Львівський національний медичний університет імені Данила Галицького кафедра біологічної хімії методичні вказівки для практичних занять з біологічної хімії

Вид материалаДокументы

Содержание


А. Аконітатгідратази
Приклади тестів та ситуаційних задач по засвоєнню практичних навичок
Е. Діалізом
Література Основна
Підсумковий модульний контроль
Завдання для самостійної роботи студентів (СРС)
Подобный материал:
1   ...   9   10   11   12   13   14   15   16   ...   20

А. Аконітатгідратази


В. Дигідроліпоїлдегідрогенази

С. Піруватдегідрогенази

D. Дигідроліпоїлацетилтрансферази

Е. Цитратсинтетази


8. Ціаніди – клітинні отрути, інгібітори транспорту електронів на термінальній ділянці дихального ланцюга мітохондрій. Який механізм їх токсичної дії?

А. Блокування електронного транспорту на рівні НАДН-коензим-Q-редуктази

В. Блокування переносу електронів з цитохма вс1

С. Інгібування функцій АТФ-синтетази

D. Утворення комплексів з Fe3+-формою гему цитохромоксидази

Е. Роз’єднання дихання та окисного фосфорилування в мітохондріях


Приклади тестів та ситуаційних задач по засвоєнню практичних навичок

1. Назвати оптичні методи дослідження, які використовуються в клінічній біохімії:

А. Фотоелектроколориметричні

В. Афінна хроматографія

С. Флюоресцентний аналіз

D. Полярографія

Е. Імуноферментний аналіз


2. Для виявлення функціональних груп (-SH, NH2, імідазольних) у білках, ферментах використовують такі методи дослідження:

А. Електрофорез

В. Люмінесцентний аналіз

С. Іонообмінну хроматографію

D. Полярографію

Е. Імуноферментний аналіз


3. Що відбувається з ферментами за умов високої температури?

А. Гідроліз

В. Денатурація

С. Утворення фермент-субстратного комплексу

D. Блокування активного центру

Е. Порушення первинної структури


4. Після додавання витяжки з підшлункової залози в пробірку з розчином крохмалю, відмічено відсутність синього забарвлення в пробі з розчином йоду, що свідчило про гідроліз крохмалю. Під впливом якого ферменту підшлункової залози це відбулося.

А. α-амілази

В. Хімотрипсину

С. Ліпази

D. Альдолази

Е. Трипсину


5. Метод визначення якого із перерахованих ферментів базується на визначенні кількості гідрогену пероксиду, перетвореного ним за певний проміжок часу:

А. Аконітаза

B. Цитохромоксидаза

C. Лактаттдегідрогеназа

D. Амілаза

E. Каталаза


6. З біологічної рідини шляхом висолювання виділили білок, який буде використаний для лікування. Яким методом можна звільнити його від низькомолекулярних домішок?

А. Секвенацією

В. Денатурацією

С. Висолюванням

D. Електрофорезом

Е. Діалізом



7. У сироватці крові хворого на пієлонефрит виявлено зміни у співвідношенні білкових фракцій. Вкажіть, яким методом можна розділити на фракції білки плазми крові?


8. В підшлунковій залозі знаходяться ферменти: амілаза, пептидази та ліпази. Які з цих ферментів за певних умов може викликати автоліз органу і чому?


9. У хворого в сироватці крові виявлено підвищення активності ЛДГ4 і ЛДГ5, аланінамінотрансферази, карбомоїлорнітинтрансферази. В якому органі можна передбачити розвиток патологічного процесу?


10. В інкубаційне середовище де була сукцинатдегідрогеназа і янтарна кислота додали малонову кислоту. Як зміниться активність фермента? Чи є цей процес зворотнім? Як його повернути?


11. За добу в людини виділяється з сечею 10 мг вітаміну С. Чи забезпечений організм цим вітаміном?


12. Чому хворим з серцево-судинною недостатністю та ознаками ацидозу призначають препарат кокарбоксилазу (тіамінпірофосфат)?


13. Під час обстеження хворого встановлено, що активність каталази крові в нього становить 6 одиниць. Як оцінити такий результат? Чи виникає при цьому небезпека для організму?

Література

Основна:

  1. Біохімічний склад рідин організму та їх клініко-діагностичне значення. Довідник / За ред. Склярова О.Я. – Київ: Здоров’я, 2003. – 192 c.
  2. Губський Ю. І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – 508 с.
  3. Гонський Я.І., Максимчук Т.П., Калинський М.І. Біохімія людини. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2002. – 744 с.
  4. Практикум з біологічної хімії / За ред. О.Я. Склярова. – К.: Здоров’я, 2002. – 298 с.
  5. Біологічна хімія. Тести та ситуаційні задачі. / За ред. О.Я. Склярова. – Львів: Світ, 2006. – 271 с.



Модуль 3. Метаболізм Вуглеводів, ліпідів, амінокислот та його регуляція


№ п/п

Тема занять

Кіл-сть годин

Кіл-сть балів

1.

Дослідження гліколізу – анаеробного окиснення вуглеводів.

3

11

2.

Дослідження аеробного окиснення глюкози та альтернативних шляхів обміну моносахаридів.

3

11

3.

Дослідження катаболізму та біосинтезу глікогену. Регуляція обміну глікогену, біосинтез глюкози – глюконеогенез.

3

11

4.

Дослідження механізмів метаболічної та гормональної регуляції обміну вуглеводів. Цукровий діабет.

3

11

5.

Дослідження катаболізму і біосинтезу триацилгліцеролів та фосфоліпідів. Внутрішньоклітинний ліполіз та молекулярні механізми його регуляції.

3

11

6.

b-Окиснення та біосинтез жирних кислот. Дослідження обміну жирних кислот та кетонових тіл.

3

11

7.

Біосинтез та біотрансформація холестеролу. Патології ліпідного обміну: стеаторея, атеросклероз, ожиріння. Транспортні форми ліпідів – ліпопротеїни плазми крові.

3

11

8.

Дослідження перетворень амінокислот (трансамінування, дезамінування, декарбоксилування), біосинтезу глутатіону і креатину.

3

11

9.

Дослідження процесів детоксикації аміаку та біосинтезу сечовини.

3

11

10.

Дослідження проміжних продуктів біосинтезу порфіринів та їх накопичення при порфіріях.

3

11




Індивідуальна самостійна робота студентів




10

11.

Підсумковий модульний контроль


3

80



Разом (годин, балів)


33

200



Тематичний план практичних занять з модуля 3

Завдання для самостійної роботи студентів (СРС)