Характеристика антитiл та iмуноглобулiнiв

Информация - Биология

Другие материалы по предмету Биология

пiдкласи IgG мiстять рухливу дiлянку, а у IgG3 вона дуже видовжена (62 амiнокислоти), що робить його подiбним до IgD. У рухливiй дiлянцi gG3 аж 11 дисульфiдних звязкiв, якi зСФднують важкi ланцюги. IgG1, IgG2, IgG4 зСФднуються Fc-фрагментом з А-бiлком золотистого стафiлококу.

Багато клiтин мають рецептори до фрагмента Fc антитiл IgG (FcyR). Цi рецептори виконують багато рiзних функцiй. Завдяки цим рецепторам К-клiтини здатнi вбивати клiтини, обгорнутi IgG, у реакцii антитiлозалежноi клiтинноi цитотоксичностi. У свою чергу фагоцитуючi клiтини, наприклад макрофаги i нейтрофiли, завдяки присутностi на iх поверхнi FcyR енергiйно фагоцитують клiтини i покритi антитiлами частинки у процесi, що називаСФться iмунофагоцитозом.

IgG СФ дуже важливими iмуноглобулiнами в боротьбi з мiкроорганiзмами, що проникають у нашi тканини. iх концентрацiя в сироватцi найбiльша порiвняно з антитiлами iнших класiв. Вони представленi у людини 4 пiдкласами. При довготривалiй антигеннiй стимуляцii спочатку переважаСФ утворення IgG РЖ, а потiм починаСФ домiнувати IgG4.IgG (за вийнятком lgG4) i IgM започатковують класичний шлях активацii комплементу, завдяки чому можуть iнiцiювати процес знищення розпiзнаних ними мiкроорганiзмiв, а також заражених вiрусом клiтин.

IgG активно транспортуються вiд органiзму матерi до дитини через плаценту завдяки рецепторам FcR. Тому плазма здорового доношеного новонародженого мiстить IgG навiть у бiльшiй концентрацii, нiж плазма матерi. Через плаценту проходять усi пiдкласи IgG. Препарати людських IgG, що виробленi з кровi багатьох донорiв, призначаються при iмунодефiцитах та важких вiрусних i бактерiйних захворюваннях. Еквiвалентом i попередником IgG у птахiв, плазунiв i земноводних СФ так званi антитiла lg Y.

2.4 РЖмуноглобулiн М

Антитiла цього класу синтезуються в початковiй фазi iмунноi вiдповiдi; також цi антитiла першi синтезуються в онтогенезi. При первиннiй iмуннiй вiдповiдi першими видiляються IgM, але iх спорiдненiсть до антигену загалом мала, бо iх вивiльнення проходить ще до дозрiвання спорiдненостi. Однак, маючи аж 10 Fab фрагментiв, IgM захланно (з великою авiднiстю) зСФднуСФться з антигеном, що маСФ багато епiтопiв.

Форму вiльноi молекули Igона звяже антиген, що маСФ велику кiлькiсть однакових лiнiйно розташованих епiтопiв, то приймаСФ форму краба (рис. 6). Таке перемiщення мономерiв у пентамернiй молекулi IgM експонуСФ фрагмент Fc i сприяСФ активацii комплементу i звязуванню рецепторiв FcR на фагоцитах та фагоцитозу. Отже, нiчого дивного, що IgM у 100-400 разiв ефективнiше активуСФ комплемент, нiж IgG. Цей фагоцитоз найправдоподiб-нiше вiдбуваСФться за посередництвом рецепторiв для комплементу на фагоцитах, а не за посередництвом рецепторiв для фрагмента Fc IgM (Fc?R), хоча останнi рецептори також присутнi на деяких клiтинах.

IgM мiстить додатковi вуглеводнi ланцюги в доменах C?1, C?2 i С?3 i хвостовi дiлянки. При полiмеризацii, що призводить до виникнення пентамерiв, важливу роль вiдiграють дисульфiднi звязки, але точне розмiщення цих звязкiв СФ дискусiйною темою.

Близько 5 % IgM плазми знаходиться в формi гексамерiв. Цiкаво, що гексамери IgM активують комплемент у 20 разiв ефективнiше, нiж пентамери, i що продукцiя гексамерiв посилюСФться у вiдповiдь на бактерiйнi лiпополiсахариди.

Дуже невелику частину IgM сироватки становлять мономери. Збiльшення iх концентрацii може зростати при деяких хворобах (наприклад, ревматоiдний артрит i системний червоний вовчак).

Рис. 6. Форми IgM.

Вiльний IgM (не звязаний з антигеном) може набувати форми зiрки, натомiсть IgM, звязаний з антигеном, що мiстить лiнiйно повторюванi епiтопи, набуваСФ форми краба.

Висновок

Антитiла за своСФю природою СФ iмуноглобулiнами. Вони мають симетричну будову молекули, яка складаСФться iз двох типiв ланцюгiв: важкого i легкого. Дiлянки ланцюгiв замкнено в домени, якi фактично СФ одиницями структури цих бiлкiв. Розрiзняють варiабiльнi i константнi домени. Варiабiльнi утворюють активний центр антитiла, що вiдповiдаСФ за звязування антигену. Константнi домени вiдповiдають за ефекторнi функцii антитiл, преципiтацiю токсинiв i аглютинацiю бактерiй, опсонiзацiю, активацiю комплементу, дегрануляцiю тучних клiтин. Активний центр антитiла - це порожнина, заглиблена в Fv-фрагмент, яка може звязувати структурно рiзнi антигени.

ВиявляСФться, що саме полiфункцiональнiсть антитiл сприяСФ унiверсальностi iмунноi вiдповiдi, а гетерогеннiсть - ii високiй специфiчностi.

РЖмуноглобулiни, в залежностi вiд виконуваноi функцii подiляються на декiлька класiв: iмуноглобулiн А мiститься переважно у секретах слизових оболонок, iмуноглобулiн М СФ першим бар`СФром на шляху iнфекцii, iмуноглобулiн G головний клас сироваткових антитiл при вториннiй iмуннiй вiдповiдi, iмуноглобулiн Е мiститься в сироватцi кровi, iндукуСФ гострi запалення шляхом звiльнення медiаторiв запалення.

Список використаних джерел

  1. Вершигора А.Ю. Основы иммунологии. К.: Вища шк. Головное изд-во, 1980. 504 с.
  2. Земское В.М. Основы общей микробиологии, вирусологии и иммунологии. М.: Колос, 1977. 311 с.
  3. Петров Р.В. Иммунология. М.: Медицина, 1982. 368 с.
  4. Скок М.В. Основи iмунологii. Курс лекцiй. К.: Фiтосоцiо