Характеристика антитiл та iмуноглобулiнiв
Информация - Биология
Другие материалы по предмету Биология
Змiст
Вступ
1. Будова i властивостi антитiл
2. Характеристика iмуноглобулiнiв рiзних класiв
2.1 РЖмуноглобулiн А
2.2 РЖмуноглобулiн Е
2.3 РЖмуноглобулiн G
2.4 РЖмуноглобулiн М
Висновок
Список використаних джерел
Вступ
РЖмуноглобулiни (антитiла) мають здатнiсть специфiчно зСФднуватись з антигеном i СФ найважливiшими молекулами iмунологiчноi системи. Тому докладне вивчення iх будови, властивостей i утворення СФ передумовою розумiння iмунологiчних механiзмiв.
РД чотири риси гуморальноi iмунноi вiдповiдi, що вражають i, на перший погляд, взаСФмно виключають одна одну:
1) унiверсальнiсть: антитiла можуть бути виробленими проти будь-якого хiмiчного угрупування. Важко уявити, скiльки повинно бути варiантiв антитiл, якщо вважати, що кожний антиген потребуСФ окремого антитiла;
2) специфiчнiсть: антитiла розрiзняють о- чи р-положення функцiональних груп, стереоiзомери, бiлки, що вiдрiзняються на один амiнокислотний залишок;
3) гетерогеннiсть: на один антиген виробляСФться багато типiв (популяцiй) антитiл, iнколи бiльше 100 на одну антигенну детермiнанту;
4) полiфункцiональнiсть: одне антитiло здатне звязувати бiльш, нiж один антиген.
1. Будова i властивостi антитiл
РЖмуноглобулiни знаходяться в бiологiчних рiдинах всiх хребетних. Молекула iмуноглобулiну збудована з чотирьох полiпептидних ланцюгiв (рис. 1): 2 легких L (light) i 2 важких Н (heavy), поСФднаних мiж собою дисульфiдними звязками. Залежно вiд вiдмiнностей будови важких ланцюгiв: а (альфа), 8 (дельта), СФ (епсiлон), у (гамма), i \х (мю), iмуноглобулiни можна роздiлити вiдповiдно на 5 класiв: IgA, IgD, IgE, IgG, IgM (табл. 1). Легкi ланцюги можуть iснувати у двох варiантах: типу к (каппа) i типу ? (лямбда). Вiдповiдно до незначноi рiзницi у будовi важких ланцюгiв у межах одного класу видiляють пiдкласи, наприклад igGl, IgG2, IgG3, IgG4. РЖснують аналогiчнi рiзновиди легких ланцюгiв ?. Такi варiанти будови ланцюгiв важких (класи, пiдкласи) i легких (типи, пiдтипи) називаються iзотипiчними варiантами антитiл. РЖмуноглобулiни можуть iснувати як в мономерпiй (чотири ланцюги), так i в полiмернiй формi. IgA у сироватцi кровi присутнiй в основному як мономер, а в видiленнях екзокринних залоз - як димер. Натомiсть IgM завжди СФ у формi пентамеру (рис. 2). Полiмернi форми мають додатковий звязуючий полiпептидний ланцюг J (joining). Вiн СФ бiлком з масою 15 kDa, що мiстить 8 залишкiв цистеiну. В утвореннi полiмерних форм бере участь сульфгiдрильна оксидаза, що окислюСФ групу SH. Ланцюг J не СФ необхiдним для виникнення полiмерних форм iмуноглобулiнiв, оскiльки можна виявити полiмери iмуноглобулiнiв, позбавленi ланцюга J. Його вiдсутнiсть не впливаСФ на утворення гексамерiв замiсть пентамерiв IgM. Ланцюг J не маСФ нiчого спiльного з геном (або дiлянкою) j, що кодуСФ вiдтинок змiнноi частини легкого або важкого ланцюга.
У легких i важких ланцюгах антитiл можна видiлити змiннi частини (V), що лежать у кiнцевому N вiдрiзку (вiльнi амiннi групи полiпептидних ланцюгiв), а також постiйнi частини (С), що займають С-кiнцi (вiльнi карбоксильнi групи полiпептидних ланцюгiв).
Рис. 1. Схема будови iмуноглобулiму. Fab - фрагмент, що звязуСФ антиген, Fc - кристалiзуючий фрагмент, V- варiабельна частина, С-стабiльна частина, S-S - дисульфiднi мiстки. Пунктиром позначено мiiя гiдролiзу папаiном i пепсином
У результатi дii папаiну молекула IgG розпадаСФться на два фрагменти Fab (який мiстить центри, що звязують антиген) i на фрагмент Fc (рис. 1). Частина важкого ланцюга, що мiститься у фрагментi Fab, позначаСФться символом Fd. Фрагмент антитiла, що звязуСФ антиген, називаСФться паратопом. Вiн просторово вiдповiдаСФ антигеннiй детермiнантi - епiтопу. Близько вiд мiiя розщеплення пiд дiСФю папаiну знаходиться так звана рухлива дiлянка, що робить можливим змiни кутiв розташування Fab по вiдношенню до себе i до Fc. У цiй дiлянцi знаходяться дисульфiднi звязки, що зСФднують обидва важкi ланцюги мiж собою. iх може бути вiд 2 (IgGl) до 11 (IgG3). У фрагментi Fc антитiл знаходяться дiлянки, вiдповiдальнi за активацiю комплементу, а також за звязування з клiтинними рецепторами для фрагмента Fc антитiл (FcR).
Внаслiдок гiдролiзу IgG, пепсином утворюСФться фрагмент F(ab)., i фрагмент Fc. Руйнування дисульфiдного звязку в фрагментi F(ab) призводить до утворення 2 фрагментiв Fab. До складу фрагментiв Fab, Fab, F(ab)2 входять цiлi легкi ланцюги i фрагменти важких ланцюгiв зi змiнною дiлянкою i частиною незмiнноi дiлянки. Так званий фрагмент Fv складаСФться виключно iз змiнних частин важкого i легкого ланцюга.
Специфiчнiсть антитiла безпосередньо залежить вiд просторовоi конфiгурацii змiнних дiлянок важких i легких ланцюгiв. Ця конфiгурацiя залежить вiд порядкового розмiщення амiнокислот у цих частинах ланцюгiв. Змiннi дiлянки, що входять до складу фрагмента Fab антитiл, рiзнi в антитiл, що звязують рiзнi епiтопи, а незмiннi дiлянки однаковi у всiх антитiл даного класу i пiдкласу.
Серед антитiл одноi специфiчностi, що звязують той самий епiтоп, можуть ще бути вiдмiнностi за рiвнем вiдповiдностi, тобто спорiдненостi антитiла до антигену. Вiд рiвня цiСФi вiдповiдностi залежить сила звязування антигену антитiлом.
Антитiла, що реагують перехресно, - це такi антитiла, якi звязують як антиген А, так ?/p>