Методические указания по изучению дисциплины и задания для выполнения контрольных работ для студентов-заочников специальности 1-74 03 01 зоотехния

Вид материала

Содержание

Вопросы для самопроверки
Аминокислоты. Пептиды. Белки
Вопросы для самопроверки

Подобный материал:

1 2 3 4 5 6 7

Вопросы для самопроверки

1. Напишите карбонильные формулы D-глюкозы, D-фруктозы, D-галактозы. Укажите, что есть общего в их строении.

2. Что такое L- и D-, - и - формы сахара? Укажите на конкретных примерах моносахаридов.

3. Напишите альдегидные и циклические формы глюкозы.

4. Мутаротация. Объясните это явление на примере глюкозы.

5. Какой гидроксил называется гликозид? Какие реакции свойственны сахарам по этому гидроксилу?

6. Напишите уравнения реакций образования сложных эфиров глюкозы и фруктозы с фосфорной кислотой.

7. Напишите формулы рибозы и дезоксирибозы в карбонильной и циклической формах.

8. Напишите уравнения реакций образования мальтозы и целлобиозы. Чем отличаются структурные формулы этих дисахаридов?

9. Укажите, какие дисахариды относятся к восстанавливающему и невосстанавливающему типу. Приведите примеры восстанавливающих и невосстанавливающих дисахаридов.

10. Гидролиз крахмала и клетчатки. Какие промежуточные и конечные продукты при этом образуются?

11. Строение гликогена и его биологическая роль.

12. Напишите структурные формулы гетерополисахаридов.

1.4. Липиды, их распространение в природе

и биологическая роль

К липидам относятся жиры и жироподобные вещества растительного и животного происхождения. Обычно их подразделяют на две подгруппы: простые липиды – жиры и сложные липиды, к которым часто относят и свободные длинноцепочные кислоты жиров, стеарины, воски.

Природные животные и растительные жиры (масла) представлены,

в основном, сложными эфирами глицерина и высших жирных кислот. В общем случае они называются триацилглицерины. Общая формула триацилглицеринов:

CH₂–O–CO–R

CH–O–CO–R

CH₂–O–CO–R,

где R, R, R – углеводородные радикалы высших жирных кислот.

Наиболее часто в состав триацилглицеринов входят кислоты с длинной цепи С₁₀–С₁₈, например, олеиновая, линолевая, линоленовая, стеариновая, пальмитиновая.

Изучая этот раздел, обратите внимание на состав жиров, распространение в природе, классификацию жиров, отличие жидких жиров от твердых и превращение первых во вторые (реакции гидрогенизации), реакции гидролиза.

Сложные липиды дают при гидролизе, кроме глицерина и высших монокарбоновых кислот, фосфорную кислоту и аминоспирты, или

другие сложные спирты. Примерами могут быть лецитины, кефалины, серинфосфатиды, фосфосфингозиды, цереброзиды.

Цереброзиды – это сложные липиды, относящиеся к классу гликозидов. Они содержат сфингозин, жирную кислоту и сахар (D-глюкозу или D-галактозу). Фосфорная кислота в их состав не входит. Обратите внимение на строение и биологическое назначение стероидов на примере всего холестерина.

Л и т е р а т у р а: [1, с. 313-324].

Вопросы для самопроверки

1. Классификация липидов.

2. Перечислите основные высокомолекулярные жирные кислоты, входящие в состав жиров.

3. Напишите уравнение реакции получения тристеарина.

4. Охарактеризуйте и сравните физические свойства природных жиров.

5. Дайте аналитическую характеристику жиров.

6. Мыла, их состав, твердые и жидкие мыла.

7. Строение сложных липидов. Напишите уравнение реакции образования лецитина (фосфатидилхолин) и кефалина (фосфатидилэтаноламин).

8. Напишите формулу холестерина и определите его биологическую роль.

Аминокислоты. Пептиды. Белки

Аминокислотами называют соединения, содержащие в молекуле одновременно амино- и карбоксильные группы. Они имеют неоценимое значение в жизнедеятельности организмов, так как из их остатков построены белки. Аминокислоты, входящие в состав белков, являются -аминокислотами и относятся к L-ряду.

O

C

OH

H₂N–C–H

R

L-аминокислота

Различаются природные аминокислоты по характеру углеводородного радикала, содержащего разные углеводородные остатки и функциональные группы (–ОН, –SH, –S–CH₃ и т. д.).

Для природных аминокислот используют в основном тривиальные названия.

CH₂–COOH; CH₃–CH–COOH; HO–CH₂–CH–COOH.

NH₂ NH₂ NH₂

глицин аланин серин

(аминоуксусная (2-аминопропановая (3-окси-2-аминопропановая

кислота) кислота) кислота)

Среди аминокислот, входящих в состав белков, выделяют заменимые и незаменимые (не синтезируются в организме животных и человека).

При изучении свойств аминокислот следует помнить, что наличие в их молекуле кислотных и основных групп определяет амфотерный характер этих соединений. Они могут давать соли как с кислотами, так и с основаниями, проявляя при этом и другие свойства аминов и кислот.

Аминокислоты имеют солеобразное строение, образуя внутренние соли.

R–CH–COOH

R–CH–COO^-

NH₂ NH₃

Это в значительной мере определяет их физические свойства: кристаллическая структура, высокие температуры плавления, хорошая растворимость в воде.

Как бифункциональные соединения, аминокислоты способны вступать в реакцию конденсации:

O O

C

H₂–C + CH₃-CH–COOH

CH₂–C–NH–CH–COOH

NH₂ OH NH₂ NH₂ CH₃

H

В результате образуются ди-, три- и полипептиды, связанные между собой пептидной связью (–C–N–).

O H

Пептиды – это основа белков. Короткоцепочные полипептиды называют по тем аминокислотам, которые его образуют, только у названия аминокислоты, карбоксильная группа которой участвует в образовании пептидной связи, суффикс –ин меняется на –ил.

О О

СH₃–CH–C–NH–CH₂–C–NH–CH–COOH

NH₂ CH₂–OH

аланилглицилсерин

Разберитесь в строении природных полипептидов (глутатион, карнозин, ансерин и др.).

Белки входят в состав всех живых организмов и представляют собой биополимеры -аминокислот. Необходимо разобраться в строении

белков, классификации (простые и сложные) и в физических и химических свойствах белков. Знать основные качественные реакции на белки (биуретовая, ксантопротеиновая, нингидриновая и т. д.).

Л и т е р а т у р а: [1, с. 385-411].

Вопросы для самопроверки

1. Как подразделяются аминокислоты в зависимости от углеродного радикала, количества карбоксильных и аминных групп, входящих в молекулы аминокислот?

2. Напишите реакции диссоциации аминокислот. Объясните, почему они обладают амфотерными свойствами.

3. Напишите, какие аминокислоты имеют нейтральную, кислую и основную среду, чем объясняется характер среды.

4. Напишите уравнение реакции взаимодействия аспарагиновой кислоты с NaOH и HCl.

5. Какие соединения называются полипептидами?

6. Номенклатура полипептидов.

7. Напишите уравнение реакции получения трипептида из метионина, валина и серина.

8. Строение глутатиона и его биологическая роль.

9. Классификация белков. Какие белки называются простыми и сложными?

10. Строение белковой молекулы: первичная, вторичная, третичная, четвертичная структуры белков.

11. Назовите основные качественные реакции на белки.

Нуклеиновые кислоты

Нуклеиновые кислоты входят в состав растительных и животных клеток, принимают участие в передаче наследственных признаков и синтезе белка.

В основе молекулы нуклеиновой кислоты лежат длинные цепи пентоз: -D-рибофуранозы и 2-дезокси--D-рибофуранозы и молекул фосфорной кислоты, соединенных посредством эфирных связей:

гетероцикл гетероцикл гетероцикл

О О

…–О–– ––О–Р–О–– ––О–Р–О–– ––О–…

сахар ОН сахар ОН сахар

Необходимо разобраться в классификации нуклеиновых кислот. Уясните, чем отличаются по строению ДНК и РНК, нуклеозиды и нуклеотиды.

Нуклеозиды представляют собой N-гликозиды, где неуглеводная часть (агликон) представлена остатками гетероциклов (аденин, гуанин, тимин, цитозин, урацил).

O

HO O CH₂OH

N NH

+ H H

N N NH₂ H H

H OH OH

гуанин

O

N NH



O N N NH₂

CH₂OH

H H H H

HO OH

гуанозин (нуклеозид)

Нуклеотиды образуются за счет присоединения фосфорной кислоты к нуклеозиду через гидроксил у пятого углеродного атома пентозы:

O

N NH

O O N N NH₂

OH–P –O–H₂C

OH

H H H H

HO OH

нуклеотид 5-гуанозилмонофосфат (ГМФ)

Кроме того, что нуклеотиды являются основным строительным блоком НК, они в живой клетке выполняют ряд других функций и имеют свои особенности строения.

Л и т е р а т у р а: [1, с. 438-447].

Вопросы для самопроверки

1. Напишите гетероциклические основания, входящие в состав ДНК, РНК.

2. Нуклеозиды, их химическое строение, номенклатура.

3. Нуклеотиды, химическое строение, номенклатура.

4. ДНК, первичная, вторичная и третичная структуры. Понятие о кодонах и генах.

5. РНК, особенности химического строения. Виды РНК.

6. В чем особенности строения и роль свободных нуклеотидов в живой клетке (АТФ, АМФ и т.д.)?

СТАТИЧЕСКАЯ БИОХИМИЯ

2.1. Ферменты

Ферменты или энзимы – это специфические белки, вырабатываемые всеми живыми клетками и выполняющие роль биокатализаторов.

Вещества, которые в клетке подвергаются превращению при участии ферментов, называют субстратом данного фермента.

По химической природе ферменты являются белками и, как обыч-

ные белки, подразделяются на простые (протеины) или однокомпонентные и сложные (протеиды) или двухкомпонентные. Однокомпонентные ферменты построены только из остатков аминокислот. Двухкопонентные, кроме белковой части (апофермент), содержат небелковую часть (кофактор). Объединяясь, апофермент и кофактор образуют активную молекулу двухкомпонентного фермента, названную холофермент. В качестве кофактора могут выступать вещества неорганической природы – ионы металлов (Zn²⁺, Mg²⁺, Fe^2+,Cu²⁺ и другие) и органической природы. В составе последних чаще выступают остатки водорастворимых витаминов. Например, кофермент ацилирования содержит остаток витамина В₃, тиаминпирофосфат и пиридоксальфосфат – это фосфорные эфиры соответственно витаминов В₁ и В₆. Нуклеотиды НАД и ФАД содержат остатки витаминов В₅ и В₂ . Помимо витаминов, кофакторами могут выступать органические кислоты (липоевая кислота), фосфорные эфиры сахаров, свободные нуклеотиды и т. д.

Большинство природных ферментов относится к сложным белкам и содержат две и более полипептидные цепи или субъединицы, т. е. являются олигомерными. Олигомерные ферменты, катализирующие разные, но взаимосвязанные реакции, объединены в мультиферментные комплексы (системы). Например, синтез жирных кислот в организме осуществляют семь ферментов, объединенных общим названием синтеза жирных кислот. В мультиферментном комплексе продукт первой реакции является субстратом для второй и т.д.

Изучая строение ферментов, определите понятие проферментов и изоферментов и их значение для организма.

В каталитическом акте участвует не вся молекула фермента, а небольшая ее часть, называемая активный центр (АЦ). АЦ представляет собой трехмерное образование (углубление) на поверхности фермента, в котором сконцентрированы радикалы аминокислот, располагающиеся далеко друг от друга в полипептидной цепи при формировании первичной структуры будущего белка на рибосомах. АЦ включает радикалы аминокислот, содержащие полярные группировки (–ОН, –NH₂, –COOH, –SH), а у сложных ферментов еще и кофактор.

Для осуществления каталитического превращения субстрата, АЦ и субстрат должны пространственно совпасть или быть комплементарны друг другу (согласно модели «ключ-замок»). У некоторых ферментов форма АЦ становится комплементарной форме субстрата только после связывания этого субстрата. Этот процесс называют индукцией соответствия.

Кроме АЦ молекулы многих ферментов содержат аллостерический центр, связывание с которым некого низкомолекулярного вещества

(модулятора или эффектора) изменяет пространтсвенную структуру АЦ. Если связывание модулятора аллостерическим центром фермента приводит в активное состояние АЦ, то такие вещества называют активаторами, если в неактивное – ингибиторами. Чаще модуляторами выступают субстраты катализируемых реакций, ионы металлов, а в роли эффекторов выступают, в основном, гормоны или конечные продукты реакций. Ферменты, обладающие аллостерическим центром (регуляторные), способны регулировать течение биохимических реакций в клетке.

При изучении метаболических путей превращения аминокислот моносахаридов, липидов необходимо узнавать регуляторные ферменты, ориентироваться, какое вещество выступает в роли модулятора (эффектора).

При протекании любой химической реакции прореагируют лишь те молекулы, которые обладают определенным запасом энергии. Энергия, необходимая для химического взаимодействия, называется энергией активации (Е_а), молекулы, обладающие такой энергией – активными. Энергия активации характеризует энергетический барьер, который нужно преодолеть, чтобы привести реагирующие вещества в активное состояние. Чем меньше нужно энергии активации для преодоления энергетического барьера, тем быстрее протекает реакция. Понизить энергию активации можно, изменив условия протекания реакции (t, P, h, встряхивание и т. д.), а также, применив катализатор.

Ферменты как биологические катализаторы работают при низких (физиологических) температурах в нормальных условиях. Механизм ферментативной реакции раскрывает схема, разработанная Л. Мехаэлисом и М. Ментоном (1913г.).

I II III

Е+SESEZEPE+P,

где I, II, III – это выделяемые стадии;

Е – фермент. согласно схеме, из реакции он выходит в неизменном виде, поэтому может использоваться клеткой многократно;

S – субстрат. концентрация субстрата определяет скорость ферментативной реакции, чем больше концентрация, тем быстрее протекает реакция;

ЕS – ферментсубстратный комплекс;

ЕZ –переходный ферментсубстратный комплекс. Это II стадия, она

наиболее медленная. Происходит сам акт катализа: расшатывание связей субстрата, их разрыв и образование новых. ЕZ значительно снижает энергию активации субстрата;

Р – продукт реакции. На III стадии происходит отделение продукта реакции от комплекса фермент-продукт (ЕР). Протекает очень быстро. Выход продукта реакции обычно – 100%.

Для названий ферментов используется тривиальная, рациональная и систематическая номенклатура. тривиальное название следует просто запоминать. они употребимы для ограниченного числа ферментов (пепсин, трипсин, химотрипсин и т. д.). Чаще используется рациональная номенклатура, согласно которой название фермента составляют из корня латинского названия субстрата с прибавлением суффикса –аза. Например, каталитическое расщепление дисахарида мальтозы осуществляет фермент мальтаза, сахарозы – сахараза, крахмала (по латыни амилум) – амилаза и т.д. Иногда в таком названии фермента может быть отражен тип катализируемой реакции. Например, лактатдегидрогеназа (де – отнимаю, гидро – водород), пируватдекарбоксилаза (де – отнимаю, карбоксил – карбоксильную группу) и т. д. Достоинство этой номенклатуры – краткость, недостаток – ограниченная информация о субстрате и типе химической реакции.

С 1961 г. используется международная (систематическая) номенклатура. При составлении систематического названия, кроме названия субстрата, типа катализируемой реакции и окончания -аза, может учитываться и природа химической реакции. Согласно международной номенклатуре, каждый фермент имеет свой шифр, основанный на четырехзначном десятичном коде. Например, фермент с рациональным названием аланиндегидрогеназа имеет шифр

КФ 1. 4. 1. 1.

классификация фермента

номер класса фермента

номер подкласса

номер подподкласса фермента

порядковый номер фермента

Аланиндегидрогеназа катализирует гидролитическое дезаминирование аминокислоты L-аланина до пировиноградной кислоты по схеме.

L-аланин+Н₂О+НАД⁺=пируват+NH₃+НАДН₂

окисленная восстановленная

форма форма

Систематическое название фермента L-аланин:НАД – оксидоредуктаза (дезаминирующая).

Все известные ферменты в зависимости от типа катализируемой реакции делят на шесть главных классов. Принцип названия фермен-

тов данного класса указан в скобках, двоеточие и тире проставляются

при составлении конкретных названий.

1. Оксидоредуктазы (донор : акцептор – оксидоредуктаза). Катализируют окислительно-восстановительные реакции (ОВР). Окисление в живых клетках осуществляется преимущественно путем отщепления атомов водорода (дегидрированием) или электронов от субстратов. Дегидрирование осуществляют ферменты дегидрогеназы.

Выделяют анаэробные и аэробные дегидрогеназы. Анаэробные осуществляют перенос атомов водорода на любой субстрат, кроме кислорода, по следующей схеме:

Н дегидрогеназы Н

S + S₂ ––––––– S₁ + S₂

H H

субстрат окисленная

(восстановленная форма

форма)

Например, при окислении углеводов образуется молочная кислота, окисление которой осуществляется при участии лактатдегидрогеназы. систематическое название

CH₃ CH₃

CH–OH лактатдегидрогеназа (НАД⁺) С=О +НАДН+Н⁺

С

ООН СООН

молочная кислота ПВК

L-лактат: НАД-оксидоредуктаза, где НАД является коферментом и выступает как субстрат (акцептор), принимающий водород. НАД в ходе реакции принимает 1 электрон, но в схемах биохимических реакций допускается краткая запись НАДН₂.

Реакции ОВР лежат в основе тканевого окисления различных веществ, поэтому важно знать, как осуществляется окисление-восстановление при участии таких оксидоредуктаз, как каталазы, пероксидазы, цитохромоксидазы, оксигеназы и т. д.

2. Трансферазы (донор : акцептор – транспортируемая группа –трансфераза). Катализируют перенос различных групп и остатков молекул. В зависимости от типа переносимой группы различают метилтрансферазы (перенос групп –СН₃), гликозилтрансферазы (перенос остатков молекул углеводов), аминотрансферазы (перенос аминогрупп –NH₂), фосфатрансферазы (перенос фосфатных групп). Например, реакциям синтеза или окисления предшествует реакция активации

субстратов путем их фосфорилирования или присоединения остатка ортофосфорной кислоты (Н₃РО₄).

Фосфорные остатки переносятся обычно с АТФ, и данные ферменты называют киназы.

СН₂–ОН СН₂–О–РО₃Н₂

Н Н Н Н

гексокиназа

ОН Н + АТФ ОН Н + АТФ

ОН ОН ОН ОН

Н ОН Н ОН

,Д-глюкоза глюкозо-6-фосфат

3. Гидролазы (субстрат – гидролаза). Участвуют в расщеплении внутримолекулярных связей (кроме С–С) гидролитическим путем. К гидролазам относят все пищеварительные ферменты (амилаза, мальтаза, липаза, пепсин и другие пептидазы). Например, пептидазы осуществляют гидролиз пептидных связей в молекуле белка.

О +НОН ОН

СH₃–CH–C–NH–CH–COOH дипептидаза СH₃ CH₂

NH₂ CH₂ CH–NH₂ + CH–NH₂

OH COOH COOH

дипептид аланилсерин L-аланин L-серин

4. Лиазы (субстрат – отщепляемая группа – лиаза). Лиазы расщепляют внутримолекулярные связи негидролитическим путем, или катализируют присоединение атомных групп по месту разрыва двойных связей. Например:

COOH COOH

CH фумарат- СН₂

CH + H OH гидротаза СН–ОН

СООН СООН

фумаровая кислота L-яблочная кислота

5. Изомеразы (субстрат тип изомеризации – изомераза). Катализируют реакции взаимопревращения изомеров.

Например,

O

C Н CH₂–OH

СН–ОН триозофосфат- С=О

С

Н₂–О–РО₃Н₂ изомераза СН₂–О–РО₃Н₂

глицеральдегид-3-фосфат диоксиацетонофосфат

6. Лигазы или синтетазы (субстрат : субстрат-лигаза). Катализируют реакции синтеза сложных веществ из более простых путем соединения остатков молекул. В реакциях синтеза используется энергия АТФ и других высокоэнергетических соединений. Например, реакция синтеза щавелевоуксусной кислоты (ЩУК) в организме протекает путем удлинения молекулы пировиноградной кислоты (ПВК) на один атом углерода введением в ее молекулу СО₂.

CH₂–H пируваткарбоксилаза COOH

C=O +CO₂ +АТФ CH₂

C

OOH С=О

СООН

ПВК ЩУК

В данной теме следует изучить химическое строение ферментов. Подробно разобраться в общих закономерностях строения активного центра ферментов – той небольшой части молекулы, которая отвечает за связывание, удержание и превращение субстрата в ходе каталитического акта. Осмыслить и понять биологическое и практическое значение наличия у некоторых ферментов аллостерических центров и использования ингибиторов и активаторов для регуляции ферментативной активности. Следует различать строение активного центра простых (однокомпонентных) и сложных (двухкомпонентных) ферментов. Изучить, какие вещества небелковой природы могут выступать в качестве активной части ферментов (кофактора). Необходимо детально изучить материал о механизме действия ферментов, кинетике ферментативной реакции. Каким образом меняется скорость ферментативной реакции в зависимости от температуры, реакции среды, концентрации фермента и субстрата.

Обратите внимание на то, что ферменты являются глобулярными белками, обладающими всеми физико-химическими свойствами обычных белков, не наделенных каталитической функцией. При этом ферменты обладают свойствами, присущими только им. Это – специфичность и обратимость действия, высокая каталитическая активность.

Изучите классификацию и номенклатуру ферментов, применение ферментов в зоотехнической и ветеринарной практике.

Л и т е р а т у р а: [3, с. 292-336].

Blog

Методические указания по изучению дисциплины и задания для выполнения контрольных работ для студентов-заочников специальности 1-74 03 01 зоотехния

Содержание