Лекционный курс для учащихся дневного отделения Составила

Вид материала

Документы

Содержание 1. Гидролиз белков Аминокислоты — показатели возраста Молоко и кисломолочные продукты Опорный конспект Катализ – это изменение скорости химической реакции под действием катализатора, ферментативный катализ – изменение скорости реак Строение ферментов Классификация ферментов Зависимость активности фермента от значения рН среды Схема ферментативной реакции Откуда берутся ферменты Применение ферментов Опорный конспект «аскорбинка» из глюкозы Органические пищевые добавки

Подобный материал:

• Лекционный курс для подготовки к экзамену по дисциплине: «аналитическая химия» для, 961.07kb.
• График чтения обзорных лекций по биологии (5 курс дневного отделения и 6 курс заочного, 40.54kb.
• Учебное пособие по курсу «управление банковским продуктом» Составитель: к э. н., доцент, 955.86kb.
• Для учащихся школ и студентов (дневного отделения), 74.7kb.
• Методические рекомендации для студентов дневного отделения Тамбов, 652.18kb.
• Общий курс (для студентов II курса дневного отделения исторического факультета мгу), 244.37kb.
• Факультативный курс для учащихся 3-4 классов. Составила, 243.19kb.
• Учебно-методическое пособие для студентов-бакалавров Iкурса дневного отделения и студентов-специалистов, 1806.19kb.
• Программа по дисциплине «Теория вероятностей и математическая статистика» для студентов, 206.05kb.
• Календарный план лекций для студентов дневного отделения 3 курса педиатрического факультета,, 77.36kb.

Химические свойства белков

Схема:

1. Гидролиз белков:

1.1 щелочной гидролиз:

t

раствор белка + NаОН → смесь аминокислот

1.2 кислотный гидролиз:

t

раствор белка + Н⁺ → смесь аминокислот

1.3 ферментативный гидролиз:

f, 37°С

раствор белка → смесь аминокислот


2. Цветные (качественные ) реакции на белки:

2.1 биуретовая реация:

раствор белка + 10 %-ный раствор NаОН + СuSO₄ → фиолетовое окрашивание


2.2 ксантопротеиновая реакция:

t 30-%-ный NaOH

раствор белка + HNO₃ → осадок жёлтого цвета → осадок оранжевого цвета







2.3 реакции с солями тяжёлых металлов:

например:

раствор белка + соль свинца → осадок чёрного цвета PbS↓





2.4 реакция Милона:

раствор белка + Hg(NO₃)₂ → красное окрашивание


۩ Интересно знать

АМИНОКИСЛОТЫ — ПОКАЗАТЕЛИ ВОЗРАСТА

D- и L-формы аминокислот обладают способностью очень медленно пре­вращаться друг в друга. За определённый (весьма длительный) период времени чистая D- или L-форма может стать смесью равных количеств обеих форм. Такая смесь называется рацематом, а сам процесс — рацемизацией. Скорость рацемизации зависит от температуры и типа амино­кислоты. Данное свойство можно использовать для определения возрас­та ископаемых остатков организмов, а при необходимости — и живых существ. Например, в белке дентина (дентин — костная ткань зубов) L--парагиновая кислота самопроизвольно рацемизуется со скоростью 0,1% в год. У детей в период формирования зубов в дентине содержится толь­ко L-аспарагиновая кислота. Дентин выделяют из зуба и определяют в нём содержание D-формы. Результаты теста достаточно точны. Так, для 97-лет­ней женщины, возраст которой был документально засвидетельствован, тест показал возраст 99 лет. Данные исследований, выполненных на ис­копаемых остатках доисторических животных — слонов, дельфинов, мед­ведей, — хорошо согласуются с результатами датирования, полученными радионуклидным методом.




МОЛОКО И КИСЛОМОЛОЧНЫЕ ПРОДУКТЫ

Молоко представляет собой колло­идный раствор жира в воде. Под микроскопом хорошо видно, что оно неоднородно: в бесцветном растворе (сыворотке) плавают жировые шарики.

В коровьем молоке обычно содер­жится от 3 до 6 % жиров (в основном это сложные эфиры глицерина и насы­щенных карбоновых кислот — пальми­тиновой, стеариновой), около 3 % бел­ков, а ещё углеводы, органические кислоты, витамины и минеральные ве­щества.

Белок казеин в молоке присутству­ет в связанном виде — ковалентно присоединённые к аминокислоте серину фосфатные группы образуют соли с ионами кальция. При подкислении молока эти соли разрушаются, и казе­ин выделяется в виде белой творожи­стой массы. В желудке человека под действием особых ферментов происхо­дит процесс, называемый «створажива­нием казеина». Створоженный казеин выпадает в осадок и медленнее выво­дится из организма, а потому полнее усваивается. Казеин высоко питателен: в нём есть почти все аминокислоты, не­обходимые человеку для построения собственных белков. В чистом виде он представляет собой безвкусный бе­лый порошок, не растворимый в воде. Помимо него в молоке содержатся и другие белки, например лактальбумин. При кипячении этот белок превраща­ется в нерастворимую форму, образуя на поверхности кипячёного молока характерную белую плёнку — пенку.

Входящий в состав молока сахар лактоза С₁₂Н₂₂О₁₁ изомерен сахарозе. В организме человека под действием фермента лактазы этот сахар расщеп­ляется на моносахариды глюкозу и га­лактозу, которые легко усваиваются. За счёт этого, например, грудные де­ти пополняют запасы углеводов. Инте­ресно, что у многих людей (в основном у представителей монголоидной расы) организм в зрелом возрасте утрачива­ет способность расщеплять лактозу.

Проходя через пищеварительный тракт, лактоза не усваивается, а стано­вится питательной средой для развития различных болезнетворных микроорга­низмов, что приводит к общему недо­моганию. Именно поэтому народы Дальнего Востока (японцы, китайцы) практически не употребляют в пишу молочные продукты.

В промышленных условиях молоко подвергают тепловой обработке, цель которой — подавить развитие микро­организмов и продлить срок его хране­ния. Для этого молоко пастеризуют — выдерживают 30 мин при 65 °С, а также используют кратковременную термообработку — нагревают в тече­ние 10—20 с до 71 °С. По сравнению с пастеризацией термообработка луч­ше сохраняет питательные вещества, в первую очередь витамины. Чтобы мо­локо не расслаивалось на сливки и сыворотку, его гомогенизируют — пропускают под давлением через не­большие отверстия. Жировые шарики дробятся, уменьшаются в размерах, а молоко становится более вязким.

Значительная часть молока идёт на переработку — для производства сли­вочного масла, сыра и кисломолочных продуктов (кефира, ряженки, просто­кваши, сметаны).

Чтобы получить кефир, молоко сквашивают — выдерживают в течение 8—10 ч при 20—25 °С, добавляя затравку молочнокислых бактерий. Под их действием лактоза распадает­ся до молочной кислоты:



Именно молочная кислота опре­деляет специфический вкус кефира. По мере того как она накапливается в растворе, происходит коагуляция (свёртывание) казеина, который выде­ляется в свободном виде. Поэтому ке­фир имеет более густую консистен­цию, чем молоко. Молочнокислое сбраживание лактозы сопровождается спиртовым брожением, из-за чего в ки­сломолочных продуктах, в частности в

кефире, есть небольшое количество ал­коголя (до 0,03 %). В кисломолочных продуктах содержатся также микроор­ганизмы, которые подавляют развитие болезнетворных бактерий и тем самым улучшают пищеварение.

Творог тоже получают сквашивани­ем молока молочнокислыми бактерия­ми. Его главной составной частью яв­ляется белок казеин.

Чтобы приготовить сливочное мас­ло, от молочной сыворотки необходи­мо отделить капельки жира, входящие в состав молока. Для этого сбивают сливки — верхний, более жирный слой, образующийся при отстаивании молока.

Казеин входит также в состав сыров. Их делают, добавляя в молоко бактери­альную закваску и специальные фер­менты, а затем подогревая смесь до определённой температуры. В выде­лившийся сгусток вновь вводят фермен­ты и подогревают. При этом происхо­дит частичное изменение структуры и состава казеина. Затем смесь расклады­вают по формам и длительное время — до шести месяцев — выдерживают при низкой температуре (не выше 1 5 °С). Во время созревания казеин под дейст­вием ферментов распадается на поли­пептиды и свободные аминокислоты. Часть аминокислот окисляется кислоро­дом воздуха, при этом образуются ам­миак, альдегиды, а также кетокислоты, придающие сыру характерный аромат.



Скисание молока — привычный пример денатурации белка.



При варке яичный белок денатурирует.


ОПОРНЫЙ КОНСПЕКТ

по теме : «ФЕРМЕНТЫ»

Ферменты – это биологичсекие катализаторы, являющиеся продуктами жизнедеятельности живых организмов и ускоряющие биохимические процессы.

С проявлениями деятельности ферментов мы сталкиваемся на каж­дом шагу. Разрезанное яблоко темне­ет на воздухе, оттого что фермент полифенолоксидаза ускоряет окисление находящихся в клетках плода поли­фенолов — органических веществ, содержащих соединённые с бензоль­ным кольцом гидроксильные группы. Когда ранку заливают перекисью (пероксидом) водорода Н₂О₂, перекись «вскипает» — бурно разлагается на во­ду и кислород под влиянием фермен­та каталазы, находящегося в крови. Каталаза нужна организму для унич­тожения пероксида водорода, кото­рый образуется в процессе клеточно­го дыхания.

В пищеварительных соках содер­жатся десятки ферментов: липазы, разлагающие жиры на глицерин и органические кислоты; протеазы, раз­рушающие белки, и др. По мере того как пища проходит по желудочно-ки­шечному тракту, одни ферменты дро­бят сложные молекулы на мелкие кусочки, другие помещают эти «кир­пичики» на клеточные «склады сы­рья», третьи строят из них вещества, необходимые организму.

Очень важную роль играют фер­менты, называемые фосфатазами: они отвечают за гидролиз (т. е. расщепле­ние с участием воды) сложных эфиров фосфорной кислоты. С помощью этих ферментов организм использу­ет энергию, заключённую в углеводах.

Мы обычно не задумываемся над тем, что вся живая природа существу­ет лишь благодаря ферментативному катализу. ( Катализ – это изменение скорости химической реакции под действием катализатора, ферментативный катализ – изменение скорости реакции под действием ферментов.)

На сегодняшний день известно свыше 2 тыс. ферментов, а сколько ещё неизвестных... Большинство на­званий ферментов, как это легко заме­тить, оканчивается на «аза» — так уж учёные договорились их именовать. А вначале обычно ставят название вещества, на которое действует фер­мент.

Строение ферментов

По строению ферменты могут быть: однокомпонентными, простыми белками и двухкомпонентными, сложными белками.

1. Простые ферменты: местом контакта простого фермента с преобразуемым соединением является каталитический центр – уникальное сочетание нескольких аминокислотных остатков, располагающихся в определённой части белковой молекулы. Эти аминокислотные остатки расположены в разных точках полипептидной цепи, поэтому каталитический центр возникает в тот момент, когда белковая молекула приобретает присущую ей третичную структуру. Следовательно, изменение третичной структуры фермента под влиянием тех или иных факторов может привести к деформации каталитического центра и изменению ферментативной активности.
   
2. Сложные ферменты: кроме белковой группы - апофермента имеют добавочную небелковую группу – кофент. В отдельности ни апофермент, ни кофермент не обладают заметной каталитической активностью. Только их комплекс проявляет ферментативные свойства. При этом белок резко повышает каталитическую активность добавочной группы, присущую ей в свободном состоянии в очень малой степени; добавочная же группа стадилизирует белковую часть и делает её менее уязвимой к денатурирующим агентам. В апоферменте есть участок, характеризующийся специфической структурой, избирательно связывающий кофермент. Это так называемый кофермент связывающий домен; его структура у различных апоферментов, соединяющихся с одним и тем же коферментом, очень сходна.
   

Кроме каталитического центра, образованного сочетанием аминокислотных радикалов или присоединенем кофермента, у ферментов различают ещё 2 центра:

- субстратный

- аллостерический.

Под субстратным центром понимают участок молекулы фермента, ответственный за присоединение вещества ( субстрата), подвергающегося ферментативному превращению. Часто этот участок называют «якорной площадкой» фермента, где, как судно на якорь, становится субстрат.

Аллостерический центр представляет собой участок молекулы фермента, в результате присоединения к которому определённого низкомолекулярного вещества изменяется третичная структура белковой молекулы. Вследствие этого изменяется конфигурация активного центра, сопровождающаяся либо увеличением, либо снижением каталитической активности фермента.

Классификация ферментов

Существует несколько классификаций ферментов, одна из них – по типу реакции, подвергающейся каталитическиму воздействию. По этому принципу все ферменты делят на 6 классов:

1. оксидоредуктазы – ускоряют реакции окисления-восстановления;
   
2. трансферазы – ускоряют реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков;
   
3. гидролазы – ускоряют реакции гидролитического распада;
   
4. лиазы – ускоряют Негидролитическое отщепление от субстратов определённых групп атомов с образованием двойной связи;
   
5. изомеразы – ускоряют пространственные или структурные перестройки в пределах одной молекулы;
   
6. лигазы – ускоряют реакции синтеза, сопряженные с распадом богатых энергией связей.
   

Свойства ферментов

1. Ферменты остаются неизменными после реакции, т.е. освобождаясь, могут реагировать вновь.
   
2. Термолабильность ферментов объясняется тем, что температура, с обной стороны, приводит к денатурации белка фермента, с другой - оказывает влияние на скорость реакции образования фермент-субстратного комплекса и на все последующие этапы преобразования субстрата, что ведёт к усилению катализа. Температура, при которой каталитическая активность ферментов максимальна, называется его температурным оптимумом. Температурный оптимум для различных ферментов неодинаков. В общем для ферментов животного происхождения он лежит между 40 и 50°С, а растительного – между 50 и 60°С. Наи­более распространённый температур­ный режим промышленных катализа­торов — от 200 до 500 °С.
   
3. Зависимость активности фермента от значения рН среды: для каждого фермента существует оптимальное значение рН среды, при котором он проявляет максимальную активность. Ферменты чрезвычай­но чувствительны к кислотности сре­ды, которая влияет на третичную структуру белковой молекулы, а третичная структура белка-фермента необходима для образования фермент-субстратного комплекса. Каждый фермент работает толь­ко в узком интервале рН. Пепсин желудочного сока действует при рН 2—3. Кислая среда обеспечивается соляной кислотой — основным ком­понентом желудочного сока. Оптимальное значение рН большинства внутриклеточных ферментов — око­ло 7. Это — нейтральная среда, кото­рая обеспечивается кровью. В крови здорового человека рН не отличает­ся от среднего значения 7,4 более чем на 0,2. При рН крови ниже 7,0 или вы­ше 7,8 наступает смерть из-за наруше­ния деятельности ферментов.
   
4. Ферменты обладают огромной каталитической активно­стью: они способны ускорять реак­ции в 1014—1015 (миллион миллиар­дов) раз (а многие ферментативные реакции в отсутствие ферментов про­сто не идут). Возможности обычных катализаторов гораздо скромнее. Например, 1 моль фермента алкогольдегидрогеназы за секунду при комнатной температуре способен превратить в уксусный альдегид 720 моль этилового спирта, в то время как 1 моль медного катализатора при 200 °С справляется лишь с 0,1—1 моль спирта. Правда, 1 моль меди весит 64 г, а 1 моль алкогольдегидрогеназы — примерно 84 кг. Но ведь реак­ция идёт между частицами, а не меж­ду килограммами. 1 молекула фермента ренина. содержащегося в слизистой оболочке желудка телёнка, створаживает около 10⁶ молекул казеинового молока за 10 мин при температуре 37 °С.
   
5. Невероятная актив­ность ферментов сочетается со столь же невероятной специфичностью их действия. Часто один фермент влияет толь­ко на строго определённое вещество или связь, причём различает даже оп­тические изомеры! Природные фер­менты, например, действуют лишь на L-аминокислоты, которые состав­ляют природные белки, и не обраща­ют внимания на их «сестёр-близне­цов» — изомерные L-аминокислоты. В обычных химических ре­акциях оптические изомеры ведут се­бя практически одинаково, поэтому их почти невозможно отличить друг от друга химическим путём и полу­чить в чистом виде, а не в виде сме­си. Один из способов разделить таких «близнецов» — доверить эту работу ферментам.
   
6. Между ферментом и субстратом (так называют реагирующее вещество) должно существовать соответствие молекулярных конфигураций, подоб­ное сходству конфигураций замка и ключа. Эта яркая и наглядная картин­ка хорошо объясняет специфичность действия ферментов: в самом деле, к замку подходит только определённый ключ. Что считать «замком», а что «ключом» — неважно. Важно лишь то, что «выемки» и «выступы» в структу­рах фермента и субстрата подходят друг другу уникальным образом. «Ключ, вставленный в замок», т. е. суб­страт, связанный с ферментом, назы­вают промежуточным фермент-суб­стратным комплексом. На самом деле абсолютно жёстких молекул не бывает: свою форму меняют и фермент, и субстраты. При этом создаётся удобная для ка­тализа конформация промежуточ­ного фермент-субстратного комп­лекса, т. е. определённое взаимное расположение частей молекул, соста­вляющих этот комплекс.
   

Схема ферментативной реакции:


F + S ↔ FS → F + P, где

F - фермент

S – субстрат

FS – фермент-субстратный комплекс

P – продукт реакции.

۩ Интересно знать

ОТКУДА БЕРУТСЯ ФЕРМЕНТЫ

Как это часто бывает, люди начали употреблять ферменты для своих нужд намного раньше, нежели появи­лось первое туманное представление о том, что же это такое. Конечно, о вы­делении ферментов тогда не было и речи: чтобы получить алкоголь или поднять тесто, использовали дрожжи, для створаживания молока — кусоч­ки сычуга (отдела желудка травояд­ных). Иными словами, в дело шли природные хранилища ферментов.




При изготовлении многих привычных нам пищевых продуктов используются ферментативные процессы.

Растительные и животные ткани и живые микроорганизмы применяют­ся и теперь, но в некоторых случаях предпочтительнее потратиться на выделение чистого фермента. Так, замечательные отстирывающие свой­ства многих современных порошков обусловлены добавками ферментов, расщепляющих жиры, белки и другие молекулы загрязнителей. Ведь не при­мешаешь же к стиральному порошку мелко порубленную ткань, выделен­ную из организма.

Большинство ферментов получа­ют из микроорганизмов. Это наибо­лее доступный и почти неограничен­ный источник. Бактерии быстро размножаются, наращивая биомассу. Синтез ферментов бактериями легко регулировать, изменяя питательную среду. Методами генной инженерии можно добиться того, что выход нуж­ного фермента составит до 50% от общей массы белка клетки.

Первое промышленное производ­ство микробных ферментов было ор­ганизовано в 1890 г. Но до 60-х гг. XX в. эта отрасль развивалась слабо. Лишь с появлением генной инжене­рии и новых методов выделения и ис­пользования ферментов спрос на них значительно вырос, после чего и раз­вернулось крупномасштабное произ­водство. В наши дни стоимость фермент­ных препаратов составляет от 0,1 до 5 центов на 1 кг производимой ими продукции. Самого фермента нужно немного. Чтобы перевести в раствор и разложить на аминокислоты 25 кг варёного яичного белка, требуется два часа времени и всего 1 г пепсина (и это далеко не самый выдающийся пример активности ферментов). Хотя, конечно, если вы захотите купить ки­лограмм фермента, то денег придётся выложить очень и очень много.


Применение ферментов

Сегодня большой ассортимент недо­рогих ферментов, в том числе высо­кой чистоты, находит применение более чем в 25 отраслях промышлен­ности, и прежде всего — в лёгкой и пищевой.

Чтобы тесто было пышным, нужен разрыхлитель — углекислый газ. Он выделяется при действии дрожжей на углевод мальтозу. А откуда берётся мальтоза? Она постепенно образуется из крахмала под влиянием амилазы, содержащейся в муке. Обычно собст­венной амилазы муки недостаточно, и этот фермент добавляют. Протеазы, действующие на клейковину муки, используют, чтобы придать тесту кон­систенцию, необходимую для удержа­ния углекислого газа. Ведь если он пройдёт сквозь тесто и улетучится, тесто снова опадёт. Добавление фер­ментов улучшает аромат и вкус хле­ба, даёт румяную корку.

И производству алкогольных на­питков никак не обойтись без фер­ментов, содержащихся в дрожжах. Дрожжи с различными ферментными комплексами позволяют получать разные сорта пива. А чтобы напиток не мутнел, в него добавляют протеазы (папаин, пепсин) — они разлага­ют белковые осадки.

Производство молочных продуктов также немыслимо без ферментов. Простоквашу делают с помощью фер­ментов молочнокислых бактерий, ко­торые превращают молочный сахар лактозу в молочную кислоту. Для про­изводства кефира берут определённую смесь молочнокислых бактерий и дрожжей, при этом часть содержащей­ся в молоке лактозы переходит в мо­лочную кислоту, а часть — в спирт. Одновременно идёт также частичный гидролиз белков, поэтому кефир легче усваивается организмом, чем молоко.

Приготовление сыра заключается в створаживании молока протеазами. Белок казеин, содержащийся в моло­ке, изменяется под их влиянием и вы­падает в осадок.

Известно, что одним из основных процессов приготовления хлеба является брожение теста.


Сахара, содержащиеся в муке, сбраживаются дрожжами с образованием углекислого газа. В муке присутствуют ферменты:

1. амилолитические ферменты: α-амилаза превращает крахмал в декстрины, которые ухудшают качество хлеба. Декстрины плохо набухают в воде и мякиш становится липким и влажным. α- амилазы больше содержится в муке из несозревшего или проросшего зерна. β- амилаза превращает крахмал в мальтозу, она содержится в муке всех видов и сортов

2. протеолитические ферменты: разлагают белки муки до аминокислот. Повышенная активность протеиназ ухудшает качество клейковины, лишает её эластичности, упругости и способности к набуханию.

Очень важным является изменение активности амилаз и протеиназ при прогревании тестовой заготовки. Так, β-амилаза полностью инактивируется в пшеничной муке при температуре 82 – 84°С, в ржаной муке- при 60°С; α-амилаза – в пшеничной муке – при 97-98°С, в ржаной – при 70°С. Таким образом, чем активнее протекают гидролиз крахмала и белков, тем больше накапливается дисахаридов и аминокислот, которые придают специфическую окраску корке и участвуют в формировании вкуса и аромата готовых изделий.

В последнее время протеазы стали добавлять в стиральные порошки для удаления пятен крови, соусов, шоко­лада за счёт гидролиза белков. Для от­стирывания жирных пятен приме­няют липазы. Порошки с добавкой целлюлазы уничтожают «выбившиеся» волокна и катышки на поверхности ткани. Если пользоваться «умными» порошками, содержащими фермент­ные комплексы, то стирать надо в уме­ренно тёплой воде: ведь ферменты не выносят высоких температур.

В медицине протеазы применяют для рассасывания тромбов, заживле­ния ран. Особенно эффективно дей­ствуют ферменты, иммобилизован­ные на тампонах и бинтах. Ферменты «трудятся» также в аппаратах «искус­ственная почка» и «искусственная печень».

Многие болезни связаны с нару­шением активности ферментов: если она недостаточна, требуется введение ферментного препарата. Ну, а если ак­тивность слишком велика? Некото­рые лекарства представляют собой ингибиторы — вещества, подав­ляющие действие ферментов. На­пример, каптоприл используют для понижения кровяного давления. А из­вестный всем антибиотик пеницил­лин является ингибитором фермента, ответственного за синтез клеточных стенок бактерий. Под его действием бактерии теряют способность расти и размножаться.

С помощью ферментов проводят различные клинические анализы. В физиологических жидкостях орга­низма больных содержатся опреде­лённые вещества, а фермент, для ко­торого данное вещество является субстратом или, наоборот, подавляет его активность в какой-либо реакции, помогает распознать болезнь. Так, по изменению активности фермен­тов обнаруживают краснуху, маля­рию, гепатит В и другие заболевания. Глюкозооксидаза (фермент, окисля­ющий глюкозу) используется в анали­зах на содержание сахара в моче и крови. Выпускаются специальные препараты для определения алкоголя в крови водителей, в них входит алкогольдегидрогеназа.


ОПОРНЫЙ КОНСПЕКТ

по теме: « ВИТАМИНЫ»

Ещё в конце XIX в. учёные обнаружи­ли, что страшная болезнь бери-бери, при которой происходит поражение нервной системы, вызвана нехваткой какого-то особого вещества в пище. В 1912 г. польский исследователь Казимеж Функ (1884—1967) выделил та­кое вещество из рисовых отрубей и назвал его витамином (от лат. vita — «жизнь»).

Сейчас это слово знают все от ма­ла до велика. Так называют химиче­ские соединения, которые требуются для нормальной жизнедеятельности организма в очень незначительных количествах. Организм «не умеет» самостоятельно синтезировать вита­мины или же производит их слишком мало и потому должен получать в го­товом виде вместе с пищей.

Человеку необходимо всего-навсе­го от нескольких микрограммов до нескольких миллиграммов витаминов в день. Но если основные компоненты пищи — белки, жиры и углеводы — нужны организму как источники энер­гии и «строительный материал» для создания новых молекул , то у витаминов совсем иная задача. Они играют роль той мышки, без которой герои извест­ной сказки никак не могли вытянуть репку. Дело в том, что многие жизнен­но важные процессы идут в клетке только при участии витаминов: очень часто для нормальной работы фер­ментов (незаменимых в клетке био­катализаторов) требуются особые молекулы-помощники небелковой природы, действующие совместно с ферментами. Учёные назвали такие молекулы кофакторами (от лат. со(n) — «с», «вместе» и facto — «де­лаю»). Кофакторы, представляющие собой органические соединения, называют коферментами. Некоторые из них очень прочно связываются с ферментом. Такие коферменты носят название простетических групп (от греч. «простетикос» — «прибавля­ющийся»).

Оказалось, что большинство вита­минов есть не что иное, как предше­ственники различных кофакторов в организме. Клетка может синтезиро­вать эти кофакторы только из гото­вых «полуфабрикатов» — витаминов. Например, вещество, которое Функ выделил из рисовых отрубей, называ­ется витамином В₁, или тиамином. Это сложное органическое соедине­ние должно поступать в организм жи­вотного и человека извне. С тиами­ном связываются две фосфатные группы, и он превращается в очень важный кофактор — тиаминпирофосфат.

Тиаминпирофосфат принимает участие во многих ферментативных реакциях, идущих в организме. При­сутствие его в клетке обязательно для нормального протекания цикла Кребса, в ходе которого клетка извле­кает энергию из «пищевых молекул». По­этому неудивительно, что недоста­точное количество витамина В₁ в ор­ганизме приводит к таким тяжёлым заболеваниям, как бери-бери.

Во многих окислительно-восста­новительных реакциях в организме, например при дыхании, принимает участие аккумулятор электронов ФАД, или флавинадениндинуклеотид (см. статью «Жизнь и энергия»). ФАД вы­ступает в роли кофактора некоторых ферментов, причём в большинстве случаев он очень прочно связан с ними и действует как простетическая группа.

Для синтеза ФАД организму необ­ходимо в готовом виде органическое вещество, которое называется рибо­флавином или витамином В₂. Его основные источники — бобы, дрож­жи, мясо и молоко. Потребность чело­века в витамине В₂, как и в витамине В₁, составляет около 2 мг в сутки. Не­достаток рибофлавина нередко при­водит к повреждениям кожи и нару­шению зрения.

Предшественником других аккуму­ляторов электронов — коферментов НАД (никотинамидадениндинуклеотид) и НАДФ (никотинамидадениндинуклеотидфосфат) — служит витамин РР, или никотиновая кислота.







Человек нуждается в 15—20 мг витамина РР в сутки, а содержится никотиновая кис­лота главным образом в мясе. Если организм недополучает этот вита­мин, развивается болезнь — пеллагра: у человека поражаются кожа и слизи­стые оболочки, а также возникают нервно-психические расстройства. Своё название никотиновая кислота получила от другого производного пиридина — никотина. В отличие от витамина РР никотин ядовит для организма, и 100—200 мг этого веще­ства могут вызвать смерть.

Ещё один витамин — аскорбино­вая кислота, или витамин С, самосто­ятельно участвует в организме во многих ферментативных реакциях. В частности, он необходим для син­теза белка соединительной ткани животных — коллагена . Рас­тения и многие виды животных «уме­ют» сами производить аскорбино­вую кислоту. А вот, например, человек и морская свинка утратили эту спо­собность в ходе эволюции. Так что нам всем необходимо получать вита­мин С вместе с пищей по 50—100 мг в сутки. «Аскорбинкой» богата расти­тельная пища, особенно цитрусовые. При недостатке витамина С у челове­ка развивается цинга: дёсны становят­ся слабыми и начинают кровото­чить, так как из-за отсутствия в организме аскорбиновой кислоты не образуются волокна соединитель­ной ткани. Очень часто цинга пора­жала мореплавателей, долгое время лишённых свежих овощей и фруктов.Все эти витамины (тиамин, ри­бофлавин, никотиновая и аскорбино­вая кислоты), а также некоторые дру­гие хорошо растворяются в воде и потому носят название водо-растворимых. Есть, однако, и такие, которые растворяются только в органических растворителях, — они называются жирорастворимыми. К ним относят­ся витамины A, D, Е и К Витамин А «от­вечает» в организме за зрение, вита­мин К — за свёртывание крови, витамин D — за транспорт ионов кальция (Са²⁺), витамин Е защищает липидные мембраны. Обычно жиро­растворимых витаминов организму нужно меньше, чем водораствори­мых, — не более 1 мг в день. Но при нехватке того или иного жирораст­воримого витамина последствия для организма могут быть не менее тяж­кими. Например, недостаток витами­на D вызывает рахит, а витамина А —«куриную слепоту» (расстройство способности видеть при слабом освещении) и снижение сопротивля­емости к инфекционным заболева­ниям.




«АСКОРБИНКА» ИЗ ГЛЮКОЗЫ

Открытие витаминов, установление строения и определение их биологиче­ской роли относится к концу XIX в. и первой половине XX в. Одним из пер­вых удалось выделить и изучить вита­мин С (аскорбиновая кислота). Одна­ко, несмотря на то, что и графическая формула, и химические свойства это­го соединения были уже известны учё­ным, его до 30-х гг. получали только из растительного сырья — отходов пере­работки плодов цитрусовых деревьев. Поэтому аскорбиновая кислота была дефицитной и довольно дорогой.

«Отцами» витамина С можно счи­тать выдающихся английских химиков Эдмунда Ленгли Херста (1898—1975) и Уильяма Н. Хеуорса (1883—1950), ко­торые выделили его в чистом виде и установили его графическую формулу, определив её как -лактон 2,3-дегидро-L-гулоновой кислоты.

Продолжая совместные исследова­ния, Херст и Хеуорс настойчиво иска­ли возможности синтеза аскорбино­вой кислоты. Оказалось, что она — отдалённый родственник углеводов и, значит, может быть получена из них. Оставалось только подобрать самый удобный углевод, который стал бы ис­ходным веществом в синтезе витамина С. И такой моносахарид вскоре был найден — доступная и дешёвая глюкоза. Дело в том, что молекулы аскорбиновой кислоты и глюкозы содержат одинако­вое число атомов углерода и кислорода, а анализ графических формул обоих ве­ществ выявил родственные структуры.

Итогом семилетних научных изыс­каний химиков-органиков явилась раз­работка в 1933 г. полного синтеза ас­корбиновой кислоты из глюкозы.

Последовательность стадий синте­за приведена ниже:



Суммарный выход аскорбиновой кислоты в этом пятистадийном синте­зе составляет 50%.

За исследования в области углево­дов и витамина С Уильям Н. Хеуорс в 1937 г. был удостоен Нобелевской премии по химии.

Почти одновременно с английски­ми учёными, но независимо от них та­кой же способ синтеза витамина С раз­работал швейцарский химик Тадеуш Рейхштейн (1897—1992). Будучи ди­ректором Фармакологического инсти­тута и имея тесные связи с фармацев­тическими заводами города Базеля, он быстро внедрил свой метод в про­изводство.

Ныне практически всю аскорбино­вую кислоту получают из дешёвого до­ступного сырья — глюкозы.

Некоторые вещества, напоминаю­щие витамины по своему строению, могут занимать место кофактора в ферменте. При этом они ведут себя как «собака на сене», поскольку сами не участвуют в ферментативной реак­ции и не допускают до участия в ней настоящий кофактор. Кроме того, в природе есть химические соедине­ния, которые могут связывать или разрушать витамины. Такие «вредные» вещества учёные назвали антивита­минами. Например, человеческий ор­ганизм очень редко испытывает недо­статок участвующего в биосинтезе витамина Н (или биотина) благодаря бактериям, живущим в кишечнике и синтезирующим этот витамин в нуж­ных человеку количествах. Но при усиленном употреблении сырых яиц биотина начинает не хватать. Сырые яйца содержат белок авидин, который очень прочно связывает биотин. «За­хваченный» авидином витамин Н уже не может выполнять свою биологиче­скую функцию. В результате у челове­ка начинает шелушиться кожа и выпа­дают волосы.

Учёным известно всего около 20 различных витаминов. Недостаток любого из них приводит к каким-ли­бо расстройствам организма. При сильной нехватке того или иного витамина наблюдается авитаминоз и развиваются такие тяжёлые заболева­ния, как бери-бери, пеллагра, цинга или рахит. При незначительном не­достатке витаминов человек может испытывать просто общее недомога­ние, усталость, раздражительность и

потерю аппетита. Такое состояние называется гиповитаминозом (от греч. «гипо» — «под»). Излишнее по­требление витаминов тоже приводит к нежелательным последствиям для организма — гипервитаминозу (от греч. «гипер» — «над», «сверх»).


КОНСПЕКТ

по теме: « ОРГАНИЧЕСКИЕ ПИЩЕВЫЕ ДОБАВКИ».


Три килограмма химических веществ. Вот то количество, которое проглатывается за год среднестатистическим потребителем самых разных, порой абсолютно привычных продуктов: кексов, например, или мармелада. Красители, эмульгаторы, уплотнители, загустители присутствуют теперь буквально во всем. Естественно, возникает вопрос: зачем производители добавляют их в продукты питания и насколько безвредны эти вещества?

Специалисты договорились считать, что «пищевые добавки — это общее название природных или синтетических химических веществ, добавляемых в продукты питания с целью придания им определенных свойств (улучшения вкуса и запаха, повышения питательной ценности, предотвращения порчи продукта и т. д.), которые не употребляются в качестве самостоятельных пищевых продуктов». Формулировка вполне четкая и понятная. Однако далеко не все в этом вопросе просто. Многое зависит от честности и элементарной порядочности производителей, от того, что именно и в каких количествах они используют для придания продуктам товарного вида.

Пищевые добавки — это не изобретение нашего высокотехнологического века. Соль, сода, пряности известны людям с незапамятных времен. Но вот подлинный расцвет их использования начался все-таки в ХХ веке — веке пищевой химии. На добавки были возложены большие надежды. И они оправдали ожидания в полной мере. С их помощью удалось создать большой ассортимент аппетитных, долгохранящихся и при этом менее трудоемких в производстве продуктов. Завоевав признание, «улучшители» были поставлены на поток. Колбасы стали нежно-розовыми, йогурты свежефруктовыми, а кексы пышно-нечерствеющими. «Молодость» и привлекательность продуктов обеспечили именно добавки, которые используют в качестве красителей, эмульгаторов, уплотнителей, загустителей, желеобразователей, глазирователей, усилителей вкуса и запаха, консервантов…

Их наличие в обязательном порядке указывается на упаковке в перечне ингредиентов и обозначаются буквой «Е» (начальная буква в слове «Europe» (Европа). Пугаться их присутствия не следует, большинство наименований при правильном соблюдении рецептуры вреда здоровью не несет, исключения составляют лишь те, которые у отдельных людей могут вызывать индивидуальную непереносимость.

Далее за буквой следует число. Оно позволяет ориентироваться в многообразии добавок, являясь, согласно Единой европейской классификации, кодом конкретного вещества. Например, Е152 — совершенно безобидный активированный уголь, Е1404 — крахмал, а Е500 — сода.

Кодами Е100–Е182 обозначают красители, усиливающие или восстанавливающие цвет продукта. Кодами Е200–Е299 — консерванты, повышающие срок хранения продуктов за счет защиты их от микробов, грибков и бактериофагов. В эту же группу включены химические стерилизующие добавки, используемые при созревании вин, а также дезинфицирующие вещества. Е300–Е399 — антиокислители, защищающие продукты от окисления, например от прогоркания жиров и изменения цвета нарезанных овощей и фруктов. Е400–Е499 — стабилизаторы, загустители, эмульгаторы, назначение которых — сохранять заданную консистенцию продукта, а также повышать его вязкость. Е500–Е599 — регуляторы pH и вещества против слеживания. Е600–Е699 — ароматизаторы, усиливающие вкус и аромат продукта. Е900–Е999 — антифламинги (пеногасители), Е1000–Е1521 — все остальное, а именно — глазирователи, разделители, герметики, улучшители муки и хлеба, текстураторы, упаковочные газы, подсластители. Пищевых добавок под номерами Е700–Е899 пока не существует, эти коды зарезервированы для новых веществ, появление которых не за горами.

Пищевые добавки – это природные, идентичные природным или искусственные (синтетические ) вещества, сами по себе не употребляемые как пищевой продукт или обычный компонент пищи. Они преднамеренно добавляются в пищевые системы по технологическим соображениям на различных этапах производства, хранения, транспортировки готовых продуктов с целью улучшения или облегчения производственного процесса или отдельных его операций, увеличения стойкости продукта к различным видам порчи, сохранения структуры и внешнего вида или намеренного изменения органолептических свойств. Т.е. химические добавки к пищевым продуктам позволяют повысить их качество и, прежде всего, их питательность, физиологическую ценность и сохранность.

Пищевые добавки употребляются человеком в течение многих веков ( соль, перец, гвоздика, мускатный орех, корица, мёд…) , однако широкое из испоьзование началось в конце 19 века и связано с ростом населения и концентраций его в городах, что вызвало необходимость увеличения объёмов производства продуктов питания, совершенствование традиционных технологий их получения с использованием достижений химии и биотехнологии.

Причины широкого использования пищевых добавок производителями продуктов питания:

1. современные методы торговли в условиях перевоза продуктов питания на большие расстояния, что определило необходимость применения добавок, увеличивающих сроки хранения их качества;
   
2. быстро изменяющиеся индивидуальные представления современного потребителя о продуктах питания, включающие их вкус и привлекательный внешний вид, невысокую стоимость, удобство использования; удовлетворение таких потребностей связано с использованием, например, ароматизаторов, красителей и других пищевых добавок;
   
3. создание новых видов пищи, отвечающей современным требованиям науки о питании (низкокалорийные продукты, аналоги мясных, молочных и рыбных продуктов), что связано с использованием пищевых добавок , регулирующих консистенцию пищевых продуктов, сохдание новых продуктов питания, в том числе продуктов функционального назначения.
   

Число пишевых добавок, применяемых в производстве пищевых продуктов в разных странах, достигает сегодня 500 наименований ( не считая комбинированных добавок, индивидуальных душистых веществ, ароматизаторов), в Европейском Сообществе классифицировано около 300.

Использование большой группы пищевых добавок, получивших условное название «технологические добавки», позволило получить ответы на многие из актуальных вопросов. Они нашли широкое применение для решения ряда технологических проблем6

- ускорение технологических процессов (ферментные препараты, химические катализаторы отдельных технологических процессов и т.д.);

- регулирования и улучшения текстуры пищевых систем и готовых продуктов ( эмульгаторы, гелеобразователи, стабилизаторы и т.д.);

- предотвращения комкования и слёживания продукта;

- улучшения качества сырья и готовых продуктов ( отбеливатели муки, фиксаторы миоглобина и т.д.);

- улучшения внешнего вида продуктов ( полирующие вещества);

- совершенствования экатракции;

- решения самостоятельных технологических вопросов при производстве отдельных пищевых продуктов.

Все химические добавки можно разделить на 4 группы:

1. вещества, применяемые для повышения пищевой и физиологической ценности продуктов питания или для профилактики некоторых заболеваний ( витамины, фосфатиды, некоторые соли минеральных и органических кислот)
   
2. вещества, применяемые для улучшения вкуса, аромата, внешнего вида изделий ( вкусовые добавки, ароматизаторы, красители)
   
3. вещества, назначение которых – обеспечить создание или разрушение определённых физических структур ( разрыхлители, стабилизаторы, эмульгаторы, пенообразователи и др.)
   
4. вещества, повышающие сохранность пищевых продуктов ( химические консерванты, антибиотики, антиоксиданты)