Биоорганическая химия
Контрольная работа - Биология
Другие контрольные работы по предмету Биология
Задание № 1
Глобулярные и фибриллярные белки. Определение и примеры. Ответить на вопросы: необходимо из смеси белков сконцентрировать (не нарушая нативности) один из белков с известным значением ИЭТ. Как действовать, располагая набором кислот, оснований и этанолом?
белок фермент витамин гипергликемия
Глобулярные белки - белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры - глобулы (третичные структуры белка)
Глобулярная структура белков обусловлена гидрофобно-гидрофильными взаимодействиями.
К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.
Фибриллярные белки - белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей более 1:10. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.
Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят например, ?-кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос, белки шерсти, рогов, копыт, ногтей, чешуи, перьев), коллаген - белок сухожилий и хрящей, фиброин - белок шёлка).
Большинство фибриллярных белков обладают особым свойством - в формировании их пространственной структуры участвуют, кроме слабых связей, ковалентные непептидные связи, тогда как в глобулярных белках основной вклад в стабилизацию конформации молекулы вносят слабые нековалентные взаимодействия.
В изоэлектрической точке суммарный заряд белков, обладающих амфотерными свойствами, равен нулю и белки не перемещаются в электрическом поле. Зная аминокислотный состав белка, можно приближенно определить изоэлектрическую точку (pI); pI является характерной константой белков. Изоэлектрическая точка большинства белков животных тканей лежит в пределах от 5,5 до 7,0, что свидетельствует о частичном преобладании кислых аминокислот. Однако в природе имеются белки, у которых значения изоэлектрических точек лежат в крайних значениях рН среды. В частности, величина рI пепсина (фермент желудочного сока) равна 1, а сальмина (основной белок из молоки семги) - почти 12.
В изоэлектрической точке белки наименее устойчивы в растворе и легко выпадают в осадок. Изоэлектрическая точка белка в сильной степени зависит от присутствия в растворе ионов солей; в то же время на ее величину не влияет концентрация белка.
Значение изоэлектрической точки характерно для каждого белка и зависит от аминокислотного состава. Таким образом, меняя концентрацию водородных ионов, можно изменить заряд белковых частиц.
Так как количество образующихся положительно и отрицательно заряженных групп в белке зависит от рН , то имеется такое его значение (pI), названное изоэлектрической точкой, при котором происходит компенсация разноименных зарядов и белковая молекула, как целое , становится электронейтральной. При рН pI - отрицательным и будет двигаться к аноду. В изоэлектрической точке все белки имеют минимальную растворимость и происходит осаждение.
Задание № 2
Фактор стабильности белков в растворе. Ответить на вопрос: изоэлектрическая точка гемоглобина 6,8. В каком направлении перемещаются частицы белка в электрическом поле при рН-3,4?
Факторы стабильности белков в растворе:
. Состав п.п. цепи белка
. Преимущественное расположение гидрофильных аминокислот на поверхности белковой глобулы. Большинство белков имеют гидрофильную поверхность.
. Наличие спирализованных участков на поверхности белка.
. Чем ниже относительная гидрофобность белков (т.е. ниже взаимодействие с липидами, а, следовательно, между глобулами и выше сила отталкивания), тем выше взаимодействие их с молекулами растворителя, следовательно выше растворимость.
. Растворимость белков зависит от рН среды (в изоэлектрической точке имеют наименьшую растворимость)
. От концентрации солей: невысокая концентрация (NaCl, Na2SO4, (NH4)2SO4 - повышает растворимость, т.к. ионы препятствуют ионному (электростатическому) взаимодействию заряженных боковых радикалов аминокислот; высокие концентрации солей снижают гидратацию глобулы (снимают гидратную оболочку) и тем саамы усиливают белок-белковые взаимодействия (белок выпадает в осадок - коагулирует).
. От размеров и формы молекул: низкомолекулярные, глобулярные белки с большим количеством гидрофильных групп лучше растворимы в воде и слабо солевых растворах, а фибриллярные - хуже или не растворяются.
. Денатурированные белки теряют способность к растворению.
Если среда кислая (рН < 7). Высокая концентрация H+ (водородных ионов) подавляет диссоциацию слабой карбоксильной группы аминокислот и белки в кислой среде приобретают заряд +. В поле постоянного электрического поля (при электрофорезе) белки перемещаются к катоду.
Задание № 3
Ферменты. Химическая природа и общие принципы обнаружения активности ферментов. Перечислите четыре фактора, обуславливающие каталитическую силу ферментов. Ответить на вопрос: перенос протона от фермента на субстрат - нередко ключевой этап катализа.
А. Имеет ли место этот этап при катализе химотрипсином, лизоцимом и карбоксипептидазой А?
Б. Если да, то определите донор во?/p>