Товароведная характеристика и экспертиза качества муки

Контрольная работа - Маркетинг

Другие контрольные работы по предмету Маркетинг

Обе амилазы гидролизуют крахмал и декстрины. Наиболее легко разлагаются амилазами механически поврежденные зерна крахмала, а также оклейстеризованный крахмал. Работами И. В. Глазунова установлено, что при осахаривании декстринов р-амилазой образуется в 335 раз больше мальтозы, чем при осахаривании крахмала. Нативный крахмал гидролизуется р-амилазой очень медленно. р-Амилаза, действуя на амилозу, превращает ее полностью в мальтозу. При воздействии на амилопектин р-амилаза отщепляет мальтозу только от свободных концов глюкозидных цепочек, вызывая гидролиз 50-54 % количества амилопектина. Высокомолекулярные декстрины, образующиеся при этом, сохраняют гидрофильные свойства крахмала. а-Амилаза отщепляет ответвления глюкозидных цепочек амилопектина, превращая его в низкомолекулярные декстрины, не окрашиваемые йодом и лишенные гидрофильных свойств крахмала. Поэтому при действии а-амилазы субстрат значительно разжижается. Затем декстрины гидролизуются а-амилазой до мальтозы. Термолабильность и чувствительность к рН среды у обеих амилаз различны: а-амилаза по сравнению с (3-амилазой более термоустойчива, но более чувствительна к подкислению субстрата (снижению рН). р-Амилаза наиболее активна при рН среды -4,5-4,6 и температуре 45-50 С. При температуре 70 С р-ами-лаза инактивируется. Оптимальная температура а-амилазы 58-60 С, рН 5,4-5,8. Влияние температуры на активность а-амилазы зависит от реакции среды. При снижении рН снижается как температурный оптимум, так и температура инактивации а-амилазы.

По мнению некоторых исследователей, а-амилаза муки инактивируется в процессе выпечки хлеба при температуре 80- 85 С, однако некоторые работы показывают, что в пшеничном хлебе а-амилаза инактивируется только при температуре 97- 98 С. Активность а-амилазы значительно снижается в присутствии 2 % хлористого натрия или 2 % хлористого кальция (в кислой среде). р-Амилаза теряет свою активность при воздействии веществ (окислителей), превращающих сульфгидрильные группы в дисульфидные. Цистеин и другие препараты с протеолитической активностью активизируют р-амилазу.Слабое нагревание водно-мучной суспензии (40-50 С) в течение 30- 60 мин повышает активность р-амилазы муки на 30-40%. Подогрев до температуры 60-70 С снижает активность этого фермента. Технологическое значение обеих амилаз различно.

Во время брожения теста р-амилаза осахаривает некоторую часть крахмала (в основном механически поврежденные зерна) с образованием мальтозы. Мальтоза необходима для получения рыхлого теста и нормального качества изделий из муки пшеничной сортовой (если сахар не входит в рецептуру изделия).

Осахаривающее влияние р-амилазы на крахмал значительно возрастает при клейстеризации крахмала, а также в присутствии а-амилазы.

Декстрины, образуемые а-амилазой, осахариваются р-амилазой значительно легче, чем крахмал.

При действии обеих амилаз крахмал может быть гидролизован полностью, в то время как одна р-амилаза гидролизует его примерно на 64 %.

Оптимальная температура для а-амилазы создается в тесте при выпечке из него хлеба. Повышенная активность а-амилазы может привести к образованию значительного количества декстринов в мякише хлеба. Низкомолекулярные декстрины плохо связывают влагу мякиша, поэтому он становится липким и заминающимся. Об активности а-амилазы в пшеничной и ржаной муке судят обычно по автолитической активности муки, определяя ее по числу падения или по автолитической пробе. Кроме амилолитических и протеолитических ферментов на свойства муки и качество хлеба оказывают влияние другие ферменты: липаза, липоксигеназа, полифенолоксидаза.

Липаза. Липаза расщепляет жиры муки при хранении на глицерин и свободные жирные кислоты. В зерне пшеницы активность липазы невысока. Чем больше выход муки, тем выше сравнительная активность липазы. Оптимум действия зерновой липазы находится при рН 8,0. Свободные жирные кислоты - основные кислореагирующие вещества муки. Они могут подвергаться дальнейшим превращениям, влияющим на качество муки - теста - хлеба.

Липоксигеназа. Липоксигеназа относится к окислительно-восстановительным ферментам муки. Она катализирует окисление кислородом воздуха некоторых ненасыщенных жирных кислот, превращая их в гидроперекиси. Наиболее интенсивно липоксигеназа окисляет линолевую, арахидоновую и линоленовую кислоты, которые входят в состав жира зерна (муки). Точно так же, но более медленно, действует липоксигеназа в составе нативных жиров на жирные кислоты.

Оптимальными параметрами для действия липоксигеназы является температура 30-40 С и рН среды 5-5,5.

Гидроперекиси, образовавшиеся из жирных кислот под действием липоксигеназы, сами являются сильными окислителями и оказывают соответствующее влияние на свойства клейковины.

Липоксигеназа содержится во многих злаках, в том числе в зернах ржи и пшеницы.

Полифенолоксидаза (тирозиназа) катализирует окисление аминокислоты тирозина с образованием темноокрашенных веществ - меланинов, вызывающих потемнение мякиша хлеба из сортовой муки. Полифенолоксидаза содержится главным образом в муке высоких выходов. В пшеничной муке II сорта наблюдается большая активность этого фермента, чем в муке высшего или I сорта. Способность муки к потемнению в процессе переработки зависит не только от активности полифенолоксидазы, но и от содержания свободного тирозина, количество которого в муке нормального качества незначительно. Тирозин образуется при гидролизе белковых веществ, по?/p>