Самостоятельная работа студента 26 ч. В IX семестре (V курс) 12 учебных недель по спецкурсу Недельная нагрузка: 4 часа аудиторных занятий
| Вид материала | Самостоятельная работа |
- Самостоятельная работа студента 32 ч. (Биологи) и 52 ч. (Химики) в IX семестре (V курс), 105.21kb.
- Самостоятельная работа студента 38 ч. Всеместре 14 учебных недель по спецкурсу Недельная, 85.62kb.
- Самостоятельная работа студента 30 ч. Всеместре 12 учебных недель по спецкурсу Недельная, 81.03kb.
- Программа курса «Анализ риска аварий техногенных систем», 143.56kb.
- Программа «Демография» Программа дисциплины " Теории миграции населения" для направления, 206.34kb.
- Программа дисциплины " Операционные среды, системы и оболочки" для направления, 592.46kb.
- Пояснительная записка, 105.73kb.
- Программа дисциплины «Политология» для специальности 032301. 65 «Регионоведение» подготовки, 569.3kb.
- Учебная программа дисциплина рассчитана на объем 138 часов, из них 76 аудиторных. Примерное, 521.92kb.
- Рабочая программа для направлений, специальностей 550200 автоматизация и управление, 151.6kb.
ДС-02.10 “Основы энзимологии”
1. Выписка из учебного плана
Объём работы студента (в часах) соответственно учебному плану по специальности 01.16.00 “Биология” очной формы обучения, по спецкурсу «Основы энзимологии», утверждённого Ученым Советом ЯГУ, составляет всего 74 часа, в том числе:
Лекционные занятия 28 ч.
Лабораторно-семинарские занятия 20 ч.
Самостоятельная работа студента 26 ч.
В IX семестре (V курс) - 12 учебных недель по спецкурсу
Недельная нагрузка: - 4 часа аудиторных занятий
Форма контроля - зачет
Объем работы (часы) студентов заочной формы обучения составляет всего 56 часов, в т.ч.
Лекционные занятия - 10 часов
Самостоятельная работа студента 46 часов
Курс VI, семестр 11–ый
Форма контроля - зачет
2. Реквизиты составителя-автора
Кершенгольц Борис Моисеевич, д.б.н., профессор и заведующий кафедрой биохимии биолого-географического факультета ЯГУ
3. Требования государственного стандарта
Специалист с квалификацией “Биолог” должен:
иметь представление о:
- молекулярных механизмах физиологических процессов в организме человека;
- требованиях к среде обитания и условиях сохранения здоровья;
знать о:
- принципах регуляции обмена веществ;
- метаболических путях живого организма;
- регуляторных механизмах на каждом уровне и путях обеспечения целостной реакции клетки;
знать и уметь:
-использовать регуляторные механизмы обеспечения гомеостаза живых истем с четкой ценностной ориентацией на охрану жизни и здоровья, быть готовым работать над междисциплинарными проектами.
4. Принципы, цели, задачи курса
| Принцип | Содержание принципа |
| Основание для чтения курса | Государственный стандарт высшего образования по специальности “Биология” (Москва, 2000). Решение Ученого Совета Якутского госуниверситета для углубления знаний при специализации на кафедре биохимии БГФ |
| Адресат курса | Студенты старших курсов, обучающиеся по специальности “Биология”. |
| Главная цель и цели курса | Главная цель: Знать и применять при формировании естественнонаучного мировоззрения и в практической деятельности молекулярные механизмы (с участием ферментов) самоорганизации и эволюции живой материи, пути, методы и технологии их экзо- и эндогенной регуляции. Цели курса: «знать»: - механизмы структурной организации белков, обладающих свойствами биокатализаторов химических реакций, особую роль слабых взаимодействии (водород-ных связей и гидрофобных взаимодействий); - современную теорию физико-химического механизма действия ферментов, включая включая механизмы общего катализа, роль слабых взаимодействий в кАтализе, процессы молекулокинеза, многоточечного связывания субстрата с ферментом; - современные концепции эволюции ферментативных систем, начиная с этапа добиогенной эволюции и в условиях современной биосферы. «иметь представления о»: - путях биосинтеза ферментов; - способности ферментов регулировать метаболические процессы в клетке и обеспечивать самоорганизацию диссипативных структур и процессов в клетке: знать; - строении и природе активных и аллостерических центров ферментов: -основных функциональных группах и их роли в катализе: - зависимости ферментативной активности от температуры, рН, присутствия активаторов и ингибиторов: - основных типах каталитических реакций биосинтез ферментов и регуляцию данного процесса -механизмах регуляции активности ферментов; - основных принципах инженерной энзимологии, методах создания промышленных биокатализиторов и областях их использования в промышленности, медицине, сельском хозяйстве, охране природы и других областях наукоемкой хозяйственной и социальной деятельности. уметь: - использовать полученные знания о механизме действия ферментов для понимания основных метаболических процессов, происходящих в живых организмах; - применять знания о свойствах ферментов для определения их активности при изучении метаболических процессов, характеризующих изучаемый объект; - использовать знания о закономерности действия ферментов и влияния на них различных эффекторов при дальнейшей работе, в том числе в области медицины, сельского хозяйства и экологии. |
| Ядро и структура курса | Ядро курса составляют разделы: - Место ферментов в самоорганизации, функциониро- вании и эволюции живой материи, эволюция фермен- тов - Структурная организация ферментов, - Кинетика и механизм действия ферментов как ката лизаторов, - Механизмы выполнения ферментами их синергетиче- ской и регуляторной функций ферментов. В структуру курса входят также разделы: - классификация ферментов; - механизмы действия отдельных классов ферментов; - функциональные группы и их роль в ферментатив- ном катализе; - использование ферментов и препаратов на их основе в медицине, промышленности, сельском хозяйстве, при проведении химического анализа и в других сфе- рах человеческой деятельности; - основы инженерной энзимологии, иммобилизация ферментов. |
| Требования к начальной подготовке, необходимые для успешного усвоения данного курса | Базовые знания по курсу общей, неорганической, физколлоидной и органической химии, общей биологии, биохимии с основами молекулярной биологии, генетики, философских основ естествознания. |
| Уровень требований по сравнению со Стандартом | заменено - иметь представление на «знать о»: -принципах регуляции обмена веществ и роли ферментах в этих процессах; -ферментативных механизмах формирования и протекания метаболических реакций в живом организме; -регуляторных механизмах на каждом уровне и путях обеспечения целостной реакции клетки; расширить “знать и уметь” использовать регуляторные механизмы обеспечения гомеостаза живых систем с четкой ценностной ориентацией на охрану жизни и здоровья, быть готовым работать над междисциплинарными проектами. |
| Объём в часах курса | всего 74/56 часов, в том числе: по очной форме обучения: Лекционные занятия 28 ч. Лабораторно-семинарские занятия 20 ч. Самостоятельная работа студента 26 ч. по заочной форме обучения: Лекционные занятия - 10 часов Самостоятельная работа студента 46 часа |
| Области применения полученных знаний и умений | - для углубления знаний при выполнении тематики НИРС на кафедре; - в соответствии с общими Требованиями к образованности специалиста по Госстандарту: 1)понимает возможности современных научных методов познания природы и владеет ими на уровне, необходимом для решения задач, имеющих естественно-научное содержание и возникающих при выполнении профессиональных функций; 2) методически и психологически готов к изменению вида и характера своей профессиональной деятельности, работе над междисциплинарными проектами. |
| Организация контроля | - тестовый контроль первоначального уровня знаний по общей биохимии с основами молекулярной биологии; промежуточный контроль - семинары, рефераты; итоговый контроль – зачет по тестам |
5. Примерные задачи и тесты к зачету
1. Какие положения правильно характеризуют активный центр ферментов?
1) Это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе.
2) Между активным центром и субстратом имеется комплементарность.
3) Активный центр составляет относительно небольшую часть молекулы фермента.
4) В активный центр входят только полярные аминокислоты.
2. Важным свойством ферментов, определяющим многообразие химических реакций в организме, является их специфичность” Чем обусловлена субстратная специфичность ферментов? Выберите один наиболее полный ответ.
1) Набором определенных функциональных групп в активном центре.
2) Химическим соответствием активного центра субстрату.
3) Наличием кофермента.
4) Пространственным соответствием активного центра субстрату
5) Комплементарностью активного центра субстрату.
3.При изменении оптимальных условий инкубации аргиназы –рН 9,5 и t –37 на рН 5.0 и –70 активность фермента изменяется. Укажите основную причину изменения активности фермента. Подберите соответствующие пары.
1. Изменение конформации молекулы фермента
2. Изменение степени ионизации функциональных групп фермента
3. Изменение степени ионизации функциональных групп субстрата
4. Гидролиз пептидных связей
5. Нарушение слабых связей в молекуле фермента
А. Только при изменении температуры
Б. Только при изменении
рН
С. При изменении обеих
условий
Д. Не происходит ни при каких
изменениях
4. Укажите возможные функции металлов в ферментативном катализе
1. Участвуют в связывании фермента с субстратом
2. Способствуют образованию комплементарной субстрату конформации активного центра
3. Участвуют в связывании фермента с коферментом
4. Стабилизируют четвертичную структуру фермента
5. В схеме ферментативной реакции римскими цифрами обозначены основные этапы ферментативного катализа ( * -изменение конформации):
E+S —— es——--es——— Р + Е
Запишите на каких из этих стадий происходит:
1. перераспределение электронной плотности в химических связях субстрата
2. увеличивается комплементарность между субстратом и активным центром фермента
3. образование новых химических связей в молекулах , превращаемых под действием фермента
6. А. Рассмотрите реакции и у кажите:
а) класс ферментов;
б) витамин, входящий в состав ферментов;
в) функцию кофермента в реакциях
СООН СООН
СН-ОН С = О
СН + НАД ———— СН + НАДН + Н
СООН СООН
СООН СООН
СН СН
СН - СООН + НАД ——-— СН - СООН + НАДН + Н
СН- ОН С = О
СООН СООН
Б. Выберите правильный ответ: чем определяется субстратная специфичность ферментов, катализирующих однотипные реакции:
1. Строение кофермента
2. Строение субстрата
3. Витаминов, входящих в кофермент
- Апоферментов
7. Активность ферментов в присутствии ингибиторов может быть снижена. Укажите причину этого, выбрав один наиболее правильный и полный ответ
1. Взаимодействие ингибитора с функциональными группами аминокислот активного центра
2. Взаимодействие ингибитора с функциональными группами аминокислот вне активного центра
3. Конформационные изменения молекул фермента
4. Уменьшение количества фермент-субстратного комплекса
5. Взаимодействие ингибитора с функциональными группами аллосте-рического центра
8. Подберите способ регуляции (А –Д) активности для каждого из перечисленных ферментов
1. Протеинкиназа (неакт.) —————— протеинкиназа (актив.)
2. Гликогенсинтетаза (неактив.) -— Н РО + гликогенсинтетаза (актив.)
3. Аденилатциклаза (неактив)———— аденилатциклаза (актив.)
4. Пепсиноген ———— пепсин + пептид
5. Фосфорилаза (неактив.) + АТФ —— фосфорилаза (актив.) + АДФ
А. Аллостерическая регуляция
Б. Регуляция путем фосфорилирования и дкфосфорилирования
В. Регуляция путем ассоциации и диссоциации субъединиц
Д. Частичный протеолиз
9. Выберите возможные причины конформационных изменений, приводящих к активации аллостерических ферментов
3. Взаимодействие пространственно удаленных участков фермента
4. Разрыв связей между субъединицами
5. Кооперативное взаимодействие субхединиц
10. Какие требования предъявляют к ферментам, которые можно использовать в целях энзимодиагностики
1. Органоспецифичность фермента
2. Выход ферментов в кровь при повреждении органов
3. Низкая активность или полное отсутствие ферментов в сыворотке крови в норме
4. Высокая стабилность ферментов
6. Рекомендуемая литература
Основная
- Биохимия (под ред. Северина Е.С.) .- М.: ГЕОТАР-МЕД, 2004.- 784 с.
- Кнорре Д.Г., Мызина С.Д. Биологическая химия.- М.: Высшая шк., 1998.- 479 с.
- Березин И.В., Клесов А.А. Практический курс химической и ферментативной кинетики М: изд-во МГУ, 1976, 320 с.
- Березин И.В. Основы физической химии ферментативного катализа. М.: Высшая школа, 1977, 280 с.
- Березин И.В. Исследования в области ферментативного катализа и инженерной энзимологии. М.: Наука, 1990, 382 с.
- Плакунов В.К. Основы энзимологии: Учебное пособие для студентов вузов. Серия «Учебник ХХI века» (Интернет магазин).
- Дженкс В. Катализ в химии и энзимологии. – М.: Мир. – 1972. – 468 с.
- Березин И.В., Клёсов А.А., Швядас В.К. и др. Серия Биотехнология: Учебное пособие для вузов в 8 кн. (под ред Н.С.Егорова, В.Д. Самуилова). Книга 8: Инженерная энзимология. - М.: Высшая школа. 1987.
- Иммобилизованные ферменты (Современное состояние и перспективы). Под ред. И.В.Березина, К.Мартинека. М.: изд..МГУ. 1976.
- Клесов А.А., Березин И.В. Ферментативный катализ М., изд-во МГУ. 1984 (в 2-х частях)
- Бекер, Мартин Екабович и др. Биотехнология/М.Е.Бекер,Г.К. Лиепиньш,Е.П.Райпулис.-М.:Агропроиздат,1990.-333с
Применение иммобилизованных ферментов (под ред. И.В.Березина) В сб. “Итоги науки и техники). Сер. “Биотехнология”. М.: ВИНИТИ. 1986.
Дополнительная
- Блюменфельд Л.А. Решаемые и нерешаемые проблемы биологической физики. М.: Едиториал УРСС, 2002. – 160 с.
- Бурлакова Е.Б., Голощапов А.Н., Жижина Г.П., Конрадов А.А. Новые аспекты закономерностей действия низкоинтенсивного облучения в малых дозах // Радиационная биология. Радиоэкология. – Т.39, № 1. - 1999. - С.26-35
- Бурлакова Е.Б., Конрадов А.А., Мальцева Е.Л. Действие сверхмалых доз биологически активных веществ и низкоинтенсиных физических факторов // Химическая физика. – 2003. – Т.22, №2. – С.21-40.
- Егоров В.В. Аналогия биологического действия сверхмалых химических и физических доз // Радиационная биология, Радиэкология. 2003. Т.43, №3. С.261-264.
- Казначеев В.П., Трофимов А.В. Очерки о природе живого вещества и интеллекта на планете Земля: Проблем космопланетарной антропоэкологии. – Новосибирск: Наука, 2004. – 312 с.
- Меерсон Ф.З. Концепция долговременной адаптации.- М.:Дело.-1993.-138 с.
- Пармон В.Н. Пребиотическая фаза зарождения жизни // Вестник РАН. – 2002, Т.72, №11. – С.976-983.
- Пригожин И., Стенгерс И. Порядок из хаоса (новый диалог человека и природой). М.: Эдиториал УРСС, 2000. – 312 с.
- Стромберг А.Г. Синергетика. Применение к химическим процессам. Методическое пособие. – Томск: ИПФ ТПУ, 199. – 32 с.
Чернавский Д.С. Синергетика и информация. Динамическая теория информации /Издание 2-е исправленное и дополненное/ - М.:Едиториал УРСС, 2004. – 288 с. (Серия «Синергетика: от прошлого к будущему).