Ферменты
Министерство образования РФ
Муниципальная средняя школа № 33
Экзаменационный реферат
по биологии на тему
«Ферменты»
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:30">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:30">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:30">
Выполнил:
ченик 10 Г класса
Елизаров Александр
Научный руководитель
Захаров С. П.
Смоленск 2
Содержание:
1. Введение.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T14:18"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T14:20"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T14:18"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T14:19">Стр. 3ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:28">
2. Ферменты.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T14:19"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:28">
· История открытия.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T14:20"> Стр. 4ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:28">
· Природа ферментов.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T14:20"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T14:21"> Сins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T14:20">тр. 5ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:28">
а) Структуры.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T14:21"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:28">
б) Специфичность.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:52">
3. ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:28">Состав.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T14:21"> Стр. 9ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:52">
4. ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:28">Классификация.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T14:22"> Стр. 11ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:52">
5. ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:28">Номенклатура.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T14:22"> Стр.13ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:52">
6. Активность ферментов.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T14:22"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T14:23"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T14:22">Стр.16ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:54">
7. Механизм действия.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T14:23"> Стр. 20ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:53">
8. Значение.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T14:23"> Стр. 23ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:28">
· ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:50">В организмеins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:50">.
· ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:50">В наукеins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:50">.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:53">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:51">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:51">9ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:51">. Зins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:51">аключение.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T14:23"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T14:24"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T14:23"> Стр.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T14:24"> 30ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:28">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:28">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:28">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:28">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:28">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:28">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:28">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:28">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:28">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:28">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:28">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:28">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:28">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:34">ВВЕДЕНИЕ.
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:34">«Ферменты ( от латинского слова fermentumins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:34"> – закваска) – белки, которые обладают каталитической активностью и характеризуются очень высокой специфичностью и эффективностью действия. Все процессы в живом организме- дыхание, пищеварение, мышечное сокращение, фотосинтез и другие – осуществляются с помощью ферментов. Ферменты находятся во всех живых клетках и составляют большую часть всех их белков. Они во много миллионов раз скоряют самые разнообразные химические превращения, из которых складывается обмен веществ. Под действием различных ферментов составные компоненты пищи: белки, жиры и глеводы – расщепляются до более простых соединений, из которых затем в организме синтезируются новые макромолекулы, свойственные данному типу. » Вот, всё что я знал о ферментах. Я решил пополнить свои знания и поэтому взял реферат по ферментам.
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:34">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:34">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:34">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:34">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:34">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:34">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:34">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:34">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:34">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:34">
del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:28"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-16T13:45">
del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:41">История открытияins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:41">ИСТОРИЯ ОТКРЫТИЯins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-16T13:46">.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:35">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-16T00:52">
del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-16T13:45">.
Науку составляет не только достигнутый результат, но и путь ведущий к del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-14T15:45">результату,-ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-14T15:45">результату путь от незнания к знанию, медленный, извилистый, скачкообразный, в каждой области зависящий от del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-14T15:45">достяженийins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-14T15:45">достижений смежных наук и общего развития мировоins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:20">ззрения. Ещё в незапамятные времена, на заре возникновения цивилизации, люди в своей практической деятельности сталкивались с различными ферментативными процессами и использовали их для своих целей. Это
спиртовое и молочнокислое брожение, применение сычуга для приготовления сыров, солода и плесневых грибов- для осахаривания продуктов. Вероятно, первым, кто попытался
создать общее представление о химических del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:21">процесахins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:21">процессах в живом организме, был врач и ченый Парацельс, родившийся в Швейцарии в конце XV века. Несмотря на наивность
(с совершенной точки зрения), взгляды Парацельса во многом были del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:21">прогресивнымиins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:21">прогрессивными, так как для понимания жизненных явлений он пытался привлечь реальные силы природы. Именно с этих позиций Парацельс и его последователи подошли к рассмотрению сущности del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:22">ферментацийins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:22">ферментации, давно известного понятия обозначавшего разного рода del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:22">броженнияins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:22">брожения, главным
образом спиртовое и молочнокислое. В XVI и начале XVII века же делались попытки рассматривать ферментации как химические процессы.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-05T22:17"> И ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-05T22:17"> del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-05T22:17">Вins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-05T22:17">Василий Валентин (ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-05T22:17"> первая
половина XVI века), и Андрей Либавий (1550-1616 годы) считали ферменты ( или дрожжи) особым веществом, хотя и подчиняли его действия неким не del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:22">материалинымins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:22">материальным силам. Другим del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:22">последователеиins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:22">последователем del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:23">Парацелсаins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:23">Парацельса был знаменитый del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-05T22:18">голандскийins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-05T22:18">голландский химик Иоганн Баптиста Ван Гельмонт (577-1644 годы). Именно он охарактеризовал фермент как агент, вызывающий химические процессы в организме и правляющий ими. Качественный скачёк в развитии чения о del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:23">ферментацияхins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:23">ферментацияins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:24">х произошёл в связи с исследованиями del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:24">велекогоins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:24">великого del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:24">францусскогоins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:24">французского химика Антуана Лавуазье, совершившего переворот в химии и впервые внедрившего в химические исследования строгие количественные методы. К концу del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:24">XVins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:24">XV века уже было известно, что встречаются химические процессы, протекающие с частием какого-то агента, без которого процесс практически не идёт.
Первые спехи были достигнуты при del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:24">узученииins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:24">изучении превращения крахмала в сахар. Решающая роль в этих исследованиях принадлежит работам del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:24">петербурскогоins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:24">петербургского del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:24">акедемикаins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:24">академика ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:25"> К.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:25"> Сdel cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:25">.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:25"> Кирхгофа, которые открыли новую страницу в истории и химия ферментов. В начале XIX века было открыто немало химических реdel cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-05T22:19">яins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-05T22:19">акций, среди них были и некоторые ферментативные реакции. Юстус Либих был одним из наиболее крупных авторитетов среди химиков XIX века. В это время было открыто ещё несколько ферментов. В 1836 году Т.Шванн впервые обнаружил в желудочном соке фермент животного происхождения, названный им пепсином. Несколько позже, в 1857 году, А.Корвизар описал другой фермент, переваривающий del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:25">белки,-ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-16T00:53">белкins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-17T12:14">и - трипсин. В XIX веке (1897 год) Эдуард del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:26">Бухнерins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:26">Бухнер убедительно доказал химическую природу ферментов. В 1907 годуins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-05T22:19"> - Эдуард del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:26">Бухнерins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:26">Бухнер был достоен Нобелевской премии по del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-16T00:53">хins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-16T00:54">химии.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-16T00:54"> (В.И.Розенгарт del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-14T15:46">"Ферменты- двигатели жизни)ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:36">.
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-16T00:54">
ПРИРОДА ФЕРМЕНТОВ.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:36">
) После того как стало возможным исследование ферментов в del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:27">бесклеточнойins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:27">бес клеточной среде, была окончательно становлена их химическая природа. Было выявлено, что все они представляют собой вещества белковой природы и, как все белки могут быть простыми и сложными в del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:27">зависиммостиins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:27">зависимости от сопутствующего компонента небелкового характера ( простетической группы).
Так мы подчёркивали, что свойство каждого белка определяется последовательностью расположения остатков аминокислот в их молекуле. Эта последовательность называется первичной структурой белка. В последние годы разработаны очень надёжныеdel cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-05T22:20"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-05T22:20">,ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:29"> и даже автоматизированные методы изучения первичной структуры, что дало возможность del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:29">опредилитьins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:29">определить
полную аминокислотную последовательность для многих белковdel cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-05T22:20"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-05T22:20">, в том числе и для ферментов. Помимо первичной структуры, определяемой последовательностью расположения аминокислот, для проявления специфических свойств белка (в ном числе ферментативной активности) важную роль играют более высокие ровниins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-05T22:20"> - вторичная и третичная структуры, сущность которых заключается в определённом расположение полипептидных цепей в пространстве.
Вторичная и третичная структуры белков поддерживаются сравнительно слабыми внутримолекулярными связями, и поэтому легко могут быть разрушены разными физическими и химическими воздействиями. Такое нарушение высших структур белка без повреждения его первичной структуры составляет сущность денатурации. При денатурации белок нередко трачивает свои биологические свойства, в случае ферментов исчезает ферментативная активность. Современные методы исследования позволяют получить представление не только о первичной структуре белков. Есть ферменты, для которых полностью выяснено del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:30">простанственноеins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:30">пространственное расположение атомов, составляющее их молекулу, то- есть расшифрованы вторичная и третичная структуры. Это достигнуто del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:30">благодоряins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:30">благодаря применению исключительно тонкого и сложного метода, так называемого рентгеноструктурного анализа. Некоторым белкам свойственен ещё более del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:30">восокийins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:30">высокий уровень структуры - четвертичная структура. Это уже надмолекулярный ровень: функционирование такого белка нуждается не в одной, в нескольких молекулах ( чаще всего в двух или четырёх), которые вместе образуют комплекс, обладающий всеми специфическими свойствами. Каждая отдельная молекула такого белка, составляющая четвертичный комплекс, называется субъединицей. Многие ферменты построены из субъединиц. В одних случаях del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:31">субъединицыins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:31">субъединиц сами обладают активностью, в других их del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:31">субъединицыins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:31">субъединиц по отдельности неактивны.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:31"> del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:31">с бъединицыins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:32">Субъединицы, сопоставляющие молекулу фермента, могут быть одинаковыми, но могут и отличатся друг от друга. Представление о молекуле фермента как структуре, состоящей из субъединиц, позволяет нам объяснить одно очень интересное и практически важное явление. Существуют del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:32">фетментыins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:32">ферменты, различающиеся по строению, но del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:32">катализирующикins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:32">катализирующие одну и ту же реакцию, они называются изоферментами. Такие ферменты довольно широко распространены в организме, и их выявление имеет большое значение в медицине.
б) Одно из наиболее поразительных свойств ферментов их специфичность. Специфичность ферментов проявляется по- разному и может быть выражена в разной степени. Прежде всего следует различать специфичность по отношению к субстрату и к типу химической реакции, del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:32">катализирумойins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:32">катализируемой ферментом.del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:36">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:36">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:36">
Специфичность по отношению del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:32">креакцииins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:32">к реакции.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:36">
Каждый фермент катализирует одну химическую реакцию или группу реакций одного типа. Наиболее ярким проявлением этого вида специфичности могут служить довольно частые случаи, когда одно и то же химическое соединение выступает как субстрат действия нескольких ферментов, причём каждый из них, катализирует специфическую для него реакцию, приводит к образованию совершенно различных продуктов (смотри приложение № 1).
· В первой реакции под действием фермента оксидазы происходит окисление аминокислот. При этом аминогруппа (NH2) отделяется в форме del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:45">амиакаins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:45">аммиака (NH3) и образуется соединение, содержащие del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:33">кетоннуюins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:33">кретонную группу (С=О) и называемое кетокислотой.
· Вторую реакцию катализирует декарбоксилаза. Под влиянием этого фермента из карбоксильной группы (- СООН) отщепляется глекислота (СО2) и остаётся амин.
· Третья реакция более сложна. Она катализируется ферментом трансиминазой и состоит в переносе аминогруппы с аминокислоты на кетонокислоту. Мы видим. что исходная аминокислота имеет радикал R, образовавшаяся в результате реакции новая аминокислота- радикал R'.
Итак, один и del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:33">тотжеins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:33">тот же субстрат подвергается разным превращениям под влиянием различных ферментов.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:36">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:36">
Специфичность по отношению к субстрату.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:37">
Наряду с только, что описанной формой специфичности фермента по отношению к катализируемой им реакции существует и другая, тесно связанная с первой форма специфичности, выражающаяся в способности фермента del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:33">атаковотьins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:33">атаковать субстрат только определённого химического строения. Иногда фермент способен действовать только на один единственный субстрат, тогда говорят, что он обладает абсолютной специфичностью. Значительно чаще фермент влияет на группу субстратов, имеющих сходное строение. Такую специфичность называют del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:33">груповойins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:33">групповой. del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:33">Собыйins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:33">Особый интерес представляет так называемая стереохимическая специфичность, состоящая в том, что фермент действует на субстрат или группу субстратов, отличающихся особым расположением атомов в пространстве.
strike>Абсолютная специфичность встречается редко. ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-18T11:07">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-18T11:07">Хорошим примером фермента, обладающего очень высокой, del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:33">прктическипрактически абсолютной специфичностью может служить реаза, катализирующая гидролиз мочевины.
H2N\
C=O + H2O = CO2 + 2NH3
H2N/ вода глекислота del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-18T11:03">амиакins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-18T11:03">аммиак
мочевина
Долгое время считалось,ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:34"> что мочевина является единственным субстратом реазы. Но не так давно было показано, что del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:34">кристалическаяins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:34">кристаллическая уреаза может действовать и на близкого родственника del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:34">мочивины-ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-18T11:03">мочевиныins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:34"> - оксимочевину, отличающуюся наличием в молекуле одного атома кислорода.
HOHN\
C=O
H2N/
оксимочевина
«Правда, реакция гидролиза мочевины под влиянием реазы протекает в 120 раз медленнее, чем гидролиз мочевины» (ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:36">В. И. Розенгарт Фins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:36">ерментыins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:37">-ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:36"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:37">двигатели жизниdel cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:37">ДЖ)
Таким образом, понятие "абсолютная специфичность" является в известной мере относительным.
del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:35">Груповаяins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:35">Групповая
специфичность. Она характеризует del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:35">подовляющееins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:35">подавляющее
большинство ферментов и состоит в том, что фермент, проявляя свойственную ему специфичность по отношению del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:35">креакцииins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:35">к реакции,
способен действовать не на один, на несколько, иногда на большое число субстратов со сходным химическим строением. Например (смотри del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:35">пиложениеins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:35">приложение
№ 1), три разных фермента, действующие на аминокислоты. все они обладают групповой специфичностью, так как действуют не на какую-del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-18T11:02"> нибудь одну аминокислоту, на многие, иногда на все аминокислоты.
· Относительно групповая специфичность проявляется тогда, когда фермент безразличен к структуре соединения и имеет значение лишь тип связи. Примером служит химотрипсин, расщепляющий только пептидную связь.
strike>Стереохимическая и оптическая специфичность имеет особое значение. Проявляется только в случае оптически активных веществ, и фермент активен только по отношению к одной стереоизомерной форме соединения. Например, L- арins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-18T10:58">гиdel cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-18T10:58">мназа разлагает L-арins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-18T10:58">гиdel cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-18T10:58">тнин на L- орнитин и мочевину, но не действует на ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:45">Аdel cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:45">a- аргиниins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-18T10:59">нdel cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-18T10:59">т. Известным примером служит d и L- специфичность оксидаз аминокислот. Стереохимическая и оптическая активность так- же может быть абсолютной и относительной; например, карбоксипептидаза, расщепляющая карбобензоксиins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:45"> -глицил-L- фенилаланин совсем не действует на субстрат с ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-18T11:00">Аdel cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-18T11:00">d- фенилаланином: с другой стороны, эстераза свиной печени del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:45">разлогаетins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:45">разлагает метиловый эфир L- миндальной кислоты лишь вдвое быстрее, del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:45">чемегоins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:45">чем его ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-18T11:01">Аdel cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-18T11:01">d- изомер.
СОСТАВ.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:37">
После того как стало возможным исследование ферментов в del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:46">бесклеточнойins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:46">бес клеточной среде, была окончательно становлена их химическая природа. Было выявлено, что все они представляют собой вещества белковой природы и как все белки, могут быть простыми и сложными в зависимости от сопутствующего компонента небелкового характера (простетической группы).
Ферменты- простые белки- построены только из аминокислот, и их каталитические свойства обусловлены свойством самой белковой молекулы. К del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:46">этоцins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:46">этой группе ферментов относится большинство гидролитических ферментов. Ферменты- сложные белки- содержат в своём составе, помимо белкового компонента, ещё и небелковый- например, нуклеотиды, геминовую группу, витамины, атомы ( катионы ) металла. К таким del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:46">фермантамins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:46">ферментам обычно относятся ферменты del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:47">окислительно- восстановительногоins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:47">окислительно-восстановительного действия. Прочность связи между белковым компонентом и простетической группой в сложных ферментах может быть различной. В некоторых случаях связь прочная, в другихins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-16T00:55"> - простетическая группа довольно легко отделяется, например при диализе. Легко диссоциирующие простетические группы ферментов del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:49">получилиназваниеins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:49">получили название коферментов. При отделении простетической группы от белковой части ферментаins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-16T00:55"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-16T00:54">- последний теряет свою активность. В простых ферментах активный центр образуется непосредственно группировкой аминокислотных остатков в спиральной цепи белковой молекулы. В сложных ферментах он образуется простетической группой и некоторыми прилегающими к ней остатками. Размер активных центров значительно меньше самой молекулы фермента. На один активный центр приходится масса молекулы с молекулярным весом 3. В простых ферментах пространственная группировка этих аминокислотных остатков сама по себе определяет структуру активного del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:49">уентраins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:49">центра и каталитическую активность фермента. В сложных ферментах структура активного центра определяется простетической группой и боковымиins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:50"> группами некоторых аминокислотных остатков, пространственная структура которых оказывает существенное влияние на специфичность и каталитическую активность небелкового компонента. Среди таких аминокислотных остатков наибольшее значение имеют SH- группы цистеина, OH- группы серина, несколько меньшее значение имеет индольная группа триптофана, карбонильные группы дикарбоновых аминокислот. Компоненты активного центра нельзя представлять последовательно расположенными наins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-15T17:50">, каком - либо частке цепи. По- видимому, активный центр формируется из компонентов, далённых в первичной структуре del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:50">полепиптиднойins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:50">полипептидной цепи, но пространственно сближенных del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:50">благодоряins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:50">благодаря специфической кладке полипептидной цепи.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:37">
del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:50">КЛАСИФИКАЦИЯins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:50">КЛАССИФИКАЦИЯ.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:37">
Сейчас известно около 2 тысяч ферментов, но список этот не закончен. В зависимости от типа катализируемой реакции все ферменты подразделяются на 6 классов:
· Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:50">реакции,-ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:50">реакции оксидоредуктазы;
· Ферменты переноса различных del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:50">групировокins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:50">группировок ( метильных, амино- и фосфогрупп и другие)- трансферазы.
· Ферменты, осущевствляющие гидролиз химических del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:51">связей,-ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:51">связей - гидролазы
· Ферменты del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:51">негидролитическогоins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:51">не гидролитического отщепления от субстрата различных группировок (NH3, CO2,H2O и другие)- лиазы.
· Ферменты, скоряющие синтез связей в биологических молекулах при частии доноторов энергии, например АТФ,- лигазы.
· Ферменты, катализирующие превращение изомеров друг в друга,- изомеразы.
ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ – ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные процессы в организме. Они осущевствляют перенос водорода и электронов и по своим привиальным названием известны как дегидрогеназы, оксидазы и пероксидазы. Эти ферменты отличаются тем, что имеют специфические коферменты и простетические группы. Их подразделяют на функциональные группы доноров, от которых они принимают водород или электроны, и акцепторов, на которые они их передают (на СН-ОН группу, СН- NH группу, C-NH группу и другие).
ТРАНСФЕРАЗЫ – ферменты, переносящие атомные группы ( в зависимости от del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:52">отгоins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:52">того, перенос какой группы они del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:52">осущевствляютins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:52">осуществляют, их соответственно называют). Среди них известны ферменты del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:52">осущевствляющиеins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:52">осуществляющие транспорт больших остатков, например гликозилтрансферазы и другие. del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:52">Трансферазыins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:52">Трансферазы del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:52">благодоряins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:52">благодаря разнообразию переносимых ими остатков принимают частие в промежуточном обмене веществ.
ГИДРОЛАЗЫ – ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление различных субстратов (при участии молекул воды). В зависимости от этого среди них различают эстеразы, расщипляющие сложноэфирную связь между карбоновыми кислотами (липаза) del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:52">тиоловыхins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:52">тиоловых эфиров, фосфоэфирную связь и так del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:53">далиеins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:53">далее; гликозидазы, расщепляющие гликозидные связи, пептид - гидролазы, действует на пептидную связь и другие.
ЛИАЗЫ. К этой группе относятся ферменты, способные отщеплять различные группы от субстрата del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:53">негидролитическимins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:53">не гидролитическим путём с образованием двойных связей или, напротив, присоединять группы к двойной связи. При расщеплении образуется НО или СО2 или большие остатки- например ацетил- Со. Лиазы играют весьма важную роль в процессе обмена веществ.
ИЗОМЕРАЗЫ – ферменты, катализирующие превращение изомерных форм друг в друга, то - есть del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:53">осущевствляющиеins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:53">осуществляющие внутримолекулярное превращение различных групп. К ним относятся не только ферменты, стимулирующие реакции взаимных переходов оптических и геометрических изомеров, но и такие, которые могут способствовать превращению альдоз в кетозы или перемещению эфирной связи и другие.
ЛИГАЗЫ. Раньше эти ферменты не отделяли от лиаз, так как реакция последних часто идёт в двух направлениях, однако недавно было выяснено, что синтез и распад в большинстве случаев происходит под влиянием различных ферментов, и на этом основании del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:53">ввыделенins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:53">выделен отдельный класс лигаз (синтетаз). Ферменты, обладающие двойным действием, получили название бифункциональных. Лигазы принимают частие в реакции соединения двух молекул, del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:54">тdel cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-05T22:22">о-del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:54">естьins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:54">то есть синтетических процессах, сопровождающихся расщеплением макроэнергитических связей АТФ или других макроэргов. ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:02">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:02">«Первое подразделение ферментов наins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:03"> самые крупные группы (6 классов) основано не на названии субстрата, на природе химической реакции, которую фермент катализирует. Далее, внутри классов ферменты делят на подклассы, руководствуясь строением субстрата. В подклассы объединяютins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:06"> ферменты данного класса, действующие на сходно построенные субстраты. На этом деление не заканчивается. ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:07">Ферментыins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:02"> del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:02">Робота естьмама и прапажа ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:07">каждого подкласса разбивают на ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:07">подклассыins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:07">, в которых ещё строже точняют структуру химических групп, отличающих субстраты друг от друга. Подкласс это последняя низшая ступень классификацииins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:10">. Внутри подклассов перечисляют же отдельные, индивидуальные ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:11">ферменты. Таким образом, вся система проста иins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:17"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:18">достаточно ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:11">стройнаins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:17">:ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:18">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:18">КЛАСС-ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:55"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:18">ПОДКЛАСС-ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:55"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:18">ПОДПОДКЛАСС-ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:55"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:18">ИНДИВИДУАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:12">.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:11">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:19">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:19">В соответствии с этим ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:55">принципомins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:19"> классификации предложена очень добнаяins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:21"> система нумерацииins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:22"> (индексации) ферментов. Каждый индекс состоит из четырёх цифр, разделённых точками:
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:23">1. ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:24">Номер класса.
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:24">2. ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:24">Номер подкласса в данном классе
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:24">3. ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:24">Номер подподкласса
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:25">4. ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:25">Номер, присвоенный данному индивидуальному ферментуins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:26"> этого подподкласса» (В. И. Розенгарт Ферменты- двигатели жизни)
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:57">Напримерins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:26">, амилаза-фермент, гидролизующий ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:58">крахмалins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T12:26"> с которой мы же встречались неоднократноins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:12">, ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:58">имеетins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:12"> индекс 3.2.1.1. Классификация ферментов построена так, что в ней ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:58">оставленыins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:12"> свободные места для ещё не открытых ферментов.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:37">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:12">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:14"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:15"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:14">НОМЕНКЛАТУРА.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T00:37">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:15">
del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:32">
del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:32">
del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:32">
del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:32">
del cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:32">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:31">Ферментология очень долго не ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:38">располагала,ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:31"> строг ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-18T11:09">научной номенклатуройins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:59"> ферментовins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:33">. Наименования ферментам давали поins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:32"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:31">случайным признакам (тривиальная номенклатура), по названию субстрата (рациональная), по химическому составу фермента, наконец, по типу катализируемой реакции и характеру субстрата.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-18T11:10"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:31">Примерами тривиальной номенклатуры могут служить названия таких ферментов, как пепсин (от греч. ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T20:59">пепсинins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:31"> - пищеварение), трипсин (от греч. трипсис - разжижаю) и папаин (от названия дынного дерева Carica papaja, из сока которого он выделен). По действию все эти ферменты являются протеолитическими, т. е. скоряют гидролиз протеинов (белков). Характерное название была дано группе окрашенных внутриклеточных ферментов, скоряющих окислительно-восстановительные реакции в клетке, - цитохромы (от лат. citos - клетка и chroma - цвет).
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:31">Наибольшее распространение получила рациональная номенклатура, согласно которой название фермента составляется из названия субстрата характерного окончания -аза. Она была предложена более столетия тому назад, в 1883 г. Э. Дюкло - чеником Л. Пастера. Так, фермент, скоряющий реакцию гидролиза крахмала, получил название амилаза (от греч. амилон - крахмал), гидролиза жиров - липаза (от греч. липос - жир), белков (протеинов) - протеаза, мочевины - реаза (от греч. ре - мочевина) и т. пins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T01:00">. ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:31">Когда методами аналитической химии были достигнуты известные спехи в расшифровке химической природы простетических групп, возникла новая номенклатура ферментов. Их стали именовать по названию простетической группы, например, геминфермент (простетическая группа - гем), пиридоксаль-ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-13T21:00"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:31">фермент (простетическая группа - пиридоксаль) и т.п.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T01:00"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:31">Затем в названии фермента стали казывать как на характер субстрата, так и на тип катализируемой реакции. Кins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T01:00"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:31">примеру, фермент, отнимающий водород от молекулы янтарной кислоты, называют сукцинатдегидрогеназой, подчеркивая этим одновременно и химическую природу субстрата, и отнятие атомов водорода в процессе ферментативного действия:
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-06T13:31"> - Н
F-ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-14T21:12"> концентрация ферментаins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-14T21:13">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-14T21:13">(Смотри приложение 4).
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-14T21:13">На графике показано соотношениеins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-14T21:14"> скорости реакции и концентрации субстрата. В восходящей части гиперболы при низких концентрациях субстрата скорость реакцииins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-14T21:16"> пропорциональна концентрации субстрата. В верхней части, когда концентрация субстрата высока, скорость реакции приближается к максимальному значению и почти не зависит от ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-14T21:19">концентрацииins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-14T21:16">. Первое объяснение этой кривойins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-14T21:19"> было дано Генри (1901 год). Он высказал предположение, что основе этой реакции лежит образование субстратins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T01:06"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-14T21:19">- ферментного комплекса. В дальнейшем эта ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-14T21:21">теория была экспериментально обоснована ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-14T21:22">Михаэлисом – Ментеномins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-14T21:23"> и не утратила своего значения до настоящего ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-14T21:24">времениins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-14T21:23">.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T01:05">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-15T17:51">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-15T17:52"> ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T01:06">МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ.ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-19T01:05">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-15T17:52">
ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-15T17:52">Предполагалось, что ферменты адсорбируют на своей поверхности реагирующие молекулы, в результате чего на частках сорбции концентрация молекул субстрата увеличивается, и это повышает вероятность протекания реакции между ними. Постепенно сложилось мнение, что фермент не сорбирует субстрат на своей поверхности, вступает с ним во взаимодействие, причём это взаимодействие на первом этапе состоит в образовании непрочного соединения- комплекса между ферментом и субстратом. С каждой молекулой фермента ( точнее, с каждым его каталитическим центром)ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-15T17:59"> реагирует одна молекула субстрата, причём реакция носит необратимый характер. Если фермент обозначить буквой ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-15T18:01">Еins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-15T18:00">, а субстрат буквой ins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-15T18:01">Sins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-15T18:01">, то реакцию можно написать в виде равненияins cite="mailto:АЛЕКСАНДР" datetime="2-06-15T18:02">: