«Белки. Нуклеиновые кислоты»

Вид материала

Исследование

Содержание Глава II. ТЕМА «БЕЛКИ. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ» В КУРСЕ ХИМИИ СРЕДНЕЙ ШКОЛЫ И ВУЗА 2.2 Программные требования к преподаванию темы «Белки. Нуклеиновые кислоты» в вузе 2.3 Теоретическая поддержка темы

Подобный материал:

• Лекция Нуклеиновые кислоты. Атф нуклеиновые кислоты, 119.07kb.
• Нуклеиновые кислоты, 296.24kb.
• Нуклеиновые кислоты, 122.08kb.
• Современные методы исследования бас выделение и анализ бас, 65.85kb.
• Белки составляют основу жизнедеятельности всех организмов, известных на нашей планете, 482.65kb.
• Современные методы исследования бас выделение и анализ бас, 182.61kb.
• «Нуклеиновые кислоты», 105.98kb.
• Урок 5 (9). Нуклеиновые кислоты и их роль в жизнедеятельности клетки. Атф и другие, 199.62kb.
• Нуклеиновые кислоты и атф. Автор(ы):, 111.28kb.
• Имд «Амины, аминокислоты, белки», 40.89kb.

Глава II. ТЕМА «БЕЛКИ. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ» В КУРСЕ ХИМИИ СРЕДНЕЙ ШКОЛЫ И ВУЗА

2.1 Программные требования к преподаванию темы «Белки. Нуклеиновые кислоты» в средней школ

№ урока	Тема занятия	Вводимые опорные понятия и представления. Формирование специальных навыков	Актуализация опорных знаний, умений, навыков по химии и междисциплинарным наукам
1.	Белки – строение и свойства (2 часа)	Знать основные аминокислоты, образующие белки; понятие о первичной, вторичной и третичной структуре белков; свойства белков – гидролиз, денатурация, цветные реакции; превращения белков пищи в организме; иметь представление об успехах в изучении строения и синтезе белков.	Закрепление и углубление знаний об азотсодержащих органических соединениях, изомерии органических соединений, роли белков как биополимеров и нуклеиновых кислот в жизнедеятельности организмов.
2.	Нуклеиновые кислоты (1 час)	Знать состав нуклеиновых кислот (ДНК, РНК); строение нуклеотидов; принцип комплементарности в построении двойной спирали ДНК.

Демонстрации. Доказательство наличия функциональных групп в растворах аминокислот.

Лабораторные опыты. Решение экспериментальных задач на получение и распознавание органических веществ.

Практические занятия. Распознавание органических веществ по характерных реакциям; установление принадлежности вещества к определенному классу [45, 46].

2.2 Программные требования к преподаванию темы «Белки. Нуклеиновые кислоты» в вузе

№ пп	Тема лекции	Содержание	Объем в час.
1	Белки. Нуклеиновые кислоты (НК).	Белки и НК как биополимеры. Состав, структура, свойства и функции белков. Ферменты – биокатализаторы. ДНК и РНК, их состав, свойства и функции. Принцип комплементарности. Биосинтез белка.	2

Согласно программе по химии высокомолекулярных соединений после изучения темы «Белки. Нуклеиновые кислоты» студент должен знать:

• иметь представление о белках и биологически активных веществах, структуре и свойствах важнейших типов биомолекул;
  
• основные физические свойства, способы идентификации и физико-химические методы исследования аминокислот, белков и нуклеиновых кислот;
  
• химические свойства аминокислот, белков и нуклеиновых кислот;
  
• нахождение в природе, использование в промышленности и народном хозяйстве аминокислот, белков и нуклеиновых кислот.
  

должен уметь:

• теоретически обосновать методы получения данных соединений;
  
• синтезировать, исследовать и идентифицировать аминокислоты, белки и нуклеиновые кислоты;
  
• выносить научно-обоснованное суждение об изученных закономерностях [47].
  

2.3 Теоретическая поддержка темы

2.3.1 Аминокислоты

Аминокислоты – органические соединения, в молекулах которых содержатся одновременно аминогруппа -NH₂ и карбоксильная группа -COOH.

Их можно рассматривать как производные карбоновых кислот, получающихся замещением одного или нескольких атомов водорода в углеводородном радикале аминогруппами. Например:





Все аминокислоты, которые содержатся в белках любого происхождения, делят на 2 группы: ациклические (нециклические) и циклические.

Алициклические подразделяются на 3 подгруппы:

1) Моноаминомонокарбоновые – аминокислоты, содержащие одну амино- и карбоксильную группу.




б-аминоуксусная кислота (глицин) б-аминопропионовая кислота (аланин)




б-амино-в-гидроксопропионовая б-амино-в-меркаптопропионовая

кислота (серин) кислота (цистеин)



б-амино-в-оксимасляная кислота б-амино-в-тиометилмасляная

(треонин) кислота (цистеин)




б-амино-в-изовалерьяновая кислота б-амино-в-изокапроновая кислота изолейцин

(валин) (лейцин)


2) Диаминомонокарбоновые – аминокислоты, содержащие две амино- и одну карбоксильную группу.




аспаргин диаминокапроновая кислота (лизин)




аргинин глутамин


3) Моноаминодикарбоновые – аминокислоты, содержащие одну амино- и две карбоксильные группы.



аспарагиновая кислота (аминоянтарная) глутаминовая кислота (аминоглутаровая)

Циклические:




б-амино-в-фенилпропионовая б-амино-в-параоксифенилаланин кислота (фенилаланин) (тирозин)




б-амино-в-имидазолпропионовая б-амино-в-индолилпропионовая пролинкислота (гистидин) кислота (триптофан)


Номенклатура

Названия аминокислот производятся от названий соответствующих кислот с добавлением приставки амино-.

Тривиальная номенклатура. Аминокислоты, входящие в состав белков, имеют исторически сложившиеся практические названия. Например: аминоуксусная кислота – гликокол или глицин H₂N-CH-COOH и т.д [48, 49–51].

Изомерия

Изомерия аминокислот зависит от расположения аминогруппы и строения углеводородного радикала. По расположению аминогруппы (по отношению к карбоксилу) различают: - аминокислоты (аминогруппа находится у 1 атома углерода), - аминокислоты (аминогруппа находится у 2 атома углерода), - аминокислоты (аминогруппа находится у 3 атома углерода) и т.д.

Например: CH₃-CH₂-COOH пропионовая кислота;




- аминопропионовая кислота; - аминопропионовая кислота.


Изомерия, обусловленная разветвлением углеводородного радикала – например, формулы изомерных соединений состава C₃H₆(NH₂)COOH:




б-аминомасляная кислота в-аминомасляная кислота




в-аминоизомасляная кислота


Все природные аминокислоты не ароматического ряда, за исключением глицина, являются оптически активными и относятся к L-ряду, т.е. все вращают плоскость поляризации света влево:



D-аланин L-аланин


Организм животных и человека усваивает только L-аминокислоты [48, 49–51, 53-57].

Получение аминокислот

1. Общий уровень синтеза аминокислот любого строения – замена на аминогруппу галогена в галогензамещенных кислотах, например:




б-бромпропионовая к-та б-аминопропионовая к-та





-хлормасляная кислота -аминомасляная кислота

2. Удобный метод получения -аминокислот предложен Н.Д. Зелинским. Исходными веществами служат альдегиды или кетоны:





3. Для получения -аминокислот можно воспользоваться присоединением аммиака к двойной связи - , - непредельных кислот:



кротоновая кислота в-аминомасляная кислота


4.Восстановлением оксимов и гидрозонов кетокислот:




ацетоуксусный эфир


5. Ароматические аминокислоты могут быть получены восстановлением нитропроизводных карбоновых кислот аренов:





Физические свойства

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества с высокой температурой плавления (150 – 330С). Плавятся с разложением, нелетучи. Хорошо растворяются в воде и плохо в органических растворителях.

Химические свойства

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, сочетающими в себе свойства кислот и оснований [49–51, 53-57].

1. 
   Аминокислоты взаимодействуют со щелочами и кислотами с образованием солей:
   

2. Способность вступать в реакцию конденсации друг с другом с отщеплением воды и образованием линейных, циклических и линейно- циклических полимеров.

а) - аминокислоты могут образовать циклические амиды, построенные из двух молекул - аминокислот, такие соединения называются дикетопиперазинами:




б) - аминокислоты легче других теряют молекулы аммиака и превращаются в непредельные кислоты:




в-аминомасляная кислота кротоновая кислота


в) - аминокислоты образуют внутримолекулярные циклические амиды- лактамы:




-аминомасляная кислота лактам--аминомасляной кислоты

Применение

Аминокислоты необходимы для построения белков живого организма. Человек и животные получают их в составе белковой пищи. Многие аминокислоты применяются в медицине как лечебные средства, а некоторые используются в сельском хозяйстве для подкормки животных. Неразветвленные аминокислоты, как содержащие две функциональные группы, используются для производства синтетических волокон, в том числе капрона и энанта [49–51, 53-57].

2.3.2 Белки

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков -аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями.

Формально образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации -аминокислот :





При взаимодействии двух молекул -аминокислот происходит реакция между аминогруппой одной молекулы и карбоксильной группы - другой. Это приводит к образованию дипептида.




Из трех молекул -аминокислот (глицин+аланин+глицин) образуется трипептид: H₂N-CH₂CO-NH-CH(CH₃)-CO-NH-CH₂COOH





Аналогично происходит образование тетра-, пента- и полипептидов. Молекулярные массы различных белков составляют от 10 000 до нескольких миллионов. Макромолекулы белков имеют стеререгулярное строение, исключительно важное для проявления ими определенных биологических свойств.

Несмотря на многочисленность белков, в их состав входят остатки лишь 22 -аминокислот.

Функции белков в природе универсальны:

• каталитические (ферменты);
  
• регуляторные (гормоны);
  
• структурные (кератин шерсти, фиброин шелка, коллаген);
  
• двигательные (актин, миозин);
  
• транспортные (гемоглобин);
  
• запасные (казеин, яичный альбумин);
  
• защитные (иммуноглобулины) и т.д.
  

Разнообразные функции белков определяются -аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул. Выделяют 4 уровня структурной организации белков [57 60].

Первичная структура – определенная последовательность -аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
	Вторичная структура - конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Одна из моделей вторичной структуры - -спираль, обусловленная кооперативными внутримолекулярными Н-связями. Другая модель - b-форма ("складчатый лист"), в которой преобладают межцепные (межмолекулярные) Н-связи.
Третичная структура – форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.
	Четвертичная структура - агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей