NaOH, hno 3 (конц.), водный раствор аммиака, вода. I. Изучение нового материала проходит в форме

Вид материалаДокументы

Содержание


I. Изучение нового материала проходит в форме лекции
Сделайте вывод об обратимости процесса денатурации (слайд 15)
3. Взаимодействие белков с солями
II. Закрепление изученного материала учащиеся проводят по конспекту лекции и материалам учебников.
Подобный материал:
Белки, их строение, свойства.

Цели: познакомить учащихся с белками как высокомолекулярными соединениями; дать представление об уровнях организации белковых молекул, механизме образования первичной структуры белка, причинах образования вторичной и третичной структур, показать многообразие химических свойств полипептидов.

Оборудование: компьютер, экран, проектор, диск с презентацией.

Реактивы для лабораторных опытов: растворы куриного белка, NaCl (насыщ.) CuSO4, NaOH, HNO3 (конц.), водный раствор аммиака, вода.


I. Изучение нового материала проходит в форме лекции. Ученики 10 класса на уроках биологии в первой четверти изучали строение и функции белков. Изученный ими материал я представляю в виде презентации. По ходу лекции использую презентацию.

Рассказываю о многообразии белков в природе и перехожу к рассмотрению строения белка как полиме­ра (полипептидной цепи), структурными еди­ницами которого являются аминокислоты (слайд 3 – 6). Информацию о том, что тривиальные назва­ния аминокислот связаны с источником их получения, учащиеся получают из таблицы, слайд 7:


Аминокислота

Источник получения

Перевод

Серин

Волокна шелка

Serieus (лат.) — шелковистый

Тирозин

Сыр

Tyros (греч.) - сыр

Глутамин

Клейковина злаков

Gluten (лат.) — клей

Цистин

Камни мочевого пузыря

Kystys (греч.) - пузырь

Аспарагиновая кислота и т. д.

Ростки спаржи

Asparagus (лат.) - спаржа


учащиеся делают небольшие сообщения, освещая вехи истории исследования белков, упоминая о работах Э.Фишера по изучению состава белков и взаимного расположения в них аминокислот (1899г.); характере связи между аминокислотами(1902г.); идеи А. Я. Данилевского о пептидных связях (1902г.).

На этом этапе записываем уравнение реакции между двумя аминокислотами, приводящее к образованию пептида, и обсуждаем с учащимися возможность дальнейшего роста цепи.

Затем переходим к рассмотрению четырех уровней организации белковой молекулы (слайд 8 - 9).

При рассказе о первичной структуре (слайд 10), ученица выступает с сообщением, в котором упоминает о работе Сэнгера (1958г.) по расшифровке строения молекулы инсулина, за которую он получил Нобелевскую премию; рассказывает о том, к чему приводит нарушение порядка чередования аминокислот во время синтеза белка. показать примеры состава и последо­вательности расположения аминокислотных остатков в некоторых белках; рассказать о том, к чему приводит нарушение порядка чередования аминокислот во время синтеза белка (учитель биологии объясняет причины развития серповидноклеточной анемии).

При обсуждении вторичной структуры (слайд 11) белка необходимо активизировать знания учащихся о водородной связи и продемон­стрировать, за счет каких функциональных групп остатков аминокислот эти связи обра­зуются в молекуле белка. На примере белка кератина (волос человека) объясняет, почему волосы при смачивании растягиваются или принимают форму спи­рали при накручивании.

Раскрытие причин поддержания третич­ной структуры (слайд 12) белка учитель химии прово­дит путем создания проблемной ситуации: он записывает на доске функциональные группы аминокислот (те, которые могут об­разовывать дисульфидные, сложноэфирные, солевые мостики) и предлагает учащимся предсказать, какие из них способны взаимо­действовать.

На примере строения гемоглобина учи­тель рассказывает о четвертичной структуре (слайд 13), характерной для белков, состоя­щих из нескольких полипептидных субъеди­ниц. А затем сообщает о том, как белки раз­личают по форме (фибриллярные и глобу­лярные), и характеризует их функции и свойства, приводит примеры.

Подводя итог вышесказанному, можно сде­лать вывод, что белки обладают рядом осо­бенностей, которые не свойственны никаким другим органическим соединениям. Гигант­ские молекулы белков отличаются неисчерпаемым разнообразием структуры при стро­гой ее специфичности у конкретного белка; им присуща способность к внутримолекуляр­ным взаимодействиям, что обеспечивает динамичность структуры их молекул, измен­чивость и пластичность их формы, обрати­мость переходов из глобулярного состояния в фибриллярное; обладая многоликими по химическим свойствам радикалами амино­кислотных остатков в составе полипептид­ных цепей, белковые молекулы в целом и отдельные их части способны вступать в разнообразные химические и физические взаимодействия.Белки могут закономерно изменять свою структуру под влиянием внешнего воздействия и восстанавливать исходное состояние при его снятии; облада­ют уникальной способностью каталитически ускорять огромное число химических реак­ций, протекающих в живых организмах.

Следующая часть урока эксперименталь­ная. Учащиеся проводят лабораторные опы­ты, иллюстрирующие физические и химиче­ские свойства белков.

1. Растворимость белков в воде, действие нагревания

Справка. Растворы белков представ­ляют собой высокомолекулярные коллои­ды и обладают многими свойствами кол­лоидных растворов.

Денатурация — нарушение структуры белка, сопровождающееся изменением физико-химических свойств (слайд 14).

Налейте в пробирку небольшое количество куриного белка. Что наблюдаете? Постепенно нагрейте раствор над пламенем спиртовки. Ко­гда появятся хлопья, прекратите нагревание. Надо ли для выделения белка доводить жидкость до кипения?

Попробуйте растворить выпавший белок, до­бавляя воду. Растворяется ли он?

Сделайте вывод об обратимости процесса денатурации (слайд 15).


2. Взаимодействие белков с кислотами и щелочами

Справка. Под действием кислот и щелочей белковые вещества распадаются с образованием в итоге смеси α -аминокислот. Гидролиз протекает ступенчато с об­разованием более простых продуктов: белок -> полипептиды -> дипептиды -> α-аминокислоты.

Для осуществления качественных (цветных) реакций, белок необходимо подвергнуть гидролизу.

Биуретовая реакция. К 5 мл раствора белка прилейте столько же 10 %-ного раствора NaOH. Смесь взболтайте. Добавьте 2-3 капли раствора медного купороса. Слабо нагрейте. Что наблю­даете?

Ксантопротеиновая реакция. К 1-2 мл рас­твора белка добавьте несколько капель концен­трированной азотной кислоты. Слабо нагрейте. Что наблюдаете? Охладите раствор. Добавляйте по каплям нашатырный спирт до щелочной ре­акции (появляется оранжевая окраска).


3. Взаимодействие белков с солями

А. Поваренная соль. Налейте в пробирку 1-2 мл. раствора белка и прибавьте до половины пробирки насыщенного раствора поваренной соли. Встряхните раствор и обратите внимание на помутнение смеси. Отлейте в другую пробир­ку немного полученной мутной жидкости и до­лейте воды. Взболтайте жидкость и наблюдайте (хотя и неполное) исчезновение мути.

Б. Соли тяжелых металлов. Налейте в про­бирку на 1/3 водного раствора белка и прилейте к нему немного раствора медного купороса. Об­ратите внимание на образование хлопьевидно­го осадка белка.

Попробуйте растворить белок в небольшом количестве воды. Для этого поместите жидкость с осадком в стаканчик и прилейте воду. Проис­ходит ли растворение осадка?

Для актуализации знаний учащихся о процессе пищеварения ученица делает сообщение, опираясь на курс «Человек и его здоровье» 8 класс.

Далее проводим самостоятельную работу. Из переч­ня предложений школьники должны выбрать те фразы, которые характеризуют процесс переваривания белков.


1. На питательные вещества действуют фер­менты амилаза и мальтоза.

2. Начинают перевариваться в желудке.

3. На питательные вещества действуют фер­менты пепсин, трипсин.

4. Расщепляются до глицерина и жирных кислот.

5. Расщепляются до глюкозы.

6. Действует фермент липаза.

7. Расщепление начинается в двенадцати­перстной кишке.

8. Окончательно расщепляются до аминокис­лот.

9. Для эмульгирования необходима желчь.

10. Всасываются в лимфу.

11. Начинается расщепление в ротовой по­лости.

12. Полное расщепление происходит в тон­ком кишечнике.

13. На переваривание влияет поджелудочный сок.

14. Всасываются в кровь.


После обсуждения результатов теста учи­тель переходит к рассмотрению биологических функций белка. Приводит примеры белков, выполняющих различные функции (строительная, энергетическая, транспортная, двигательная, защитная, гор­мональная, ферментативная). Для иллюстра­ции ферментативной функции белка уча­щиеся выполняют лабораторный опыт. В нем пероксид водорода подвергается разло­жению ферментом пероксидазой, содержа­щейся в сыром картофеле или мясе.


Инструктивная карточка

Опыт «Разложение пероксида водорода пероксидазой»


1. Налейте немного пероксида водорода в пробирку.

2. Отрежьте кусочек клубня сырого картофе­ля и бросьте в пробирку с пероксидом водорода.

3. Что вы наблюдаете? Запишите уравнение реакции.

4. Отрежьте новый кусочек картофеля, проки­пятите его в пробирке с водой.

5. Бросьте кусочек сваренного картофеля в пробирку с пероксидом водорода. Идет ли хими­ческая реакция? Почему?

После проведения опыта учащиеся делают вывод: пероксидаза - фермент, катализирующий реакцию

202 -> 2Н20 + 02.

При нагревании фермент разрушается, и ре­акция не идет.


Затем учитель химии предлагает учащим­ся задачу: «Учеными установлено, что в днев­ной рацион взрослого человека должно вхо­дить около 120 г белка. Как рассчитать, какое количество продуктов удовлетворит суточ­ную потребность человека в белке?»

С помощью он проеци­рует на экран следующие данные:



Продукт

Содержание белка, %

Мясо

Рыба

Сыр

Горох

Соя

20

18

34

26

65



Используя их, учащиеся делают соответ­ствующие расчеты.

В заключение объяснения учитель биоло­гии сообщает о достижениях в области син­теза белков (например, инсулина, гормонов роста) и практическом применении синтези­руемых белков.


II. Закрепление изученного материала учащиеся проводят по конспекту лекции и материалам учебников.

III. Для контроля знаний предлагаем уча­щимся тестовые задания со свободно конст­руируемым ответом. На слайде приведены предло­жения, которые необходимо закончить од­ним словом.


1. Химическое соединение, состоящее из по­вторяющихся звеньев. (Полимер.)

2. Структурное звено белковой молекулы. (Аминокислота.)

3. Связь между остатками аминокислот в бел­ке. (Пептидная.)

4. Сколько аминокислот участвует в биосин­тезе белка? (20.)

5. Какую форму имеет белок с первичной структурой организации молекулы? (Линейную.)

6. Процесс необратимого разрушения белка. (Денатурация.)

7. Химические связи, поддерживающие вто­ричную структуру белка. (Водородные.)

8. Первый белок, первичную структуру кото­рого удалось расшифровать. (Инсулин.)

9. Химическая реакция белка с водой в при­сутствии кислоты или щелочи. (Гидролиз.)

10. Цветная реакция на белок, сопровождаю­щаяся красно-фиолетовым окрашиванием. (Биуретовая.)

11. Цветная реакция на белок при действии на него концентрированной азотной кислоты. (Ксантопротеиновая.)

12. Ученый, экспериментально доказавший, что аминокислоты связываются, образуя пепти­ды. (Э. Фишер.)

13. Взаимодействие между карбоксильной группой и аминогруппой, обусловливающее один из факторов поддержания третичной струк­туры белка. (Ионная связь.)

IV. На дом учащиеся получают задание прочитать соответствующие параграфы по учебнику химии , проработать конспект.