глюкоза. Е Муцин. С Калікреїн. Гемоглобін дорослої людини (HbA) – білок-тетра-мер, який складається з двох α- та двох β-пептид-них ланцюгів. Яку назву має така структура цього білка? А Первинна. Д Четвертинна. В Третинна. Е Пептидна. С Вторинна. У хворого з тяжкою формою гемолітичної анемії еритроцити мають серпоподібну форму. В чому виявляється молекулярна причина виникнення даного захворювання? A Заміна глутамінової кислоти на валін в ланцюгу гемоглобіну. B Порушення синтезу порфіринів. C Порушення синтезу ланцюга гемоглобіну. D Порушення синтезу ланцюгів гемоглобіну. E Порушення синтезу гему. |