Аминокислоты, пептиды, белки

Вид материала

Статья

Содержание Основные понятия План урока Ход урока 1. Индивидуальное задание по дидактическим карточкам (письменно) 2. Индивидуальная работа у доски. Решение задач Решение учащихся Решение учащихся 3. Работа с плакатом «Функции белков» на магнитной доске. 4. Фронтальная работа по вопросам 2. Как вы понимаете простые и сложные белки? Ответ учащегося Ответ учащегося 5. Какими свойствами обладают аминокислоты? Ответ учащегося 18. В каких случаях белок применяется как противоядие? – При отравлении солями тяжелых металлов. Опыт 4. II. Самоятоятельная работа. IV. Заключение. Резюме

Подобный материал:

• Вторинний метаболізм Лекція Обмін незамінних амінокислот треоніну та метіоніну, 121.35kb.
• Тема: Аминокислоты, пептиды, белки, 124.2kb.
• Имд «Амины, аминокислоты, белки», 40.89kb.
• Первый. Белки под большой молекулярной массой от нескольких десятков до нескольких, 28.19kb.
• Программа утверждена на заседании Учёного совета эколого-биологического факультета, 65.28kb.
• Феномен гомологичности, теория кодирования биомолекул и Нобелевская премия, 146.07kb.
• «Инфламафертин» препарат, получаемый из плаценты животных, 494.3kb.
• Белковые вещества (пептиды, протеины и протеиды), являясь продуктами первичного биосинтеза,, 327.28kb.
• Лекция 5 аминокислоты, текст, 81.03kb.
• Современные методы исследования бас выделение и анализ бас, 65.85kb.

Аминокислоты, пептиды и белки. Контрольно-обобщающий урок с учетом подготовки к ЕГЭ

Захарова Вера Николаевна, учитель биологии

Статья отнесена к разделу: Преподавание биологии



Объявление

С 26 марта по 23 апреля 2008 года состоялся Первый интернет-марафон учебных предметов для учителей всей страны. Материалы читайте и смотрите на нашем сайте.

Тема: Аминокислоты, пептиды, белки.

Цели урока:

• Обобщить и закрепить знания учащихся о химической организации клетки, строении и функциях белков и пептидов, роли водородных связей в образовании белков.
  
• Продолжить формирование умения проводить опыт и делать соответствующие выводы с привлечением знаний, полученных на предшествующих уроках.
  
• Углубить и расширить представления учащихся о функциях белков, их биологической значимости для живых организмов.
  
• Закреплять навыки выполнения тестовых заданий уровня А, В, С.
  

Оборудование: таблицы «Аминокислоты», «Структура белков», плакаты «Структурная классификация аминокислот», штатив, пробирки, колбы, раствор яичного белка, реактивы Na OH, CuSO4, HNO3,медный купорос, ацетат свинца, капельница, пипетка, сухое горючее или грелка.

Основные понятия:

Пептид Полипептид Белок Протеин I, II, III, IV структура Денатурация Ковалентные связи Водопроводные связи Гидрофобные связи Ионные связи Ван-дер-Вальсовы силы

Мономер Полимер -спираль -спираль Фибриллярные белки Глобулярные белки Мембранный белок Аминокислота Гидрофильность Гидрофобность Глобула

Основные аминокислоты Кислые аминокислоты Нейтральные аминокислоты Незаменимые аминокислоты Заменимые аминокислоты Дисульфидная связь Фермент Протеом Протеасома Протеомика Белковая инженерия

План урока

I. Фронтальный опрос по теме «Пептиды, аминокислоты, белки»

1. Индивидуальные задания по дидактическим карточкам (2–3 человека письменно)
   
2. Индивидуальная работа у доски «Решение задач» (2 человека письменно)
   
3. Работа с плакатом «Функции белков». Найти соответствие, убрать «лишнее» (письменно)
   
4. Коллективная работа по вопросам с применением опорных конспектов, основных понятий и демонстрацией опытов (устно)
   

II. Самостоятельная работа. Тест с уровнем знаний А, В, С

III. Сообщения учащихся

1. Болезни, обусловленные нарушением синтеза функционирования белков
   
2. Протеомика
   
3. Белковая инженерия
   
4. Белковое питание и здоровье
   

IV. Заключение. Резюме

V. Подведение итогов

Оцениваются:

4–5 человек за индивидуальную работу
2 – за решение задач
3–4 – за сообщение
2–4 – за демонстрацию опытов
Все за тестовые задания.

ХОД УРОКА

Учитель: Белки являются важными химическими соединениями, входящими в состав всех живых клеток и живых организмов с функционированием белков связано формирование признаков, характерных для всех клеток и всего организма. Нарушение строения и функционирования белков может привести к заболеваниям. Цель нашего урока – обобщить, повторить материал по теме «Пептиды и белки», так как в ЕГЭ встречается много вопросов по данной теме, и выявить пробелы. Работаем индивидуально, попарно, коллективно по желанию.

1. Индивидуальное задание по дидактическим карточкам (письменно)

Карточка №1



Карточка №2

Рассмотрите общую формулу и строение некоторых аминокислот. а) Какими свойствами обладают аминокислоты, если аминогруппа (–NH2) по свойствам аналогична аммиаку, а карбоксильная группа (–CООН) карбоновой кислоте? б) В чем сходство и отличие в строении этих аминокислот? Какой группой определяется уникальность свойств каждой аминокислоты?

Ответ учащегося: 1. Аминокислоты амфотерны, т.к. обладают и кислотными и основными свойствами. NH2 – придает основные свойства, СООН – кислые свойства. 2. Отличаются аминокислоты по радикалу, сходство что имеют все аминогруппу, карбоксильную группу, которые связаны через атом углерода (а–с). 3. Уникальность свойств аминокислот определяется радикалом аланин. Валин – с гидробобным радикалом – неполярные аминокислоты, глицин с гидрофильным радикалом, т.е. полярная аминокислота, заменимая в организме, аланин тоже заменимая, а вапин абсолютно незаменимая.

2. Индивидуальная работа у доски. Решение задач

Задание №1

Молекулярная масса белка 100000. Определить длину гена.

Решение учащихся: Мм аминокислоты (1) – 100 Определяем количество аминокислот: 100000 : 100 = 1000 1 аминокислота кодируется 3 трипледами. Определяем количество нуклеидов: 1000 х 3 = 3000 нуклеидов. Длина нуклеида (1) 0,34 нм. Определяем длину гена: 0.34 нм х 300 = 1020 нм. Ответ: длина гена 1020 нм

Задание №2

Участок молекулы ДНК кодирующий часть полипептидной цепи имеет строение Ц–А–Т–Т–Т–Т–Г–А–Т. Определить какими аминокислотами закодирована цепь ДНК

Решение учащихся: Одна амнокислота соответствует 3 нуклеидам, проводим транскрипцию и РНК по принципу комплементарности и по таблице находим аминокислоты 0.34 нм х 300 = 1020 нм Ответ: вал-лиз-лей

3. Работа с плакатом «Функции белков» на магнитной доске.

Определить группу белков по выполняющей функции и исключить лишнее

		Ответ учащихся:
Белок		Функции	Лишнее
1. коллаген 2. мукопротеин 3. гемоглобин 4. эластин 5. кератин 6. тубулин 7. флагелин 8. актин 9. меозин 10. альбулин 11. оксин 12. фитохром 13. гликопротеины 14. цитохромы	15. интерферон 16. антитела 17.. тромбопластин 18..тромбин 19. гемоцианин 20. инсулин 21. самотропин 22. миоглобин 23. нейропептиды 24. каталаза 25. амилаза 26. пепсин 27. ферритин 28. трипсин	1. Строительная или структурная: 1,2,4,5 2. Двигательная: 6,7,8,9 3. Реципторная: 11,12,13 4. Защитная: 15,16,17,18 5. Регуляторная: 20,21,23 6. Ферментативная: 24,25,26,28	Транспортная – 3 Запасающая транспортная – 10 Транспортная – 14 Транспортная – 19 Запасающая – 22 Запасающая – 27

В это время остальные дети работают коллективно по вопросам.

4. Фронтальная работа по вопросам (вопрос – ответ)

1. Что такое пептиды и белки?

Ответ учащегося: Линейные полимеры, состоящие из остатков аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями. Цепи из небольшого числа аминокислотных остатков – пептиды, а цепи состоящие более чем из 10 аминокислотных остатков называются полипептиды или белки.

2. Как вы понимаете простые и сложные белки?

Ответ учащегося: Простые содержат только аминокислотные остатки. Сложные содержат еще и неаминокислотные компоненты: производные витаминов, углеводные и липидные компоненты..

3. Полипептид глюкагон состоит из 29 аминокислотных остатков.

На доске представлен фрагмент белка глюкагона.



Проанализируйте и ответьте на вопрос: От чего зависит структура и физикохимические свойства белков и пептидов?

Ответ учащегося: От числа, химической структуры и порядкового расположения аминокислотных остатков.

4. Какие функциональные группы входят в состав аминокислот? (использование таблицы)
Ответ учащегося Аминная группа NH₂, карбоксильная группа СООН, радикал. Все они соединены с а-углеродным атомом. В природе существует около 300 аминокислот, в природные белки входят 20 аминокислот.

5. Какими свойствами обладают аминокислоты?

Ответ учащегося: амфотерными, т.к. аминогруппа придает аминокислоте основные свойства, а карбоксильная группа – кислотные свойства. По радикалу все аминокислоты отличаются друг от друга, т.к. радикал может содержать СН₃, СООН, NH₂ и другие химические группировки.

6. Как опытным путем доказать, что в белке имеются циклические аминокислоты, радикал которых содержит бензольные кольца.

Учащийся показывает опыт.

Опыт №1. С помощью ксантопротеиновой реакции (греч. Хаntos – желтый). К 5 каплям 1% раствора яичного белка добавляем 3 капли концентрированной азотной кислоты (осторожно!) и нагреваем. Появился осадок желтого цвета. После охлаждения в пробирку добавляем 5–10 капель 10% раствора едкого натра до появления оранжевого окрашивания (связано с образованием натриевой соли этих нитросоединений).



7. На какие три группы можно классифицировать аминокислоты?

Ответ учащегося: структурную, электрохимическую, биологическую.

8. Используя таблицу, ответьте на вопрос: На чем основана каждая классификация

а) структурная – на особенностях строения радикала выделяют алифатические незамещенные, амифатические замещенные, циклические аминокислоты (Приложение 2. Таблица №1)

б) электрохимическая классификация строится по кислотно-основным свойствам радикала аминокислот (Приложение 2. Таблица № 2)

1. Кислые аминокислоты в радикале имеют дополнительную группу СООН–, ОН–, НS–
2. Основные аминоркислоты имеют в радикале дополнительную группу NH₂, гуанидиновую или имидазольную.
3. Нейтральные аминокислоты имеют радикал не проявляющий ни те ни другие свойства. Кислые и основные аминокислоты объединяются в группу полярных (гидрофильных) аминокислот. Сюда же входят нейтральные аминокислоты, радикалы которых полярны и образуют водородные связи с молекулой Н₂О (связь С–О; С–N, О–Н, S–Н), остальные неполярные или гидрофобные.

в) биологическая классификация распределяет аминокислоты на группы по степени незаменимости их для организма человека (Приложение 2. Таблица №3).

1. Незаменимые не могут синтезироваться организмом, у животных и человека 8 аминокислот, у крыс и мышей добавляется еще гистидин, а у кур – аргинин, гистидин, тирозин;
2. Частично заменимые, синтезируются сложным путем в организме;
3. Условно заменимые для синтеза необходимы незаменимые кислоты. Например, для синтеза тирозина требуется фенилаланин, цестина – метионин;
4. Заменимые синтезируются в организме. Углеродный скелет аминокислот образуется из глюкозы, а универсальным донором аминогруппы служит глутаминовая кислота.



Учитель. Кроме 20 стандартных аминокислот в белках живых организмов встречается необычная кислота – селеноцистеин. Она похожа на цистеин, но вместо атома серы в ее радикале расположен атом селена.

Селеноцистеин обнаружен у разных организмов от древнейших бактерий до человека. Он входит в состав ферментов и в последние годы рассматривается как 21 белковая кислота, шифруется в ДНК и РНК. В РНК кодируется триплетом УГА. Этот триплет означает окончание трансляции, но если он окружен особыми сочетаниями триплетов, то в рибосоме с этим триплетом взаимодействует транспортная РНК. Так же в организме животных и человека встречаются аминокислоты, которые не входят в состав белков, но имеют важное биологическое значение. Например, тироксин, гормон щитовидной железы является производным тирозина, -аминомаляная кислота (ГАМК) одним из нейромедиаторов.

9. Физические свойства аминокислот?

– Легко растворяются в полярных растворителях (вода, этанол).
– Не растворяются в неполярных растворителях (эфир, бензол, гексан).
– Имеют высокую температуре плавления > 200^оС.
– Не поглощают свет в видимой области спектора, поэтому бесцветны.

10. Какие уровни организации белков имеются в природе и какими связями обусловлены?

– Первичная, вторичная, четверичная структуры связи: пептидные, водородные, гидрофобные, ионные, дисульфидные, глобулярные.

11. Каким опытным путем доказать пептидную связь?

– Биуретовая реакция на определение пептидной связи. Метод основан на способности пептидной связи в щелочной среде образовывать с сульфидом меди окрашенные комплексные соединения.

Опыт 2 (учащийся)

В пробирке вносим 5 капель 1% раствора яичного белка (вначале профильтровали через марлю и развели с дистиллированной водой 1:10), три капли 10% раствора гидрооксида натрия и 1 каплю сульфата меди, все перемешиваем. Содержимое приобретает фиолетовое окрашивание.
Раствор белка + NaОН + СuSО4 ––> фиолетовое окрашивание. Пептидная связь по своей природе является прочной ковалентной связью между атомом углерода карбоксильной
–СО – NH –, или , располагаются в одной плоскости. Пептидная связь характерна для первичной структуры белка, где аминокислоты белков располагаются линейно. I – структура отличается количеством аминокислот, последовательностью и соотношением радикалов. При записи последовательности N конец записывается слева, а С конец справа.

12. Что собой представляет вторичная структурна белка?

– II структура полипептидная цепь уложенная определенным образом с многочисленными водородными связями между атомами пептидных групп.

Различают 2 вида структур: -спираль, -складчатый слой.
-спираль имеет спиральную конфигурацию (жесткого цилиндра) образуется водородными связями, в связях участвуют все пептидные группы СО и NH, радикалы не участвуют в образовании спирали. Спираль устойчива, высота одного витка 0,54 нм, в один виток входит 3,6 – 4 аминокислот.

-складчатый слой имеет вид изогнутой цепи, формируется с помощью водородных связей между водородом NH и кислородом СО-групп двух аминокислотных остатков, находящихся на большом расстоянии друг от друга. Радикалы могут располагаться как с наружной так и внутренней сторон.

13. Что собой представляет третичная и четвертичная структура белка?

– III структура – спираль, уложенная в глобу (шарик). Связи возникают между радикалами. Они могут быть разными:

а) гидрофобными – неполярные радикалы собираются в группы, оттесненные молекулами воды (связь водородная между молекулами воды);
б) ионные или солевые – между полярными радикалами;
в) дисульфидные – между радикалами, содержащими серу (цистеин). Это прочные связи по природе ковалентные;
г) Ван-дер-Ваальсовы силы – взаимодействие электрически нейтральных молекул или атомов.

– IV структура – агрегат, состоящий из 2-х или более полипептидных цепей, связанных между собой нековалентными связями.

14. Приведите примеры белков III и IV структур, относящихся к разным классам.

– III структура:

1) фибриллярные белки – вытянутые в виде волокна, например, фиброин – белок натуральногошелка;
2) мембранные белки – расположенные в мембране, например, рецепторы гармонов, натриевые и калиевые каналы, порин, родопсин;
3) глобулярные – растворимые в воде, шаровидные. Миозин – заканчивается глобой.

– IV структура – гемоглобин

15. Какими свойствами обладают белки?

– Белки

1) амфотерные – проявляют и кислые и основные свойства
2) гидрофобные и гидрофильные
3) обладают буферностью – поддерживают концентрацию ионов водорода на постоянном уровне
4) белки способны к самосборке
5) стабильность характерна белкам
6) спецефичность характерна белкам
7) способны к обратным конформационным изменениям
8) денатурация – разрушение II, III, IV структур под действием физических и хзимических факторов с сохранением первичной структуры
9) ренатурация – восстановление пространственной структуры и биологической активности, если не нарушена I структура белка.

Опыт 3. Денатурация белка

Куриный белок растворяем в 150 мл воды. Наливаем в пробирку 4–5 мл раствора и нагреваем на горелке до кипения. Раствор помутнел, т.к. белок денатурировал. Получившийся осадок при нагревании не растворяется при охлаждении и разбавленный водой, значит обратного процесса – ренатурации не происходит, т.к. разрушена I структура белка.

16. Какие функции в клетке выполняют белки? Приведите примеры.

1. Двигательная – актин, миозин, белок мышц;
тубулин образованы микротрубочкой клеток;
флагмин – в состав жгутиков бактерий;
динеин, кинезин – молекулярные двигатели.

2. Транспортная – гемоглобин – перенос О₂ и Н₂О;
ферритин – транспортирует ионы железа;
транспортные белки мембран образуют ионные каналы для перемещения Na⁺, К⁺.

3. Рецепторная – рецептор инсулина, глюкагон, т.е. белковые гормоны.

4. Защитная – антитела, протромбин, фибриноген;
лизоцим – содержащийся в слюне;
муцин – в слюне и желудке.

5. Структурная – кератин, белок, волос, перьев птиц, когтей пресмыкающихся и зверей.
Коллаген – входит в состав сухожилий.
Гистоны – белки ДНК.

6. Энергетическая – 1 г белка – 17,6 кДж.

7. Ферментативная – не всегда белки ферменты, но все ферменты – белки.
Ферменты – биологические катализаторы

17. Какими свойствами обладают белки и при каких условиях функционируют?

1) высокая эффективность действия
2) специфичность действия
3) способность к регуляции
Ферменты функционируют при строго определенных условиях в определенном диапазоне температуры, кислотности среды, концентрации ионов и т.д.

18. В каких случаях белок применяется как противоядие?

– При отравлении солями тяжелых металлов.

Опыт 4. В две пробирки наливаем по 1–2 капли раствора белка и медленно при встряхивании по каплям добавляем в 1 пробирку насыщенный раствор медного купороса, а в другую – ацетата свинца. В пробирке образовалось труднорастворимое солеобразное соединение белка. Данный опыт иллюстрирует применение белка, как противоядие при отравлении солями тяжелых металлов.

II. Самоятоятельная работа. Тест с заданиями уровня А, В, С (проверить можно взаимопроверкой или индивидуально) (Приложение 4)

III. Сообщения учащихся (Приложение 1)

1. Болезни, обусловленные нарушением синтеза функционирования белков.
2. Протеомика.
3. Белковая инженерия.

IV. Заключение. Резюме

Белки являются важнейшими химическими соединениями, функционирующими в клетке и организме. Благодаря уникальным особенностям своей пространственной структуры они вступают во взаимодействия друг с другом и другими химическими соединениями, что сопровождается выполнением ими определенной работы. Нормально функционирующие белки принимают непосредственное участие в формировании фенотипа здорового человека. Мутации белок-кодирующих генов ведут к нарушению структуры или функционирования белков, что может явиться причиной болезни. Измененные белки человеческого организма и нативные белки болезнетворных микроорганизмов являются наиболее распространенными мишенями для лекарственного воздействия. Зная механизмы активации генов, транскрипции, трансляции, фолдинга белков и посттрансляционных изменений белков, можно регулировать синтез белков с помощью фармакологических препаратов. В свою очередь, регулируя синтез белков и их активность, можно управлять процессом развития нормальных и патологических признаков. Изучая закономерности формирования третичной структуры белков, ученые конструируют белки с заранее заданными свойствами

V. Подведение итогов урока

Оцениваются:

• индивидуальная работа по карточкам 5–6 учащихся
  
• по вопросам – 6–7 учащихся
  
• тест с/работа – все учащиеся
  
• выступающие с сообщением – 3–4
  
• демонстрация опытов – 2 –4