Научный креационизм (Теория сотворения). Обновленная и улучшенная версия
Информация - Биология
Другие материалы по предмету Биология
ь функцию любого белка, например фермента, такие опыты уже были поставлены. Американский исследователь X. С. Фокс смешивал сухие аминокислоты и нагревал их до 200 градусов; в результате получались полипептиды-цепочки из аминокислотных остатков, практически неотличимые от белков малой молекулярной массы. Мономеры в этих полимерах были распределены совершенно случайно, и в этой смеси вряд ли можно было найти две одинаковые молекулы. По-видимому, такие соединения протеиноиды легко возникали на начальном этапе существования Земли, например на склонах вулканов... Возможно, что протеиноиды катализировали синтез первых генов матриц, на которых синтезировались уже настоящие белки, но тоже со случайными последовательностями. Как только среди них нашлась одна, способная ускорить синтез и репликацию своей матрицы нуклеиновой кислоты, труднейшая проблема происхождения жизни была решена. Для этого не требовалось сверхастрономического числа Вселенных и вмешательства сверхразума. В опытах Фокса участвовало не 10230 молекул, а существенно меньше 1023, одного моля, как говорят химики. Для возникновения жизни вполне хватило бы случайных химических реакций в достаточно большой грязной луже...(22).
Попробуем пояснить, о чем скромно умолчал уважаемый автор. Как известно, белок (первичная структура) это цепочка из аминокислотных остатков, соединенных довольно хитро: с помощью так называемых пептидных связей, посредством реакции, идущей только с потреблением значительного количества энергии и при содействии весьма специфического катализа. Каждая пептидная связь есть существенное локальное уменьшение энтропии; в эксперименте же Фокса таких связей образоваться не могло, на что косвенно указывает и Б. Медников, вводя термин протеиноиды, т. е. белково-подобные а также и тот факт, что полученные цепочки ветвятся каждая аминокислота имеет и водородные радикалы, способные при нагреве образовывать связи, но совсем не те, что нужны! Создается впечатление, что статья Б. Медникова написана исключительно для малых сих, поскольку даже начинающий биолог знает, что синтез белка происходит совсем иначе. Прежде всего для этого необходим как минимум... белок же: рибосомы, специализированные энзимы синтеза, по три на каждую из 20 аминокислот, а также шапероны и, наконец, митохондрии для энергетического обеспечения процесса (и это, строго говоря, еще не все) (Здесь речь идет о внутриклеточном синтезе. В лабораторных условиях синтез белков осуществляется с использованием т. н. химии защитных групп и других особых условий. При всем этом такой процесс является очень трудоемким. В современном учебнике по органической химии (Швехгеймер М. А., Кобраков К. И., 1994, с. 220) пишется, что синтез инсулина, молекула которого состоит всего из 51 а-аминокислоты, проводился в течение трех лет и состоял из 230 последовательных реакций. Ничего подобного в условиях гипотетического первичного бульона ожидать не приходится (прим. редакции)). Разумеется, каждая из огромного числа этих белковых молекул появилась в результате того же процесса, в том числе и с участием молекул, идентичных себе и с какого же конца распутывать этот невероятный клубок? Причем ничего упростить (по крайней мере, качественно) не удается даже в мысленном эксперименте. Во-первых, самообразование пептидных связей относится к термодинамически невозможным явлениям: требуется компенсация или, точнее, компенсатор, представляющий из себя по необходимости многоступенчатый агрегат. Во-вторых, синтез белка не просто совокупность химических реакций, а скорее сверхскоростная конвейерная сборка, т. е. квазиосмысленный процесс, протекающий при непременном участии значительного массива информации, часть которой, как на настоящем конвейере, введена непосредственно в исполнительные элементы при синтезе последних (в этом, кстати, одно из принципиальных отличий энзимов от простых химических катализаторов). Энзимы же обеспечивают высокую скорость синтеза в десять раз быстрее пулеметной ленты! которая в принципе не должна быть меньшей из-за нестабильности промежуточного продукта в виде полипептидной цепи в водной среде. В образовании одной лишь пептидной связи участвуют 6 молекул (меньше нельзя!), не считая транспортных, которые действуют с невообразимой скоростью и точностью, сменяя целую бригаду сборщиков сотни раз в секунду(21).
Но есть и еще одна проблема, относительно которой даже неизвестно, как к ней подступиться: проблема хиральности. Все молекулы, из которых составлены макромолекулы живого, могут быть представлены в двух зеркальных изомерах правых (D) или левых (L). Живая ткань обладает хиральной чистотой все нуклеотиды в ней только правые, а аминокислоты только левые. Между тем в косной природе возможны только так называемые рацемические смеси, в которых тех и других изомеров поровну, что отвечает термодинамическому минимуму (опять это Второе начало!). Даже специальные методы синтеза, с сортировкой молекул, способны обеспечить неравновесность лишь около 10 %. Причина этого носит принципиальный характер мешает так называемый квантовый порог: размеры объекта существенно меньше тепловых флуктуаций, а также длины так называемой волны де Бройля, представьте себе пьяного, пытающегося попасть с первого раза ключом в замочную скважину, при том, что он не может никак ее разглядеть, а руки трясутся с амплитудой во всю дверь. Типичная вероятность такого попадания составляет 10-4-10-6. Как