Методические указания Биохимия

Вид материалаМетодические указания
Подобный материал:
1   2   3   4   5

2. Строение и биологическая роль витаминов Е и К, их источники. Использование витамина Е в пищевой промышленности.

3. Взаимосвязь обмена углеводов и липидов. Почему при избыточном потреблении углеводов в питании человека увеличивается количество жира в подкожном слое.


Вариант 9

1.Строение УТФ и УТФ-глюкозы. Значение этих соединений в биосинтезе углеводов.

2. Гидролиз крахмала в ротовой полости и желудочно-кишечном тракте животных. Ферменты участвующие в этом процессе.

3. Окисление жирных кислот и глицерина в клетке. Роль НS-КоА в этом процессе.


Вариант 10

1.Коковы сходство и отличие в химизме спиртового и гомоферментативного молочнокислого брожений.

2. Напишите реакции ферментативного окислительного дезаминирования аланина, аспарагиновой и глютаминовой кислот.

3. Биосинтез белка в клетке. Роль матричной, рибосомной и транспортной РНК в этом процессе.


Перечень вопросов к зачету или экзамену

1. Биохимия: определение и становление как науки, роль в подготовке специалистов для пищевой промышленности. Статическая, динамическая и техническая биохимия.

2. Общий химический состав живых организмов. Макро- и микроэлементы. Органические и неорганические соединения клетки.

3. Белки: определение, содержание в биологических объектах, элементный состав.

4. Функции белков в организме.

5. Химические реакции характерные для белков.

6. Количественное определение белков на основе биуретовой реакции и методом Къельдаля.

7. Принцип исследования аминокислотного состава белков. Кислотный и щелочной гидролиз белков.

8. Строение и стереохимия белковых аминокислот.

9. Белковые и небелковые, стандартные и нестандартные (редкие) аминокислоты.

10. Важнейжие физико-химические свойства белковых аминокислот.

11. Разделени и определение аминокислот из смеси.

12. Классификация аминокислот по полярности радикалов, числу аминных и карбоксильных групп, строениею радикалов.

13. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Полноценные и неполноценные белки. Биологическая ценность белков.

14.Характеристика аминокислот с гидрофобными и полярными незаряженными радикалами.

15. Характеристика аминокислот с отрицательно и положительно заряженными радикалами.

16. Химические связи в молекуле белка.

17. Полипептидная теория строения белков.

18. Характеристика первичной и вторичной структуры белков.

19.Характеристика третичной структуры белков. Нативная конформация молекулы белка.

20. Олигомерные белки. Четвертичная структура белков.

21.Молекулярная масса и размер молекул белка. Ультрацентрифугирование. Коэффициент седиментации. Единица Сведберга.

22. Амфотерность и изоэлектрическая точка (ИЭТ) белков.

23. Растворимость и осаждаемость белков.

24. Коллоидные свойства белков.

25. Денатурация белков.

26. Принципы классификации белков. Глобулярные и фибрилярные белки. Протеиноиды.

27. Характеристика проламинов и гистонов.

28. Характеристика альбуминов и глобулинов.

29. Понятие о группах сложных белков.

30. Характеристика гемоглобина и миоглобина.

31. Химический состав нуклеиновых кислот.

32. Структурные компоненты нуклеиновых кислот, их строение и название.

33. Нуклеозиды, нуклеотиды, нуклеопротеины. Фосфодиэфирная связь.

34. Строение и биологическая роль ДНК. Правила Чаргаффа. Комплементарность. Репликация.

35. Строение и биологическая роль РНК. Типы РНК.

36. Нуклеозидди- и -трифосфаты. АТФ - строение и роль в организме. Динуклеотиды.

37. Ферменты и их отличие от других катализаторов. Иммобилизованные ферменты.

38. Химическая природа и строение ферментов. Кофакторы, коферменты, простетические группы.

39. Активный и аллостерический центры ферментов, ихроль в катализе.

40. Специфичность ферментов и ее виды.

41. Обнаружение ферментов. Стандартная и официальная единицы активности ферментов.

42. Механизм действия ферментов.

43. Активаторы и ингибиторы ферментов. Виды ингибирования.

44. Влияние концентрации субстрата и концентрации фермента на скорость ферментативной реакции. Константа Михаэлиса.

45. Влияние температуры на скорость ферментативной реакции.

46. Влияние рН на скорость ферментативной реакции.

47. Номенклатура и классификация ферментов. Классы и шифр ферментов.

48. Оксидоредуктазы. Дегидрогеназы. Оксидазы. Оксигеназы.

49. Пиридиновые дегидрогеназы: строение и тип катали-зируемой реакции. Лактатдегидрогеназы.

50. Флавиновые дегидрогеназы: строение и тип катализируемой реакции. Сукцинатдегидрогеназа. Альдегидоксидаза.

51. Каталаза и пероксидаза: строение и тип катализируемых реакций. Роль в пищевой технологии.

52. Цитохромная система.

53. Трансферазы. Фосфорилаза. Гликогенсинтетаза.

54. Аминотрансферазы. Гексогеназы.

55. Гидролазы. Липазы. Фосфатаза.

56. Амилазы. Сахараза. Мальтаза. Лактаза.

57. Пептид-гидролазы. Протеиназы. Пептидазы. Сычужный фермент. Катепсины.

58. Лиазы. Пируватдекарбоксилаза. Альдолаза.

59.Иэомеразы.Триозофосфатизомераза.Глюкозофосфатизо-мераза.

60. Лигазы (синтетазы). Пируваткарбоксилаза.

61. Витамины: определение, номенклатура, классификация. Связь витаминов с ферментами. Источники витаминов для человека.

62. Витамин А (ретинол). Каротины. Родопсин.

63. Витамин Д (кальцеферол). Эргостерол. 7-Дегидрохолестерол.

64. Витамин Е (токоферол). Роль этого витамина в пищевой технологии.

65. Витамин В1( тиамин). Тиаминпирофосфат.

66. Витамин В2 (рибофлавин). ФМН и ФАД.

67. Витамин В3 (пантотеновая кислота). Кофермент А (кофермент ацилирования). Ацилпереносящий белое.

68. Витамин В5 (витамин РР, никотинамид, никотиновая кислота). НАД и НАДФ.

69. Витамин В6 (пиридоксин). Пиридоксальфосфат.

70. Витамин В12 ( кобаламин). Кобамидные коферменты.

71. Витамин Н ( биотин). Биоцитин.

72. Витамин С ( аскорбиновая кислота). Роль аскорбиновой кислоты для стабилизации пищевых продуктов.

73. Углеводы и их роль в организме и питании. Классификация углеводов.

74. Моносахариды: классификация, строение молекул, представители. Наиболее распостраненные в животных организмах фосфорные эфиры углеводов.

75. Мальтоза и лактоза: состав молекул, свойства, роль в питании.Восстанавливающие сахара.

76. Сахароза: состав молекулы, свойства, роль в питании и пищевой технллогии. Инвертный сахар.

77. Гликоген: строение молекулы, роль в животном организме и питании. Крахмал.

78. Клетчатка: строение молекулы, роль в питании человека и животных.

79. Пектиновые вещества: химическая природа, представители, строение молекулы , роль в питании и пищевой технологии.

80. Переваривание углеводов.

81. Синтез гликогена.

82. Синтез лактозы.

83. Гликолиз. Гликолиз в мышцах при недостатке кислорода.

84. Гидролиз и фосфоролиз крахмала и гликогена. Пути включения этих соединений в гликолиз.

85. Включение в гликолиз дисахаридов и моносахаридов.

86. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты (пирувата) у аэробов. Суммарное уравнение этого процесса.

87. Цикл Кребса: принципиальная схема, конечные продукты, биологическое значение.

88. Дыхательная цепь. Окислительное фосфорилирование. Выход АТФ при полном окислении глюкозы у аэробов.

89. Молочнокислое брожение. Сбраживание лактозы.

90. Спиртовое брожение. Эффект Пастера. Сбраживание сахарозы и мальтозы.

91. Маслянокислое брожение.

92. Липиды: определение, классификация, роль в животном организме и питании. Незаменимые жирные кислоты.

93. Ацилглицеролы (жиры): строение, состав, свойства. Числс жира.

94. Фосфолипиды: состав молекул, номенклатура, роль в организме и использовании в пищевой технологии.

95. Гликолипиды. Воска. Стероиды.

96. Переваривание липидов (жиров и глицерофосфолипидов).

97. Синтез глицерол-3-фосфата. Окисление глицерол-3-фосфата.

98. Окисление жирных кислот в организме животных.

99. Синтез жирных кислот в животном организме.

100. Биосинтез ацилглицеролов (жиров) в тканях. Гидролиз жира в тканях организма.

101. Азотистый баланс и его виды. Норма белка в питании. Коэффициент изнашивания. Физиологический минимум белка.

102.Переваривание белков. Протеиназы и пептидазы пищеварительных соков. Сычужный фермент.

103.Реакции распада аминокислот в организме (дезами-нирование и декарбоксилирование).

104. Реакции синтеза аминокислот в животных тканях: аминирование -кетокислот, переаминирование (трансаминирование).

105. Синтез белка в клетке. Транскрипция. Трансляция.


СОДЕРЖАНИЕ

Введение.........................................................................................2

1) Программа курса “Биохимия”.................................................3

2) Письменные консультации и вопросы для самопроверки...11

3) Контрольные задания (работы)...............................................43

4) Перечень вопросов к зачету или экзамену.............................63