Химия
-
- 41.
Альтернативная водородная энергетика как элемент школьного раздела химии: "Физико-химические свойства водорода"
Дипломная работа пополнение в коллекции 30.12.2009 На наших глазах набирает силу новая отрасль промышленности - водородная энергетика и технология. Потребность экономики в водороде идет по нарастающей. Ведь это простейшее и легчайшее вещество может использоваться не только как топливо, но и как необходимый сырьевой элемент во многих технологических процессах. Он незаменим в нефтехимии для глубокой переработки нефти, без него не обойтись, скажем, в химии при получении аммиака и азотных удобрений, а в черной металлургии с его помощью восстанавливается железо из руд. Такие существующие виды органического топлива, как газ, нефть и уголь, тоже служат сырьем в этих и подобных процессах, но еще полезнее извлечь из них самый экономный и чистый энергоноситель - тот же водород. Водород - идеальный экофильный вид топлива. Очень высока и его калорийность - 33 тыс. ккал/кг, что в 3 раза выше калорийности бензина. Он легко транспортируется по газопроводам, потому что у него очень малая вязкость. По трубопроводу диаметром 1, 5 м с ним передается 20 тыс. Мегаватт мощности. Перекачка легчайшего газа на расстояние в 500 км почти вдесятеро дешевле, чем передача такого же количества электроэнергии по линиям электропередачи. Как и природный газ, водород пригоден на кухне для приготовления пищи, для отопления и освещения зданий. Чтобы продемонстрировать его возможности, американские ученые построили «водородный дом», в котором для освещения использовали водород. Передавать водород в жидком виде - удовольствие очень дорогое, т. к. для его сжижения нужно потратить почти половину энергии, содержащейся в нем самом. Кроме того, температура жидкого водорода очень низка.
- 41.
Альтернативная водородная энергетика как элемент школьного раздела химии: "Физико-химические свойства водорода"
-
- 42.
Алюминий и его свойства
Информация пополнение в коллекции 05.05.2010 Позднее ему удалось получить алюминий в виде блестящих металлических шариков. В 1854 французский химик Анри Этьен Сент-Клер Девилль разработал первый промышленный способ получения алюминия - восстановлением расплава тетрахлоралюминиата натрием: NaAlCl4 + 3Na ? Al + 4NaCl. Тем не менее, алюминий продолжал оставаться чрезвычайно редким и дорогим металлом; он стоил ненамного дешевле золота и в 1500 раз дороже железа (сейчас - только втрое). Из золота, алюминия и драгоценных камней была сделана в 1850-х погремушка для сына французского императора Наполеона III. Когда в 1855 на Всемирной выставке в Париже был выставлен большой слиток алюминия, полученный новым способом, на него смотрели, как на драгоценность. Из драгоценного алюминия сделали верхнюю часть (в виде пирамидки) памятника Вашингтону в столице США. В то время алюминий был ненамного дешевле серебра: в США, например, в 1856 он продавался по цене 12 долл. за фунт (454 г), а серебро - по 15 долл. В изданном в 1890 1-м томе знаменитого Энциклопедического словаря Брокгауза и Ефрона говорилось, что «алюминий до сих пор служит преимущественно для выделки... предметов роскоши». К тому времени во всем мире ежегодно добывалось всего 2,5 т. металла. Лишь к концу 19 в., когда был разработан электролитический способ получения алюминия, его ежегодное производство начало исчисляться тысячами тонн, а в 20 в. - млн. тонн. Это сделало алюминий из полудрагоценного широко доступным металлом.
- 42.
Алюминий и его свойства
-
- 43.
Алюминий и его сплавы
Информация пополнение в коллекции 09.12.2008 Алюминий находится практически везде на земном шаре так как его оксид (Al2O3) составляет основу глинозема. Алюминий в природе встречается в соединениях - его основные минералы:
- боксит - смесь минералов диаспора, бемита AlOOH, гидраргиллита Al(OH)3 и оксидов других металлов - алюминиевая руда;
- алунит - (Na,K)2SO4 * Al2(SO4)3 * 4Al(OH)3 ;
- нефелин - (Na,K)2O * Al2O3 * 2SiO2 ;
- корунд - Al2O3 - прозрачные кристаллы;
- полевой шпат (ортоклаз) - K2O * Al2O3 * 6SiO2 ;
- каолинит - Al2O3 * 2SiO2 * 2H2O - важнейшая составляющая часть глины
- 43.
Алюминий и его сплавы
-
- 44.
Амилолитические ферменты и их применение в спиртовой промышленности.
Информация пополнение в коллекции 09.12.2008 Характеристика амилолитических ферментов…………..1
- 44.
Амилолитические ферменты и их применение в спиртовой промышленности.
-
- 45.
Аминокислоты и их свойства
Информация пополнение в коллекции 22.03.2012 Большинство аминокислот, участвующих в биохимических превращениях, содержат первичную аминогруппу, находящуюся в ?-положении к карбоксильной функции. Во всех природных аминокислотах, входящих в состав белков (за исключением глицина), ?-углеродный атом представляет собой хиральный центр (треонин <http://ru.wikipedia.org/wiki/%D0%A2%D1%80%D0%B5%D0%BE%D0%BD%D0%B8%D0%BD> и изолейцин <http://ru.wikipedia.org/wiki/%D0%98%D0%B7%D0%BE%D0%BB%D0%B5%D0%B9%D1%86%D0%B8%D0%BD> содержит два ассиметричных атома) и аминокислоты обладают оптической активностью.. Для описания конфигурации в случае ?-аминокислот обычно используют относительную D,L-номенклатуру. Считают, что кислота относится к L-ряду, если в каноническом написании фишеровской проекции аминогруппа расположена слева (Рис. 1).
- 45.
Аминокислоты и их свойства
-
- 46.
Аминокислоты, белки
Информация пополнение в коллекции 12.01.2009 Каждый Б. характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой (конформацией). На долю белков приходится не менее 50% сухой массы органических соединений животной клетки. Функционирование белка лежит в основе важнейших процессов жизнедеятельности организма. Обмен веществ (пищеварение, дыхание и др.), мышечное сокращение, нервная проводимость и жизнь клетки в целом неразрывно связаны с активностью ферментов - высокоспецифичных катализаторов биохимических реакций, являющихся белками. Основу костной и соединительной тканей, шерсти, роговых образований составляют структурные белки. Они же формируют остов клеточных органелл (митохондрий, мембран и др.). Расхождение хромосом при делении клетки, движение жгутиков, работа мышц животных и человека осуществляются по единому механизму при посредстве белка сократительной системы (напр., Актин, Миозин). Важную группу составляют регуляторные белки, контролирующие биосинтез белка и нуклеиновых кислот. К регуляторным белкам относятся также пептидно-белковые гормоны, которые секретируются эндокринными железами. Информация о состоянии внешней среды, различные регуляторные сигналы (в т. ч. гормональные) воспринимаются клеткой с помощью спец. рецепторных белков, располагающихся на наружной поверхности плазматической мембраны. Эти белки играют важную роль в передаче нервного возбуждения и в ориентированном движении клетки (хемотаксисе). В активном транспорте ионов, липидов, сахаров и аминокислот через биологические мембраны участвуют транспортные белки, или белки-переносчики. К последним относятся также гемоглобин и миоглобин, осуществляющие перенос кислорода. Преобразование и утилизация энергии, поступающей в организм с питанием, а также энергии солнечного излучения происходят при участии белков биоэнергетической системы (напр., родопсин, цитохромы). Большое значение имеют пищевые и запасные белки ( напр., Казеин, Проламины), играющие важную роль в развитии и функционировании организмов. Защитные системы высших организмов формируются защитными белками, к которым относятся иммуноглобулины (ответственны за иммунитет), белки комплемента (ответственны за лизис чужеродных клеток и активацию иммунологической функции), белки системы свертывания крови ( напр. Тромбин, Фибрин) и противовирусный белок интерферон.
- 46.
Аминокислоты, белки
-
- 47.
Амины
Информация пополнение в коллекции 12.01.2009 По химическим свойствам анилин во многом аналогичен предельным аминам, однако по сравнению с ними является более слабым основанием, что обусловлено влиянием бензольного кольца. Свободная электронная пора атома азота, с наличием которой связаны основные свойства, частично втягивается в П электронную систему бензольного кольца:
- 47.
Амины
-
- 48.
Аммиак и аминокислоты, их роль в нашей жизни
Информация пополнение в коллекции 21.12.2009 Поэтому, например, формулу аминокислоты глицина - NH2-CH2-СООH - правильнее было бы записать как NH3+-CH2-COO-Только в наиболее простой по структуре аминокислоте - глицине - в роли радикала выступает атом водорода. У остальных аминокислот все четыре заместителя при ? -углеродном атоме различны (т. е. ? -углеродный атом углерода асимметричен). Поэтому эти аминокислоты обладают оптической активностью(способны вращать плоскость поляризованного света) и могут существовать в форме двух оптических изомеров - L (левовращающие) и D (правовращающие). Однако все природные аминокислоты являются L-аминокислотами. К числу же исключений можно отнести D-изомеры глутаминовой кислоты, аланина, валина, фенилаланина, лейцина и ряда других аминокислот, которые обнаружены в клеточной стенке бактерий; аминокислоты D-конформации входят в состав некоторых пептидных антибиотиков(в том числе актиномицинов, бацитрацина, грамицидинов A и S), алкалоидов из спорыньи и т. д.
- 48.
Аммиак и аминокислоты, их роль в нашей жизни
-
- 49.
Ампульное производство гентамицина сульфата
Информация пополнение в коллекции 12.01.2009 Загружено:
- Споровая суспензия 10 см3.
- Агар микробиологический 50 гр.
- Калий азотнокислый 2.5 гр.
- Калий фосфорнокислый двузамещенный 1.25гр.
- Магний сернокислый 7-водный 1.25 гр.
- Натрий хлористый
- для агаризованных сред 1.25 гр
- для ферментационных сред 18.0 гр.
- Железо сернокислое, 7-водное 0.025 гр.
- Крахмал картофельный пищевой
- для агаризованных сред 50 гр.
- для посевных сред 66 гр.
- для ферментационных сред 300 гр.
- Экстракт кукурузный сгущенный 13.75 гр.
- Мука соевая дезодорированная необезжиренная
- для посевных сред 27.5 гр.
- для ферментационных сред 180 гр.
- Мел химически осажденный
- для посевных сред 8.25 гр.
- для ферментационных сред 42.00 гр.
- Аммоний сернокислый 18.00 гр.
- Кобальт хлористый без никеля 6-водный 0.0048 гр.
- Почва садово-огородная 10 см3.
- Вода питьевая
- для агаризованных сред до 2500 см3.
- для посевных сред до 2750 см3.
- для ферментационных сред до 6000см3.
- 49.
Ампульное производство гентамицина сульфата
-
- 50.
Анализ азота и его соединений
Информация пополнение в коллекции 12.01.2009
- 50.
Анализ азота и его соединений
-
- 51.
Анализ биологических тканей и жидкостей
Курсовой проект пополнение в коллекции 31.01.2011 Еще на заре развития электрохимических методов анализа (ЭМА) объекты биологии, медицины и фармации привлекали внимание исследователей. Это прежде всего относится к классической полярографии, в меньшей мере к потенциометрии и вольтамперометрии. В 30-х годах XX века чешский исследователь Брдичка обнаружил каталитические волны белков в аммонийно-аммиачных буферных растворах в присутствии солей кобальта. Впоследствии этот метод был применен в медицине для диагностики рака, а затем и для других заболеваний. Он известен как серологическая реакция Брдички. Достижения классичекой полярографии в биологии, медицине и фармации обобщены в монографии М. Бржезины и П. Зумана, которая оказала самое плодотворное влияние на развитие этой области ЭМА. Большая часть пионерских работ в этой области анализа были выполнены исследователями, которые имели базовое образование фармацевта, что не могло не сказаться на применении этого метода в биомедицинских исследованиях.. С помощью методов ВА определяли различные метаболиты, белки, идентефицировали ферменты, оцнивали их активность по продуктам ферментативных реакций, исследовали процессы в микроорганизмах, суюклеточных культурах, в тканях по продуктам их жизнедеятельности. Кроме того, эти методы применяли для получения электрохимических характеристик веществ, участвующих в переносе электронов в процессе дыхания и фотосинтеза, при моделировании окислительно восстановительных процессов в живой клетке, а также для исследования структурных особенностей биологических макромолекул и биомембран и т.д. В 60-х годах с появлением ионоселективных электродов (ИСЭ) стало возможным потенциометрическое определение катионов и анионов как in vitro, так и in vivoв растворах, включая цельную кровь.
- 51.
Анализ биологических тканей и жидкостей
-
- 52.
Анализ и технологическая оценка химического производства
Информация пополнение в коллекции 09.12.2008 Прямой коксовый газ, выходящий из камеры при температуре 700800° С, поступает в газосборник /, где охлаждается до 80° С водой; при этом из газа частично конденсируется смола и твердые вещества. Для дополнительного выделения смолы газ охлаждают в холодильнике 2 до 2030° С. Сконденсировавшаяся смола и надсмольная вода из газосборника 7 и холодильника 2 поступают в сборник 3, где разделяются на три слоя: нижний твердые вещества, средний смола» верхний надсмольная вода. В надсмольной воде содержится аммиак. Для окончательного выделения из газа туманообразной смолы газ из холодильника 2 поступает в электрофильтр 4, где из него выделяется смола, стекающая в сборник 3. Для продвижения прямого коксового газа через систему аппаратов очистки применяется турбогазодувка 5. Пройдя турбогазодувку, газ нагревается в подогревателе 7 до 60 70° С и поступает в сатуратор 6 аппарат барботажного типа, в котором находится 7678% H^SO^. Аммиак, содержащийся в газе, реагирует с HoS04 с образованием сульфата аммония;
- 52.
Анализ и технологическая оценка химического производства
-
- 53.
Анализ индивидуального риска событий узла пиролиза этановой фракции
Контрольная работа пополнение в коллекции 15.03.2011 Пирогаз с давлением на выходе из печи 1-1,2 кгс/см2 и с температурой до 835C объединяется на печи П-1 из всех потоков в один и поступает в трубное пространство закалочно-испарительного аппарата (ЗИА) первой ступени, а потом в ЗИА второй ступени, расположенных вертикально и конструктивно связанных по межтрубному пространству с сепаратором-паросборником Е-4. В ЗИА в трубном пространстве происходит охлаждение пирогаза до температуры (295-430)ºC с помощью питательной воды подаваемой в межтрубное пространство.
- 53.
Анализ индивидуального риска событий узла пиролиза этановой фракции
-
- 54.
Анализ комплексов лактоферрина молока человека
Дипломная работа пополнение в коллекции 21.04.2012 При интерпретации полученных данных (рис. 10) следует принять во внимание следующие данные. Добавление КСl в инкубационную смесь, а также буфер, с помощью которого уравновешена колонка, должно приводить не только к диссоциации олигомерных форм ЛФ, но и уменьшению их взаимодействий с сорбентом. Кроме того, кажущиеся мол. массы белков при гель-хроматографии не всегда полностью соответствуют их истинным мол. массам, поскольку время выхода белков при гель-хроматографии зависит не только от мол. массы, но и от геометрической формы белковых глобул и их олигомеров. С учетом мол. массы мономера (76-80 кДа), молекулярные массы олигомерных форм белка должны быть равными: быть 152 - 160 кДа (димер), 228-240 кДа (тример), 304-320 кДа (тетрамер). Если учесть, что мономер с мол. массой 76 -80 кДа демонстрирует кажущуюся мол. массу примерно 68-70 кДа, то приблизительные мол. массы олигомеров могут быть близкими: 136 -140 кДа (димер), 204 - 210 кДа (тример), 272 - 280 кДа (тетрамер). Реально наблюдаемые значения мол. масс димера (145 кДа) и тетрамера (295-275 кДа) несколько ниже, чем вычисленные из значения истинной мол. массы мономера ЛФ, но в то же время немного больше, чем оцененные из значения кажущейся мол. массы мономера, найденной при гель-хроматографии. Особенно интересно, что пик при 275 кДа имеет два плеча при 295 и 251 кДа. По месту положения два из трех плохо разделенных пика могут соответствовать только тетрамерной форме ЛФ, в то время как третий пик с кажущейся мол. массой порядка 220 кДа может быть белковым тримером. Разделение тетрамерной формы белка на два пика может быть связано как с различной эффективностью взаимодействия различных тетрамерных форм ЛФ с сорбентом, так и возможностью различного типа укладки мономеров ЛФ при образовании тетрамера.
- 54.
Анализ комплексов лактоферрина молока человека
-
- 55.
Анализ комплексов лактоферрина молока человека
Дипломная работа пополнение в коллекции 27.04.2012 . Metz-Boutigue, M.H., Jolles, J., Mazurier, J., Schoentgen, F, Legrand, D., Spik, G., Montreuil, J., and Jolles, P. Human lactotransferrin: amino acid sequence and structural comparisons with other transferrins. (1984) Eur. J. Biochem., 145, 659., G.B., Anderson, B.F., Norris, G.E., Thomas, D.H., Baker, E.N. Structure of human apolactoferrin at 2.0 A resolution. Refinement and analysis of ligand-induced conformational change (1998) Acta Crystallogr. D. Biol. Crystallogr., 54, 1319-1335., D., Salmon, V., Coddeville, B., Benaissa, M., Plancke, Y., Spik, G. Structural determination of two N-linked glycans isolated from recombinant human lactoferrin expressed in BHK cells (1995) FEBS Lett., 365(1), 57-60.Berkel, P.H., van Veen, H.A., Geerts, M.E., de Boer, H.A., Nuijens, J.H. Heterogeneity in utilization of N-glycosylation sites Asn624 and Asn138 in human lactoferrin: a study with glycosylation-site mutants (1996) Biochem. J., 319, 117-122.Berkel, P.H., Geerts, M.E., van Veen, H.A., Kooiman, P.M., Pieper, F.R., de Boer, H.A., Nuijens, J.H. Glycosylated and unglycosylated human lactoferrins both bind iron and show identical affinities towards human lysozyme and bacterial lipopolysaccharide, but differ in their susceptibilities towards tryptic proteolysis (1995) Biochem. J., 312, 107-114., N., Retequi, L., Masson, P. . Comprasion on human lactoferrins from milk and neutrophilic leucocytes. Relative molecular mass, isoelectric point, iron-binding properties and uptake by the liver. (1985) Biochem. J., 229, 353-359., M.S., Smith, C.A., Ainscough, E.C., Baker, H.A., Brodie, A.M., Baker, E.N. Anion binding by human lactoferrin: results from crystallographic and physicochemical studies. (1992) Biochem. J., 31, 4451-4458. , L. A., and Lonnerdal, B. Fe-saturation and proteolysis of human lactoferrin: effect on brush-border receptor-mediated uptake of Fe and Mn. 1989 Dec;257(6 Pt 1):G930-4. J., SpikG. Comparative study of the iron-binding properties of human transferring. Complete and sequential iron saturation and desaturation of the lactotransferrin. 1980 Biochim. Biophys. Acta, 629, 399-408., M., Brock, J.H., Iron in immunity. Cancer and Inflammation (1989) John Wiley & Sons., R.M., Bagby, G.C., Davis, J. (1981) Calcium-dependent polymerization of lactoferrin Biochem. Biophys. Res. Commun., 101(1), 88-95., G.C.Jr., Bennett, R.M. Feedback regulation of granulopoiesis: polymerization of lactoferrin abrogates its ability to inhibit CSA production (1982) Blood, 60(1), 108-112., C., Miyazawa, K., Broxmeyer, H.E. Physical characteristics and polymerization during iron saturation of lactoferrin, a myelopoietic regulatory molecule with suppressor activity (1994) Adv. Exp. Med. Biol., 357, 121-132., A., Kuyas, C., Haeberli, A. Oxidative radioiodination damage to human lactoferrin. (1986) Biochem. J., 240, 239-245.
- 55.
Анализ комплексов лактоферрина молока человека
-
- 56.
Анализ лекарственной формы состава: Rp.: Amidopyrini 0,3 Dibazoli 0,02
Реферат пополнение в коллекции 09.12.2008 Препарат
- Реакция окисления ванадатом аммония. В 1 мл хлороформа растворяют 0,01-0,02 г препарата, прибавляют 3-5 капель 1% раствора ванадата аммония в концентрированной серной кислоте и встряхивают. Слой хлороформа постепенно окрашивается в вишнёвый цвет.
- Реакция с нитратом кобальта. К 0,01 г препарата прибавляют 3 капли 3% спиртового раствора нитрата кобальта. Образуется голубое окрашивание.
- Реакция с концентрированной серной кислотой. К нескольким крупинкам препарата прибавляют 5-6 капель концентрированной серной кислоты. При этом образуется оксониевая соль, что вызывает появление ярко-жёлтого окрашивания, постепенно переходящего в кирпично-красное. От прибавления нескольких капель воды окраска исчезает.
- Реакция с серной и азотной кислотами. Несколько крупинок препарата помещают в пробирку и прибавляют 2 мл смеси, состоящей из 1 мл концентрированной азотной кислоты и 9 мл концентрированной серной кислоты. Появляется красное окрашивание. Прибавляют по каплям при постоянном помешивании и охлаждении 5 мл воды. Окраска переходит в коричневую, жёлтую, а затем в оранжевую. При взбалтывании полученного раствора с 3 мл хлороформа хлороформный слой окрашивается в фиолетовый цвет.
- Реакция с сульфатом меди и роданидом аммония. Крупинку препарата растворяют в капле воды и прибавляют по 1 капле 0,1н. раствора соляной кислоты, 3% раствора сульфата меди и 2% раствора роданида аммония. Появляется коричневый осадок.
- 56.
Анализ лекарственной формы состава: Rp.: Amidopyrini 0,3 Dibazoli 0,02
-
- 57.
Анализ поваренной соли на содержание основного вещества аргентометрическим методом
Курсовой проект пополнение в коллекции 20.05.2012 Измерение потенциала возникающего в цепи измеряется потенциометрами. Почти все приборы для измерения э.д.с. потенциометрической ячейки - потенциометры - имеют следующую схему (рис. 1.5). Один полюс внешнего источника постоянного тока через переключатель неподвижно присоединен к одному из концов (Л) делителя напряжения с равномерным сечением проволоки и с небольшим сопротивлением (10 - 100 ом). Делитель напряжения обычно снабжен шкалой с равномерными 1100 делениями. Другой полюс источника тока присоединен к переменному сопротивлению малой величины, с которым второй конец (В) делителя напряжения соединяется с помощью подвижного контакта. Таким образом, напряжение источника падает на постоянном участке А В и на некотором участке переменного сопротивления ав. Конец В делителя напряжения присоединяют к одному из электродов Э, ячейки, соблюдая при этом полярность соединения, т.е. полюс источника тока и электрод тем же знаком должны быть присоединены к одному и тому же концу делителя. Второй электрод Э2 подключают последовательно через переключатель, прерыватель тока и индикатор тока к подвижному контакту, свободно перемещаемому на делителе напряжения. Дополнительно к концу В делителя напряжения подключают один из полюсов стандартного элемента Вестона (соблюдая тот же порядок полярности соединения, см. выше), другой полюс которого может быть соединен с помощью переключателя с подвижным контактом. Следовательно, при одном положении переключателя замыкается через прерыватель тока цепь, содержащая элемент Вестона, а при другом - цепь, содержащая потенциометрическую ячейку.
- 57.
Анализ поваренной соли на содержание основного вещества аргентометрическим методом
-
- 58.
Анализ почвы
Контрольная работа пополнение в коллекции 12.11.2010
- 58.
Анализ почвы
-
- 59.
Анализ системы титанат алюминия – кордиерит
Курсовой проект пополнение в коллекции 28.03.2012 Керамические материалы состава Al2O3 ТiО2 (тиалит) не получили широкого распространения в странах СНГ, но очень интенсивно исследуются и применяются за рубежом в последние десятилетия. На их основе возник и развивается рынок материалов и изделий из термостойкой керамики для высоких и умеренных температур, на котором работают десятки и сотни фирм-производителей. Так, по данным компании «CERAM Researcy Ltd.» (Великобритания), тиалит применяется для изготовления тиглей, разливочных желобов, ковшей, изложниц, пробок при литье ряда металлов, в первую очередь алюминия, где обнаруживает большой срок службы, чем кварц и силикаты. Компания «Reade International Ltd.» (CША) поставляет помимо тиглей, сопел, труб и термопар для цветной металлургии футерованные патрубки для двигателей автомобилей, модельные формы для стекловаренной промышленности, термо- , коррозионно- и износостойкие покрытия для всех отраслей. Китайская фирма «Zoomber Advanced Materials» выпускает чехлы для термопар, тигли и трубки для литья алюминиевых сплавов, изложницы и фильтры для цветной металлургии.
- 59.
Анализ системы титанат алюминия – кордиерит
-
- 60.
Анализ смеси I, II, III группы катионов
Контрольная работа пополнение в коллекции 10.04.2012 В организме взрослого человека содержится 80-120 мг свинца. В желудочно-кишечном тракте всасывается 5-10% (а иногда и до 50%) от поступившего свинца. Много свинца может попадать в организм с вдыхаемым воздухом (до 70% аэрозоля содержащего свинец оседает в легких). При больших концентрациях тетраэтилсвинца возникает риск его проникновения через кожу. У мужчин удержание свинца в организме выше, чем у женщин. Повышенное поступление с пищей кальция, фосфора, магния, цинка снижает абсорбцию свинца, тогда как на фоне дефицита железа и перечисленных элементов способность организма усваивать свинец увеличивается. Токсическое действие свинца во многом обусловлено его способностью образовывать связи с большим числом анионов -- лигандов, к которым относятся сульфгидрильные группы, производные цистеина, имидазольные и карбоксильные группы, фосфаты. В результате связывания ангидридов со свинцом угнетается синтез белков и активность ферментов, например АТФ-азы. Свинец нарушает синтез тема и глобина, вмешиваясь в порфириновый обмен, индуцирует дефекты мембран эритроцитов.
- 60.
Анализ смеси I, II, III группы катионов