Применение ферментов
Контрольная работа - Химия
Другие контрольные работы по предмету Химия
Министерство общего и профессионального образования
Свердловской области
Управление образования Администрации
Белоярского Городского округа
МОУ "Косулинская СОШ №8"
Контрольная работа по химии:
Применение ферментов
Оглавление
Введение
Ферменты, что это такое
Ферменты, они такие разные
Ферменты, что же с ними делать
Заключение
Список используемых источников
Введение
фермент белковый катализатор
Ферменты - энзимы, специфические белковые катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Почти все биохимические реакции, протекающие в любом организме и в своём закономерном сочетании составляющие его обмен веществ, катализируются соответствующими ферментам. Направляя и регулируя обмен веществ, ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности.
На сегодняшний день, человек применяет ферменты во множественных структурах жизни, этот факт и заставил нас выбрать эту тему для создания проекта. Мы знаем, что при помощи ферментов производятся хлеб, кондитерские изделия, спирты, детское питание, глюкоза и т.д., но мы не знаем, как происходят данные процессы.
Цель нашей работы: узнать самим и дать представление своим одноклассникам, о веществах данной темы.
Задачи:
Найти информацию по теме.
а) основная информация;
б) химическое строение подобных веществ;
в) физические и химические свойства.
Изучить найденную информацию.
Представить главное по теме, наглядным и доступным способом.
Ферменты, что это такое
Для начала нам нужно узнать, что же такое ферменты. Поэтому мы решили обратиться к истории. В 1814 году русский химик, академик Петербургской Академии Наук Константин Готлиб Сигизмунд Кирхгоф открыл ферментативное действие водных вытяжек из проросшего ячменя, расщеплявших крахмал до сахара. Также, еще раньше (в конце ХVIII - начале XIX вв.) уже было известно, что мясо переваривается желудочным соком, а крахмал превращается в сахар под действием слюны. Таким образом, мы поняли, что ферменты - это вещества, под воздействием которых происходит преобразование одних веществ в другие. В XIX в. Между учеными разгорелись дискуссии о природе брожения. Л. Пастер развивал представление о том, что брожение вызывается лишь живыми микроорганизмами, а Ю. Либих и его сторонники отстаивали химическую природу брожения. Их споры разрешил в 1897 году Э. Бухнер, который, растирая дрожжи с инфузорной землёй, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат (названный им зимазой). Этот препарат вызвал спиртовое брожение. Открытие Бухнера утвердило материалистическое понимание природы брожений и имело большое значение для дальнейшего развития, как энзимологии, так и всей биохимии.
В начале XX века Р. Вильштеттер с сотрудниками стал широко применять для выделения и очистки ферментов метод адсорбции. Работы Вильштеттера, имевшие большое значение для характеристики свойств отдельных ферментов, привели вместе с тем к принципиально неправильному выводу о том, что ферменты не принадлежат ни к одному из известных классов органических соединений. Выдающимся успехом в выяснении химической природы ферментов были исследования американских биохимиков Дж.Самнера, выделившего в 1926 году в кристаллическом виде фермент уреазу из семян канавалии, и Дж. Нортропа, получившего в 1930 кристаллы протеолитического фермента пепсина. Работы Самнера и Нортропа указали путь получения высокоочищенных кристаллических препаратов ферментов и вместе с тем неопровержимо доказали их белковую природу.
С середины XX века, благодаря развитию методов физико-химического анализа и методов белковой химии, расшифрована первичная структура многих ферментов. Так, работами американских биохимиков С. Мура, У. Стайна и К. Анфинсена показано, что фермент рибонуклеаза из поджелудочной железы быка представляет собой полипептидную цепочку, состоящую из 124 аминокислотных остатков, соединённых в 4 местах дисульфидными связями.
С помощью рентгеноструктурного анализа расшифрована вторичная и третичная структура ряда ферментов. Так, методом рентгеноструктурного анализа английский учёный Д. Филлипс в 1965 установил трёхмерную структуру фермента Лизоцима. Показано, что многие ферменты обладают также четвертичной структурой, т. е. их молекула состоит из нескольких идентичных или различных по составу и структуре белковых субъединиц. Теперь, после того, как мы знаем основную историю и определение ферментов, можно перейти к их описанию и характеристике.
Ферменты, они такие разные
Соотнеся, рекомендации Международного биохимического союза и международную номенклатуру ферментов, мы составили их классификацию.
. Оксидоредуктазы. К ним относятся ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции. Ферменты этого типа переносят атомы H или электроны. Многие оксидоредуктазы являются ферменты дыхания и окислительного фосфорилирования.
Согласно международной классификации и номенклатуре ферментов оксидоредуктазы относятся к 1 классу, в пределах которого выделяют двадцать два подкласса:
КФ 1.1 включает ферменты, взаимодействующие с CH-OH группой доноров;
КФ 1.2 включает ферменты, взаимодействующие с альдегидной или оксо-группой доноров;
КФ 1.3 включает ферменты, взаимодействующие с CH-CH группой доноров;