Применение ферментов
Контрольная работа - Химия
Другие контрольные работы по предмету Химия
µрменты разделяются на две большие группы:
однокомпонентные, состоящие исключительно из белка
двухкомпонентные, состоящие из белка, называемого апоферментом, и небелковой части, называемой простетической группой.
Апофермент двухкомпонентных ферментов называют также белковым носителем, а простетическую группу - активной группой. Благодаря работам О. Варбурга, А. Теорелля, Ф.Линена, Ф. Липмана и Л. Лелуара установлено, что простетические группы многих ферментов представляют собой производные витаминов или нуклеотидов. Таким образом была открыта важнейшая функциональная связь между ферментами, витаминами и нуклеотидами, являющимися строительными "кирпичиками" нуклеиновых кислот. Примером двухкомпонентного Ф. является Пируватдекарбоксилаза, катализирующая расщепление пировиноградной кислоты на двуокись углерода и уксусный альдегид: CH3COCOOH > CH3CHO + CO2. Простетическая группа пируватдекарбоксилазы (тиаминнирофосфат) образована молекулой тиамина (витамина B1) и двумя остатками фосфорной кислоты. Простетические группы ряда важных окислительно-восстановительных ферментов - дегидрогеназ содержат производное амида никотиновой кислоты (ниацина), или же рибофлавина (витамина B2); в состав простетических группы т. н. пиридоксалевых ферментов, катализирующих перенос аминогрупп (-NH2) и декарбоксилирование и ряд др. превращений аминокислот, входит пиридоксальфосфат - производное витамина B6; активная группа ферментов, катализирующих перенос остатков различных органических кислот (например, ацетила CH3CO-), включает витамин пантотеновую кислоту. К двухкомпонентным ферментам относятся также важные окислительные ферменты - Каталаза (катализирует реакцию разложения перекиси водорода на воду и кислород) и пероксидаза (окисляет перекисями различные соединения, например полифенолы с образованием соответствующего хинона и воды). Каталитическое действие этих ферментов может быть воспроизведено с помощью ионов трёхвалентного железа. Эти ионы обладают, однако, очень малой каталитической активностью, которая может быть усилена, если атом железа входит в состав Гема. Хотя гем обладает уже значительным каталазным действием, его каталитическая активность всё же в несколько миллионов раз меньше активности каталазы, в которой гем в качестве простетической группы этого фермента связан со специфическим белком. Гем обладает также слабым пероксидазным действием, однако это действие проявляется в полной мере только после соединения гема со специфическим белком в целостный фермент - пероксидазу. Таким образом, соединение простетической группы с белком приводит к резкому возрастанию её каталитической активности. Вместе с тем от природы белка зависит не только каталитическая активность, но и специфичность действия ферментов. Прочность связи простетической группы и апофермента различна у разных ферментов. У некоторых, например у дегидрогеназ, катализирующих окисление различных субстратов путём отщепления водорода, эта связь является непрочной. Такие ферменты легко диссоциируют (например, при диализе) и распадаются на простетическую группу и апофермент. Простетические группы, легко отделяющиеся от белковой части фермента, называются коферментами.
Многие ферменты содержат металлы, без которых фермент не активен. Эти металлы называются кофакторам. Так, пероксидаза и каталаза содержат железо, аскорбинатоксидаза, катализирующая окисление аскорбиновой кислоты - медь, алкогольдегидрогеназа, окисляющая спирты в соответствующие альдегиды - цинк.
Теперь, после классификации и характеристики ферментов мы хотим перейти к главному этапу нашей работы - применению ферментов.
Ферменты, что же с ними делать
Обладая высокой степенью избирательности, ферменты используются живыми организмами для осуществления, с высокой скоростью, огромного разнообразия химических реакций. Они сохраняют свою активность не только в микропространстве клетки, но и вне организма. Ферменты нашли широкое применение в таких отраслях промышленности, как хлебопечение, пивоварение, виноделие, чайное, кожевенное и меховое производства, сыроварение, кулинария (для обработки мяса) и т.д. В последние годы ферменты стали применять в тонкой химической индустрии для осуществления таких реакций органической химии, как окисление, восстановление, дезаминирование, декарбоксилирование, дегидратация, конденсация, а также для разделения и выделения изомеров аминокислот L-ряда (при химическом синтезе образуются рацемические смеси L- и D-изомеров), которые используют в промышленности, сельском хозяйстве, медицине. Овладение тонкими механизмами действия ферментов, несомненно, предоставит неограниченные возможности получения в огромных количествах и с большой скоростью полезных веществ в лабораторных условиях почти со 100% выходом.
В настоящее время развивается новая отрасль науки - промышленная энзимология, являющаяся основой биотехнологии. Фермент, ковалентно присоединенный ("пришитый") к любому органическому или неорганическому полимерному носителю (матрице), называют иммобилизованным. Техника иммобилизации ферментов допускает решение ряда ключевых вопросов энзимологии: обеспечение высокой специфичности действия ферментов и повышения их стабильности, простоту в обращении, возможность повторного использования, применение их в синтетических реакциях в потоке. Применение подобной техники в промышленности получило название инженерной энзимологии. Ряд приме