Лабораторная диагностика мочи
Реферат - Медицина, физкультура, здравоохранение
Другие рефераты по предмету Медицина, физкультура, здравоохранение
?. в молекуле энзима (фермента) + витамины, нуклеотиды, углеводы, некатор. металлы, ост. фосфорн. кислоты и др. соединения.
Ингибиторы подавляют ферментативную реакцию.
Активаторы повыш.скорость ферм.реакций.(Са+, Мg+, К+, Na+,
Сl - (анион) и др.)
В печени содерж. - АЛТ, АСТ, ЛДГ, ЛАП, ЩФ;
В сердце КК, ЛДГ, АСТ;
В поджелуд. жел. а амилаза (диастаза), липаза, ЛДГ;
В костной ткани ЩФ;
В предстательной жел. КФ
Методы исслед.:
1.Колориметрические инкубац.сывор.с субстрактом в буфере, опред.время, реакцию останавливают и образующие продукты при помощи химической реакции определяют, либо замеряют количество оставшегося субстракта.
2.Спекторофотометрические (кинетические) - непрерывно или периодически в ходе ферментативной реакции определяют потребление субстракта или кофермента, либо образование продукта.
КДЗ ферментная диагностика используется для:
- для распознавания наследственных нарушений обмена веществ (первичные наслед.энзимопатии)
- для диагностики и дифференциальной диагностики приобретенных заболеваний (вторичн. приобрет. энзимопатии) можно выявить особенность протекания болезни почти на молекулярном уровне.
Повышение активности ферментов за счет выхода фермента из органов или тканей в кровяное русло.
Определение активности аминотрансфераз, клинико-диагностическое значение
Аминотрансферазы это ферменты, осуществ. процессы межмолекулярного переноса аминогрупп, т.е. трансаминирование (переаминирование) - процесса. Трансаминирование играет ключев. Роль в промежуточном обмене, обеспечивает синтез и разрушение отдельных аминокислот в организме. АСТ и АЛТ.
Методы определения активности аминотрансфераз в сыворотке крови делятся на 2 основные группы:
Колориметрические (конечной точки.)
Кинетические (спекторофотометрические)
КДЗ для диагностики
инфаркта миокарда АСТ, который не диагносцируется электрокардиографом (кардиограмма)
- (гемолиз Er не искажает результат);
забол. печени АЛТ (гемолиз Er искажает результат т.к. в 6 раз превышает содержание внутриклеточно)
(вирусный, токсич. Гепатит), мышечной патологии и др.
В N АСТ до 31 Е/л
В N АЛТ до 32 Е/л
Определяется на Хитачи
Клинико-диагностическое значение определения активности фосфатаз
Фосфатазы ферменты отщепляющие остаток фосфорной кислоты от ее органических эфирных соединений.
ЩФ содержится практически во всех тканях человека, прежде всего в костной тк., паренхиме и стенках желчных протоков печени, канальцев почек, предстательной и молочной железе, клетках слизистой оболочки кишечника, плаценте. Особенно много в растущих костях, желчи и плаценте, в биологических жидкостях тела (мочу, кал, слюну…).
КФ кислая фосфатаза - фермент содержится главным образом в предстательной железе, активность её в 1000 раз больше чем в костной ткани, печени, селезенке и почках.
Колориметрические (конечной точки.)
Кинетические (спекторофотометрические) в N ЩФ у муж.0,90 2,29; у жен. 0,74 2,10; у детей 1,20 6,30.
КДЗ возрастание активности ЩФ 2 вида патологий: костные заболевания, связан.с пролиферацией остеобластов, и заб. сопровожд. явлениями холестераза (заб.печенит желтуха, закупорка желчных протоков камнями, спайками,опухолью, лейкимия с разрушением L и выход фермента в кровь)
Снижение активности ЩФ при замедл. росте детей, при гипотиреозе, авитаминозе С, старч.остеопарозе, при накоплении радиоактивн.в - в в костях.
Повыш.активности КФ указ на новообразования в предст.железе (в N ЩФ), после операт.вмеш. на предст.жел., биопсия.
Определение активности а - амилазы в сыворотке крови и моче, принцип метода
а - амилаза (диастаза) фермент - осущ. гидролитическое расщепление полисахаридов (крахмал, гликоген, амилозы и др.продуктов содержащих остатки глюкозы) до декстринов и мальтозы.
Метод определения активности а - амилазы по Каравея (микрометод)
Метод базируется на колориметрическом определении концентрации крахмала до и после его ферментативного гидролиза.
В N в сыворотке крови 16 - 30 г/(ч.л), в моче 28 - 160 г/(ч.л)
Определение активности а амилазы в биожидкостях энзиматическим методом по конечной точке: интенсивность окраски = активности фермента.
КДЗ: значительное возрастание активности фермента при заболеваниях поджелудочной железы: о.панкреатит в сыворотке крови активность а - амилазы повышается и достигает максимума к 12 - 24 ч после развития панкреатита и снижается на 2 - 6 сутки, а в моче может оставаться повышенной до 7 суток. Реже встречаемое или не столь выраженное увеличение - при о.холецистите и др.заб. желчевыводящих путей, перфорации пищевода, язве желудка, при заб. слюнных желез и др.заб.
Клинико-диагностическое значение определения общей активности ЛДГ и её ферментов
ЛДГ (лактатдегидрогеназа) гликолитический фермент, обратимо катализирующий окисление L - лактата (молочной кислоты) в пируват (пировиноградную кислоту)
В плазме выявлено 5 изоэнзимов ЛДГсостоящих из субединиц:
М (muscie) и H (heart) - 5 изоформ:
ЛДГ 1 (НННН), ЛДГ 2 (НННМ), ЛДГ - 3 (ННММ), ЛДГ - 4 (НМММ),
ЛДГ - 5 (ММММ)
ЛДГ - 1 в основном находится в сердце.
ЛДГ - 5 в печени.
Методы определе