Сущность жизни

Вид материала

Содержание

Конечные продукты азотистого обмена ( белкового )
I . Аммонотелические организмы
II . Уреотелические животные
III . Урикотелические животные
Физико - химические свойства белка
Энергия активации

Подобный материал:

1 2 3 4 5 6 7 8 9 ... 49

Классификация белков

I . Простые белки ( протеины ) - состоят только из аминокислот , молекулярная масса от 8000 до 300 000

альбумины - нейтральные , растворимы в воде и разбавленных солевых растворах ( яичный белок , белок молока , некоторые белки крови , белки семян злаков и бобовых )
глобулины - нейтральные , нерастворимы в воде , растворимы в водных растворах некоторых солей , находятся в клетке вместе с альбуминами ( фибрин , антитела крови )
гистоны - основные , растворимы в воде ( связаны с нуклеиновыми кислотами в нуклеопротеидах клетки )
склеропротеины - нерастворимы в воде и других растворителях ( кератин волос , кожи , перьев ; коллаген сухожилий и межклеточного вещества костной ткани , эластин связок
проламины - нерастворимы в воде

II . Сложные белки ( протеиды ) - состоят из глобулярных белков и небелкового компонента - простетической группы

В качестве простетической группы могут выступать органические вещества ( например витамины ) , некоторые ионы углеводы , липиды , пигменты , нуклеиновые кислоты , металлы , фосфорная кислота и т. д .
фосфопротеины - ( простетическая группа - фосфорная кислота ) - казеин молока белок яичного белка
гликопротеины - ( простетическая группа - углеводы ) - муцин ( компонент слюны ) , белки плазмы крови
нуклеопротеины - ( простетическая группа - нуклеиновая кислота ) - хромосомы , рибосомы , компоненты вирусов
хромопротеины - ( простетическая группа - пигмент ) - гемоглобин , фитохром , цитохром ( дыхательный пигмент )
липопротеины - (простетическая группа - липиды ) - компоненты мембран , транспортная форма липидов в крови
металлопротеины - ( простетическая группа - металлы ) - некоторые ферменты

Конечные продукты азотистого обмена ( белкового )

В зависимости от химической природы выделяемых азотистых веществ все живые организмы разделяются на три группы :

I . Аммонотелические организмы :

выделяют в среду в качестве конечного продукта белкового обмена аммиак ( в виде иона NH₄+ ) , диффундирующий через дыхательные полости , омываемые водой
аммиак очень токсичен и его использование в качестве конечного продукта возможно только у организмов , получающих воду в неограниченном количестве ( большинство водных беспозвоночных , много пресноводных и часть костистых морских рыб , личинки амфибий и проч. )

II . Уреотелические животные :

главный конечный продукт белкового обмена - мочевина , образующаяся в печени из NH₃ ( хрящевые рыбы , амфибии , млекопитающие , в том числе человек )
мочевина менее токсична чем аммиак и требует небольшого количества воды для удаления из организма

III . Урикотелические животные :

в качестве конечного продукта обмена аминокислот и белков выводят мочевую кислоту ( практически не токсична и нерастворима в воде , не изменяет осмотических свойств среды )
характерна для животных живущих в условиях острого дефицита влаги ( птицы , ящерицы , змеи , насекомые , наземные моллюски )
наиболее эффективный способ сохранить воду при экскреции в условиях наземного существования

Структура белка

В очень малом объёме клетки находится огромное число белковых молекул с огромной молекулярной массой
Каждому белку присуща своя особая геометрическая форма , или конформация (структура )
Структурированность белковых молекул обеспечивает необходимую компактизацию и функциональную активность
Структура белков стабилизируется двумя видами прочных ковалентных связей (пептидными и дисульфидными ) и тремя видами слабых связей (Н- связями , гидрофобными и ионными - электростатическими )
Установлено , что белки имеют 4 уровня или структуры организации :

Первичная структура белковой молекулы

представляет линейную последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи ( линейный биополимер )
каждый вид белка характеризуется строго определённой последовательностью и количеством аминокислотных остатков
поддерживается пептидными связями ковалентного типа , обеспечивающих относительную стабильность первичной структуры
линейные полипептидные цепи могут соединяться между собой дисульфидными связями ( - S - S - )
передаётся по наследству от материнской клетки к дочерней с помощью генетического кода нуклеиновых кислот -ДНК , РНК
определяет все последующие структуры белковой молекулы и её биологические функции
расшифрована для небольшого числа индивидуальных белков ( инсулин , рибонуклеаза , миоглобин , гемоглобин и др. )

в настоящее время работы по определению аминокислотных последовательностей автоматизирована и теперь первичная структура известна уже для нескольких сотен белков

Вторичная структура

представляет определённый характер спирализации полипептидной цепи ( первичной структуры )
поддерживается за счёт водородных связей , образующихся между кислородомкарбонильной группы ( СО = ) одного остатка аминокислоты и водородом иминогруппы (- NH ) другого остатка на расстоянии четырёх аминокислотных остатков (очень слабые связи , но в силу их большого количества дающих большую суммарную энергию взаимодействия - стабильность вторичной структуры )
термодинамически наиболее устойчивое состояние полипептидной цепи
характерны две формы вторичной структуры - спирального (α - структура ) или складчатого ( ß - конформация ) типа

α - структура :  в виде спирали

 имеет вертикальное расположение водородных связей

 обладает большей прочностью

 чаще встречается в природе

 может переходить в ß - конформацию и обратно

ß - структура :  в виде гармошки складчатого типа

 имеет горизонтальное расположение водородных связей

 обладает меньшей прочностью

 редко встречается в природе

 переходит в α - структуру при перестройке Н - связей

несколько α - спиралей или ß - структур могут скручиваться вместе в параллельные цепи , скреплённые поперечными - S - S - связями , образуя класс фибриллярных белков ( имеют большую механическую прочность , нерастворимы в воде , образуют длинные волокна или слоистые структуры - белок волос , шерсти , ногтей , когтей , клюва , перьев и рогов - кератин , коллаген сухожилий и костной ткани , миозин мышц , фиброин шёлка и паутины , фибрин крови , эластин соединительной ткани )

Третичная структура

Представляет пространственную укладку спиральной полипептидной цепи (свертывание вторичной спиральной структуры в клубок ) за счёт её гибкости и сильного взаимодействия определённых её участков
Имеет форму глобулы ( клубка ) - трёхмерное , сферовидное образование
Наиболее сложная , тонкая и часто встречающаяся пространственная структура белковой молекулы ( характерна для большинства ферментов , составляющих около 90 % всех клеточных белков )
функционально глобулярная структура сокращает общую длину белковой молекулы в 10 раз и сообщает определённое распределение функциональных групп белка в пространстве

поддерживается за счёт слабых :

- ионных связей ( электростатических )

- полярных водородных связей

- неполярных гидрофобных связей

 гидрофобные связи слабее водородных

 образуются между неполярными радикалами аминокислот

 количественно наиболее важные для поддержания третичной структуры

 белок при их образовании свёртывается гидрофобными боковыми цепями внутрь глобулы ( защищены от взаимо. ...действия с водой ) , а гидрофильными боковыми цепями - снаружи

прочных ковалентных :

- дисульфидных связей ( - S - S - ) , возникающих между атомами серы в удалённых радикалах цистеина

- пептидных связей

фактором образования третичной структуры является аминокислота пролин , местоположение которой детерминирует место изгиба ( складки ) , определяющей пространственную конфигурацию глобулы

третичная структура нестабильна в силу небольшого количества и слабости поддерживающих связей ( лабильна , мало устойчива к действию денатурирующих факторов )
мало энергоёмка ( затрачивает меньшее количество энергии , чем на образование первичной структуры )
основная структурная единица глобулы - домен - небольшая , плотно упакованная (α - и ß - спиральные структуры) часть полипептидной цепи
между доменами располагаются неспирализованные участки из линейно связанных аминокислот ( функционально они обеспечивают лабильность - способность к изменению конфигурации глобулы , расположения доменов и способствуют ещё большей компактизации белковой цепи )
третичная структура - комплекс доменов , соединённых короткими свободными участками из аминокислотных остатков
обеспечивает ферментативную активность белков , которая проявляется на свободных участках глобулы между доменами
белки третичной структуры образуют класс глобулярных белко ( свыше 1000 известных в настоящее время ферментов антитела - глобулины сыворотки крови , определяющие иммунную активность , некоторые гормоны , например - инсулин , мембранные белки - переносчики, транспортные белки )
глобулярные белки легко растворимы в воде или растворах солей и образуют коллоидные суспензии

Связи, стабилизирующие вторичную и третичную структуру

С О H N Водородная связь между аминокислотами

S S Дисульфидная связь между серусодержащими радикалами цистеина

COO ^- H₃N⁺ Ионная связь между заряженными группами полипептидной цепи

R R Гидрофобная связь между неполярными радикалами аминокислот

Четвертичная структура :

Формируется из нескольких аналогичных или близких по строению молекул белка имеющих третичную структуру ( глобулярную ) , взаимодействующих между собой и образующих комплексную структуру – мультимер или эпимер
Глобулы в составе четвертичной структуры носят название протомеров ( субъединиц ) - структурных единиц мультимера
Главные типы связей , соединяющих протомеры в мультимере , - водородные , ионные , электростатические , гидрофобные ( в некоторых случаях протомеры могут соединяться прочными ковалентными дисульфидными связями )
Четвертичная структура не стабильна из-за небольшого числа и слабости связей , легко денатурирует под действии экстремальных факторов среды
Протомеры в мультимере могут располагаться в виде спирали , что повышает прочность молекулы ( например структурные белки ) или в виде суперглобулы (например , белок гемоглобин )
Функционально четвертичная структура обеспечивает регуляцию биологической активности белка путем изменения взаиморасположения протомеров (субъединиц) что вызывает изменение его конформации ( структуры )
Примером белка четвертичной структуры является молекула пигмента крови гемоглобина ( состоит их 4 протомеров - субъединиц - отдельных полипептидных цепей двух разных типов : из двух α - цепей и двух ß - цепей и имеет форму глобулы

Физико - химические свойства белка

Определяются свойствами , входящих в белок аминокислот ( их радикалами )
Большинство белков растворимо в воде ( имеют в составе гидрофильные радикалы ) ; растворимость белка обратно пропорциональна его молекулярной массе
Растворы , содержащие белки с большой молекулярной массой , образуют коллоидные растворы
Белки амфотерны ( как и аминокислоты )
При физических и химических воздействиях денатурируют

Денатурация - процесс потери белком своей природной структуры ( утрата трёхмерной структуры , присущей данной белковой молекуле )

происходит под действием физических и химических факторов ( денатурирующих )

высокая температура , соли тяжёлых металлов , сильные кислоты , сильные щёлочи, концентрированные растворы солей , разные виды облучения ( например , ионизирующего , ультрафиолетового , инфракрасного ) , органические растворители - спирт ультразвук , дезинфицирующие средства и т .п. .

вызывает разрыв стабилизирующих структуры связей - водородных , ионных , дисульфидных и др .

при денатурации молекула белка разворачивается , теряя последовательно IV , III и II структуры ( аминокислотная последовательность - I структура остаётся постоянной )

приводит к утрате биологической активности белка

носит временный или постоянный характер

при сильном и длительном действии денатурирующих факторов – необратима , т . к. приводит к разрыву пептидных связей и утрате первичной структуры - коагуляция белка

при мягком воздействии денатурирующих факторов денатурация обратима ( белковая молекула спонтанно , самопроизвольно вновь приобретает последовательно усложняющуюся структуру - ренатурация )

ренатурация доказывает , что все структуры определяются первичной структурой

Биологические функции нативных белков

Могут быть положены в основу классификации белков
Являются важнейшими по значимости химическими компонентами клетки ( принимают участие во всех процессах в клетке )

1 . Ферментативная

является главной функцией белков ( 90 % клеточных белков - ферменты )

Ферменты

биологические катализаторы , регулирующие скорость и направление всех биохимических процессов , происходящих в клетке и организме
ускоряют метаболические реакции в миллионы раз

Причины низкой скорости химических реакций в клетке

а ) низкая концентрация реагентов

б ) низкая химическая активность реагентов

в ) мягкие физические условия реакции ( t^o , P )

ускоряют реакции при обычных условиях в отличие от химических катализаторов
все ферменты являются веществами белковой природы ( проявляют все характерные для белков свойства - денатурация , ренатурация , коагуляция и др . )
сейчас известно , что некоторые молекулы РНК имеют свойства ферментов
образуются во всех живых клетках ( только в случае , когда в клетке имеется соответствующий субстрат , запускающий синтез адекватного фермента - индуцибельность фермента )
действуют в очень малых концентрациях ( катализируют реакции больших количеств веществ - субстрата )
функционируют только при определённых физических условиях - t^o , P , pH среды ( гомеостаз ) ; при изменении гомеостаза изменяется каталитическая активность фермента
не изменяют своего химического состава , не разрушаются в процессе ферментативной реакции и не расходуется
каждая молекула фермента способна осуществлять от нескольких тысяч до нескольких миллионов операций в секунду
обладают исключительной специфичностью действия - расщепляют строго определённые связи , катализируют только определённые реакции и превращения соответствующих субстратов
от набора ферментов в клетке зависят индивидуальные особенности проявления её жизнедеятельности ( известно более 2 тыс. . ферментов и количество их продолжает увеличиваться )
сущность действия фермента заключается в снижении энергии активации , т . е. . снижении уровня дополнительной энергии , необходимой для придания реакционной способности молекуле , поскольку собственной внутренней энергии недостаточно

Энергия активации - дополнительная энергия , которую необходимо сообщить молекулам реагирующих веществ , помимо своей собственной энергии , для проведения реакции

ферменты обладают большими размерами молекул , благодаря чему возникает сильное электрическое поле , ориентирующее молекулы субстрата , придавая им асимметрическую форму , что ослабляет химические связи
в клетках содержатся ферменты , катализирующие разные , иногда взаимоисключающие реакции , поэтому ферментативные реакции локализуются в разных органеллах или разделённых мембранами компартаментах клетки
часто ферменты образуют биологические конвейеры : конечный продукт реакции служит субстратом для другого фермента
название ферментов производится от названия субстрата или реакции с добавлением окончания « аза » ( гидролаза , мальтаза , ревертаза , оксидо - редуктаза ,изомераза , трансфераза и др . )
наука о ферментах - энзимология ( важнейший раздел молекулярной биологии )
ферменты широко используются в различных отраслях промышленности , сельского хозяйства , медицине и научных исследованиях

Строение ферментов

представляют собой глобулярные белки III или IV структуры
разделяются на простые ( однокомпонентные ) и сложные ( двухкомпонентные )

Простые ферменты (однокомпонентные )

состоят только из белка ( могут кристаллизоваться )

Сложные ферменты ( двухкомпонентные )

состоят из белка и небелкового низкомолекулярного компонента ( в отдельности оба компонента не активны )
белковая часть называется апоферментом ( часть не содержащая фермента )
небелковая часть - кофактор ( простетическая или активная группа )
кофактор органической природы называют кофермент ( особенно часто в этой роли выступают витамины , НАД , НАДФ , некоторые нуклеотиды , флавины )

Кофермент - низкомолекулярные органические вещества , соединяющиеся с определённым апоферментом для проявления их активности

в качестве неорганического кофактора выступают атомы металлов - Fe , Mg , Zn , Co , Cu , Mo и др .
кофакторы в отличие от белковой части очень стойки к действию неблагоприятных условий и могут отделятся от белкового носителя
многие гетеротрофы не способны синтезировать все необходимые коферменты и поэтому должны получать их с пищей в виде предшественников или в готовом виде в форме витаминов
каталитическая активность ферментов обуславливается активным центром - местом белковой глобулы , где , собственно , и происходит ферментативная реакция

Активный центр - каталитически активная часть глобулы ( место протекания ферментативной реакции )

представляет собой комбинацию аминокислотных остатков свободной цепи между доменами
количество активных центров в каждой глобуле равно числу доменов(субъединиц) каждая субъединица белка ( фермента ) образует свой активный центр
конфигурация ( пространственная структура ) активного центра комплементарна субстрату ( стереосовпадение ) : они должны подходить друг к другу как ключ к замку , что обеспечивает их тесное сближение
образуется в результате перестройки доменов при активации фермента ( процессинге )
при взаимодействии активного центра и субстрата образуется субстрат - ферментный комплекс

Фермент