Низкотемпературных и пищевых технологий

Вид материалаДокументы

Содержание


Раздел 2. Введение в обмен веществ. Биологическое окисление Тема 2.1. Анаболизм и катаболизм. Первая стадия катаболизма
Методические указания к изучению биохимии
Тестовые материалы
Подобный материал:
1   2   3   4   5   6
^

Раздел 2. Введение в обмен веществ. Биологическое окисление

Тема 2.1. Анаболизм и катаболизм. Первая стадия катаболизма



Свойства живой материи. Роль энергии в поддержании постоянства внутриклеточной среды. Биологические источники энергии. Обмен веществ как фундаментальное свойство живых организмов. Эндэргонические и экзэргонические реакции. Связь обмена веществ и энергии в природе. Анаболизм и катаболизм, их значение и взаимосвязь – метаболизм. Три стадии катаболизма. Первая стадия катаболизма. Ферменты желудочно-кишечного тракта и лизосом, катализирующие реакции гидролиза макромолекул: протеазы, гликозидазы, нуклеазы и липазы. Всасывание продуктов гидролиза.

Самостоятельная работа студента: работа с учебником [1, с. 178–188].

Решение тестовых заданий по теме.


Тема 2.2. Тканевое дыхание и окислительное фосфорилирование

Особенности биологического окисления, протекающего в живых тканях. Тканевое дыхание – основной источник энергии в организме человека и животных. Строение митохондрий. Дыхательная цепь ферментов в митохондриях. Строение НАД- и ФАД-зависимых дегидрогеназ и цитохромов. Механизм передачи электронов по цепи тканевого дыхания. Окислительно-восстановительный потенциал компонентов дыхательной цепи.

Макроэргические связи и их роль в аккумуляции энергии. Строение АТФ. Источники и пути использования АТФ. Сопряжение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования. Механизм синтеза АТФ путем окислительного фосфорилирования. Хемиоосмотическая теория Митчела – Уилсона. Эффективность тканевого дыхания, коэффициент Р/О. Разобщители и ингибиторы тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования.

Самостоятельная работа студента: работа с учебником [1, с. 411–416].

Решение тестовых заданий по теме.


Раздел 3. Обмен веществ


Тема 3.1. Обмен углеводов


Строение, свойства и биологическое значение углеводов. Содержание углеводов в продуктах питания. Потребность человека в уг-

леводах. Роль крахмала и гликогена. Промышленное получение углеводов. Использование углеводов в производстве пищевых продуктов.

Дихотомический и апотомический пути распада глюкозы. Анаэробное окисление глюкозы. Биологическое значение и энергетическая эффективность гликолиза. Механизм субстратного фосфорилирования. Обмен молочной кислоты. Молочнокислое и спиртовое брожение и их использование в биотехнологии. Пентозофосфатный путь обмена глюкозы и его биологическое значение. Фотосинтез, световая и темновая фазы. Роль фотосинтеза в биологических и биотехнологических процессах.

Аэробное окисление глюкозы. Внутриклеточная локализация процесса. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. Образование и пути использования активной формы уксусной кислоты – ацетил-коэнзима А. Цикл трикарбоновых кислот. Энергопоставляющие реакции цикла, его роль в интеграции обмена веществ и энергетическая эффективность.

Лабораторное занятие № 10. Количественное определение углеводов в пищевых продуктах йодо- и поляриметрическим методами.

Самостоятельная работа студента: работа с учебником [1, с. 306–369].

Выполнение тестовых заданий по обмену углеводов.


Тема 3.2. Обмен липидов


Классификация, строение, и физико-химические свойства отдельных групп липидов. Классификация и особенности строения природных жирных кислот. Пищевые источники и биологические функции насыщенных и ненасыщенных жирных кислот. Полиненасыщенные жирные кислоты как незаменимые пищевые факторы. Свойства жиров, жировые константы. Роль жиров в организме. Механизмы прогоркания жиров. Перекисное окисление липидов и его роль в порче жиров. Природные и синтетические антиоксиданты и их применение в пищевой промышленности.

Глицеро- и сфингофосфолипиды как структурная основа биологических мембран. Амфифильность фосфолипидов. Стерины. Роль свободного холестерина и его производных. Стерины растительного происхождения и их пищевое значение. Промышленное получение липидов и их использование в пищевых целях.

Физиологическая роль жиров. Механизм β-окисления высших жирных кислот. Стадии окисления. Роль митохондрий. Образование восстановленных коферментов и их энергетическое значение. Пути использования ацетил-коэнзима А. Расчет энергии окисления жирных кислот. Причины и следствия неполного сгорания ацетил-коэнзима А в ЦТК.

Синтез липидов. Механизм биологического синтеза высших жирных кислот. Строение и роль ацил- переносящего белка. Источники ацетил-коэнзима А и восстановленного НАДФ для синтеза жирных кислот, холестерина и кетоновых тел. Связь обмена жирных кислот с углеводным обменом.

Лабораторное занятие № 11. Определение йодного числа, числа омыления и числа рефракции животного и растительного жиров.

Самостоятельная работа студента: работа с учебником [1, с. 370–410].

Выполнение тестовых заданий по обмену липидов.


Тема 3.3. Обмен белков


Роль белков в питании человека. Потребность человека в белках. Проблема белковой недостаточности в питании человека и пути ее решения. Механизм биосинтеза белка в тканях. Роль ДНК, рибонуклеиновых кислот и АТФ. Основные этапы белкового синтеза: транскрипция, активация аминокислот, трансляция и процессинг. Строение рибосом и их роль в синтезе белка. Регуляция синтеза белка. Использование методов генетической инженерии в биотехнологии. Биотехнологическое производство кормовых и пищевых белковрименение аминокислот и пептидов в качестве пищевых добавок.

Промежуточный обмен аминокислот – реакции трансаминирования, дезаминирования и декарбоксилирования. Роль ферментов

и витаминов. Энергетическое значение прямого окислительного дезаминирования глутаминовой кислоты. Роль трансаминирования

в синтезе заменимых аминокислот. Связь углеводного и белкового обменов. Образование и выведение конечных продуктов белкового обмена. Цикл синтеза мочевины и его связь с циклом трикарбоновых кислот. Распад пуриновых оснований и образование мочевой кислоты. Применение инозината и гуанилата в качестве усилителей вкуса и аромата мясных изделий.

Лабораторные занятия № 12, 13. Определение атакуемости трипсином белков растительного и животного происхождения.

Самостоятельная работа студента: работа с учебником [1, с. 261–305].

Выполнение тестовых заданий по обмену белков.


^ МЕТОДИЧЕСКИЕ УКАЗАНИЯ К ИЗУЧЕНИЮ БИОХИМИИ


Работа студентов заочного факультета по освоению курса биохимии складывается из самостоятельных занятий вне университета

и в период экзаменационной сессии на кафедре органической, физической и биологической химии, где они прослушивают курс обзорных лекций, выполняют лабораторные работы и получает необходимую консультативную помощь.

Самостоятельные занятия включают изучение теоретической части курса, которое рекомендуется вести в соответствии с рабочей программой и пользуясь ркомендованной литературой. Для закрепления знаний и самоконтроля рекомендуется выполнить тесты, правильные ответы на которые приведены в конце метод. указаний.

Приступая к изучению теоретического курса, необходимо прежде всего составить представление о строении и важнейших физико-химических свойствах белков как основных носителях жизни.

Биохимические процессы в живых тканях и в пищевом сырье протекают при участии ферментов. При изучении курса биохимии необходимо обратить внимание на природу, структуру и свойства ферментов, условия и механизм их действия, коферментную функцию витаминов, а также иметь представление о способах выделения ферментов из биологических клеток и тканей.

Большое внимание студент должен обратить на обмен веществ, механизмы его регуляции и причины нарушения. Обмен веществ – совокупность одновременно протекающих процессов: катаболизма и анаболизма. Катаболизм – это процесс распада сложных органических молекул, сопровождающийся освобождением заключенной в этих молекулах энергии и запасанием её, как правило, в макроэргических фосфатных связях аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). Анаболизм – это совокупность реакций биогенного синтеза, который сопровождается потреблением энергии, освобождающейся при гидролизе макроэргических связей.

При изучении раздела «Биологическое окисление» следует отметить, что реакции окисления биосубстратов являются основными энергопоставляющими реакциями обмена веществ. В основе этих реакций лежат процессы дегидрирования углеводов, аминокислот

и жирных кислот. Необходимо обратить внимание на ферменты, катализирующие эти процессы.

Студенты должны получить представление об окислительном фосфолирировании как основном источнике АТФ у аэробных организмов, а также о механизме переноса электронов от окисляемых субстратов на кислород в дыхательной цепи внутренней мембраны митохондрий.

Изучение обмена углеводов следует начинать с процесса их расщепления в желудочно-кишечном тракте и роли гликозидаз в нем. Следует внимательно изучить анаэробный и аэробный процессы обмена углеводов в тканях животных и растений. Понять биологическую роль гликолиза. Разобрать этапы и энергетическую эффективность аэробного окисления глюкозы, механизм образования ацетил-коэнзима А, введение ацетил-коэнзима А в цикл трикарбоновых кислот (ЦТК). Рассмотреть роль ЦТК как центрального метаболического пути процесса катаболизма не только углеводов, но и жиров,

и белков; обратить внимание на энергопоставляющие реакции ЦТК.

Изучение обмена липидов и белков также рекомендуется начинать с рассмотрения процесса их переваривания в желудочно-кишечном тракте. При этом необходимо обратить внимание на роль протеолитических и липолитических ферментов, катализирующих реакции гидролиза белков и липидов, а также на участие дополнительных факторов: соляной кислоты желудочного сока, бикарбонатов поджелудочной железы и синтезируемых печенью желчных кислот.

Распад жирных кислот в клетке идет по типу β-окисления. Следует внимательно изучить этот процесс, обратив особое внимание на образование и дальнейший путь ацетил-коэнзима А. Необходимо также уметь рассчитывать энергетическую эффективность β-окис ления жирных кислот.

При изучении внутриклеточного обмена белков главное внимание следует обратить на распад белков под влиянием тканевых протеаз, на роль процессов дезаминирования, трансаминирования

и декарбоксилирования аминокислот, а также на механизмы образования и обезвреживания аммиака (орнитиновый цикл синтеза мочевины). Следует уделить внимание рассмотрению этапов биосинтеза тканевых белков и роли нуклеиновых кислот в этом процессе. Необходимо составить представление о механизме кодирования генетической информации в ДНК и о роли различных типов РНК в переносе этой информации в процессе синтеза белка.

Завершением изучения обмена веществ является усвоение взаимосвязи обмена углеводов, жиров и белков, а также принципа компартментализации, обеспечивающего одновременное протекание разнонаправленных биохимических реакций в клетках и тканях.

После самостоятельного освоения курса студенты выполняют две контрольные работы, которые необходимо представить не позднее чем за 10 дней до начала экзаменационной сессии. В период экзаменационной сессии, прослушав курс лекций и выполнив лабораторные работы, студенты сдают зачет, а затем допускаются к сдаче экзамена.

^

ТЕСТОВЫЕ МАТЕРИАЛЫ



Тема 1. Молекулярное строение белков и пептидов


1. Что такое первичная структура белка?

Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи

Полинуклеотидная цепь

Макромолекула, состоящая из отдельных полипептидных цепей

Трехмерная конфигурация закрученной спирали


2. Какую качественную реакцию дают все белки?

Ксантопротеиновая

Серебряного зеркала

Фелинга

Нингидриновая


3. При денатурации белка не происходит:

Распад белков до аминокислот

Потеря биологической функции белка

Разрушение вторичной и третичной структуры

Выпадение осадка


4. Какую функцию не выполняют белки в организме животных?

Транспортную

Резервную

Структурную

Регуляторную


5. Какие связи не участвуют в образовании третичной структуры?

Водородные

Гидрофобные

Сложноэфирные

Дисульфидные


6. Какой из факторов не вызывает денатурацию белка?

Нагревание до 70 градусов Цельсия

Фильтрование

Действие солей тяжелых металлов

Действие неорганических кислот


7. Денатурация белка не приводит:

К утрате биологической активности

К разрыву водородных связей

К утрате вторичной и третичной структуры