Лекционный курс для учащихся дневного отделения Составила

Вид материала

Содержание

Опорный конспект
Полимер – от греч. «поли» - много и «мерос» - часть, доля.
Молекулярные характеристики некоторых белков
Биологические «бусы»
Как устроена аминокислота
Структурная формула -аминокислоты
Некоторые формулы аминокислот
«имена» аминокислот
Что такое пептид
Структура белка

Подобный материал:

1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11

МЫЛА - это соли высших карбоновых кислот.

Натриевые соли – это твёрдые мыла, калиевые – жидкие.

До изобретения мыла жир и грязь с кожи удаляли золой и мелким речным песком. Египтяне умывались смешанной с водой пастой на основе пчелиного воска. В Древнем Риме при мытье пользовались мелко истолчённым мелом, пемзой, золой. Видимо, римлян не смущало, что при таких омовениях вместе с грязью можно было «соскоблить» и часть самой кожи. Заслуга в изобретении мыла принадлежит, вероятно, галльским племенам. По свидетельству Плиния Старшего, из сала и золы букового дерева галлы делали мазь, которую применяли для окрашивания волос и лечения кожных заболеваний. А во II в. её стали использовать в качестве моющего средства.

Технология изготовления мыла из животных жиров складывалась на протяжении многих веков. Сначала составляется жировая смесь, которую расплавляют и омыляют - варят со щёлочью. При этом образуются мыло (соли жирных кислот) и глицерин. Глицерин и загрязнения из реакционной массы осаждают добавлением в раствор поваренной соли. В мыльной массе образуются два слоя - ядро (чистое мыло) и подмыленный щёлок Мыло отделяют, охлаждают, сушат и фасуют.

Долгое время сырьём для мыловарен служили лишь отходы от переработки животных жиров. В 1843 г. в Германии изготовили мыло из высококачественного белого сала с добавлением нового компонента — кокосового масла. Поначалу оно плохо раскупалось, так как не имело привычного для того времени отталкивающего запаха прогорклого жира, а значит, по мнению покупателей, было некачественным. Позднее новый продукт получил заслуженное признание, и с тех пор классическую основу туалетного мыла составляют натриевые соли жирных кислот кокосового масла и говяжьего жира в соотношении 1:4.

Моющее действие мыла связано с особенностями строения солей жирных кислот. Их молекулы состоят из двух частей, обладающих различным сродством к воде, — гидрофильной (карбоксильная группа и ион металла) и гидрофобной (углеводородный радикал). При мытье гидрофильные части молекул мыла обращаются в сторону воды, а гидрофобные (неполярные) углеводородные «хвосты» погружаются в жировые капельки. Благодаря такой «двуликости» мыльный раствор хорошо смачивает поверхности с гидрофобными загрязнениями. При этом между поверхностью кожи и загрязнениями образуется мыльная плёнка, которая появляется силу сцепления загрязнений с кожей и облегчает их переход в моющий раствор. Таким образом, мыло ведёт себя как поверхностно-активное вещество (ПАВ). Поскольку соли жирных кислот образуют в растворе поверхностно-активные анионы RCOO-, эти соединения относятся к анионным ПАВ.

В последние годы появилось огромное количество других косметических моющих средств. Это и жидкое мыло, и шампунь, и гель для душа, и пена для ванн.

Многие свойства мыла, например твёрдость, растворимость в воде, пенообразование, моющая способность, зависят от его жирового состава. Так, входящая в состав свиного и говяжьего сала пальмитиновая кислота придаёт мылу твёрдость и хорошие пенообразующие качества, а олеиновая кислота — растворимость в холодной воде и моющую способность. Стеариновая кислота усиливает моющее действие мыла в горячей воде. Благодаря лауриновой кислоте, содержащейся в кокосовом масле, мыло лучше растворяется в холодной воде, увеличивается его моющая способность и уменьшается набухание; но эта кислота может вызвать раздражение кожи. А вот из-за линолевой кислоты (компонента свиного сала) мыло приобретает неприятный запах и становится непригодным к длительному хранению. Поэтому содержание свиного сала в жировых смесях, используемых для варки мыла, как правило, невелико.

Помимо жировой основы в состав мыла вводят также различные добавки. Это наполнители (оксид титана или цинка), парфюмерные отдушки, красители, увлажняющие компоненты (глицерин, касторовое масло, воски животного происхождения — ланолин и спермацет). Бактерицидные и дезодорирующие мыла содержат антисептические вещества, например триклозан (2-гидро-кси-2',4,4'-трихлордифениловый эфир).

ОПОРНЫЙ КОНСПЕКТ

по теме: «БЕЛКИ»

Белки - это высокомолекулярные природные полимеры, построенные из остатков α-аминокислот, связанных амидными (пептидными) связями.

Полимер – от греч. «поли» - много и «мерос» - часть, доля.

О

| |

Общая формула белков: R₁ – C – N – R₂, где R₁ и R₂- остатки α-аминокислот

|

Н

О

| |

– C – N – пептидная или амидная группа

|

Н

Белки, или протеины (от греч. «протос» — «первый»), — это природные органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Из белков построены хрусталик глаза и паутина, панцирь черепахи и ядовитые вещества грибов... С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глубинах океана мерцают таинственным светом медузы.

Белковых молекул в живой клетке во много раз больше, чем всех других (кроме воды, разумеется!). Учёные выяснили, что у большинства организмов белки составляют более половины их сухой массы.

Впервые белок был выделен (в виде клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари (1682— 1766) из пшеничной муки. Это событие принято считать рождением химии белка. С тех пор почти за три столетия из природных источников получены тысячи различных белков и исследованы их свойства.

Молекулярные характеристики некоторых белков

Название белка	Относительная молекулярная масса	Число цепей	Число аминокислотных остатков
Инсулин	5733	2	51
Рибонуклеаза	13683	1	124
Миоглобин	16890	1	153
Химотрипсин	22600	3	241
Гемоглобин	64500	4	574

БИОЛОГИЧЕСКИЕ «БУСЫ»

М

олекула белка очень длинная. Действительно, длинная молекула полимера состоит из множества маленьких молекул, связанных друг с другом. Так нанизываются на нить бусинки в ожерелье. В полимерах роль нити играют химические связи между бусинками-молекулами. Секрет белков спрятан в особенностях этих самых бусинок. Большинство полимеров не принимает устойчивой формы в пространстве, уподобляясь тем же бусам, у которых и не может быть пространственной структуры: повесишь их на шею — они примут форму кольца или овала, положишь в коробку — свернутся в клубок неопределённой формы. А теперь представим себе, что некоторые бусинки могут «слипаться» друг с другом. Например, красные притягиваются к жёлтым. Тогда вся цепочка примет определённую форму, обязанную своим существованием «слипанию» жёлтых и красных бусинок.

Нечто подобное происходит и в белках. Отдельные маленькие молекулы, входящие в состав белка, обладают способностью «слипаться», так как между ними действуют силы притяжения. В результате у любой белковой цепи есть характерная только для неё пространственная структура. Именно она определяет чудесные свойства белков. Без такой структуры они не могли бы выполнять те функции, которые осуществляют в живой клетке.

АМИНОКИСЛОТЫ

При длительном кипячении белков в присутствии сильных кислот или щелочей белковые цепи распадаются на составляющие их молекулы, называемые аминокислотами. Аминокислоты — это и есть те «бусинки», из которых состоит белок, и устроены они сравнительно просто.

КАК УСТРОЕНА АМИНОКИСЛОТА

В каждой молекуле аминокислоты есть атом углерода, связанный с четырьмя заместителями. Один из них — атом водорода, второй — карбоксильная группа — СООН. Она легко «отпускает на волю» ион водорода Н⁺, благодаря чему в названии аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель — аминогруппа —NH₂, и, наконец, четвёртый заместитель — группа атомов, которую в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группы разные, и каждая из них играет свою, очень важную роль.

Свойства «бусинок», отличающие одну аминокислоту от другой, скрыты в R-группах (их ещё называют боковыми цепями). Что же касается группы —СООН, то химики-органики относятся к ней с большим почтением: всем другим атомам углерода в молекуле даются обозначения в зависимости от степени их удалённости от карбоксильной группы. Ближайший к ней атом именуют -атомом, второй — -атомом, следующий — -атомом и т. д. Атом углерода в аминокислотах, который находится ближе всех к карбоксильной группе, т. е. -атом, связан также с аминогруппой, поэтому природные аминокислоты, входящие в состав белка, называют -аминокислотами.

Структурная формула -аминокислоты

В природе встречаются также аминокислоты, в которых NH₂-группа связана с более отдалёнными от карбоксильной группы атомами углерода. Однако для построения белков природа выбрала именно -аминокислоты. Это обусловлено прежде всего тем, что только -аминокислоты, соединённые в длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры больших белковых молекул.

Число -аминокислот, различающихся R-группой, велико. Но чаще других в белках встречается всего 20 разных аминокислот. Их можно рассматривать как алфавит «языка» белковой молекулы. Химики называют эти главные аминокислоты стандартными, основными или нормальными.

Каждая -аминокислота (кроме глицина) в зависимости от взаимного расположения четырёх заместителей может существовать в двух формах. Они отличаются друг от друга, как предмет от своего зеркального отражения или как правая рука от левой. Такие соединения получили название хиральных (от греч. «хир» — «рука»).

Оптические изомеры -аминокислоты.

Подобно предмету и его отражению в зеркале, оптические изомеры не могут быть совмещены в пространстве.

Хиральные молекулы открыл в 1848 г. великий французский учёный Луи Пастер. Два типа оптических изомеров органических молекул получили названия D-форма (от лат. dexter — «правый») и L-форма (от лат. laevus — «левый»). Кстати, одно из названий других хиральных молекул — глюкозы и фруктозы — декстроза и левулоза. Примечательно, что в состав белков входят только L-аминокислоты, и вся белковая жизнь на Земле — «левая».

Для нормальной жизнедеятельности организм нуждается в полном наборе из 20 основных -L-аминокислот. Но одни из них могут быть синтезированы в клетках самого организма, а другие — должны поступать в готовом виде из пищевых продуктов.

В некоторых белках содержатся особые аминокислоты, не входящие в число двадцати стандартных. Они образуются модификацией нормальных аминокислот. Например, в белке соединительной ткани — коллагене найдены 4-гидроксипролин и 5-гидроксилизин. От пролина и лизина они отличаются только гидроксильной группой. Эта группа необходима для образования прочных волокон коллагена. Недостаток такой модификации пролина и лизина в коллагене приводит к развитию цинги.

заменимыми, а во втором — незаменимыми. Набор последних для разных организмов различен. Например, для белой крысы незаменимыми являются 10 аминокислот, а для молочнокислых бактерий — 16. Растения могут самостоятельно синтезировать самые разнообразные аминокислоты, создавать такие, которые не встречаются в белках.

Для удобства 20 главных аминокислот обозначают символами, используя одну или первые три буквы русского или английского названия аминокислоты, например аланин — Ала или А, глицин — Гли или G.

Некоторые формулы аминокислот:

NH₂– CH – COOH

|

CH – CH₃ - валин

|

CH₃

H₃C – CH – CH₂ – CH – COOH - лейцин

| |

CH₃ NH₂

NH₂ – (CH₂)₄ – CH – COOH - лизин

|

NH₂

NH₂ – CH – COOH - серин

|

CH₂OH

HS – CH₂ – CH – COOH - цистеин

|

NH₂

«ИМЕНА» АМИНОКИСЛОТ

Аминокислоты, как правило, имеют исторические названия — по источнику, из которого они впервые были выделены. Например, аспарагин обнаружили в 1806 г. в соке аспарагуса (спаржи), а глутаминовую (от лат. gluten — «клей») кислоту — в клейковине пшеницы. Цистеин (от греч. «цистис» — «пузырь») был впервые выделен в 1810 г. из камней мочевого пузыря. При изучении молочного белка казеина был открыт тирозин (от греч. «тирос» — «сыр»). Аргинин (от лат. argentum — «серебро») был впервые получен в виде соли серебра. Глицин назван так за сладкий вкус (от греч. «гликис» — «сладкий»). Название «лейцин» произошло от греческого слова «лейкос» — «белый»: в яичном белке это одна из самых распространённых аминокислот. Лизин получил своё название от одного из значений греческого слова «лизис» — «растворение», «разрушение», благодаря очень хорошей растворимости в воде. Некоторые аминокислоты были получены из белков шёлкового волокна, например гистидин (от греч. «гистос» — «ткань») и серии (от лат. sericus— «шёлковый»).

Схема образования аминокислот:

ЧТО ТАКОЕ ПЕПТИД

Полимерная молекула белка образуется при соединении в длинную цепочку бусинок-аминокислот. Они нанизываются на нить химических связей благодаря имеющимся у всех аминокислот амино- и карбоксильной группам, присоединённым к -атому углерода.

Образующиеся в результате такой реакции соединения называются пептидами; (—СО—NH—)-группировка в них — это пептидная группа, а связь между атомами углерода и азота — пептидная связь (её ещё называют амидной). Соединяя аминокислоты посредством пептидных связей, можно получить пептиды, состоящие из остатков очень многих аминокислот. Такие соединения получили название полипептиды. Полипептидное строение белковой молекулы доказал в 1902 г. немецкий химик Эмиль Герман Фишер.

На концах аминокислотной цепочки находятся свободные амино- и карбоксильная группы; эти концы цепочки называют N- и С-концами, Аминокислотные остатки в Эмиль Герман Фишер олипептидной цепочке принято нумеровать с N-конца.

Общее число аминокислотных остатков в белковой молекуле изменяется в очень широких пределах. Так, человеческий инсулин состоит из 51 аминокислотного остатка, а лизоцим молока кормящей матери — из 130. В гемоглобине человека 4 аминокислотные цепочки, каждая из которых построена из примерно 140 аминокислот. Существуют белки, имеющие почти 3 тыс. аминокислотных остатков в единой цепи.

Молекулярные массы белков лежат в диапазоне примерно от 11 тыс. для малых белков, состоящих из 100 аминокислотных остатков, до 1 млн. и более для белков с очень длинными полипептидными цепями или для белков, состоящих из нескольких полипептидных цепей.

Фрагмент структуры белка:

Классификация белков:

1. По составу:

1.1 простые ( протеины) – состоят только из аминокислот ( например, глютеины – белок злаковых);

1.2 сложные ( протеиды) – кроме аминокислотных остатков содержат дополнительные компоненты ( например, металлопротеиды, фосфопротеиды, липопротеиды и т.д.)

2. По форме белковых молекул:

2.1 фибриллярные – от лат. fibra – «волокно» - ( простые) – длинные волокна – нерастворимы в воде, механически прочные ( например, коллаген: сухожилия, связки ; кератин: волосы, ногти, перья , фиброин: шёлк, паутина);

2.2 глобулярные

3. По раствормости:

3.1 растворимые ( альбумины) – растворимость определяется наличием заряженных и полярных группировок ( СОО^- , NН³⁺ , ОН^- ) , которые притягивают к себе молекулы воды, формируя гидратную оболочку;

3.2 нерастворимые – фибриллярные : кератин, коллаген, фиброин.

4. По выполняемым фукциям:

4.1 структурные

4.2 питательные

4.3 сократительные

4.4 транспортные

4.5 каталитические

4.6 защитные и т.д.

Электрические свойства белков:

определяютя присутствием на их поверхности «+» и « - » заряженных аминокислотных остатков.

Если в белке преобладают « - » заряженные аминокислотные остатки, то молекула белка заряжена отрицательно, если же – «+», то положительно заряжена.

Заряд белка зависист от рН среды:

рН > 7, т.е. среда щелочная:

R – COO^- + H⁺ → R – COOH

R – NH₂+ H⁺ → R – NH³⁺

pH < 7, т.е. среда кислотная

R – COOH + OH^- → R – COO^- + H₂O

R – NH³⁺+ OH^- → R – NH₂+ H₂O

Значение рН, при котором суммарный заряд белка равен 0, называется изоэлектрической точкой.

В изоэлектрическом состоянии растворимость белка минимальна.

Структура белка

1. первичная структура:

каждый белок имеет свой неповторимый аминокислотный состав и уникальный порядок соединения аминокислот, называемый первичной структурой белка – последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, которая образуется счёт пептидных связей.

При гидролизе белков до аминокислот (разрушении пептидной связи водой) теряется информация о последовательности их соединения. Поэтому долгое время считали, что определение первичной структуры белка представляет собой совершенно безнадежную задачу. Но в 50-х гг. XX в. английский биохимик Фредерик Сенгер (родился в 1918 г.) смог расшифровать последовательность аминокислот в полипептидных цепях гормона инсулина. За эту работу, на выполнение которой ушло несколько лет, в 1958 г. Сенгер был удостоен Нобелевской премии по химии (двадцатью годами позже он совместно с У. Гилбертом получил вторую премию за вклад в установление первичной структуры ДНК).

Принципы определения аминокислотной последовательности, впервые сформулированные Сенгером, используются и ныне, правда, со всевозможными вариациями и усовершенствованиями. Процедура установления первичной структуры белка сложна и многоступенчата: в ней около десятка различных стадий. Сначала белок расщепляют до отдельных аминокислот и устанавливают их тип и количество в данном веществе. На следующей стадии длинную белковую молекулу расщепляют уже не полностью, а на фрагменты. Затем в этих фрагментах определяют порядок соединения аминокислот, последовательно отделяя их одну за другой. Расцепление белка на фрагменты проводят несколькими способами, чтобы в разных фрагментах были перекрывающиеся участки. Выяснив порядок расположения аминокислот во всех фрагментах, получают полную информацию о том, как аминокислоты расположены в белке. К концу XX в. созданы специальные приборы, определяющие последовательность аминокислот в молекуле белка в автоматическом режиме — секвенаторы (от англ. sequence — «последовательность»).

2. вторичная структура:

- это способ укладки полипептидной цепи в α-спираль за счёт водородных связей между пептидными связями. Спираль закручена в правую сторону.

В начале 50-х гг. XX в. американские химики Лайнус Карл Полинг (1901 — 1994), награждённый Нобелевской премией за исследования природы химической связи, и Роберт Кори (1897—1971) предположили, что некоторые участки аминокислотной цепочки в белках закручены в спираль.

Б

лагодаря совершенствованию экспериментальных методов (структуру белков изучают с помощью рентгеновских лучей) через несколько лет эта гениальная догадка подтвердилась.

Действительно, полипептидные цепи очень часто образуют спираль, закрученную в правую сторону. Это первый, самый низкий уровень пространственной организации белковых цепочек. Здесь-то и начинают играть роль слабые взаимодействия «бусинок»-аминокислот: группа С=О

и группа N—Н из разных пептидных связей могут образовывать между

Лайнус Карл Полинг

собой водородную связь. Оказалось, что в открытой Полингом и Кори спирали такая связь образована между группой С=О каждой i-й аминокислоты и группой N—Н (i+4)-й аминокислоты, т. е. между собой связаны аминокислотные остатки, отстоящие друг от друга на четыре «бусинки». Эти водородные связи и стабилизируют такую спираль в целом. Она получила название -спирали.

Позднее выяснялось, что -спираль — не единственный способ укладки аминокислотных цепочек. Помимо спиралей они образуют ещё и слои. Благодаря всё тем же водородным связям между группами С=О и N—Н друг с другом могут «слипаться» сразу несколько разных фрагментов одной полипептидной цепи. В результате получается целый слой — его назвали -слоем.

В большинстве белков -спирали и -слои перемежаются всевозможными изгибами и фрагментами цепи без какой-либо определённой структуры. Когда имеют дело с пространственной структурой отдельных участков белка, говорят о вторичной структуре белковой молекулы.

3. третичная структура :

- пространственная укладка α-спиралм в определённой конформации – субъединицу за счёт следующих связей: гидрофобных (Ван-дер-Ваальсовых), водородных (Н⁺ … О^-) , солеобразующих ( NH³⁺ … COO^-) , дисульфидных ( - S – S - ) – самые прочные.

Для того чтобы получить полный «портрет» молекулы белка, знания первичной и вторичной структуры недостаточно. Эти сведения ещё не дают представления ни об объёме, ни о форме молекулы, ни тем более о расположении участков цепи по отношению друг к другу. А ведь все спирали и слои каким-то образом размещены в пространстве. Общая пространственная структура полипептидной цепи называется третичной структурой белка.

Первые пространственные модели молекул белка — миоглобина и гемоглобина — построили в конце 50-х гг. XX в. английские биохимики Джон Коудери Кендрю (родился в 1917 г.) и Макс Фердинанд Перуц (родился в 1914 г.). При этом они использовали данные экспериментов с рентгеновскими лучами. За исследования в области строения белков Кендрю и Перуц в 1962 г. были удостоены Нобелевской премии. А в конце столетия была определена третичная структура уже нескольких тысяч белков.

Джон Коудери Кендрю Макс Фердинанд Перуц

При образовании третичной структуры белка наконец-то проявляют активность R-группы — боковые цепи аминокислот. Именно благодаря им «слипаются» между собой большинство «бусинок»-аминокислот, придавая цепи определённую форму в пространстве.

В живом организме белки всегда находятся в водной среде. А самое большое число основных аминокислот — восемь — содержат неполярные R-группы. Разумеется, белок стремится надёжно спрятать внутрь своей молекулы неполярные боковые цепи, чтобы ограничить их контакт с водой.

Благодаря гидрофобным взаимодействиям вся полипептидная цепочка принимает определённую форму в пространстве, т. е. образует третичную структуру.

В молекуле белка действуют и другие силы. Часть боковых цепей основных аминокислот заряжена отрицательно, а часть — положительно. Так как отрицательные заряды притягиваются к положительным, соответствующие «бусинки» «слипаются». Электростатические взаимодействия, или, как их называют иначе, солевые мостики, — ещё одна важная сила, стабилизирующая третичную структуру.

У семи основных аминокислот есть полярные боковые цепи. Между ними могут возникать водородные связи, тоже играющие немалую роль в поддержании пространственной структуры белка.

Между двумя аминокислотными остатками цистеина иногда образуются ковалентные связи (—S—S—), которые очень прочно фиксируют расположение разных участков белковой цепи по отношению друг к другу. Такие связи называют дисульфидными мостиками. Это самые немногочисленные взаимодействия в белках (в некоторых случаях они вообще отсутствуют), зато по прочности они не имеют равных.

Слабые взаимодействия в белковой молекуле: Полипептидная цепь свёрнута в третичную

структуру

1 — гидрофобные взаимодействия;

2 — солевые мостики;

3 —дисульфидные мостики;

4 — водородные связи.

Строение гемоглобина человека.

4. четвертичная структура:

Во многих белках полипептидные цепи свёрнуты в пространстве в компактные структуры, напоминающие сферы. Такие белки называют глобулярными, а саму молекулу белка — глобулой (от лат. globus — «шар»). Молекулы-глобулы имеют, например, все ферменты и антитела. Другие белки представляют собой длинные волокна, поэтому они получили название фибриллярных (от лат. fibra — «волокно») белков. Белки с вытянутыми молекулами, такие, как коллаген и кератин, входят в состав соединительных тканей организмов. В отличие от белков-шариков белки-нити нерастворимы в воде.

Если белок состоит из нескольких субъединиц, говорят, что он обладает четвертичной структурой. Такая структура представляет собой высший уровень организации белковой молекулы. В отличие от первых трёх уровней четвертичная структура есть далеко не у всех белков. Приблизительно половина из известных на сегодняшний день белков её не имеют.

ДЕНАТУРАЦИЯ

- нарушение нативной структуры белка.

Связи, поддерживающие пространственную структуру белка, довольно легко разрушаются. Мы с детства знаем, что при варке яиц прозрачный яичный белок превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает. Происходит это из-за разрушения пространственной структуры белков альбумина в яичном белке и казеина (от лат. caseus — «сыр») в молоке. Такой процесс называется денатурацией. В первом случае её вызывает нагревание, а во втором — значительное увеличение кислотности (в результате жизнедеятельности обитающих в молоке бактерий). При денатурации белок теряет способность выполнять присущие ему в организме функции (отсюда и название процесса: от лат. denaturare — «лишать природных свойств»). Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов является денатурация белков.

Денатурация бывает:

обратимая (ренатурация): при снятии денатурирующего фактора возможно восстановление нативной структуры и функции белка;
необратимая

Причины денатурации:

повышенная температура;
действие кислот, щелочей ( происходит перезарядка ионогенных групп, затем разрыв ионных и водородных связей);
действие мочевины ( в результате разрушаются водородные связи);
влияние ионов тяжёлых металлов ( разрушение гидрофобных связей).

Blog

Лекционный курс для учащихся дневного отделения Составила

Содержание