Прионы ("медленные инфекции")
Информация - Биология
Другие материалы по предмету Биология
E_->. ВОЗ года счёл возможным ограничиться более тщательной очисткой и обеззараживанием инструментов, в сочетании с более длительным автоклавированием.
Прионные заболевания человека
Наиболее известные прионные инфекции, связанные с поражением головного мозга:
-болезнь Кройтцфельдта Якоба (Creutzfeldt-Jakob disease);
фатальная семейная бессонница (Fatal Familial Insomnia);
болезнь Куру народности Форе в восточной части Новой Гвинеи;
--синдром Герстманна Штройслера Шейнкера (Gerstmann-Strussler-Scheinker disease).
Потенциальная опасность для человека
Несмотря на незначительное количество явных случаев прионных заболеваний у людей, многие специалисты считают, что имеется высокая степень опасности медленных инфекций для человека.
прион заболевание инфекция
Имеются данные, что источником распространения могут быть стоматологические процедуры, связанные с попаданием прионов в кровяное русло.
Под подозрение попал также лецитин ) лецитином.
Исследования прионов дрожжей и других микромицетов
У дрожжей обнаружен ряд прионных белков, из которых хорошо исследованы только два - Sup35 и Ure2. Остальные открыты сравнительно недавно и о них известно не много.
Детерминант [Psi+] кодируется геном Sup35, фактором терминации трансляции дрожжей. Он наследуется нехромосомно и фенотипически проявляется по усилению действия слабого серин-специфического нонсенс-супрессора . Следовательно, на рибосомах с большей вероятностью начинают синтезироваться более длинные белки. До сих пор не ясно, влияет ли это на выживаемость организма, но известно, что клетки, имеющие фенотип [Psi+], жизнеспособны.
У эукариот пептидил-тРНК в присутствии ГТФ. Оба фактора взаимодействуют друг с другом, причем ГТФазная активность eRF3 зависит от его взаимодействия с рибосомой и eRF1. Гены дрожжей Sup45 и Sup35 кодируют факторы eRF1 и eRF3 соответственно. Как и их гомологи у млекопитающих, белки Sup35 и Sup45 взаимодействуют друг с другом, образуя комплексы, причем на Sup35 обнаружено два сайта связывания с Sup45. Делеционный анализ показал, что белок Sup35 состоит из трех функционально различных доменов: N-концевой домен необходим для возникновения прионной конформации и фенотипа [Psi+], но не важен для терминации трансляции; С-концевой домен эволюционно консервативен, необходим для жизнедеятельности клетки и осуществляет функцию терминации трансляции; домен М не имеет никакой незаменимой функции. Белок Sup35 связывается